Хлорофилл аb связывающий белок ab

Проблемы синтеза и распада хромопротеинов привлекают внимание как исследователей, так и практических врачей по двум основным причинам. Во-первых, вследствие широкого разнообразия биологически важных функций гемоглобина, хлорофилла и цитохромов, в молекулах которых центральную роль играет ядро порфирина, обладающее способностью координационно связываться с ионами металлов (см. главу 2). Во-вторых, изменения синтеза или распада порфиринов и соответственно их комплексов с белками приводят к нарушению жизненно важных функций и развитию болезней у человека и животных. [c.503]

В последние годы исследованию белков хлоропластов были посвящены работы О. П. Осиповой, которая установила следующее. Характер белков хлоропластов не только разных видов, но и одного и того же вида не вполне постоянен и меняется как в связи с возрастом, так, вероятно, и в связи с условиями роста и питания. Так. например, с возрастом меняются вязкость, изоэлектрические точки, количественные показатели аминокислотного состава. Содержание белков в составе хлоропластов достигает 50 — 60 и даже 80%. Белки хлоропластов обладают более резко выраженной восстановительной способностью, чем белки плазмы, и большим сродством к хлорофиллу, т. е. способностью лучше его связывать. Связь хлорофилла с белком не адсорбционная, а химическая и осуществляется при участии кислотных группировок белков (ем. также примечание на стр. 384). В осуществлении связей хлорофилла е белком, очевидно, принимают участие и группировки белков, участвующие в восстановительных реакциях связывание белком хлорофилла уменьшает его восстановительную способность. [c.374]

Исследования показывают, что способность хлоропластов связывать хлорофилл тем выше, чем выше восстановленность их белков. Восстановление белковых препаратов водородом сопровождалось возрастанием их способности связывать хлорофилл. [c.127]

Одним из наиболее обоснованных доказательств особого состояния пигментов в живой клетке является расхождение их оптических свойств со свойствами раствора тех же пигментов. Максимум поглощения света хлорофиллом и другими пигментами в живой клетке сильно смещен в длинноволновую область по сравнению с максимумом поглощения его пигментами, находящимися в растворе. Установлено, что фотохимическая активность хлорофилла в растворе изменяется параллельно со способностями к флуоресценции, максимальное проявление которой, как правило, указывает на мономолекулярную дисперсность. В листе хлорофилл частично находится во флуоресцирующей моиомолекулярной форме. Менее прочно связан с белками хлорофилл молодых листьев. Установлена также способность белков хлоропластов связывать хлорофилл тем больше, чем выше степень их восстановленности. Экспериментально доказано, что восстановление белковых препаратов водородом приводило к повышению их способности связывать хлорофилл. [c.173]

Одним из основных факторов, определяющих сродство органических молекул к йонам металла, является хелатный эффект. Под этим термином понимается четко выраженная способность органической моле-4 улы связывать ионы металлов при наличии в ней двух или большего числа групп, способных к комплексообразованию. Природа с успехом использовала хелатный эффект при создании таких важных металлсодержащих молекул, как порфирины (рис. 10-1), хлорофилл (рис. 13-19), энтеробактин (рис. 2-44), кальдий-связывающие белки (разд. В, 8, в) -и т. д. Данные, приведенные в табл. 4-2, показывают, что прочные хе-латные комплексы образуют также многие относительно простые соединения, такие, как а-аминокислоты или лимонная кислота. [c.266]

Ракшит 1248] приводит доводы в по.11ьзу связи хлорофилла с аскорбиновой кислотой, мотивируя это тем, что аскорбиновая кислота защищается от самоокисления присутствием 2-моль/л коллоидального хлорофилла. Аскорбиновая кислота также имеет тенденцию связываться с белками [241, 250]. [c.281]

Рейнке [116] высказывал мысль, что хлорофилл и желтые пигменты листа могут связываться с белками так же, как гемин свя- [c.386]

Впрочем, до принятия любого названия было бы желательно иметь доказательство постоянства и воспроизводимости величины и состава комплекса хлорофилл — белок. Как мы упоминали в предыдущем разделе, величина частиц белок—липоид — пигмент, получаемых разрушением хлоропластов в воде, в различных опытах сильно варьирует. Теперь рассмотрим состав этих частиц и, в частности, отношение в них хлорофилла к бв-тку. Смит [159] полагает, что в экстрактах листьев до их нросветления детергентами три молекулы хлорофилла а и одна молекула хлорофилла Ъ связываются с одной белковой единицей, (мо-текулярный вес— 17 000). Этот вывод основывается, во-первых, на анализах, дающих 16,3 г хлорофилла на 100 г белка в веществе хлоропластов шпината Spina ia) и 15,5—16,5 г на 100 г бе.1ка у Aspidistra, и, во-вторых, на том факте, что среднее отношение хлорофилла а к хлорофиллу Ъ у высших растений близко к 3. Однако другие исследователи находили очень различные отношения белка к хлорофиллу, а также наблюдали большие различия в отношении хлорофиллов а я Ъ (хлорофилл Ъ почти отсутствует у многих водорослей). Табл. 56 показывает разультаты определения различными исследователями отношений белка к хлорофи.1лу в веществе хлоропластов. Два последних столбца дают число молекул хлорофилла на каждую единицу белка. [c.392]

Результаты сильно расходятся. Цифры, предположительно относящиеся к хлоропластам в целом, значительно выше, чем цифры, предполоэдительно характеризующие одни гранулы. Если согласиться с заключениями Моммерста и Нейша, в гранулах каждая молекула хлорофилла может связываться с индивидуальной единицей белка, как в гемоглобине и цитохроме с. Если правильно представление Минке, Граника, Бота и Бэнсона, то в целом хлоропласте не может хватить белка даже для того, чтобы, обеспечить каждую молекулу хлорофилла своей собственной белковой единицей . [c.392]

Пигменты в живой клетке, конечно, более иди менее тесно связаны в структуры, заключающие в себе белки, липоиды и каротиноиды (см. главу XIV). Франк и Херцфельд [81] считали, что комплекс двуокись углерода — акцептор (СОд и его промежуточные продукты восстановления, H Og и прочие, также связываются с хлорофиллом (фиг. 20). Однако экстракция акцептора двуокиси углерода из клеток водой и возможная его локализация вне хлоропластов (см. главу VIII) делают невозможной устойчивую связь этого компонента с хлорофиллом. С другой стороны, хлорофилл может ассоциироваться с промежуточными катализаторами X или Y, которые сперва подвергаются фотохимическому гидрированию в фотосинтезе, а затем вызывают восстановление комплекса СОд в темновых реакциях. Окислители-заменители (Од, HNOg) также едва ли непосредственно связываются с хлорофиллом, но могут заменять двуокись углерода или комплекс СОд при кинетических взаимодействиях с восстановленным промежуточным продуктом НХ. [c.552]

В последнее время стали считать, что гидрофильный характер связи хлорофилл — белок менее вероятен, по сравнению с гидрофобным взаимодействием. Например, Гельман (1967), Вейер и Бенсон утверждают, что остатки жирных кислот молекул липоидов и фитол хлорофилла могут проникать внутрь белковых молекул и связываться за счет вандерваальсовых сил с углеводородным гидрофобным ядром белковых глобул. Гидрофильные участки липоидов (остатки галактозы, фосфата, сульфата и др.) располагаются снаружи, взаимодействуя с гидрофильными внешними участками белка (за счет водородных связей). Порфириновые кольца тоже находятся на поверхности белка. Отрицательно заряженные остатки сульфата и фосфата могут взаимодействовать с положительно заряженными радикалами — МН+, расположенными на поверхности белка. По-видимому, роль ковалентных связей в образовании белково-липидных комплексов невелика, так как органические растворители извлекают до 95% липидов, а это значит, что они слабо связаны. [c.94]

Гербицидную активность карбаматов связывают с их способностью образовывать водородные связи с молекулой хлорофилла или с белками ферментов, участвующих в процессе фотосинтеза. Однако механизм действия N-арилкарбаматов, по-видимому, не так прост, влияние этих соединений на рост растений является результатом нарушения ими нескольких жизненно важных систем. [c.307]

В истинных металлоферментах металл прочно связан с белковой частью фермента (апоферментом). При диализе раствора истинного метал-лофермента обычно не происходит отделения металла от белка и пе обнаруживается снижения ферментативной активности. В металлоферментах металл либо входит в состав простетической группы фермента (например, в гемопротеидах, хлорофилле, кобаламине), либо образует хелатные комплексы с функциональными группами аминокислотных остатков белка (алкогольдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, а-амилаза и др.). В образовании таких комплексов участвуют сульфгидрильные группы цистеина, имидазольная группа гистидина, а также гидроксильные группы серина, карбоксильные, аминные и др. Металлы, как правило, связывают функциональные группы фермента, отдаленные от активного центра. [c.244]

Субъединицы РваА и РваВ формируют гетеродимер и содержат по 11 трансмембранных а-спиралей и еще четыре спирали, параллельные плоскости мембраны. Эти субъединицы связывают около 100 молекул хлорофилла а, 12-16 молекул Р-каротина, две молекулы филлохинона и один 4Ге, 48 кластер Рх, расположенный в месте контакта субъединиц. Периферическая небольшая субъединица РваС (М.м. 8,9 кДа), расположенная со стромальной стороны, несет в своем составе два терминальных 4Ге, 48 кластера Ра и Рв)- Функции всех других белков, не несущих в своем составе пигментов, еще полностью не расшифрованы, однако известно, что белки Р-заО и РзаР необходимы для взаимодействия с ферредоксином и пласто-цианином, соответственно, РзаЬ играет важную роль при образовании тримеров ФС I (см. рис. ХХУП.22). [c.322]

Цитохромы образуют семейство окращенных белков, объединяемых наличием в их молекуле связанной группы гема принимая один электрон, атом железа, входящий в состав гема. восстанавливается - переходит из состояния Fe III в состояние Fe II. Гем содержит порфириновое кольцо и атом железа, прочно связанный с помощью четырех азотных атомов, расположенных в углах квадрата (рис. 7-27). Близкие по строению порфириновые кольца определяют красный цвет крови и зеленый цвет листьев, связывая железо в гемоглобине (разд. 10.5.3) и магний в хлорофилле (разд. 7.3.6). Из множества белков дыхательной цепи. хучще всего изучен цитохром с его трехмерная структура была определена методом рентгеноструктурного анализа (рис. 7-28). [c.451]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология