Кислота аспарагиновая, спектр ЯМР

Последние работы [87] по рентгеноструктурным исследованиям а-литпческой протеазы показали, что Asp-102 находится в сильно полярном окружении и имеет рКа = 4,5. Далее, с помощью гистидинового ауксотрофа Myxoba ter 495 [88] в состав а-литической протеазы был включен гистидин, обогащенный N. Изменение спектров N-ЯМР такой а-литической протеазы, меченной по каталитической триаде , в зависимости от pH ясно указало на существование водородной связи между NH-группой в 3-положении гистидина (N61) и соседней спрятанной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты. [c.224]

Рис. 1-10. С-ЯМР-Спектры аспарагиновой кислоты и ё-трет-бутило-вого эфира беизилоксикарбониласпарагиновой кислоты.

В качестве примера ниже приводится спектр -аспарагиновой кислоты (о -аминоянтарная кислота, рис. 2-22) с характерными полосами свободной карбоксильной группы при 5,94 мк (16М J l ) и 3,6— 4,0 лк (2778—2500 СЛГ-), а также карбоксильного аниона при 6,26. гл и 7,30 мк (1597 и 1370 см ). [c.56]

Вид масс-спектра одного из синтетических пептидов приведен на рис. 16. Следует отметить, что при расшифровке масс-спектров пептидов существенное значение приобретает точное знание характера фрагментации боковых цепей отдельных аминокислотных остатков, особенно таких сложных, как аргинин, гистидин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты и их амиды, цистин и цистеин. [c.87]

Купер измерил молекулярную экстинкцию и спектры поглощения щелочного и нейтрального растворов амида 2-аминофума-ровой кислоты в ультрафиолетовой области. При pH меньще 5 соединение претерпевает перегруппировку, и поглощение в ультрафиолетовой области почти исчезает. Соединение превращают в аспарагиновую-З-С кислоту путем гидрогенизации и гидролиза. [c.514]

Гис -метиленовых звеньев аспарагиновой кислоты и аспарагина у-метиленовых звеньев глутаминовой кислоты и глутамина). Спектр, как и можно было ожидать, очень сильно упростился. Положение сигналов известных протонов, таких, как протон при С-2 в гистидине, не изменилось, что свидетельствует об отсутствии заметных изменений в характере овернутости полипептидной цепи при замещении большинства протонов на дейтерий. В области резонансных сигналов S-СНз-группы метионина около 8,3т можно ясно различить острые резонансные сигналы четырех остатков Мет, которые в спектре недейтерированного белка скрыты большим числом разных пиков в этой области. Влияние ионов Са + (см. разд. 14.2.5) и ингибитора 3, 5 -тимидиндифосфата можно легко проследить с помощью ЯМР. [c.387]

Моноамино-д и карбоновые кислоты. Б группу моноамино-дикарбоновых кислот входят три аминокислоты, причем аспарагин является амидом аспарагиновой кислоты. Общими полосами, как и в первом случае, являются 1424 и 1587 см . Природа этих полос была объяснена выше. Характерной можно считать и полосу с максимумом вблизи 1359 см , аналогичная полоса у моноамино-монокарбоновых кислот расположена в интервале 1345—1355 см . Полоса деформационных колебаний группы СН (1313 см ) также является общей для этой группы веществ. В низкочастотной области спектра имеется, по крайней мере, еще три общих полосы с частотами 1146, 1076 и 917 см . [c.142]

Если полиаминоспирты содержат в боковых цепях гидроксильные группы (образующиеся при восстановлении полифунк-циональных аминокислот, таких, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, а также серина, треонина или оксипролина, остатки которых могут присутствовать в пептиде), необходима дополнительная модификация пептида. Авторы предложили замещать гидроксильные группы хлором (путем обработки пептида тионилхлоридом) с последующим восстановлением Е1А1Н4 или ЫАШ4. Относительная сложность химической обработки и наличие большого числа пиков в масс-спектрах явилась причиной того, что этот метод не нашел широкого применения. [c.191]

Масс-спектрометрическое изучение пептидов, содержащих функциональные группы в боковых цепях, затруднено вследствие их низкой летучести. Эти функциональные группы необходимо модифицировать перед масс-спектрометрированием. Аминогруппы боковых цепей (лизин, орнитин) и карбоксильные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) модифицируются одновременно с концевыми группами в ходе методики ацилирования— этерификации. Спиртовые группы (серин, треонин и т. п.) можно превратить в их 0-ацетильные производные [24] или, что еще лучше, метилировать (см. ниже). Тирозинсодержащие пептиды дают удовлетворительные масс-спектры только после метилирования фенольного гидроксила [25]. Трудности, возникающие в случае аргининсодержащих пептидов, могут [c.191]

Эриксон и сотр. [22] интерпретировали данные ЯМР ряда комплексов платины(П) с аминокислотами, включая саркозин, аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Спектры саркозинатных комплексов [Р1(ЫН(СНз)-СН2С00)С1а]- и [Р1(ЫО(СНз)СН2СОО)С12]- приведены на рис. 6-32. Сигнал от протонов СНг-группы первого соединения состоит из восьми линий, типичных для АВХ-систем, где X — резонанс от ЫН при 5,97 млн . Были обнаружены сателлиты от платины но они [c.369]

I выполнены Риттенбергом и Фостером [1310] с приме-X тяжелых изотопов водорода, углерода и азота для опре-нокислот в гидролизатах гемоглобина и альбуминов, а ления пальмитиновой кислоты в животных жирах. Для лось небольшое количество каждого из определяемых ое тяжелым изотопом какого-либо из перечисленных эле-ко миллиграммов его прибавлялось к гидролизату. После элировалась порция этого же соединения и масс-спектро- бом измерялось содержание в ней соответствующего тяже-уменьшению количества его по сравнению с добавленным препаратом определялось разбавление тем же веществом, Цервоначально в гидролизате. Таким путем, например,, содержание глицина, аргинина, тирозина, аспарагиновой слот и др. с точностью до 1% в пробах полученных ог жих миллиграммов протеинов. [c.446]

Колонка пирексовая спиральная, 3,7 мХ.4 мм (внутр. диаметр) неподвижная фаза 3% 07-/7 на хромосорбе V ИР, размер частиц 80—100 меш газ-носитель гелий скорость потока 30 мл/мин программирование температуры от 90 до 200 °С со скоростью 3°С1мин детектор масс-спектрометр (температура источника ионов 260 °С энергия электронов 22,5 эВ время съемки одного спектра в диапазоне т/г от О до 410 5 с). Идентифицированы Ы-трифторацетилпроизводные н-бутиловых эфиров следующих аминокислот I — аланина 2 —треонина 3 — серина и глицина 4 — валина 5 — изолейцина и лейцина 6 — пролина 7 — аспарагиновой кислоты 8 — фенилаланина 9 — тирозина 10 — глутаминовой кислоты П — лизина 12 — аргинина. [c.88]

Остатки аминокислот, боковая цепь которых в общем виде может быть представлена как СНгХ, где заместитель X может содержать сопряженные связи, склонны к разрыву связей С —N, сопровождающемуся миграцией атома водорода (рис. 19.4). Такой распад характерен для пептидов, построенных из остатков аспарагиновой кислоты, аспарагина, фенилаланина, гистидина, тирозина и триптофана. Заметим, что прп такой фрагментации образуются новые пептиды, аминокислотная последовательность которых начинается с остатка той кислоты, которая подверглась разрыву связей С—N, и пики ионов, характеризующих их аминокислотную последовательность, будут присутствовать в масс-спектре. Массы N-копцевых ионов пептидов. [c.524]

Щелочное смещение было исследовано с помощью метода лазерной раман-спектроскопии, который регистрирует изменения молекулярного движения липидов и белков мембран, их межмолекулярные взаимодействия с гидрофобной сердцевиной мембран и особенности структурных конформационных изменений полипептидов в мембранах. При сравнении спектров мембран нормальных и опухолевых клеток в областях Амид 1 и Амид 2 с такими стандартами амидов, как аспарагин, глютамин и поли-Ь-аспарагин, щелочной сдвиг был связан с увеличением амидных остатков боковых цепей аспарагиновой и глютаминовой кислот, что является характерной чертой стимулированных Кон А, а не покоящихся лимфоцитов (Walla h et al., [c.102]

Смотреть страницы где упоминается термин Кислота аспарагиновая, спектр ЯМР: [c.186] [c.37] [c.96] [c.140] [c.140] [c.261] [c.280] [c.377] [c.59] [c.270] [c.280] [c.39] [c.91] [c.59] [c.348] [c.479] [c.261] [c.282] [c.135] [c.200]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология