Лактальбумин

Питательные среды для культур клеток. В составе этих сред имеется полный набор аминокислот, витамины, ростовые факторы. Наряду с сухими средами и отдельными компонентами выпускают готовые жидкие среды (199, Игла, гидролизат лактальбумина, сухие среды и концентраты), которые перед использованием обычно разводят в воде. [c.261]

Свойства а-лактальбумина [528] и лизоцима [518, 531] [c.216]

Структурообразующие белки тела человека называют фибриллярными белками (или волокнистыми, они имеют вытянутую, нитеобразную форму). Важнейшие фибриллярные белки животных — это кератин и коллаген белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев коллаген — структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [c.384]

Белки в зависимости от формы молекулы разделяются на фибриллярные, имеющие линейную, вытянутую форму молекулы, и глобулярные, имеющие свернутые шаровидные молекулы— глобулы. Молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 17 500 для лактальбумина до 6 800 000 для гемоцианина. [c.181]

Рис. 123 иллюстрирует разделение модельной смеси пяти белков (угольной ангидразы, кональбумина, а-лактальбумина, БСА и Р-лактоглобулина) на анионообменнике Mono Q посредством градиентной элюции (0—0,35 М Na l в 0,05 М Трис-НС1, pH 8). Стоит обратить внимание на то, что фракционирование занимает всего лишь 2 мин1 [c.315]

Используя коэффициент диффузии лактальбумина (табл. 20.2), вычислить максимальный молекулярный вес этого вещества. Максимальный молекулярный вес получается, если предположить, что молекулы имеют сферическую форму. Абсолютная вязкость воды при 20°С равна 0,001005 Па-с. [c.623]

В случае а-лактальбумина и р-лактоглобулина [226], инсулина [267], вируса табачной мозаики [138] и лизоцима [166, 318] действие фермента весьма четко выражается в том, что отщепляются только С-концевые остатки, а последующие концевые остатки более устойчивы благодаря характеру боковой цепи или соседнего остатка. [c.235]

Гликоаминокислоты входят в состав широко распространенных в животном и растительном мире гликопептидов и гликопротеинов (протоглика-нов). Они являются связывающим звеном между углеводными компонентами и пептидными цепями. Связывание происходит с использованием гидроксильных групп серина или треонина (О-гликозидная связь), как, например, в иммуноглобулинах, аминогрупп лизина и аргинина или же амидной группы аспарагина (Ы-гликозидная связь), как, например, в белках плазмы и в лактальбумине, или посредством свободных карбоксильных групп аминодикарбоновых кислот (эфирная связь). [c.75]

По мере увеличения молекулы спектры ЯМР соответствующим образом усложняются, однако из них можно извлечь сведения о конформации, в особенности об изменении конформационных свойств с изменением физических свойств среды, в которой исследуется поведение полипептида. Сигнал протона группировки НН из трех кластеров протонированного бокового радикала аргинина в лизоциме становится более острым (в лизоциме семь остатков аргинина) еще до того, как это происходит с сигналами других протонов по мере того, как раствор фермента приводят к pH 2,8. Это явление связано со ступенчатостью процесса возрастания неупорядоченности белка, включающего развертывание кластеров аргинина еще до того, как это происходит с остальной частью молекулы [52]. В последующей части этой работы на основе изменения спектров ЯМР показано, что а-лактальбумин денатурирует легче, чем лизоцим [52]. [c.440]

По методу, разработанному Солком, вирус полиомиелита размножают в тканевой культуре почек обезьяны. Для этого ткань коркового слоя свежих почек размельчают и суспендируют в специальной среде (№ 199). Затем размельченную ткань многократно обрабатывают по 20 мин 0,5%-ным раствором трипсина при pH среды 7,6, чтобы ферментативно гидролизовать ткани и отделись клетки одну от другой. Затем суспензию клеток центрифугируют и клетки суспендируют в той же среде с добавками плазмы телячьей крови или гидролизата лактальбумина. Суспензию клеток инкубируют 5 сут в особых сосудах, где за это время на стенках сосуда образуется однослойная пленка клеток. [c.126]

Различают методы динамического и статического покрытия. Для разделения белков в КЭ используют покрытия на основе диолов, ПЭГ, мальтозы. Внутренние стенки капилляров можно покрыть не только углеводородами, но и белками, например, альфа-лактальбумином. Широкое [c.362]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Отдельные виды белков. 1. Альбумины. Альбумины имеют нейтральную реакцию, растворимы 15 воде и высаливаются нейтральными солями в изоэлектрической точке, лишь при 70—100%-ном иасыщеиии раствора солью. Обычно они богаты серой и не содержат гликоколя. К альбуминам принадлежат, п частности, сывороточный альбумин, лактальбумин, рицин (из семян клещевины), лейкознн (из различных злаков), легумелин (из гороха, вики), [c.398]

АЛЬБУМИНЫ (от лат. albumen, род. падеж albuminis-белок), водорастворимые глобулярные белки, входящие в состав сыворотки крови, цитоплазмы клеток животных и растений, молока. Наиб, известны сывороточный и яичный А., а также лактальбумин (гл. компоненты соотв. сыворотки крови, яичного белка и молока). [c.108]

ЮЩИМ реакцию а уравнения (12-11). Лактальбумин был обнаружен в молоке задолго до того, как была выявлена его регуляторная функция. [c.532]

Изготовление. Внутренние стенки капилляров можно покрыть не только углеводородами, но и белками, например, альфа-лактальбумином. Для того, чтобы свободные альдегидные группы служили центрами связи с белками, в капилляре, модифицированном аминогруппами, сначала проводится реакция обмена с глутардиальдегидом. Впоследствии эти группы реагируют с введенным в капилляр белком. [c.75]

Лактальбумин [517, 528] и лизоцим [518, 529—531] представляют классический пример двух белков с аналогичными последовательностями, но различными функциями и различными частотами фиксации мутаций. Предположение о структурном подобии обоих белков было впервые выдвинуто в 1958 г. и подтверждено спустя 10 лет [523, 533] путем сравнения аминокислотных последовательностей. Некоторые важные для сопоставления свойства обоих белков приведены в табл. 9.3. Трехмерную структуру бычьего лактальбумина определили, основываясь на структуре лизоцима белка куриного яйца, путем построения Л10дели [534] и последующей минимизации энергии [501, 535]. Эта процедура предполагает идентичность укладки обеих цепей, что представляется достаточно обоснованным, если учесть большое сходство аминокислотных последовательностей обоих белков (табл. 9.3). Этот пример показывает также, каким образом можно использовать данные по одному белку для структурного анализа отдаленно родственных гомологичных белков. [c.215]

Структура белка может быть значительно старше, чем его функция. Лактальбумин, например, который появился как функциональная составляющая молочных желез около 100 миллионов лет назад, существовал, вероятно, в виде лизоцимподобного белка задолго до того, как возникла потребность в этой функции. По-видимому любая термодинамически возможная функция может развиться на основе существующих белковых структур (ср. раздел 9.3). [c.283]

Белки важнейшая составная часть пищи человека и корма животных. Человеку необходимо и день в среднем 70 г белка. Главным источником пищевого белка являются сельскохозяйственные продукты — мясо, молоко, пшеница, рожь, кукуруза, рис, соя, горох, фасоль, различные овощи и фрукты значительные количества белка содержат рыба и продукты моря. Основными характеристиками пищевого или кормового белка принято считать его переваривае-мость и сбалансированность по аминокислотному составу это устанавливается путем сравнения данного белка со стандартным препв-ратом, например казеином или лактальбумином, в наилучшей степени отвечающим физиологическим потребностям человека и животных. В то же время известно, что многие белки содержат недостаточное количество некоторых незаменимых аминокислот — лизина, триптофана, метионина, вследствие чего их питательная ценность резко снижается примером может служить белок кукурузы, обнаруживающий дефицит по лизину. В этом случае целесообразно для компенсации добавлять к рациону рассчитанные количества недостающего компонента — в виде свободной аминокислоты либо в виде другого белка, специфически богатого данным компонентом. Таким путем, в частности, готовят искусственные питательные смеси, применяемые для лечебного питания во многих странах. [c.23]

После застывания агара пробирки помещают на одни сутки в термостат для проверки на стерильность и получения конденсационной жидкости. При недостатке конденсата можно асептически добавить около 1 мл одного из растворов (ИХН, 1%-й пептон, раствор Хенкса, гидро-лизат лактальбумина). Хранят среду в холодильнике. Материал засевают в конденсационную жидкость. [c.346]

При образовании молочной кислоты в скисающей сыворотке pH сыворотки снижается и происходит денатурация некоторых лактальбуминовых протеинов. Протеин в обычном молоке или свежей сыворотке представляет собой высокомолекул5ф-ный альбумин с молекулярной массой примерно 40 ООО. При смещении pH в сторону кислых значений, происходящем при скисании сыворотки, высокомолекулярные протеины разрушаются с образованием низкомолекулярных фракшй, таких, как аминокислоты, которые содержат столько же азота, сколько и исходный протеин. (Азот служит мерой количества протеинов.) Однако фракции низкомолекулярных протеинов не обладают такими же функциональными характеристиками, важными для их использования в качестве первоначальных лактальбуминов. Строение низкомолекулярных фракций, способность к коагулированию, их пищевая ценность, вкусовые качества отличаются от подобных характеристик протеинов цельного молока. [c.65]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.215 , c.216 , c.283 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.440 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.215 , c.216 , c.283 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.445 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.226 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.82 , c.195 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.314 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.390 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.19 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.367 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология