Вторичная и третичная структуры

Рис. 24. Вторичная и третичная структуры фенн.таланиновой транспортной РНК дрожжей

Под действием высоких температур, а также солей тяжелых металлов вторичная и третичная структуры белков разрушаются. При этом происходит денатурация белка, т. е. потеря способности растворяться в воде. Теряется и биологическая активность. При более высокой температуре белки обугливаются, что сопровождается появлением запаха жженого рога. [c.361]

Описывать структуры белков, различая первичную, вторичную и третичную структуры. [c.465]

Процесс завивки волос, хотя и не имеет никакого биологического значения, служит примером различных способов вмешательства во вторичную и третичную структуры. Водная завивка использует свойство воды пропитывать белковую ткань, которая размягчается за счет разрушения водородных связей между амидными группами в белке и образования новых водородных связей с молекулами воды. При высушивании вновь образуются водородные связи внутри белка, который за счет этого сохраняет задаваемую форму. При перманентной химической завивке сходный результат достигается другим путем. Сначала дисульфидные мостики белка восстанавливают до тиольных групп с помощью специальной жидкости, после чего проводят окисление с образованием в новом направлении дисульфидных связей, закрепляющих нужную форму волос. [c.303]

Развитие новых экспериментальных методов Исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка. В настоящее время различают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.352]

Ферменты — очень сложные органические молекулы, представляющие собой глобулярные белки. Их каталитические центры состоят их ряда атомных групп, природа и взаимное расположение которых в пространстве строго детерминировано, что, собственно, и определяет каталитическую активность фермента, Все структурные и пространственные особенности каталитического центра заданы как последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи данного белка (первичной структурой), так и упаковкой этой цепи Б фиксированную конформацию белковой глобулы (ее вторичной и третичной структурами Поэтому для химиков нет смысла пытаться построить искусственный структурный аналог такой чудовищно сложной конструкции, добиваясь сходства со свойствами оригинала. Не говоря уже о практически непреодолимых трудностях подобной задачи, она и смысла большого не имеет (если только мы не хотим создать искусственную жизнь). Дело в том, что каждый фермент решает узко специализированную задачу, а эта специализация лишь изредка совпадает с задачами человеческой химии. Смысл всей Проблемы не в этом, а в том, чтобы обеспечить дизайн квазиферментов под реальные задачи (ну, например, расщеплять высшие парафины до низших, т.е. делать бензин из мазута), т. е. не копировать или моделировать живые ферменты, а научится делать ферменте-подобные катализаторы на заказ (не копировать природу, а учиться у нес, воспринять ее методологию, а не результаты )- Кроме того, ферменты как катализаторы для лабораторного или про- [c.477]

Гидролиз белков, по существу, сводится к гидролизу полипептид-ных связей, К этому же сводится и переваривание белков. При пищеварении белковые молекулы гидр<злизуются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и кл(тки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть - на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные лужат как энергетический материал. Развитие новых экспериментальных методов исследования в органической химии обусловило успехи в изучении структуры белка, В настоящее время раапичают первичную, вторичную и третичную структуры белковой молекулы. [c.420]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

Специфич. наборы водородных связей между пиримидиновыми и пуриновыми основаниями в комплементарных участках цепей (см. Комплементарность), а также меж-плоскостные взаимод. между соседними основаниями в цепи определяют формирование и стабилизацию вторичной и третичной структуры нуклеиновых к-т. Последовательность пуриновых и пиримидиновых оснований в полинуклеотидной цепи определяет генетич информацию ДНК и матричных РНК. Модификация Пов полинуклеотидах под воздействием мутагенов может приводить к изменению информац. смысла (точковой мутации). [c.530]

Для жизненной функции клеток решающее значение имеют белки и нуклеиновые кислоты. Белки — главный органический компонент цитоплазмы. Некоторые белки относятся к структурным элементам клетки, другие — к имеющим важное значение ферментам. Радиационное повреждение белков состоит в уменьшении их молекулярной массы в результате фрагментации полипептидных цепочек, в изменении растворимости, нарушении вторичной и третичной структуры, агрегировании и т. п. Биохимическим критерием радиационного повреждения ферментов является утрата ими способности осуществлять специфические реакции. При интерпретации пострадиационных изменений ферментативной активности in vitro наряду с радиационными нарушениями самого фермента следует учитывать и другие повреждения клетки, прежде всего мембран и органелл. Чтобы вызвать явные изменения ферментативной активности в условиях in vitro, требуются значительно большие дозы, чем in vivo. [c.16]

Характер взаимодействия белков с ионами тяжелых металлов сложен и многогранен. Это прежде всего образование комплексных соединений, нерастворимых в воде, но растворяющихся в избытке соли (кроме Л КОз и Н С12) соли тяжелых металлов, адсорбируясь на белковых мицеллах, изменяют их электрический заряд (вплот1> до полной нейтрализации). Денатурация белкой солями тяжелых металлов вызывается глубокими нарушениями вторичной и третичной структур макромолекул белка, изменением положения пептидных цепей, которое обусловливается в основном разрывом связей между ними ( лавным образом днсульфидшлх). Дисульфидным связям принадлежит видная роль в поддержании вторичной и третичной структур белка. Разрыв их влечет за со- [c.24]

Денатурация белка, как правило, может возникать под влиянием многих и весьма разнообразных физических и химических факторов, которые производят менее глубокие нарушения первоначальной (нативной) структуры белка и касаются, главным образом, изменений его вторичной и третичной структуры, происходящих при разрыве рыхлых связей в молекуле, иапример, водородных, ионных, сульфпгидрильиых, а также ири переходе некоторых скрытых функциональных групп (5Н, ОН, имидазольиых и др.) в открытые, обнаруживаемые. [c.208]

Ферменты обладают свойствами, необычными для других катализаторов. Прежде всего, они характеризуются весьма специфической чувствительностью к температуре. Экспериментальные исследования показали, что любой конкретный фермент проявляет максимальную активность при температурах, близких к нормальной температуре организма, в котором находится данный фермент. На рис. 25.6 показан типичный график зависимости активности фермента от температуры. Нередко случается наблюдать, что при повышении температуры выше обычной температуры действия фермента его активность временно возрастает, но затем снижается. Вторичная и третичная структуры белковой молекулы фермента, от которых зависит активность активного центра, поддерживаются множеством слабых сил, удерживаюших белковую цепь в определенной конфигурации. Нагревание приводит к разрушению прежней структуры белковой цепи фермент денатурируется и полностью теряет свою активность. [c.451]

Свою биологическую функцию белки выполняют, только если сохраняются вторичная и третичная структуры. Разрушение третичной и вторичной структур называется денатурацией белка. При денатурации сохраняется только первичная структура белка, т. е. пептидная цепь. Денатурация белков мох<ет произойти под действием химических веществ (кислот, щелочей, спиртов, ацетона), при нагревании, повышепии давления, радио-акгнвном облучении. [c.449]

Объясните, что подразумевается под первичной, вторичной и третичной структурами белков [c.467]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуру белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, поддерживающих вторичную и третичную структуру молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации [c.421]

Третичная структура полипептидной цепи определяется прежде всего первичной структурой белковой молекулы кроме того на нее оказывает влияние растворитель, pH среды, температура, присутствие различных химических агентов. Полученные синтезом структуры природных полипептидов после создания естественных условий (pH, среда, температура) самопроизвольно принимают обычную для данного природного образца вторичную и третичную структуру. [c.640]

В связи с этим представляются перспективными подходи, учитывающие процесс самоорганизации белка структуры, образующиеся на ранних стадиях сворачивания, предполагаются достаточно консервативными, а более сложная структура формируется из них, как из готовых, блоков. В настоящей серии работ рассмотрена разработанная нами компьютерная система для исследования закономерностей строения и расчета вторичной и третичной структур глобулярных белков, реализующая этот подход. [c.111]

Некоторые факторы разрушают вторичную и третичную структуры белков — происходит так называемая денатурация белка. Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы (рис. 18.1, б). Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков, весьма различны действие сильных кислот и щелочей, этилового спирта, солей тяжелых металлов, радиация, нагревание, сильное встряхивание и др. [c.353]

Весьма важную роль в системе химических реакций, протекающих в живых организмах, играют глобулярные белки, молекулы которых имеют форму клубков (глобул). Эти белки обладают более сложным строением, чем фибриллярные белки. Для их молекул характерны строгая специфичность не только первичной, но также вторичной и третичной структур в растворе и высокая чувствгггельность структуры к изменениям физикохимических свойств среды (pH, концентрация ионов и т. д.). Характерное взаимное расположение молекул объясняют наличием упомянутых выше водородных связей. [c.438]

Из этого списка ясно, чего необходимо избегать, поскольку целесообразнее, конечно, изучать белки в нативном состоянии, а не их денатурированные компоненты. К счастью, глобулярные белки кристаллизуются в нативном состоянии (что, правда, сопряжено со значительными трудностями), в то время как денатурированные белки не обладают кристаллической структурой. Ведь почти все, что нам известно о вторичной и третичной структуре белков, было установлено при помощи рентгеноструктурного анализа отдельных белковых кристаллов. [c.412]

Нуклеиновые кислоты (НК), как и простые белки, имеют первичную, вторичную и третичную структуру. Чередование мононуклеотидов в полинукле-отидной цепи образует первичную структуру НК, точно так, как из аминокислот образуется белок. Ниже показан фрагмент ДНК как пример первичной структуры НК [c.430]

Это позволяет определить строение белковой молекулы, не прибегая к ее предварительному разрушению, и устанавливать ее первичную, вторичную и третичную структуру. [c.546]

Вторичная и третичная структуры [78, 81, 141 — 147] [c.374]

Установленная секвенированием последовательность аминокислот может рассматриваться лишь в качестве одного из уровней структурной организации белка. Она закодирована в соответствующем гене и находится в тесной связи со вторичной и третичной структурами белка, его конформацией и биологической активностью. Образование вторичной и третичной структур [c.374]

К этой группе относятся 1) компьютерная система для функциональной диагностики генетических текстов, разработанная В.В. Соловьевым, А.К. Сб1ЛИховой и И.Б. Рогозиным 2) компьютерная система для исследования молекулярных механизмов мутационного и рекомбинационного процесса, разработанная И.Б. Рогозиным и соавторами 3) компьютерная система, разработанная В.В. Соловьевым, А.К. Салиховой и A.A. Саламовым для исследования вторичной и третичной структуры белков 4) описанная в работе В.В. Капитонова компьютерная система для исследования свойств мобильных генетических элементов и ряд других. [c.7]

В нач. 50-х гг. была выдвинута идея о трех уровнях организации белковых молекул (К. У. Линдерстрём-Ланг, 1952)-первичной, вторичной и третичной структурах. Определены первичные структуры инсулина (Ф. Сенгер, 1953) и рибонуклеазы (К. Анфинсен, С. Мур, К. Хёрс, У. Стайн, 1960). По данным рентгеноструктурного анализа были построены трехмерные модели миоглобина (Дж. Кендрю, 1958) и гемоглобина (М. Перуц, 1958) и, т. обр,, доказано существование в Б, вторичной и третичной структур, в т. ч. а-спирали, предсказанной Л. Полингом и Р, Кори в 1949-51. [c.248]

Образование специфич. водородных связей П. о. с пиримидиновыми основаниями в комплементарных участках цепей нуклеиновых к-т (см. Комплементарность), как и межплоо-костные взаимод. между соседними основаниями в полинуклеотидной цепи, определяют формирование вторичной и третичной структур нуклеиновых к-т. В комплементарных участках помимо канонич. пар П. о. с пиримидиновыми основаниями (А-ТиО-С Т и С-соотв. цитозии и тимин) могут образовываться неканонич. пары (0-0, О-А, О-Т и др.). [c.142]

Наиб, распространено, особенно в биохимии й биоорг. химии, понятие структурной К. Благодаря этому виду К., к-рое осуществляется по принципу ключ - замок , образуются комплексы антиген-антитело, фермент-субстрат, четвертичная структура белков, вторичная и третичная структура нуклеиновых к-т. В последнем случае К. проявляется особенно ярко. [c.443]

Методы нсследовання первичной структуры. Знание первичной структуры Б,-основа для определения его вторичной и третичной структур, выяснения расположения фуикц. групп в активном центре Б. и построения модели его функ- [c.250]

Рибосомные белки большинства животных представлены в осн. умеренно основными полипептидами, хотя имеется неск. нейтральных и кислых белков. Мол. м. рибосомных белков варьирует от 6 тыс. до 60 тыс. В прокариотической Р. малая субчастица (30S) содержит ок. 20, большая (50S)-ok. 30 разл. белков в эукариотической Р. 40S субчастица включает ок. 30 белков, а 60S-ок. 40 (обычно Р. не содержат двух или неск. одинаковых белков). 1 ибосомиые белки характеризуются глобулярной компактной конформацией с развитой вторичной и третичной структурой они занимают преим. периферич. положение в ядре, состоящем из рРНК. В отличие от вирусных нуклеопротеидов в структурно асим. [c.264]

Различие реакц. способности П. о. позволяет избирательно модифицировать их в составе полинуклеотидов. Такие р-ции лежат в основе определения нуклеотидной последовательности (первичной структуры) нуклеиновых к-т. Взаимод. с соседними основаниями, зависящие от локальной высшей структуры полинуклеотидов, оказывают влияние на скорость модификации П.о. при действии разл. агентов. В связи с этим сопоставление относит, скоростей модифшсации П. о. используется для изучения вторичной и третичной структуры нуклеиновых к-т. [c.530]

Самосплайсинг происходит у пре-рРНК простейших (напр., у тетрахимоны) и ряда пре-мРНК митохондрий низших грибов и нек-рых др. пре-РНК, у к-рьп интроны содержат консервативные последовательности, что обусловливает образование определенных вторичной и третичной структур. [c.410]

Еще в 30-х годах главным образом в работах Астбери была дана рентгеногра(ф Ическая характеристика многих фибриллярных белков. Важнейший результат работ Астбери сводится к следующему. Многие совершенно различные в химическом отношении белки, такие например,, как кератин волос, шерсти и рога, миозин мышц, эпидермис кожных покровов, фибриноген—фибриллярный белок, образующийся при (свертывании крови, а также М(ногие другие дают практически одинаковые рентгенограммы. Это возможно только лишь В том случае, если конфигурации цепей этих белков и их упаковка (Или, иначе, их вторичная и третичная структуры в своих общих чертах не за(висят от специфччеокого чередова(Ния аминокислотных остатков. Здесь речь идет именно об общих чертах вторичной и третичной структур, так как на отдельных участках возможны существенные отклонения от общего плана строения за счет специфического взаимодействия боковых групп остатков, к чему, как указывалось выше, рентгенографический метод исследования оказывается нечувствительным (речь идет об изучении фибриллярных структур). [c.542]

Линдерштрем-Ланг подразделил изучение структуры белка на 3 раздела изучение первичной, вторичной и третичной структур. [c.535]

Исследуя вторичную и третичную структуры белка в чисто геометрическом плане, мы так или иначе сталкиваемся с необходимостью учета всех химических связей, так как они определяют характерный для данной белковой молекулы набор межатомных расстояний и валентных углов и, в конечном итоге, ее сложную конфигурацию. Третичная структура опре/ еляет форму и размеры белковых молекул. [c.536]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Предметом настоящей главы будет расомотрение вторичной и третичной структуры белков. [c.536]

Для изучения вторичной и третичной структуры белка применяются самые разнообразные методы. Наиболее полные данные были получены при изучении дифракции рентгеновских лучей на различных белковых соединениях. Ряд данных, имеющих пр инципиальное значение для понимания вторичной структуры белка, был 1Получен при помощи таких методов, как инфракрасная спектроскопия и спектрополяриметрия. Пожалуй, следует отметить, что большинство из применяемых в этих исследованиях методов дают некоторую среднюю характеристику конфигурации полипептидных цепей и их упаковки в белке и оказываются нечувствительными к структуре отдельных небольших участков молекулы, если их конфигурация не соответствует конфигурации основной массы цепей. [c.536]

Очевидно, в скором времени мы станем свидетелями того, как первичная, вторичная и третичная структура сложнейших соединений — белков И нуклеопротепдов будет установлена непосредственно по атомным координатам, определенным на основании рентгенографических экспериментальных данных. [c.546]