Ферменты четвертичная структура

Помимо активного центра, в молекуле фермента может присутствовать также аллостерический центр (или центры) (от греч. alios—другой, иной и steros-пространственный, структурный), представляющий собой участок молекулы фермента, с которым связываются определенные, обычно низкомолекулярные, вещества (эффекторы, или модификаторы), молекулы которых отличаются по структуре от субстратов. Присоединение эффектора к аллостерическому центру изменяет третичную и часто также четвертичную структуру молекулы фермента и соответственно конфигурацию активного центра, вызывая снижение или повышение энзиматической активности. Ферменты, активность каталитического центра которых [c.125]

Ассоциация-диссоциация субъединиц для ферментов с четвертичной структурой также является элементом регуляции. [c.35]

Как правило, эти особенности объясняются наличием у фермента четвертичной структуры и взаимодействием субъединиц. Тем самым, поведение фермента кооперативно — сродство к субстрату и каталитическая активность данной субъединицы (протомера) зависят от того, в каких состояниях находятся остальные субъединицы — связали они субстрат или нет. [c.199]

Фридрих П. ФЕРМЕНТЫ ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА И НАДМОЛЕКУЛЯРНЫЕ КОМПЛЕКСЫ. Пер. с англ., 26 л., 4 р. [c.735]

Межмолекулярные взаимодействия обусловливают формирование четвертичной структуры, которая проявляется в образовании молекул ферментов, нуклеопротеидов, липопротеидов, гликолипидов, а также мицелл, фибрилл и других макроструктур. [c.172]

В заключении о структурной организации белков следует отметить, что третичная и четвертичная структуры характерны для белков высокой биологической активности, ферментов в частности. Эти структуры позволяют молекулам формировать активные центры высокой эффективности и селективности. [c.100]

Белковая часть ферментов, как правило, представляет собой глобулярный белок, имеющий третичную структуру, а многие ферменты имеют четвертичную структуру. [c.28]

Многие ферменты также обладают четвертичной структурой, например фосфорилаза а, состоящая из двух идентичных субъединиц, в каждой из которых по две пептидные цепи. Вся молекула фосфорилазы а, таким образом, представляет собой тетрамер. Отдельные субъединицы чаще всего не обладают каталитической активностью вообще регуляторные ферменты [c.70]

В этой главе рассматриваются специфические свойства ферментов с четвертичной структурой, определяемые взаимодействием субъединиц в молекуле белка. [c.421]

Большинство / -глюкозидаз из различных продуцентов имеют четвертичную структуру, а также содержат углеводную часть. Многие из выделенных ферментов имеют значительное число множественных форм, различающихся по молекулярной массе и другим физико-химическим параметрам [2, 4, 6]. В работе [86] были выделены две формы / -глюкозидазы (молекулярные массы 67 и 75-90 кДа), которые могли ассоциировать с образованием димера. Сообщается о выделении из одного источника / -глюкозидаз с молекулярной массой 135 кДа и двумя активными центрами и с молекулярной массой 90 кДа и одним активным центром. Оче- [c.69]

Основу руководства составили работы, которые на протяжении ряда лет используются в учебном процессе на кафедре биохимии 1 ММИ им. И. М. Сеченова. В практикум включены работы, знакомящие студентов с современными методами исследования и проблемами биохимии, такими, как электрофорез белков в полиакриламидном геле, ионообменная хроматография белков, гель-фильтрация, изучение четвертичной структуры белков и др. Подобраны и приспособлены к условиям работы в студенческой лаборатории современные методы выделения и изучения ферментов, их количественного определения в биологических жидкостях и тканях. Авторы стремились по возможности использовать в качестве объектов изучения биологические материалы, с которыми обычно имеет дело клиническая биохимия. [c.3]

В отличие от многих природных соединений ферменты обладают тонкой структурой от других белков их отличает особая топография молекул, характерная для активной формы фермента. Высокоспецифическая структура нативного фермента способна легко нарушаться под воздействием внешних факторов. У некоторых ферментов нарушение четвертичной структуры часто влечет за собой потерю активности, причем иногда инактивация необратима. Более глубокие изменения, затрагивающие конформацию всей полипептидной цепи, ведут к денатурации. Известны случаи поверхностной денатурации при контакте фермента с некоторыми сорбентами, основной причиной которой является сильное гидрофобное взаимодействие. Возможность инактивации или денатурации следует всегда учитывать при разработке схемы выделения и фракционирования ферментов. [c.7]

Несмотря на универсальность основных черт пространственной структуры тРНК, аминоацил-тРНК-синтетазы оказались довольно различными белками в зависимости от их аминокислотной специфичности. В основном это крупные белки с молекулярной массой приблизительно от 100000 до 400000 дальтон, обладающие четвертичной структурой, хотя среди них имеются и мономерные ферменты. Четвертичные структуры синтетаз построены из двух или четырех белковых субъединиц, которые [c.39]

Показанная выше возможность выделения активных мономеров глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназ свидетельствовала, что для осуществления каталитического акта этим ферментом четвертичная структура не является обязательной. В то же время в литературе существовали данные, что для лактатдегидрогеназы, у которой в значительно меньшей степени выражены кооперативные взаимодействия между субъединицами, объединение по крайней мере двух субъединиц необходимо для протекания ферментативной реакции [8] или для ее значительного ускорения [6, 7]. [c.87]

Межмолекулярное взаимодействие природных макромолекул приводит к формированию четвертичных структур ферментов (кофермент и апофермеит), нуклеопротеидов, [c.101]

Лизоцим в зависимости от условий кристаллизуется с образованием ряда полиморфных форм — тетрагональной, триклииной, моноклинной, орторомбической [29, 30]. Наиболее известна тетрагональная структура, с использованием которой и было получено большинство рентгеноструктурных данных. По мнению самого Филлипса [5], тетрагональная структура кристаллического лизоцима имеет один серьезный недостаток — молекулы фермента в ней подходят друг к другу особенно плотно и взаимодействуют в области участков Е и Р активного центра, что не позволяет наблюдать связывание сахаров с данными участками без разрушения кристаллов. Это, видимо, стимулировало изучение других кристаллических форм лизоцима [29—31], хотя и без особого успеха в выявлении новых деталей строения активного центра и механизма его действия. Более того, выяснилось, что триклигшый лизоцим еще менее пригоден в данном отношении для исследований, поскольку у него в кристаллической ячейке взаимно блокированы три участка активного центра — О, Е и Е [32, 33]. По предварительным данным, моноклинная и орторомбическая формы кристаллического лизоцима страдают тем же недостатком [34, 34а]. В настоян ее время надежды возлагаются на лизоцимы из других источников, такие как лизоцим из белка яиц черепахи [34], четвертичная структура которого практически идентична лизоциму из белка куриных яиц, но кристаллы содержат аномально большое количество воды. Возможно, и этом случае активный центр фермента будет более доступен для аналогов субстрата и эффекторов и соответствующий рснгеноструктурный анализ приведет к более определенным выводам о топографии связывающих участков активного центра. [c.154]

Препараты олигомерных ферментов, связанных с матрицей через одну из субъединиц, могут быть использованы для получения иммобилизованных форм ферментов разной степени олигомерности. Сравнение каталитических свойств этих форм и их стабильности позволяет сделать выводы о роли четвертичной структуры в функционировании ферментов-олигомеров. Диссоциация олигомерного иммобилизованного фермента может быть индуцирована специфическими воздействиями (например, диссоциация иммобилизованной глицеральдегид-З-фосфат-дегидрогеназы из дрожжей на димеры) или обработкой денатурирующими реагентами (например, мочевиной). [c.300]

Наиб, распространено, особенно в биохимии й биоорг. химии, понятие структурной К. Благодаря этому виду К., к-рое осуществляется по принципу ключ - замок , образуются комплексы антиген-антитело, фермент-субстрат, четвертичная структура белков, вторичная и третичная структура нуклеиновых к-т. В последнем случае К. проявляется особенно ярко. [c.443]

Аналогично тому как аминокислоты, сахара и нуклеотиды служат строительными блоками для белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот, так и сами эти макромолекулы в свою очередь являются единицами, из которых собираются более сложные структуры. Волокна, мик-ротрубочки, оболочки вирусов и небольшие симметричные группы субъединиц в олигомерных ферментах — все это варианты строго упорядоченной упаковки макромолекул (которую иногда называют четвертичной структурой). Рассмотрим сначала наиболее простой случай агрегации идентичных белковых субъединиц. Известно, что, хотя форма многих белков близка к сферической, тем не менее они не совсем симметричны. На приведенных ниже рисунках это их свойство несколько преувеличено, чтобы более четко проиллюстрировать общие принципы упаковки. [c.270]

Четвертичная структура может быть как гомогенной, так и гетерогенной. В первом случае в функциональную структуру ассоциированы только идентичные полипептидные цепи, в то время как элементами белков с гетерогенной четвертичной структурой являются неидентичйые цепи. Оказалось, что у глобулярных белков с Л/ > 50 ООО всегда доминирует четвертичная структура. До 1974 г. было известно приблизительно 650 белков с четвертичной структурой, из них 500 ферментов. Принцип образования четвертичной структуры имеет важное значение для функции белка. Например, становятся возможными кооперативные реакции, имеющие значение для регуляторных процессов в клетке. [c.386]

К настоящему времени субъединичная структура обнаружена у нескольких сотен белков. Однако только для немногих белков, в том числе для молекулы гемоглобина, методом рентгеноструктурного анализа расшифрована четвертичная структура . Основными силами, стабилизирующими четвертичную структуру, являются нековалентные связи между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности—универсальному принципу, свойственному живой природе. Структура белка после его синтеза в рибосоме может частично подвергаться модификации (посттрансляционный процессгшг) например, при превращении предшественников ряда ферментов или гормонов (инсулин). [c.71]

Рнс. 7.30. Схема реакции по Наличие четвертичной структуры Рабнну. аллостерических ферментов опреде- [c.460]

Синтез РНК на матрице ДНК происходит с помощью РНК-иолимеразы. Большинство исследований проведено на РНК-по-лимеразе из Е. соИ или из бактерии Azotoba ter vinelandii. Эти ферменты являются своего рода молекулярными машинами — они имеют сложную четвертичную структуру и выполняют ряд функций узнавание начального локуса синтеза и специфическое связывание в этом локусе ДНК, инициацию синтеза РНК (образование первой межнуклеотидной связи), непосредственно синтез РНК и терминацию — обрыв синтезируемой цепи РНК в конце гена или линейной последовательности генов (при синтезе полицистронной РНК) и сваливание фермента с матрицы. [c.565]

Поскольку все ферменты являются белками, для них характерны четыре уровня структурной организации молекулы. Наличие же каталитических свойств придает им ряд особенностей, в том числе наиболее важную - устойчивость и изменчивость. Под первичной структурой понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в цепи. Вторичная структура определяет характер укладки полипептидной цепи, так как молекулы фермента в большинстве имеют глобулярную форму, при этом витки спирали связаны водородными связями. Третичная структура определяется как способ укладки полипептидной цепи, с образованием компактной структуры и значительного числа связей между группами в различных участках цепи и нескольких диеульфидных мостиков между определенными остатками цистеина [I]. Четвертичная структура характеризует способ пространственного расположения отдельных полипептидных цепей. [c.204]

Для ферментов характерны все закономерности строения, присущие белкам. Ферменты всегда являются глобулярными белками, причем высшей может быть как третичная, так и четвертичная структура. Сложные ферменты состоят из белкового и небелкового компонентов. Белковая часть называется апоферментом, небелковая, легко диссоциирующая с белковой частью, — коферментом, прочно связанная с белком, — простетической группой, а моле- [c.62]

В первом случае взаимодействие является гомотроп-ным, во втором — гетеротропным. Пространственная обособленность активных и аллостерических центров обусловлена наличием четвертичной структуры, характерной для аллостерических ферментов. Аллостерические взаимодействия наиболее ярко проявляются в характере кривых зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата, о [8] Вместо гиперболической кривой, подчиняющейся кривая закономерностям Михаэлиса—Ментен, для аллосте- зависимости скорости рических ферментов характерна сигмоидная кривая, ферментативной реакции представленная на рис. 6.13. Как видно из рисунка, от концентрации субстрата, при малых концентрациях субстрата скорость фер- характерная для аллосте-ментативной реакции гораздо ниже, чем для обыч- рических ферментов ных ферментов в равных условиях. [c.81]

А. X. применяют гл. обр. в науч. исследованиях для выделения ферментов, антител, антигенов, гормонов, вирусов, клеток. Особенно важно, что этим методом можно выделять следовые кол-ва (до песк. мкг) биологически активных п-в. А. X. примен. также для изучения четвертичной структуры ферментов, их активного центра, механизма действия и структуры нуклеиновых к-т, влияния гормонов иа клеточные рецепторы. [c.60]

При специфич. взаимодействии белка с др. соед. (напр., при образовании фермент-субстратного комплекса, формировании четвертичной структуры) Т. с. может щ)етерпевать локальные перестройки, имеющие важное функц. значение. Необходимую для функционирования белка точность организации Т. с. обеспечивает система водородных связей, пронизывающая всю глобулу. В. М. Степанов. [c.588]