Митохондрии перенос электронов

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Образование АТР из ADP и Р, представляет собой процесс, жизненно важный для всех клеток. Этот процесс часто называют фосфорилированием и подразделяют на 1) окислительное фосфорилирование, связанное с прохождением электронов по цепи переноса электронов,— обычно этот процесс происходит в митохондриях, 2) фотосиите-тическое фосфорилирование — сходный процесс, идущий в хлоропластах под действием света, и 3) субстратное фосфорилирование. Только для этого последнего случая известна химическая сторона процесса. Лучше всего изучено окисление глицеральдегид-З-фосфата, сопровождающееся образованием АТР (реакции б и 7 на рис. 9-7 и 8-13). Про- [c.338]

Сходство систем переноса электронов в митохондриях и хлоропластах стало еще более очевидным, когда оказалось, что для синтеза АТР необходим сопрягающий фактор хлоропластов F , сходный по свойствам с митохондриальным белком Fi (гл. 10, разд. Д, 8). Как и сопрягающий фактор митохондрий, фактор F, состоит из субъединиц пяти разных типов [107, 108]. Подобно митохондриям, хлоропласты (на свету) также перекачивают протоны через мембраны. Однако при этом протоны накапливаются внутри тилакоидов, тогда как в митохондриях они выводятся наружу. Сопрягающий фактор Fi находится на наружной поверхности тилакоидов, обращенной в сторону стромального ма [c.49]

Рис. 48. Четыре комплекса цепи переноса электронов в митохондриях

Перенос электрона в лекарственных препаратах и гидроксилирование стероидов Запасание железа Перенос электрона при фотосинтезе Перенос электрона в дыхательной цепи митохондрий Перенос электрона при восстановлении кислорода Fe, перенос электрона при окислении лактата 2п [c.12]

Митохондрии — сферические или удлиненные внутриклеточные органеллы, богатые различными ферментами. Они выполняют различные функции осуществляют окислительные реакции, являющиеся источником энергии переносят электроны по цепи компонентов, синтезирующих АТФ катализируют синтетические реакции, идущие за счет АТФ производят синтез митохондриальных белков. [c.250]

Перенос электронов от субстратов цикла трикарбоновых кислот к кислороду, сопровождающийся образованием воды, осуществляется сложной полиферментной системой, локализованной во внутренней мембране митохондрий. Последовательность функционирования отдельных дыхательных переносчиков в значительной мере была выяснена благодаря применению ингибиторного анализа, а также спектрофотометрических исследований. В настоящее время строение дыхательной цепи может быть представлено схемой на рис. 51. [c.435]

Окислительно-восстановительные потенциалы каждого переносчика увеличиваются по мере приближения к кислороду, так что электроны, отщепленные от субстратов соответствующими дегидрогеназами, переносятся к кислороду термодинамически самопроизвольно. Внутренняя мембрана митохондрий содержит полную дыхательную цепь с двумя дегидрогеназами (сукцината и НАДН). Известно несколько специфических ингибиторов переноса электронов. [c.435]

Цикл лимонной кислоты. Митохондрия. Перенос электронов. Окислительное фосфорилирование [c.394]

Перенос электрона в дыхательной цепи митохондрий [c.362]

Размеры митохондрий и размеры полостей, а также часть внутреннего пространства частицы, занятая кристами, непостоянны и варьируют в широких пределах в зависимости от функций органа, из которого взяты митохондрии (сердечная мышца, печень и т, п.). Внутренние мембраны содержат все необходимое для сопряжения энергии переноса электронов с синтезом АТФ. Это фундаментальная функция митохондрий, обязательная для митохондрий всех типов. [c.390]

Перенос электронов и водорода от субстратов цикла трикарбоновых кислот осуществляется совокупностью ферментов и коферментов, локализованных в митохондриях. Большинство дыхательных переносчиков прочно связано с мембранами митохондрий и не отделяется от [c.418]

Митохондрии окружены белково-фосфолипидной мембраной. Внутри митохондрий (в т. наз. матриксе) идет ряд метаболич. процессов распада пищ. в-в, поставляющих субстраты окисления АНз для О.ф. Наиб, важные из этих лроцессов-трикарбоновых кислот цикл и т. наз. р-окисление жирных к-т (окислит, расщепление жирной к-ты с образованием ацетил-кофермента А и к-ты, содержащей на 2 атома С меньше, чем исходная вновь образующаяся жирная к-та также может подвергаться Р-окислению). Интермедиаты этих процессов подвергаются дегидрированию (окислению) при участии ферментов дегидрогеназ затем электроны передаются в дыхат. цепь митохондрий-ансамбль окислит.-восстановит. рментов, встроенных во внутр. митохондриальную мембрану. Дыхат. цепь осуществляет многоступенчатый экзэргонич. перенос электронов (сопровождается уменьшением своб. энергии) от субстратов к кислороду, а высвобождающаяся энергия используется расположенным в той же мембране ферментом АТФ-синтетазой, для фосфорилирования АДФ до АТФ. В интактной (неповрежденной) митохондриальной мембране перенос электронов в дыхат. цепи и фосфорилирование тесно сопряжены между собой. Так, напр., выключение фосфорилирования по исчерпании АДФ либо неорг. фосфата сопровождается торможением дыхания (эффект дыхат. контроля). Большое число повреждающих митохондриальную мембрану воздействий нарушает сопряжение между окислением и фосфорилированием, разрешая идти переносу электронов и в отсутствие синтеза АТФ (эффект разобщения). [c.338]

Последовательность PQ— цитохром 6559 цитохром /, по-видимому, весьма близка к последовательности переносчиков в митохондриях [106] убихинон цитохром цитохром С , которая содержит участок сопряжения II с синтезом АТР (рис. 10-11). Как указано на рис. 13-18, с синтезом АТР, по-видимому, сопряжен н соответствующий участок цепи переноса электронов в хлоропластах. [c.49]

Серьезное исследование цепи переноса электронов и окислительного фосфорилирования началось вслед за тем, как Кеннеди и Ленинджер в 1949 г. показали, что митохондрии являются не только местом синтеза АТР, но также местом функционирования цикла трикарбоновых кислот и окисления жирных кислот. Чанс (1959 г.) завершил разработку новой элегантной спектрофотометрической установки. Полученные данные позволили ему постулировать следующую последовательность переносчиков в дыхательной цепи [c.363]

У бактерий перенос электронов и окислительное фосфорилирование локализованы, вероятно, в цитоплазматических мембранах. У эукариотических клеток эти процессы идут главным образом в митохондриях. Поэтому мы начнем с более внимательного рассмотрения митохондрий— энергетических станций клетки . [c.392]

К настоящему времени выяснена основная коферментная роль KoQj . Он оказался обязательным компонентом дыхательной цепи (см. главу 9) осуществляет в митохондриях перенос электронов от мембранных дегидрогеназ (в частности, НАДН-дегидрогеназы дыхательной цепи, СДГ и т.д.) на цитохромы. Таким образом, если никотинамидные коферменты участвуют в транспорте электронов и водорода между водорастворимыми ферментами, то KoQj благодаря своей растворимости в жирах осуществляет такой перенос в гидрофобной митохондриальной мембране. Пластохиноны выполняют аналогичную функцию переносчиков при транспорте электронов в процессе фотосинтеза. [c.243]

Дыхательная цепь состоит из ряда белков с прочно присоединенными просте-тическими группами, обладающими способностью присоединять и отдавать электроны. Эти белки располагаются в определенной последовательности, в которой каждый из них способен присоединять электроны от предьщущего и передавать их тому, который следует за ним. Электроны, поступающие в эту цепь переносчиков, богаты энергией, но по мере их продвижения по цепи, от одного переносчика к другому, они теряют свободную энергию. -Значительная часть этой энергии запасается в форме АТР с помощью молекулярных механизмов, действующих во внутренней мембране митохондрий. Перенос электронов сопряжен с синтезом АТР из ADP и фосфата на каждую пару электронов, переданных по дыхательной цепи от NADH к кислороду, синтезируются три молекулы АТР (рис. 17-1). Три участка дыхательной цепи, в которых энергия, высвобождающаяся в процессе окисления— восстановления, запасается в форме АТР, называются пунктами фосфорилирования или пунктами запасания энергии. [c.509]

Важным направлением биоэлектрохимических исследований является изучение свойств мембран с встроенными ферментными системами. Так, предприняты попытки встраивания в бислойные фосфолипидные мембраны компонентов ферментных систем, присутствующих во внутренней мембране митохондрий (никотинамид — аденин — динуклеотида (ЫАОН), флавинмононуклеотида и коэнзима Р,), а также хлорофилла. На таких мембранах при наличии в водном растворе окис-лительно-восстановительных систем генерируется мембранный потенциал, вызванный протеканием окислительно-восстановительных реакций на границе мембрана — электролит. В определенных условиях мембраны оказываются проницаемыми для электронов или протонов. Эти опыты важны для понимания механизма превращения энергии и переноса электронов в живых организмах. [c.141]

Цитохромоксидаза представляет собой сложный белковый комплекс, в состав которого входит по меньшей мере 8 индивидуальных полипептидов. Во внутримолекулярном переносе электронов участвуют простетические группы фермента гемы а и з, а также 2 атома меди ua и ub. Трансмембранный перенос электронов от цитохрома с к молекулярному кислороду сопровождается векторным переносом протона из матрикса митохондрий в межмембранное пространство. Разность электрохимических потенциалов ионов водорода, генерируемая в цитохромоксидазной реакции на мембране митохондрий, может быть использована для синтеза АТФ. [c.432]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий приводит к аккумуляции энергии окислительно-восстановительных реакций в виде АТФ. Протекание эндергонической реакции синтеза АТФ из АДФ и Ф ( 10 ккал/мол) возможно за счет экзергонической реакции окисления НАДН или сукцината кислородом. Механизмом, обеспечивающим сопряжение этих двух реакций, является АТФ-синтетазный комплекс, способный в определенных условиях катализировать гидролитический распад АТФ. Последняя реакция (АТФазная активность) служит удобным объектом для изучения механизма окислительного фосфорилирования. Схема, иллюстрирующая процесс образования и распада АТФ в митохондриях, приведена на рис. 60. [c.471]

Хотя интактные митохондрии представляют собой удобный объект для изучения механизмов биоэнергетики, для решения ряда задач ис пользуют более простые системы — субмитохондриальные фрагменты К числу таких задач относится изучение переноса электронов в дыха тельной цепи, локализованной во внутренней мембране митохондрий Существование системы мембран, барьеров проницаемости, системы пе реноса энергии и др. очень осложняет однозначную интерпретацию кинетики окислительно-восстановительных реакций в интактных митохондриях. В связи с этим были разработаны методы получения более простых препаратов субмитохондриальных частиц. Последние могут быть получены при действии на митохондрии либо детергентов, либо сильных механических воздействий (ультразвук, растирание с песком и т. д.). К числу различных субмитохондриальных фрагментов относится так называемый препарат Кейлина—Хартри, представляющий собой фрагменты внутренней мембраны митохондрий, почти лишенные ферментов цикла Кребса. Препарат имеет полный набор дыхательных переносчиков, обладает высокими активностями НАД-Н и сукцинатокси-дазы, стабилен при хранении. [c.407]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

В системе доказательств обязательного участия коэнзима в дыхательной цепи важную роль играют эксперименты по экстракции его из внутренней мембраны митохондрий различными органическими растворителями (циклогексаном, пентаном, ацетоном и др.). Такая обработка приводит к полному ингибированию переноса электронов от дегидрогеназ к молекулярному кислороду, но не сказывается на каталитической активности собственно дегидрогеназ, цитохромов и цитохромоксидазы. Реконструкция коэнзима Q в состав препарата СМЧ, специфически лишенных убихинона, приводит к полному восстановлению утраченных функций. [c.421]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

НАДН убихинон-оксидоредуктазный комплекс дыхательной цепи митохондрий (комплекс I — см. с. 415) катализирует реакцию окисления НАДН эндогенным убихиноном. Активность НАДН убихинон-оксидоредуктазы специфически ингибируется такими веществами, как амитал, пиерицидин, реин и ротенон. Последний ингибитор наиболее широко применяется при изучении переноса электронов в дыхательной цепи и молекулярной организации комплекса I. Ротенон обладает сильно выраженными гидрофобными свойствами и способен помимо НАДН убихинон-оксидоредуктазы взаимодействовать с гидрофобными участками многих белков, в частности бычьего сывороточного альбумина, и фосфолипидными мембранами. [c.441]

Энергия, освобождающаяся при окислении субстратов и последующем переносе электронов в дыхательной цепи, используется не только на синтез АТФ, но и для осуществления других функций митохондрий, например для активного транспорта ионов a + через митохондриальную мембрану. Если к суспензии аэробно инкубируемых митохондрий в присутствии субстрата добавить некоторое количество ионов a + (в виде какой-либо его соли), то по истечении небольшого промежутка времени весь добавленный Са + оказывается во внутримитохондриальном пространстве. В процессе активного транспорта создается и поддерживается высокий концентрационный градиент ионов Са + по обе стороны митохондриальной мембраны. Когда функционирование дыхательной цепи полностью блокировано, транспорт может обеспечиваться за счет энергии гидролиза АТФ. [c.449]

Современные представления о пунктах сопряжения реакций переноса электронов в дыхательной цепи митохондрий с аккумуляцией энергии могут быть суммированы в виде простой схемы (рис. 59). Из нее видно, что максимальное теоретически возможное количество мо-лекул АТФ, образующихся при переносе пары электронов от субстра- [c.467]

Энергия, освобождающаяся в процессе переноса электронов в митохондриях, трансформируется в электрохимический градиент ионов Н+ протондвижущая сила) и расходуется для протекания раз- [c.469]

Соед., подавляющие Д. (дыхат. яды), выключают энерго обеспечение организма и потому являются быстродействую щими ядами. Классич. дыхат. яды (цианиды, изоцианиды сульфиды, азиды, СО и NO) угнетают концевой фермент дыхат. цепи митохондрий цитохром-с-оксидазу). Эти же соед. угнетают транспорт Oj по организму, связываясь с гемоглобином. Др. важный класс дыхат. ядов - гидрофобные орг. в-ва, часто хиноидной природы, выступающие как антагонисты убихинона (замещенного 1,4-бензохинона), играющего ключевую роль во мн. стадиях переноса электронов по дыхат. цепи. Сильнейшие яды этого класса-токсич. антибиотики (ротенон, пирицидин, антимицин, миксотиа-зол), 2-гептил-4-гидроксихинолин-К-оксид их используют в исследованиях тканевого Д. Способность к умеренному подавлению убихинон-зависимых р-ций в дыхат. цепи свойственна мн. лек. ср-вам (напр., барбитуратам), фунгицидам и пестицидам. [c.125]

Дегидрирование происходит путем транс-удаления одного из npo-S-во-дородов и одного из про-/ -водородов [101]. Ни сукцинатдегидрогена-за, ни дегидрогеназы ацил-СоА-производных жирных кислот не реагируют с О2. Восстановленные флавины передают свои электроны в цепь переноса электронов в митохондриях. [c.258]

На протяжении 40-х годов, когда стало ясно, что образованне АТР из ADP и неорганического фосфата сопряжено с переносом электронов в митохондриях, биохимики стали предпринимать первые попытки ра зобрать систему на части, чтобы разобраться в молекулярных механизмах. Однако природа иногда яростно сопротивляется попыткам выведать ее тайны, и сегодняшнее положение вещей удачно подытожил Эфраим Ракер Всякий, кто не запутался в проблеме окислительного фосфорилирования, просто не понял ситуации [58] .Эта путаница вовсе не связана с недостаточной затратой сил или с недостатком воображения. Относительно механизма окислительного фосфорилирования было опубликовано множество различных соображений, но полного убедительного объяснения никто дать не смог. Более того, неудачи с попытками объяснить окислительное фосфорилирование, оперируя обычными химическими понятиями, привели к выдвижению не вполне четких гипотез, получивших причудливые наименования. В противовес тому, что окрестили химической гипотезой , были выдвинуты химио-осмотиче ская гипотеза и гипотеза механохимического сопряжения . Под химической гипотезой здесь подразумевается образование дискретвых, цо [c.391]

По аналогии с существованием нескольких активирующих ферментов, специфичных к жирным кислотам с разной длиной цепи, имеется также и несколько ацил-СоА — дегидрогеназ, катализирующих реакцию, описываемую уравнением а (рис. 9-1). Все они содержат FAD. В каждом случае восстановленный FADH2, входящий в состав фермента, затем снова окисляется специальным электронпереносящим флавопротеидом [2, 3], также содержащим FAD. Полагают, что этот белок переносит электроны к внутренней мембране митохондрий, где они поступают в митохондриальную систему переноса электронов. [c.308]

Скорость окислительных стадий цикла определяется скоростью реокисления NADH в цепи переноса электронов. При некоторых условиях ее может лимитировать скорость поступления Ог. Однако в аэробных организмах она обычно определяется концентрацией ADP и (или) Р , доступных для превращения в АТР в процессе окислительного фосфорилирования (гл. 10). Если в ходе катаболизма образуется больше АТР, чем это необходимо для энергетических потребностей клетки, концентрация ADP падает до низкого уровня, выключая, таким образом, процесс фосфорилирования. Одновременно АТР, присутствующий в высоких концентрациях, действуя по принципу обратной связи, ингибирует процессы катаболизма углеводов и жиров. Это ингибирование осуществляется во многих пунктах метаболизма, часть которых показана на рис 9-3. Важным участком, на котором осуществляется такое ингибирование, является пируватдегидрогеназный комплекс (гл 8, разд К2) [19]. Другим таким участком сложит цитратсинтетаза— фермент, катализирующий первую реакцию цикла трикарбоновых кислот [20]. Правда, существуют сомнения относительно того, имеет ли такое ингибирование физиологическое значение [16]. Уровень фосфорилирования аденилатной системы может регулировать работу цикла еще и другим способом, связанным с потребностью в GDP на стадии е цикла (рис. 9-2). В митохондриях GTP в основном используется для превращения АМР в ADP. Следовательно, образование GDP зависит от АМР — соединения, которое образуется в митохондриях при использовании АТР для активации жирных кислот [уравнение (9-1)]. [c.324]

В аэробных тканях реокисление NADH осуществляется компонентами цепи переноса электронов в митохондриях (гл. 10). [c.339]

Важным методом изучения цепи переноса электронов является разделение митохондриальных мембран на фрагменты, сохраняющие способность катализировать отдельные реакции цепи. Существует много методов, используемых для получения субмитохондриальных частиц. Широкоизвестный препарат Кейлина—Хартри из сердечной мышцы получают гомогенизацией митохондрий и осаждением фракций при низких значениях pH. Хотя получаемые в результате частицы имеют низкое-содержание цитохрома с и не способны к окислительному фосфорилированию, они активно дышат . С помощью ультразвука был получен другой тип переносчиков электронов. Под электронным микроскопом такие-частицы выглядят как маленькие образованные мембранами пузырьки,, напоминающие митохондриальные кристы. [c.399]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология