Белки отношение к кислотам и щелоча

Отношение белков к кислотам и щелочам 349 [c.349]

ОТНОШЕНИЕ БЕЛКОВ К КИСЛОТАМ И ЩЕЛОЧАМ [c.314]

Склеропротеины (белки скелета и покровных тканей животных). Нерастворимы в воде и растворах солей, кислот и щелочей. Отличаются значительной устойчивостью по отношению к гидролизующим агентам, особенно к ферментам. К этой группе относится большое число белков коллаген — белок костей и кожи (применяется для приготовления желатины и клея), эластин — белок животных связок кератины — шерсть, волосы, ногти, рога, копыта, фиброин шелка, спонгин губки и т. д. Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.711]

К необратимой денатурации относят также изменения (свертывание), вызываемые в белках нагреванием (тепловая денатурация). В отношении тепловой денатурации растительные белки отличаются большей устойчивостью по сравнению с белками животного происхождения. Кислоты и щелочи ускоряют денатурацию. [c.449]

Денатурирующими агентами могут быть различные химические факторы кислоты и щелочи, изменяющие реакцию среды белковых растворов, выходящую за пределы значения pH от 3 до 10, т. е. лежащего вне зоны устойчивости белковых молекул разные легко гидратирующиеся соли, которые могут не только высаливать белки, по и денатурировать их в этом отношении остается справедливым лиотропный ряд для анионов Гофмейстера, в котором роданид и близлежащие к нему анионы вызывают денатурацию, в противоположность сульфатному концу ряда органические растворители, например ацетон, этиловый и метиловый спирты и др., снимающие водную оболочку у белков соответствующие окислители, производящие разрыв дисульфидных мостиков в белковой молекуле гуанидин и карбамид (мочевина), изменяющие количество водородных связей и, следовательно, конфигурацию белка (как бы производят плавление его комплексной спиральной структуры) и др. [c.209]

Пептидная связь в белках способна гидролизоваться под влиянием большого числа реагентов, к которым относятся растворы кислот и щелочей (источников водородных и гидроксильных ионов), твердые ионообменные смолы, водорастворимая полистиролсульфокислота и протеолитические ферменты. Такие ферменты, как пепсин и трипсин, могут вызывать существенное расщепление белков в относительно мягких условиях температуры и pH. Однако большинство ферментов непригодно для приготовления полных гидролизатов белков при проведении аминокислотного анализа, так как они проявляют заметную специфичность в отношении легкости гидролиза различных пептидных связей в зависимости от окружения этих связей в полипептидной цепи. Дополнительную трудность представляет предотвращение побочных реакций. [c.122]

Серии медленно разрушается при кипячении с кислотами [139—141]. Этот распад протекает примерно на 10 1, при условиях, обычно применяемых для гидролиза белков, но может быть и больше для фосфорилированных остатков серина [139—143]. Было показано, что остатки серина в фиброине шелка [144] и казеина [140] более лабильны по отношению к щелочи, чехМ свободный серии. Треонин в свободном состоянии [145], повидимому, более устойчив в кипящей минеральной кислоте, чем серин, но некоторое разрушение все же происходит [145], особенно при повышенном давлении [148]. Продукты дисмутации, серина щелочью и кислотой [139, 141, 149, 150] были изучены довольно подробно. Дальнейшие данные по разрушению оксиаминокислот кислотами см. в приведенной и иже литературе [147]. [c.58]

Почти до 1948 г. наибольшее внимание исследователей концентрировалось на белковом компоненте вирусов. Это обусловлено, вероятно, несколькими причинами. В количественном отношении белок составляет большую часть вирусных препаратов. Было известно, что ферменты, выполняющие важные функции в клетках, являются белками, а знания о нуклеиновых кислотах, углеводным компонентом которых является пентоза, были элементарными. Функция их в клетке была неизвестна, и обычно считалось, что они представляют собой небольшие молекулы. Такое представление возникло потому, что в то время было неизвестно, насколько легко нуклеиновые кислоты гидролизуются кислотами, щелочами, а также ферментами,, которые обычно содержатся в вирусных препаратах. [c.12]

Для разделения аминокислот (гидролизата белка) методом тонкослойной хроматографии широкое применение находят пластинки, покрытые тонким слоем ионообменной смолы полистирольной природы с сульфокислотными группировками (типа Дауэкс 50X8 ) или ионообменной целлюлозой. Такие пластинки выпускаются промышленностью, например Фиксион 50x8 (Венгрия), или могут быть приготовлены в лаборатории. В этих пластинках катионообменная смола находится в Na-форме. Пластинки стабильны в водных и органических растворителях, инертны по отношению к окислителям и восстановителям, но подвергаются воздействию щелочей и концентрированных кислот. [c.133]

Возникновение потенциала асимметрии возможно при химических воздействиях на поверхность электрода (протравливание щелочами или плавиковой кислотой), механических повреждениях (стачивание, шлифование), адсорбции жиров, белков и других поверхностно-активных веществ. К наиболее важным причинам возникновения потенциала асимметрии относится изменение сорбционной способности стекла по отношению к воде при термической обработке в процессе изготовления электрода. Некоторый вклад вносит дегидратация набухшего поверхностного слоя (высушивание или выдерживание в дегидратирующем растворе). Возникновению потенциала асимметрии способствует неодинаковое напряжение на двух сторонах стеклянной мембраны. Если пустсЛ-ы кремнийкислородной решетки на одной ее поверхности отличаются по форме от пустот на другой поверхности, то нарушается равновесие переноса ионов между стеклом и раствором и возникает потенциал асимметрии. В общем, любое воздействие, способное изменить состав или ионообменные свойства мембраны, влияет на потенциал асимметрии стеклянного электрода и может привести к ошибкам в измерениях pH. Мешающее действие потенциала асимметрии компенсирзтот при настройке рН-метров по стандартным буферным растворам, имеющим постоянную и точно известную концентрацию ионов водорода. [c.188]

Исходным сырьем для получения белковых пластмасс служат природные азотсодержащие высокомолекулярные соединения, известные под названием белков. Белки являются лиофильными коллоидами, они устойчивы только в сухом виде, во влажном состоянии они быстро поддаютсп воздействию микроорганизмов или загнивают. В воде белки набухают, становятся пластичными -и в таком виде поддаются формованию (например, прессованию). После обработки раствором формальдегида, а также таннином, хромовыми и алюминиевыми квасцами и т. д. белки приобретают устойчивость в отнощении действия микроорганизмов, меньше набухают в воде и теряют способность растворяться в слабых растворах кислот и щелочей. Этот процесс называется в технике дублением. Процесс дубления для многих белковых веществ одновременно является процессом отверждения. Такие белки после дубления и сушки становятся рогоподобными и приобретают ценные в техническом отношении свойства (твердость, упругость и т. д.). [c.443]

Изучение ультрафиолетового поглощения также позволяет предположить, что РНК в рибосомах имеет вторичную структуру, сходную со вторичной структурой нуклеиновой кислоты в свободном виде. Коэффициенты экстинкции (рассчитанные но отношению к молярному содержанию фосфора) как свободной РНК, так и рибо-нуклеонротеида при 255 m i (при этой длине волны поглощением белка можно пренебречь) равны между собой (e jj — 8100) и увеличиваются при возрастании температуры до 85° [339, 365]. Далее, гиперхромные эффекты, наблюдаемые при гидролизе рибосом и РНК щелочью или ферментом до нуклеозид-З -фосфатов, идентичны и их величина равна 41% при 260 мц [341]. Нагревание свободной РНК приводит к увеличению оптического поглощения на 29 о, причем это возрастание происходит обратимо. Идентичность гиперхромных эффектов у рибосом и изолированной РНК является веским доводом (но не доказательством) в пользу того, что конфор- [c.629]

Аминокислоты и белки в электрохимическом отношении могут характеризоваться по их изоэлектрическим или изо-ионным точкам. Уже первые исследования о влиянии реакции водородных ионов на белки показали, что практически все они в определенном пределе pH нестабильны и склонны к свертыванию. Кроме того, направление передвижения белковоподобных частиц в электрическом поле зависит от реакции в кислоте они заряжены положительно, в щелочи—отрицательно. pH перезарядки обозначается как зоэлектрическая точка (ИТ), она совпадает с минимальной устойчивостью раствора. Аминокислоты также проявляют подобные свойства (рис. 56). [c.198]

Таким образом, постепенно вводя все новые и новые частицы амино-кислот, можно получить все более и более сложные полипептиды. Самый сложный из известных в настоящее время полипептидов синтезирован из 15 частиц гликоколя и 3 частиц лейцина. Его частичный вес громаден (1200 с лишним). Водный раствор этого полипептида чрезвычайно напоминает водный раствор белка, да и вообще по свойствам резко отличается от исходных амино-кислот. Последние, как известно, сладки, а этот искусственный продукт представляет вещество такого же горького вкуса, как и естественные альбумозы и пептоны. И в других отношениях полипептид обнаруживает сходство с последними. Как альбумозы и педтоны, так и высшие полипептиды расщепляются гидролитически под влиянием щелочей, кислот и пищеварительных ферментов и дают при этом одни и те же конечные продукты — аминокислоты. [c.419]

Наиболее известными поверхностноактивными веществами этого класса являются ламепоны, для производства которых смесь аминокислот и низкомолекулярных пептидов, получающаяся при гидролизе щелочью отработанных белков (отходы кожи после процесса хромового дубления, низкосортный животный клей или другие легко гидролизующиеся продукты, содержащие коллаген), конденсируется с гало-идангидридами тех или иных жирных кислот. Хотя в большей части патентов [33а] , описывающих техническое получение ламепонов, подчеркивается использование низших полипептидов, можно предполагать, что в этих процессах гидролиз белков протекает более глубоко, так что образуются и индивидуальные аминокислоты. Как обычно для веществ этого класса, конденсация проводится путем медленного введения хлорангидрида в раствор аминокислот при энергичном перемешивании и добавлении едкого натра для поддержания щелочной реакции среды. Температура поддерживается около 25—30°, а в конце реакции может быть повышена до 60—70°. Полученный продукт выделяется под-кислением, так как свободные кислоты почти нерастворимы в воде. Производные как олеиновой кислоты, так и кислот кокосового масла поступают в продажу в виде вязких жидкостей коричневого цвета, представляющих собой водные растворы, содержащие около 35°/q активной составляющей и небольшие примеси неорганических солей. Ламепоны исключительно устойчивы по отношению к кальциевым солям и являются хорошими эмульгаторами и диспергаторами (пептизаторами) кальциевых мыл. Обладая свойствами защитных коллоидов и способностью смягчать ткани, они применяются в текстильной [c.39]

Фосфорномолибденовая кислота (реактив Зонненшейна). Раствор карбоната натрия (1 2) насыщают чистой молибденовой кислотой и добавляют кристаллический двузамещенный фосфат натрия в 5-кратном количестве по отношению к израсходованной молибденовой кислоте. Раствор выпаривают досуха, остаток расплавляют во взвешенном тигле и после охлаждения растворяют часть полученного сплава в 10-кратном количестве воды. Раствор фильтруют и добавляют к нему азотную кислоту до золотисто-желтой окраски. Фосфорномолибденовая кислота — очень чувствительный реактив на алкалоиды и дает с ними светло-жел-тые или коричневато-желтые аморфные осадки, окраска которых через некоторое время переходит в синюю или зеленую. При комнатной температуре эти осадки не растворяются ни в воде, ни в спирте или эфире, ни в разбавленных минеральных кислотах, за исключением фосфорной они разлагаются под действием щелочей, выделяя обратно алкалоид. Фосфорномолибденовая кислота помимо алкалоидов осаждает также белки и некоторые гликозиды. [c.343]