Доменные белки

Глобулярный домен белка L7/L12 Е. соИ (фрагмент 47-120)-первый белковый элемент рибосомы, который был закристаллизован и пространственная структура которого была установлена рентгенографическим методом с разрешением 0,17 нм. Вторичная структура [c.98]

Метод состоит в сравнении экспериментальной индикатрисы с теоретической, вычисленной на основе кристаллографических данных. Не обнаружено заметных различий между структурами в кристалле и растворе (в области расстояний 1 нм) для рибонуклеазы и для комплексов рибонуклеазы и лизоцима с их ингибиторами. Однако экспериментальная кривая для лизоцима без ингибитора слегка отличается от теоретической в интервале расстояний 2 нм. Это различие можно интерпретировать как флуктуационное расширение зазора между двумя доменами белка. Заметные различия обнаружены на кривых для миоглобина, что, по-видимому, объясняется флуктуационными смещениями ее СН-шпильки относительно других частей молекулы. Установлены также существенные различия в структурных данных для кристаллического и растворенного лизоцима фага Т4 и для других белков. Таким образом, по крайней мере некоторые белки в растворе характеризуются смещениями доменов, из которых построены глобулы. [c.137]

Биополимеры и другие более сложные биологические объекты, например клетки, образуют большое количество разнообразных наносистем, как с металлсодержащими нанокластерами, так и без них. Белки представляют собой биополимеры, состоящие из полипептидных цепей, построенных из 20 типов аминокислотных остатков. Выделяются 4 уровня структурной организации. Первичная структура соответствует последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи, которая определяет конфигурацию цепи. Вторичная структура определяется пространственной укладкой атомов, что приводит, например, к сворачиванию полипептидной цепи в виде а-спирали или 3-складок и соответствует конформации в полимерных цепях. Третичная структура соответствует пространственной укладке вторичной структуры в пространственную структуру типа глобулы с размерами от нескольких единиц до десятков нанометров в случае глобулярных белков или вытянутых фрагментов для фибриллярных белков. Четвертичная структура включает образования, состоящие из белковых глобул или отдельных белковых доменов. Белки [c.462]

В некоторых случаях действительно имеется четкая связь между структурой гена и белка. Убедительный пример такого рода-иммуноглобулины, кодируемые генами, каждый экзон которых точно соответствует определенному функциональному домену белка (гл. 39). [c.264]

В клетке, синтезирующей антитело, каждая цепь иммуноглобулина кодируется одним геном, имеющим прерывистое строение. Экзоны этого гена в точности соответствуют функциональным доменам белка. Первый экзон вариабельной области кодирует сигнальную последовательность (необходимую для прикрепления к мембране), второй-основную часть У-области (размером менее 100 кодонов). Структура константной области зависит [c.504]

Внутриклеточный домен белка М2 взаимодействие с белками цитоскелета и вирусным белком NP [c.131]

Напомним, что мономерные молекулы 1 являются доменными белками, состоящими из 4 полипептидных цепей 2 тяжелых (Н-цепей) и 2 легких (Ь-цепей). Каждая содержит вариабельные (V) и константные (С) области. Разнообразие 1 определяют вариабельные области, за счет которых формируются активные центры этих молекул. [c.85]

Эффективность аденовирус-опосредованно-го переноса генов можно повысить, если сконструировать вирус, проникающий преимущественно в определенную клетку-мищень. Для этого в ген, ответственный за образование нитей аденовируса, следует включить последовательность, кодирующую домен белка, который связывается с клеточноспецифичным рецептором. [c.496]

В некоторых случаях можно обнаружить экзоны, кодирующие участки, включающие место соединения двух доменов белка. Примеры такого рода обнаружены для коллагена. В случае гена алкоголь-дегидрогеназы (АДГ) D. melanogaster имеется любопытная двойственность, когда одни экзоны точно соответствуют доменам белка, в то время как другие кодируют одну из двух частей домена. [c.264]

В генах гемоглобина средний экзон кодирует домен белка, содержащий сайты, ответственные за связывание тема. Этот домен может быть предком мини-глобина, служившего переносчиком тема. Два фланговых экзона кодируют участки полипептидной цепи, окружающие продукт центрального экзона (рис. 26.28). Ген, кодирующий ADH Drosophila melanogaster, также состоит из трех экзонов, разделенных двумя интро-нами длиной 65 и 70 п. н. Один экзон кодирует участок из 140 аминокислотных остатков, ответственный за связь с коэнзимом. Более длинный интрон отделяет этот участок от элементов, детерминирующих каталитическую активность. [c.249]

Установление гомологии доменов также может быть полезным в другом аспекте. Определить пространственную структуру белка намного труднее, чем определить аминокислотную последовательность. Однако конфигурация домена вновь секвенированного белка может быть отгадана , если он гомологичен домену белка, конформация которого ранее была определена методом рентгеноструктурного анализа. Часто можно с приемлемой точностью определить структуру нового белка, предполагая, что повороты и изгибы полипептидной цепи в двух белках будут одинаковыми, даже если есть отличия в аминокислотной последовательности. [c.149]

Определение точной локализации центра для белка А достигнуто после получения в кристаллическом виде мо-номолекулярного комплекса F -фрагмента и одного из четырех доменов белка А — FB. Центр действительно располагается в месте конта1ста Сн2- и СнЗ-доменов (J. Diesenhofer, 1982). [c.139]

В дополнение к системе Y2H, основанной на DBD- и AD-доменах белка Gal4, разработано несколько систем, использующих [c.358]

Антиконвертин специфически взаимодействует с ферментным комплексом тканевый фактор—Vila—Са " —Ха. Он является доменным белком, причем один домен взаимодействует с Vila, а другой - с Ха. [c.322]

Описан пример того, как фосфолипид, а не белок, служит специфическим мембранным партнером, ответственным за лабильное связывание фермента с поверхностью мембраны. Было выяснено, что креатинфосфокиназа может связываться с внутренней (но не внешней) митохондриальной мембраной. Причиной этого оказалось присутствие во внутренней мембране кардиолипина. Взаимодействие фермента с митохондриями блокировал адриамицин, связывающий кардиолипин. Креатинкиназу удалось сорбировать на липосомах при условии, что в их состав входил кардиолипин. Подобный эффект, по-видимому, обусловлен особенностями структуры кардиолипина, который состоит из двух остатков фосфатид-ной кислоты, соединенных гибкой связкой (глицерином). Возможно, что кардиолипин прикрепляет белок к мембране, погружая два своих жирных ацила в гидрофобный домен белка, в то время как два других жирных ацила остаются в фосфолипидном бислое. [c.28]

Б. Для вас может быть неожиданным, что удаление гидрофильной полярной головы из фосфатидилхолина вызывает полное разрушение мембраны эритроцитов, тогда как удаление внешних остатков сиаловых кислот или расположенных снаружи доменов белков не приводит к такому эффекту. Ведь половина массы мембраны приходится на белки, а фосфатидилхолин составляет менее половины массы наружного липидного монослоя бислойной плазматической мембраны. Этот результат свидетельствует о том, что липидный бислой определяет целостность мембраны, причем гидрофильные полярные группы играют наиболее существенную роль в образовании стабильной бислойной структуры. (Кстати, не все ферменты типа фосфолипазы С вызывают гемолиз. Некоторые из них не действуют на фосфолипиды в интактных мембранах главным образом потому, что чувствительные к их действию связи пространственно недоступны.) [c.312]

А. График гидропатии указывает на наличие трех гидрофобных сегментов 1-25, 75-100 и 185-210 аминокислотные остатки. В соответствии с правилами котрансляционного встраивания должна возникать конструкция белка, показанная на рис. 8-24,. 4. Таким образом, домен белка между сегментами 1 и 2, пронизывающими мембрану, должен находиться в периплазматическом пространстве домен между сегментами 2 и 3, пронизывающими мембрану, должен находиться в цитоплазме, а домен, следующий за сегментом 3, должен выходить в периплазматическое пространство. С этим предсказанием согласуются данные по активности щелочной фосфатазы. Активность высока у продуктов плазмид 1, 2, 5 и 6, т.е. в тех случаях, когда ген щелочной [c.374]

Б. Делеция кодонов в области от 68-й до 103-й аминокислот приводит к исчезновению сегмента, пронизывающего мембрану. Если правила для котрансляционного встраивания верны, то домен белка между двумя остальными сегментами, проходящими сквозь мембрану (сегменты 1 и 3), должен теперь находиться в периплазматическом пространстве, а участок белка, следующий за последним мембранным сегментом, должен попасть в цитоплазму (рис. 8-24, Б). Активности гибридных белков вновь соответствуют ожидаемому плазмиды 3 и 4, в которых должна быть закодирована щелочная фосфатаза, попадающая в периплазмати-ческую область, дают высокую активность, а плазмиды 5 и 6, которым должно соответствовать расположение щелочной фосфатазы со стороны цитоплазмы, дают низкую активность. Таким образом, для этого мембранного белка применение правил котрансляционного встраивания на основе графика гидропатии позволяет предсказать организацию белка в мембране. [c.375]

У взрослых мышей, которым внутрибрюшинно был введен реовирус, появляются цитотоксические Т-лимфоциты (ЦТЛ), специфичные по отношению к серотипу вируса [81]. Реовирус-специфические ЦТЛ распознают преимущественно конкретный антигенный домен белка а1, который участвует в определении нейротропности вируса и связывает вируснейтрализующие антитела [81]. Эти ЦТЛ появляются через 3—5 сут после заражения и сохраняются до двух месяцев. Анализ реассортантов показал, что типоспецифичность ЦТЛ определяется преимущественно (но не исключительно) природой белка а1 [81]. Взаимодействие ЦТЛ с зараженными клетками может блокироваться в присутствии типоспецифической антисыворотки. Сыворотка против реовируса типа 3 блокирует взаимодействие зараженных [c.305]

Рис. 12.17. Соотношение межлу экзонами гена и ломснами глобулярного белка для тяжелой цепи lgG. Каждый домен белка кодируется отдельным экзоном. (Данные из 5акапо с( а ., 1979.)

Смотреть страницы где упоминается термин Доменные белки: [c.243] [c.522] [c.192] [c.249] [c.86] [c.115] [c.145] [c.522] [c.23] [c.313] [c.359] [c.420] [c.51] [c.100] [c.87] [c.164] [c.375] [c.23] [c.23] [c.479] [c.115] [c.136] [c.219] [c.19]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология