Полипептидная цепь, определение

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

В природе синтез белков всегда направлен на формирование определенной первичной структуры и протекает в водных средах при обычных температурах в соответствии с универсальным генетическим кодом под влиянием специфических ферментов. Основная схема этого процесса в настоящее время уже известна. Всю генетическую информацию, обеспечивающую формирование определенной первичной структуры полипептидных цепей и макромолекул белка, несут важнейшие биополимеры, относящиеся к классу сложных полиэфиров, - нуклеиновые кислоты. Эта информация определяется последовательностью соединения друг с другом различных нуклеотидных оснований - звеньев этого полимера. [c.349]

Однако, зная только порядок расположения аминокислот, нельзя еще представить себе совершенно отчетливо все уровни организации белковой молекулы. Даже прн осторожном нагревании белки нередко необратимо утрачивают свойства, присущие им в природном состоянии, иными словами, происходит денатурация белков. Причем обычно денатурация не сопровождается расщеплением полипептидной цепи чтобы расщепить цепь, нужны более жесткие условия. Следовательно, цепи образуют какую-то определенную структуру под действием слабых вторичных связей . В образовании таких вторичных связей обычно участвует атом водорода, находящийся между атомами азота и кислорода. Такая водородная связь в двадцать раз слабее обычной валентной связи. [c.130]

Образованию весьма прочных многоточечных (хелатных) комплексов способствует то, что полипептидные цепи белка и особенно боковые группы аминокислотных остатков, находящихся в поверхностном слое, не зафиксированы слишком жестко и обладают определенной подвижностью (гибкостью). В результате обеспечивается возможность пространственной настройки отдельных сорбционных участков глобулы на соответствующие (связываемые ими) фрагменты сорбируемой молекулы. Иными словами, сорбционный участок глобулы в принципе способен принять конфигурацию, несколько отличную от равновесной [c.23]

Для определения числа полипептидных цепей в белковой молекуле разработаны специальные химические методы. Эти методы основаны на использовании особого реагента (динитрофторбензола), который соединяется со свободной аминогруппой аминокислотного остатка на конце полипептидной цепи с образованием окращенного комплекса такой комплекс можно выделить и идентифицировать после того, как бе- [c.392]

Первичная структура этих белков варьируется в определенных пределах и зависит от природы шелкопряда, диеты, сроков выкормки шелковичных червей и других биологических факторов (см. табл. 6.8). Наибольшую массовую долю в макромолекуле фиброина занимают звенья Gly, Ala, Туг, Ser. Кроме того, в его состав входит небольшое количество (<1%) звеньев ys. Полипептидные цепи фиброина включают гидрофильные и гидрофобные аминокислотные звенья в соотношении 6,3 1. Последовательность аминокислотных звеньев в кристаллических областях полимерного субстрата может быть представлена в виде [c.375]

Вторичная структура белковой молекулы - это конформация участков полипептидной цепи. Линейный полимер, первичная структура которого включает много шарнирных фупп и взаимодействие между боковыми радикалами в котором не очень велико, образует статистический клубок. Он не обладает определенной трехмерной структурой или формой, так как она постоянно изменяется под действием микроброуновского движения. Однако вследствие взаимодействия боковых заместителей аминокислотных звеньев макромолекулы белка способны свертываться в более плотный, чем статистический, клубок, в результате чего возникает компактная глобулярная структура белковой макромолекулы. [c.344]

Для более глубокого понимания законов образования третичной структуры следует подчеркнуть, что полипептидная цепь не свертывается произвольно с образованием хаотичного (статистического) клубка. Анфинсен с сотр. [14] показал, что пространственная структура белков задана их первичной структурой. Иными словами, последовательность аминокислотных остатков в полимерной цепи кодирует строго определенный тип вторичной, третичной и высших структур белка. [c.12]

С развитием методов выделения, очистки и анализа белков в течение первых трех десятилетий этого века выяснилось два существенных факта. Оказалось, что каждый белок состоит из полипептидной цепи определенной длины, причем у разных белков длина цепи меняется от нескольких десятков до нескольких сотен аминокислотных остатков. Выяснилось также, что в каждом белке содержатся характерные для него относительные количества двадцати стандартных аминокислот. Когда эти факты были установлены, то было сделано следующее предположение индивидуальная особенность каждого типа белка зависит от того, сколько аминокислот и какие именно аминокислоты составляют его полипептидную цепь. [c.41]

На примере мутантных гемоглобинов было впервые обнаружено, что болезнь может возникнуть в результате замены одной-единственной аминокислоты в одной полипептидной цепи определенного белка. Вся концепция о молекулярных болезнях, составляющая теперь неотъемлемую часть медицины, возникла при изучении гемоглобина серповидных клеток. [c.101]

С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщепле нием концевой аминокислоты с помощью специфического фермента — карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух (или более) пептидных цепей, как в случае инсулина (см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением (например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Для определения последовательности расположения аминокислот в каждой полипептидной цепи ее подвергают частичному кислотному гидролизу и избирательному расщеплению с помощью ферментов, каждый из которых разрывает полипептидную цепь только в определенных местах присоединения какой-то одной определенной аминокислоты или одного типа аминокислот (основных, ароматических). Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [c.376]

Для синтеза природных полипептидных цепей со строго заданной последовательностью аминокислотных остатков необходим многоступенчатый синтез, в котором число стадий конденсации равно степени полимеризации получаемого полипептида Р. Так как для направленного синтеза необходимо, чтобы вводимая аминокислота прореагировала только с другой заданной аминокислотой или пептидом, то она должна быть монофункциональна и соответственно одна из групп — амино- ли карбоксильная группа — должна быть защищена определенной группировкой, которая перед проведением следующей ступени синтеза может быть достаточно легко снята без разрыва пептидной связи. В упрощенном виде пептидный синтез может быть представлен следующей схемой [c.380]

Ввиду того, что различия в растворимостях полипептидов очень невелики, для выделения индивидуальных пептидов и.з смесей требуются специальные методы. К ним относятся фракционный диализ, распределительная хроматография (например, на колонке из бумажного порошка или листе бумаги), адсорбционная хроматография, ионнообменная хроматография, электрофорез и противоточное распределение по Крэйгу (т. е. распределение между двумя ограниченно смешивающимися жидкостями). Для характеристики выделенных пептидов и доказательства их однородности применяют противоточное распределение, количественный анализ аминокислотного состава и определение концевых групп полипептидной цепи. [c.383]

Определение концевых групп. Особое значение для выяснения строения пептидов имеет определение аминокислот, расположенных на концах полипептидной цепи. Если у какого-нибудь пептида или белка найдена одна единственная аминокислота в качестве Ы- или С-концевой группы, то с очень большой вероятностью можно считать его однородным соединением. [c.384]

К настоящему времени идентифицировано около двух тысяч ферментов. Из них многие выделены в виде чистых гомогенных препаратов и свыше 150 получены в кристаллическом виде. Оказалось, что ферменты состоят либо целиком, либо в основном из белков, т. е. являются полимерами, образованными из аминокислот и имеющими определенную пространственную структуру полипептидных цепей. В состав небелковой части фермента могут входить ионы металлов и некоторые органические вещества. Если последние обладают каталитической активностью, входя в активный центр фермента, то их называют коферментами. Например, в состав окислительных ферментов входят органические соединения железа (так называемый гем). [c.301]

Определенные различия в структуре лизоцима в кристалле и растворе были также обнаружены с помощью метода комбинационного рассеяния [40], причем в конформации боковых цепей фермента (конформация основной полипептидной цепи была практически одинакова в кристалле и растворе). [c.156]

Сочетание УАА и УАГ не соответствует какой-либо определенной аминокислоте. Это так называемые бессмысленные кодоны . Однако они не вполне лишены смысла. Синтез белка останавливается, когда работа рибосомного аппарата доходит до бессмысленного кодона. Следовательно, они в какой-то степени могут регулировать длину образующихся полипептидных цепей, хотя не вполне ясно, играют ли они эту роль в ходе нормального синтеза белка. Вопрос о прекращении роста цепи РНК важен, так как от механизма, прекращающего синтез на определенном звене, зависит и функция синтезируемого белка. Имеющиеся данные говорят как будто в пользу предположения, что на молекуле м-РНК все же имеются сочетания нуклеотидов, сигнализирующие о начале и конце синтеза цепи. Процесс считывания нормального кода, т.е. синтез нормального белка, может претерпеть нарушения в результате, например, действия некоторых лекарственных веществ (стрептомицин) или под влиянием мутаций. Лекарственные вещества изменяют состояние самой рибосомы, что нарушает ход синтеза. Мутации выражаются в замене правильного триплета каким-либо иным, что приводит к росту числа ошибок при считывании генетического кода. [c.394]

Синтез белков. Еще более трудной задачей является синтез белков. Ведь для осуществления его необходимо соединить в определенной, характерной для каждого белка последовательности множество молекул разных аминокислот, и воспроизвести необходимые связи между полипептидными цепями. [c.293]

Необходимость использования разнообразных заш,итных групп вызывается тем, что при синтезе сложных полипептидов возникает необходимость избирательной защиты и снятия защиты в строго определенном месте полипептидной цепи, чтобы получить пептид нужной структуры. Избирательное снятие защитных групп чаще всего достигается регулированием pH среды. [c.347]

Еще более важна ее роль во многих биологических процессах, так как водородные связи благодаря их незначительной прочности легче возникают и рвутся. Установлено, что определенные конфигурации полипептидных цепей в протеинах удерживаются прочно благодаря водородным связям они же обусловливают поперечные связи в двойных спиралях нуклеиновых кислот, что играет большую роль в механизме наследственности. [c.53]

При анализе белковых веществ правомочна постановка задачи по определению не только элементарного, но и аминокислотного состава, а также последовательности сочетания отдельных аминокислотных остатков в полипептидных цепях. Вторая и третья задачи являются более актуальными для химии пептидов нащих дней, и сама их постановка и успешное решение отражают более глубокий уровень проникновения научного познания в структуру белковых тел. Не лишне отметить, что успехи координационной химии, накопление информации о формах и константах образования комплексных соединений в растворах делают современной задачу определения уже не только ионного (элементного), но и надмолекулярного состава растворов (образование. сольватов, молекулярных комплексов и т. п.). [c.18]

Старое представление (1940 г.) о структуре и процессе образования антител исходило из предположения, что вызывающая преципитацию или агглютинацию молекула антитела состоит из центральной части со строго определенной структурой и двух концевых участков. Концевые участки представляют собой полипептидные цепи, которые могут складываться в конформации, комплементарные по структуре гаптено- [c.451]

Наблюдаемая специфичность антител к тысячам разных антигенов показывает, что образующие антитела клетки подготовлены к тому, чтобы под действием соответствующего стимула размножаться и вырабатывать ту или иную из тысяч возможных полипептидных цепей. Синтез этих цепей регулируется генами. Стимулом, запускающим выработку определенного антитела к антигену, является, по-видимому, связывание антигена с комплементарным ему антителом в такой клетке однако детальный механизм этого процесса еще не раскрыт. [c.452]

Все гемоглобины независимо от источника получения образуют четвертичную структуру и состоят из четырех субъединиц, представляющих две идентичные пары типа а Рз- Интересно отметить, что а- и р-цепи имеют высокую (более 50%) степень гомологии. Четыре полипептидньгх цепи образуют тетраэдр, структура которого стабилизирована множественными нековалентными связями. Каждая полипептидная цепь определенным образом уложена вокруг плоского кольца гема, причем характер этой укладки достаточно консервативен, т. е. почти одинаков для всех гемоглобинов. Первичная структура гемоглобина была расшифрована в 1962 г. Г. Браунитцером, а пространственная структура М. Перутцем и соавторами годом раньше. У млекопитающих а-це-пи гемоглобина отличаются от Р-цепей как по числу аминокислотных остатков, так и по степени гомологии (различия примерно по 80 аминокислотам). Гем локализован в складках а- и р-субъединиц, каждая полипептидная цепь при этом содержит один гем. Тетрамер гемоглобина представляет собой почти правильную глобулярную структуру размером 64 х 60 х 50 нм, на поверхности которой в гидрофобньгх углублениях расположены гемы. [c.50]

Какие Лче силы лежат в основе образования неполярных связей Естественно предположить, что открытые (т. е. доступные для молекул растворителя) гидрофобные остатки в растянутой (не свернутой) полипептидной цепи определенным образом ориентируют окружающие молекулы воды. Этот ориентирующий эффект ограничивает свободу вращения и поступательного движения молекул воды и, следовательно, ведет к уменьшению энтропии,-Если же углеводородные остатки скрыты внутри молекулы нативного белка, то такая структурированная оболочка из молекул растворителя практически отсутствует. Следовательно, образование неполярных связей в значительной степени обусловлено тем, что переход неполярных остатков из водной среды в безводную сопровон1"дается повышением энтропии. [c.111]

Ориентировочно можно наметить четыре основных этана этого процесса. На первом этапе происходит активирование аминокислот, подлежагцих соединению между собой в пептидные цепи. Второй этап — это перенос, пли транспорт, активированных аминокислот в рибосомы, т. е. в места напбопее интенсивного синтеза белка. Третий этап состоит в упорядоченном сочетании активированных аминокислот, расположении их в заданном порядке и замыкании пептидных связей. Наконец, четвертый этап — приобретение линейной молекулой полипептидной цепи определенного, специфического для данного белка расположения в трехмерном пространстве, т. е. объемной структуры. [c.79]

Само по себе создание представительных клонотек и тестирование свойств даже небольших белков со всеми возможными комбинациями аминокислотных остатков является в настоящее время неразрешимой задачей. Исчерпывающая клонотека должна включать полное пространство последовательностей. Как уже упоминалось выше, пространство последовательностей полипептидной цепи определенной длины представляет собой сеть всех теоретически возможных взаимосвязанных аминокислотных последовательностей, в которой каждый узел представляет собой уникальную последовательность аминокислот. Пространство последовательностей для белка в п аминокислотных остатков (а.о.) будет содержать 20" членов, т.е. в пространстве последовательностей даже небольшого белка длиной в 200 а.о. будет заключено 202оо разных макромолекул, а это значение превышает число атомов в видимой части вселенной, которое оценивается 10 9. [c.322]

Самоорганизация полипептидной цепи определенного белка в только ему присущую уникальн5то пространственн5то структуру, т. е. процесс возникновения третичной структуры, проходит в несколько этапов (рис. 36). [c.74]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

Белки состоят в основном из /.-аминокислот, характеризующихся определенными значениями [а]в. Полипептиды, полученные из -аминокислот, обладают оптической активностью и в форме статистического клубка. Однако основной вклад в оптическую активность белка дает специфическая спиральная упаковка плоских амидных групп —ЫН—СНК—СО— (звездочка отмечает асимметрический атом углерода, К — боковая группа, специфичная для каждой аминокислоты). В настоящее время наиболее щироко известны две упорядоченные структуры белков а-спираль и р-склад-чатая структура. Переходы амидной группы л->л и /г—>-я вносят различные вклады в оптическую активность полипептидных цепей, находящихся в различных конформациях соответственно спектры ДОВ и КД полипептидов в различных конформациях отличаются друг от друга. На рис. 24 приведены спектры ДОВ и КД модельных полипептидов в конформациях статистического клубка, [c.45]

Третичная структура белков предопределяет особенности взаимного расположения полипептидных цепей в фибриллах и (или) глобулярных структурах. Для каждого вида белка характерна определенная третичная структура. Третичная структура белков стабилизируется различными видами межмолекулярных контактов водородных, диполь-дипольных, солевых, дисульфидных, амидных, сложноэфирных связей. Существенное значение в формировании и фиксации третичных структур ифают гидрофобные взаимодействия в водно-белковых системах. [c.347]

Существуют нуклеиновые кисло1ы двух типов более стабильная дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), являющаяся хранителем генетической информации менее стабильная рибонуклеиновая кислота (РНК), взаимодействующая с ДНК. Она выполняет роль матрицы, переносящей И11формацию об определенной последовательности аминокислотных звеньев в полипептидной цепи с макромолекул ДНК с помощью так называемого расомного механизма . Описание особенностей протекания процесса синтеза белка в живых организмах выходит за рамки этого пособия. [c.349]

Итак, белки - это длинная полипептидная цепь, иост юенная из аминокислот (точнее, из их остатков) посредством пептидной связи в определенной последовательности. Впервые это зтаановил Нобелевский лауреат Эмиль Фишер в начале XX века. [c.268]

В составе отдельных аминокислот кроме групп —КНз и —СООН имеются и другие функциональные группы, не участвующие в образовании полипеп-тидйой цепи первичной структуры белка. При укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или фибриллы имеющиеся [c.425]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Полипептидная цепь — это первичная структура белковой молекулы с определенной последовательностью расположения рис, во. Схема а-спиралн микрострук-аминокислот. туры белка [c.199]

Наличие путей альтернативного сплайсинга существенно увеличивает число разных мРНК, транскрибируемых с одного гена (рис. 106, 2, б). При образовании мРНК тропонина с помощью механизма альтернативного сплайсинга используется также взаимоисключающая и взаимозаменяемая экспрессия экзонов 16 и 17, кодирующих определенный участок полипептидной цепи тропонина. На разных стадиях развития образуются а- и р-тропонины, различающиеся последовательностью из 14 аминокислот, начиная с 229-го и кончая 242-м аминокислотным остатком. Остальные участки полипептидной цепи этих изотипов тропонина идентичны. Остается не ясным, какие изменения функциональных свойств тропонина обусловлены экспрессией того илн иного экзона в составе мРИК- [c.183]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

В числе продуктов ранних генов — фагоспецифическая РНК-полимераза, закодированная в гене 1. Это относительно простой фермент, который в отличие от бактериальной РНК-полимеразы содержит всего одну полипептидную цепь (Мг=107 ООО). Вирусный фермент узнает иной набор промоторов — поздние промоторы, которые имеют сходные между собой, но не идентичные первичные структуры. Поздние промоторы расположены преимущественно в поздней области фагового генома, но встречаются и в ранней, в частности они предшествуют участку оП, с которого начинается репликация вирусной ДНК. Поздние гены транскрибируются с разной эффективностью и в определенной последовательности. Не все механизмы этой регуляции расшифрованы, но некоторые из них достаточно понятны. В частности, в поздней области есть районы, которые организованы сходно с активно транскрибируемы. районом генома нитчатых фагов (см. с. 290) такие участки имеют несколько промоторов и ограничены общим сильным терминатором. Отсюда считывается набор молекул мРНК разных размеров, но с одинаковыми З -концами. Чем ближе ген примыкает к тер.минатору, тем чаще он представлен в таком наборе. мРНК- С другой стороны, есть участки ДНК, которые содержат общий промотор и несколько последовательно расположенных относительно слабых терминаторов, ко- [c.298]

Конформация. — В 1951 г. Полинг и Kopи предложили конформацию полипептидной цепи, в частности фибриллярных белков. Эта конформация в настоящее время подтверждена множеством доказательств. Основанием гипотезы Полинга и Кори были точные рентгеноструктурные определения межатомных расстояний в простых пептидах, таких, как L-aлa(Hил-L-aлalHИн, данные для которого представлены на диаграмме а. Вследствие резонанса пептидных групп связь С—N укорочена, а связь С = 0 удлинена, амидные группы лежат в одной плоскости в грамс-положении. [c.709]