Хлорофилл связь е белковыми молекулам

Хлорофилл и гемин содержат четыре ядра — производных пиррола, составляющие циклическую систему порфирина, которая включает ион металла как центральный атом. Хлорофилл — это зеленый пигмент растений, встречающийся в природе в связанном состоянии с молекулой белка. Он функционирует как механизм для превращения световой энергий в химическую в процессе фотосинтеза, столь важного в растениях. Гемоглобин, одна из составных частей красных кровяных шариков в крови позвоночных, состоит из гемина (красный пигмент), связанного с белком. Он действует как переносчик кислорода из легких к тканям животного. Эта функция основана на присутствии железа в комплексе. Ядовитые свойства окиси углерода связаны с ее способностью заменять кислород в этом процессе и оказывать, таким образом, удушающее действие. На рис. 22.2 приведены формулы хлорофилла и гемина. [c.499]

Основной задачей при исследовании фотосинтеза на современном этапе являются расшифровка природы всех участников электронно-транспортной цепи от H2O до O2, установление строгой последовательности их расположения и характера донорно-акцепторных, ион-дипольных, координационных и других взаимодействий этих молекул в составе фотосинтетического аппарата, определение природы их связи с молекулами хлорофилла, белков и липидов мембран хлореллы. Все эти вопросы относятся к структуре фотосинтетического аппарата, которая непосредственно определяет его функции. [c.743]

Более глубоко вопрос о состоянии хлорофилла в растении изучил советский физиолог Владимир Николаевич Любименко (1873—1937). Опираясь на обстоятельные экспериментальные доказательства, он выдвинул представление о наличии тесной связи, возможно даже химического порядка, между молекулами хлорофилла и белка стромы хлоропластов растений. [c.182]

Из всех этих наблюдений становится ясным, что липофильные молекулы могут предохранять флуоресценцию хлорофилла от самотушения даже без разбавления пигмента и без нарушения связи хлорофилла с белком или хлорофилла с целлюлозой. [c.187]

Дальнейшие исследования подтвердили это предположение. Для выяснения природы связи хлорофилл — белок изучали спектры комплексов хлорофилла с белками и более простыми пептидами (глицил-лей-цин, пептон, альбумин, протамины). Показано, что молекулы хлорофилла связаны химическими связями с кислотными и основными группами белка. В целом вопрос о типе связи хлорофилл — белок остается пока открытым. Еще нет метода, позволяющего определить точную ориентацию молекул пигмента и других молекул внутри хлоропласта. [c.167]

Растворимые в липидах пигменты, такие, как хлорофиллы и каротиноиды, часто связаны с белками через посредство липидов, как в случае с белками листьев (см. главу 7, раздел 3), Их присутствие иногда оценивается как благоприятное или вредное в зависимости от характера использования белков. Между прочим, пигменты с делокализованными электронами представляют молекулы, очень чувствительные к окислениям и реакциям с участием радикалов. Они быстро деградируют в процессе реакций перекисного окисления липидов. [c.316]

Подводя итоги, можно сказать, что, повидимому, нет причин приписывать флуоресценцию живых растений малой доле молекул хлорофилла, находящейся в сильно флуоресцирующем растворенном состоянии, а не всей массе пигмента, образующей слабо флуоресцирующий комплекс с белками и липоидами (в том числе и каротиноидами). Тесная связь между интенсивностью флуоресценции и скоростью фотосинтеза, которую мы рассмотрим в следующей разделе, также говорит о том, что флуоресценция является свойством не малой части, но всей массы хлорофилла в клетке. [c.230]

Несомненно, что вода является основной средой, в которой протекает жизнь, и участником, по-видимому, всех процессов жизнедеятельности. Молекулы воды входят в состав большинства белков, в том числе ДНК и РНК, хлорофилла, гемоглобина и др. Однако роль и форма вхождения молекул воды в структуры белков до сих пор остаются в числе нерешенных вопросов молекулярной биологии, что связано с рядом существенных трудностей. Только в последнее время поставлены прямые эксперименты по изучению локализации молекул Н2О на основании дифракции нейтронов и рентгеновских лучей в белках самой простой структуры (коллагене). [c.101]

Таким образом процессы обновления белка и азотистого компонента хлорофилла характеризуются весьма высокой скоростью. Мы еще не знаем механизма обновления белка и хлорофилла. По-видимому, при обновлении белка происходит только обмен отдельных составных частей молекулы белка, без ее полного распада, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислоты между концами раскрытых цепей. [c.180]

Важнейшими представителями внутрикомплексных соединений являются природные вещества гемоглобин и хлорофилл. Комплексообразователем гемоглобина является ион Ре . Вокруг него координируются 4 входящие в состав органической молекулы отрицательно трехзарядных атома азота. Все они расположены в одной плоскости. По одной стороне этой плоскости к комплексообразователю координативно присоединена молекула белка — глобина. Предполагают, что глобин для осуществления связи с ком- [c.145]

В нашу задачу здесь не входит обсуждение вопроса о форме связи хлорофилла в пластиде. Хотелось бы лишь отметить, что приведенная в статье Н. В. Риля схема Губерта является в значительной мере умозрительной, так как отсутствуют прямые доказательства существования всего хлорофилла в пластиде в форме монослоя с порфириновым циклом, прилегающим к молекуле белка. [c.359]

Перечисленные выше пути перехода молекулы хлорофилла из возбужденного состояния в основное не исчерпывают всех возможностей. В клетке молекулы хлорофилла в норме достаточно жестко сопряжены друг с другом, поэтому перешедшая в возбужденное состояние молекула пигмента может передавать энергию поглощенного кванта света соседней молекуле, переводя ее в возбужденное состояние. Основная масса хлорофилла и других фотосинтетических пигментов клетки представляет собой антенну, улавливающую световую энергию. Светособираюшие пигменты организованы в виде комплексов, в которых они связаны с молекулами белка. Энергия возбуждения мигрирует в направлении от пигментов, поглощающих свет более коротких длин волн, к более длинноволновым формам и от последних поступает в реакционные центры. Для передачи энергии электронного возбуждения необходимо, чтобы среднее расстояние между молекулами пигментов составляло около 10А. [c.278]

Рис. 23-8. А. Хлорофиллы а и Ь. В молекуле протопорфирина кольцо V отсутствует. К означает группу —СНз в хлорофилле а и группу —СНО в хлорофилле Ь. Б. Расположение светопоглощающих пигментов (хлорофиллов и ка-ротиноидов) в тилакоидной мембране. Молекулы пигментов определенным образом ориентированы и объединены в так называемые фотосистемы. Молекулы хлорофилла связаны со специфическими белками в тилакоидной мембране. Для простоты эти белки здесь не показаны.

Комплексообразование играет огромную роль в жизни растений. Многие биологически активные вещества представляют собой комплексные соединения например, хлорофилл — внутрикомплексное соединение протопорфирина с магнием. Ряд ферментов также является хелатами, в которых металлы комплексно связаны с молекулами белков. В транспортировке многих металлов по растению, вероятно, участвуют определенные естественные хе-латообразователи связывание железа в естественный хелат [5] удерживает его от осаждения фосфатами и другими соединениями в проводящих системах растения. В связи с этим вполне естествен большой интерес к возможности применения синтетических ком-плексообразователей для защиты железа и других металлов в известковых почвах от осаждения. В качестве подобных хелантов испытан ряд органических кислот — лимонная, аскорбиновая, гу-миновая, винная [6]. Однако применение их недостаточно эффективно в связи с малой устойчивостью образуемых комплексов, разрушением их микроорганизмами почвы. [c.361]

Все эти опыты, подтверждая наличие связи хлорофилла с белками хлоропластов, не доказывают существования хлорофилл-белкового соединения с постоянным стехиометрическим составом, сравнимым с гемоглобином. Определения среднего отношения хлорофилла и белка в хлоронластах показывают, что имеющегося в наличии белка нехватает для того, чтобы каждой молекуле хлорофилла соответствовала белковая единица такой же величины, как в гемоглобине. [c.390]

Много усилий затрачено для выяснения характера взаимодействия хлорофилла с белками и липидами, однако связь молекулы хлорофилла с этими структурами до сих пор не ясна. Порфирино-вый фрагмент гидрофилен, фитольный гидрофобен. Какой из них осуществляет связь с соответствующей поверхностью белка, до сих пор не установлено. Выяснено только, что структурный белок in vitro проявляет явную склонность к агрегации и к адсорбции на поверхности как молекул липоидов, так и молекул хлорофилла. Ферментные системы, обеспечивающие запасание энергии света в макроэргических связях фосфора АТФ, находятся в тилакоидах у растений и водорослей и в хроматофорах у бактерий. Ассимиляция же СО2 вплоть до образования конечных продуктов фотосинтеза осуществляется с помощью соответствующих ферментов стромы. [c.14]

Мембрана состоит, таким образом, из липопротеидных комплексов. В отличие от липидов липопротеиды растворимы в воде. Липидные слои по химическому составу могут состоять из холестерина, фосфатидов и др. Прочность связи белков с липидами часто носит адсорбционный характер. В хлоропластах зеленых листьев растений молекулы хлорофилла располагаются в форме довольно плотного ориентированного монослоя между липидным и белковым слоями (Кальвин, Томас). Молекулы хлорофилла обладают резко асимметричным строением. Они состоят из плоского порфиринового ядра (примерно 15x15x4 А), содержащего полярные группы и поэтому обладающего гидрофильными свойствами, и фитольного остатка —С20Н39С чисто гидрофобными свойствами фитольный остаток выходит из одного угла плоскости в виде изогнутой цепи длиной около 18 А. Таким образом, ориентированное расположение монослоя хлорофилла в хлоропласте между обводненным белковым слоем и липидным слоем полностью соответствует особенностям молекулярного строения хлорофилла. [c.190]

Белки, входящие в состав фикобшшнов, относятся к глобулинам с большим молекулярныы весом. Связь пигментов с белками в отличие от связи хлорофилла с белками является прочной. Она не разрывается органическими растворителями, которые вызывают денатурацию белков. Даже после расщепления пепсином части разрушенных молекул белка все еще связаны с пишентом. Фикобилины легко и полностью извлекаются водой. Молекулярный вес натуральных фико-цианинов и фикоэритринов варьирует в пределах 263 ООО -291 ООО. [c.76]

Гербицидную активность карбаматов связывают с их способностью образовывать водородные связи с молекулой хлорофилла или с белками ферментов, участвующих в процессе фотосинтеза. Однако механизм действия N-арилкарбаматов, по-видимому, не так прост, влияние этих соединений на рост растений является результатом нарушения ими нескольких жизненно важных систем. [c.307]

Фотосистемы I и II различаются по своей структуре. При обработке мембран тилакоидов детергентами освобождаются преимущественно частицы, содержащие фотосистему I. Методом центрифугирования в градиенте плотности можно разделить частицы, обладающие только активностью фотосистемы I, и частицы, обогащенные активностью фотосистемы II. Большинство молекул хлорофилла связано со специфическими белками. Из частиц, содержащих фотосистему I, выделен комплекс, состоящий из 14 молекул хлорофилла а, связанных с белком 110 кДа. Второй вид комплекса, образованный частицами фотосистемы II, содержит 3 молекулы хлорофилла а и 3 молекулы хлорофилла Ь, связанные с белком 28 кДа. Наиболее хорошо охарактеризованный хлорофилл-белковый комплекс, выделенный из зеленых бактерий, состоит из трех субъединиц 50 кДа, каждая из которых содержит семь молекул бактериохлорофил-ла (рис. 19.11). Одна из функций белка в этих комплексах заключается в поддержании оптимальной геометрии для переноса энергии между хлорофиллами. [c.188]

Фикобилипротеины — красные и синие пигменты, содержащиеся только у одной фуппы эубактерий — цианобактерий. Хромофорная фуппа пигмента, называемая фикобилином, ковалентно связана с водорастворимым белком типа глобулина и представляет собой структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, но не замкнутых, как в молекуле хлорофилла, а имеющих вид развернутой цепи, не содержащей металла (рис. 69). Молекулы фикобилипротеинов состоят из двух нековалентно связанных неидентичных субъединиц — а и 3, к каждой из которых ковалентно присоединены хромофорные группы фикоэритробилин или фи-коцианобилин. Некоторые данные относительно строения и спектральных свойств фикобилипротеинов цианобактерий приведены в табл. 20. [c.266]

Схема строения пластинок хлоропластов показана на рисунке 6. Пластинка состоит из двух структурно асимметричных элементарных мембран, каждая элементарная мембрана включает пять слоев 1) слой белка, 2) слой структурно упорядоченных молекул хлорофилла, связанных с белком, в которых остатки спирта фитола обращены внутрь мембраны, 3) слой каро-тиноидов, связанных с хлорофиллом, 4) слой фосфолипидов и 5) белковый слой. Фосфолипиды связаны с белком своими гидрофильными группами. [c.33]

В настоящее время нет никаких оснований говорить о гипотетичности существования указанного комплекса. Советским физиологам Т. Н. Годневу и О. П. Осиповой удалось очень близко подойти к окончательному раскрытию природы химических сил, связывающих молекулы хлорофилла и молекулы белка. По их мнению, эта связь осуществляется за счет кислых групп белковых молекул и основных атомов азота в пиррольных ядрах молекул хлорофилла. Эта связь непостоянна и изменяется в зависимости от вида растений и их возраста, о чем подробнее будет сказано ниже. Годнев и Осипова полагают, что отсутствие постоянства отношений белка и хлорофилла в хлоропластах и гранулах и непостоянство прочностей связей говорят, вероятно, о том, что хлорофилл не образует столь прочного и определенного комплекса, каким, например, является гемоглобин. [c.186]

Этими работами подтверждено, что если не весь, то часть хлорофилла находится в химической связи с белками, осуществляемой за счет кислых групп белковых молекул и атомов азота пироленинных яд р. Прочность этих связей непостоянна и различна как у представителей различных систематических групп, так и в зависимости от возраста растений. Непостоянство прочности связей и общая их невысокая прочность доказываются достаточно хорошей извлекаемостью хлорофилла разбавленным водой 60-процентным ацетоном и ускорением извлечения в результате прибавления катионов На+, Ва++, Са++, М ++, которые вытесняют молекулы хлорофилла из нестойкого соединения. [c.384]

Молекулы хлорофилла похожи на головастиков с плоской гидрофильной головой (порфинное ядро) и гидрофобным хвостом (фитоль-ная цепь). Голова может стремиться к связи с белковыми молекулами хвост может иметь сродство и стремиться к соединению с "гидрофобными липоидными молекулами. Каротиноидные молекулы — сплошной хвост без головы они иди совершенно неполярны (каротины), иди слегка подярны (каротинолы). Основная тенденция каротиноидных молекул — это связь с липоидами, почему их часто называют липохромами , хотя каротиноиды изредка и оказываются в соединении с белками. [c.385]

В модели хлоропласта, изображенной на фиг. 59, белковые слои несут на себе ряды адсорбированных молекул хлорофилла, причем их порфинные кольца обращены е белкам, а гидрофобные цепи фитола — к столь же гидрофобным молекулам липоидов. Изображенная модель удовлетворительно объясняет оптические особенности хлоропластов, но она, несомненно, крайне гипотетична. Мы видели, что концентрация фосфолипоидов в хлоропластах часто недостаточно велика для роди, приписываемой им Губертом. На основании данных табл. 52 можно думать, что жиры также могут участвовать в образовании. нипоидного слоя вместе с фосфолипоидами. Предположение, что каротиноиды связаны лишь с липоидными составными частями хлоропластов, также, повидимому, неправильно [155]. [c.396]

В модели хлоропласта (фиг. 59) предполагается, что все молекулы хлорофилла находятся в одинаковом состоянии, кроме тех, которые находятся во внешних слоях гранул, соприкасающихся со стромой. Если одна гранула состоит из 20—30 пигментных слоев, то на эти поверхностные слои придется всего 5% хлорофилла или 107о> если принимать, что в поверхностных слоях молекулы хлорофилла находятся в вертикальном положении, а не в наклонном, которое они принимают в мономолекулярных слоях (см. гл. XVI). Эти хлорофильные молекулы в строме могут быть связаны с белками и оставаться в соединении с ними, когда гранулы разрушаются водными липофильными растворителями. Возможно, это объясняет наблюдение Нейша [148], который нашел, что большую часть хло- [c.396]

У фикобилинов белково-пигментная связь особенно прочна. Она не разрывается органическими растворителями, вызывающими денатурацию белков, в противоположность хлорофилло-белковой связи. Даже после расщепления пепсином части разрушенных молекул белка все еще связаны с пигментом. Поэтому Лемберг считает, что пигмент связан с белком истинной химической связью, например пептидной Е СО—КНЕ", где К СООН—пигмент, а К"КНа—белок. [c.482]

В последнее время стали считать, что гидрофильный характер связи хлорофилл — белок менее вероятен, по сравнению с гидрофобным взаимодействием. Например, Гельман (1967), Вейер и Бенсон утверждают, что остатки жирных кислот молекул липоидов и фитол хлорофилла могут проникать внутрь белковых молекул и связываться за счет вандерваальсовых сил с углеводородным гидрофобным ядром белковых глобул. Гидрофильные участки липоидов (остатки галактозы, фосфата, сульфата и др.) располагаются снаружи, взаимодействуя с гидрофильными внешними участками белка (за счет водородных связей). Порфириновые кольца тоже находятся на поверхности белка. Отрицательно заряженные остатки сульфата и фосфата могут взаимодействовать с положительно заряженными радикалами — МН+, расположенными на поверхности белка. По-видимому, роль ковалентных связей в образовании белково-липидных комплексов невелика, так как органические растворители извлекают до 95% липидов, а это значит, что они слабо связаны. [c.94]

Последний участник циклической электронтранспортной цепи — медьсодержащий белок пластоциа-пин — располагается между цитохромом и хлорофиллом а фотохимического центра (пигментом Р700). Характерные особенности этого белка Е = + 0,37 в, М = 21 ООО, изоэлектрическая точка меньше 4. Одна молекула пластоцианина содержит два атома меди, каждый из которых, по-видимому, связан с сульф-гидрильпой группой остатка цистеина в белке. Медь может вымываться из белка подкисленным раствором сульфата аммония, что сопровождается потерей способности пластоцианина участвовать в переносе электронов. Функции белка восстанавливаются с помощью раствора сульфата меди. Свое название этот белок получил в связи с тем, что в окисленном состоянии имеет синий цвет, в то время как восстановленная форма зеленоватого цвета. Окисленная форма имеет три характерные полосы в спектре поглощения в области 597 нм (главная), 460 нм и 780 нм. Один грамм-атом меди пластоцианина приходится на 300— 400 молекул хлорофилла. [c.162]

Особенно велики сдвиги в спектрах поглощения длинноволновых форм хлорофилла. а 695, 705-710. Связь с белками может объяснить различия между максимумами поглощения в красных лучах in vlTo и в растворах на 25-30 нм. У вышеуказанных форм хлорофилла различия большие, порядка 40 нм и выше. Такие большие различия, по мнению ряда исследователей, могут быть объяснены ТОЛЬКО взаимодействием молекул хлорофилла друг с другом (Красновский, 1962, 1965 Литвин, Гуляев, 1966 Olson, Stanton, [c.90]

Мы еще не знаем )механиз ма обновления белка и хлорофилла об-нов./гяются ли одновременно все входящие в состав белка амипокислоты или. же существует определенная последовательность в обновлении отдельных аминокислот. Остается открытым вопрос и о том, происходит ли непрерывное самообновление белка путем распада и последующего синтеза всей молекулы белка или же только обмен отдельных составных частей молекулы белка без ее толного распада, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислот межлу концами раскрытых цепей. Последнее, повидимому, является более вероятным. [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология