Ферменты Фибрин

При действии активного желудочного сока фибрин расщепляется до пептонов и жидкость приобретает способность давать биуретовую реакцию. После кипячения (разрушение фермента) или нейтрализации соляной кислоты желудочный сок теряет способность расщеплять фибрин, так как ни соляная кислота, ни пепсин порознь не производят расщепления белка. [c.186]

ПЛАЗМИН, фермент класса гидро таз, катализирующий расщепление фибрина, в результате чего происходит разрушение тромбов П -гликопротеин (мот м ок 92 тыс), состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных связью 8— 8 тяжелой (мол м ок 68 тыс ) и легкой (мол м ок 25 тыс), к рая содержит активный центр фермента, образованный остатками 8ег-740, Н13-602 и Азр-734 (букв обозначения см в ст Аминокислоты) В фибрине П гидро- [c.553]

ПЛАЗМ И Н (фибринолизин), фермент класса гидролаз ЙЗ группы сериновых протеаз. Гликопротеид белковая часть молекулы состоит из двух соединенных связью S — S полипептидных цепей — тяжелой (мол. м. ок, 60 ООО) и кгкой (ок. 25 ООО), в к-рой локализован активный центр. Обра.зус тся из неактивного предшественника — плазми-вогена. Катализирует расщепление фибрина, приводящее к растворению к])0вят 1.1х сгустков. [c.445]

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

Имеющее регуляторное значение изменение активности фермента часто усиливается при помощи каскадного механизма первый фермент воздействует на второй, второй — на третий и т. д. Этот механизм обеспечивает быстрое появление больших количеств активной формы последнего фермента цепи. Примером каскадного механизма может служить механизм свертывания крови [89], представленный схематически на рис. 6-16. Мы видим последовательность, состоящую из пяти ферментов и начинающуюся с фактора XII, в которой каждый фермент активирует следующий путем отщепления небольшой части пептидной цепи (ограниченный протеолиз). На конечном этапе тромбин воздействует на фибриноген и, отщепляя небольшой пептид, превращает его в фибрин — специализированный белок, который спонтанно свертывается. Какие факторы препятствуют выходу каскадного механизма из-под контроля Почему при небольшом кровоподтеке весь протромбин в нашем организме не превращается в тромбин и не происходит свертывания всей крови Здесь, несомненно, имеет место та же ситуация, что и в случае сАМР, который быстро удаляется из системы с помощью специфического фермента существуют механизмы удаления активированного фермента из каскадной последовательности, представленной на рис. 6-16. Помимо этого имеется специальная ферментная система, растворяющая сгусток крови при заживлении раны [89]. [c.72]

Каскадная регуляция ферментов на примере свертывания крови, включающего более 10 ферментативных реакций активированная форма одного фермента катализирует активацию следующего - вплоть до образования нерастворимого белка - фибрина. [c.35]

Таким образом, свертывание крови включает эффективно регулируемую серию превращений неактивных зимогенов в активные ферменты, что в итоге приводит к образованию тромбина и превращению фибриногена в фибрин. Заметим, что внутренний путь свертывания крови — медленный процесс, поскольку в нем участвует большое число факторов свертывания (табл. 17.6). [c.603]

Все значения нормированы относительно соответствующих значений для исходного фермента. Стабильность в плазме обратна времени, необходимому для осветления плазмы чем больше приведенная величина, тем выше стабильность. Сродство к фибрину коррелирует с эффективностью растворения сгустков. По отношению к активности в плазме имеет место отрицательная корреляция. [c.175]

Ценность различных составных частей крови различна. Больше всего ценится светлый альбумин, т. е. смесь альбумина и глобулина, не содержащая в себе гемоглобина и фибрина. Затем идет черный альбумин, состоящий из той же смеси альбумина и глобулина, но загрязненной значительным количеством гемоглобина. Этот альбумин употребляется в настоящее время для пластических масс. Наименее ценным является фибрин крови. В зависимости от механической вооруженности бойни и от целей, для которых перерабатывается кровь, переработка ее осуществляется различно. Самый простой способ переработки с целью получения из нее кормового продукта основан на коагуляции цельной крови нагреванием до 80—90° при этом происходит денатурация белковых веществ, делающая их более доступными к перевариванию ферментами, а следовательно повышающая усвояемость белковых веществ, их ценность как пищевых продуктов. [c.194]

Опыт I. Определение зависимости степени гидролиза фибрина от количества фермента [c.84]

Эта работа представляет собой одно из самых первых исследований по катализу. Механизм этого разложения оставался неясным для Тенара. На основании наблюдения, что животные продукты, как например фибрин крови и ткани органов, могут э( )фективно разлагать ряд порций перекиси водорода одну за другой, он высказал предположение, что это действие обусловлено той же силой, которая проявляется металлическими или неорганическими катализаторами. Это замечание и в дальнейшем нашло отражение в литературе при классификации таких катализаторов, как платина, под названием неорганических ферментов . Однако Тенар не мог понять, каким образом вещество, не подвергающееся абсорбции или изменению, может непрерывно действовать на жидкость, превращая ее в новые продукты . Только Берцелиусу [11], который собрал разрозненные наблюдения каталитических эффектов, причем из них значительная часть была описана Тенаром, принадлежит честь признания этой важной области химии им же было предложено и ее название. [c.13]

Фибриноген — важный фактор свертывания крови. Прн действии фермента тромбина (в свою очередь образующегося из протромбина и Са под влиянием фермента тромбокина 1ы) фибриноген переходит в нерастворимый фибрин с отщеплением пептидов. Вследствие этого наступает свертывание криви. Молекулы фибриногена вытянуты [c.399]

Биологическая роль. Витамин К принимает участие в синтезе протромбина в печени, вероятнее всего, через ферментную систему. Получены доказательства, что витамин К необходим как стимулятор биосинтеза в печени минимум 4 белков-ферментов, участвующих в сложном процессе свертывания крови факторов И, УП, IX, X. В частности, имеются данные, что в молекуле указанных факторов обязательно присутствуют остатки карбоксиглутаминовой кислоты в молекуле активного протромбина таких остатков оказалось 10. Протромбин, являясь протеолитическим ферментом, расщепляет специфические пептидные связи растворимого белка крови фибриногена с образованием нерастворимого фибрина (см. главу 17). Показано, что у-карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты в молекуле белков, в частности протромбина, протекает посттрансляционно [c.217]

На каждом из путей последовательно образующиеся ферменты активируют соответствующие зимогены, что приводит к превращению растворимого белка плазмы фибриногена в нерастворимый белок фибрин, который и образует сгусток. Это превращение катализируется протеолитическим ферментом тромбином. В нормальных условиях тромбина в крови нет, он образуется из своего активного зимогена —белка гшазмы протромбина. Этот процесс осуществляется протеолитическим ферментом, названным фактором Ха, который также в обычных условиях отсутствует в крови он образуется при кровопотере из своего зимогена (фактора X). Фактор Ха превращает протромбин в тромбин только в присутствии ионов Са и других факторов свертывания. [c.603]

Он отличается избирательностью действия, т. к. ферменты дей-- гвуют на жизнеспособные субстраты ожоговый струп, сгустки крови, фибрин, гнойный экссудат, и, в отличие от хирургической некрэктомии, 1с нарушают здоровые ткани, которые могут быть очагами островковой [c.227]

Фермент, называемый активатором тканевого плазминогена (tPA), - это сериновая протеина-за, состоящая из нескольких доменов ее используют в клинике для растворения сгустков крови. К сожалению, tPA быстро выводится из системы кровообращения, поэтому его приходится вводить путем инфузии. Чтобы добиться желаемого терапевтического эффекта, необходимо использовать высокие концентрации фермента, а это может приводить к неспецифическому внутреннему кровотечению. Таким образом, было бы весьма желательно получить долгоживущий фермент tPA, обладающий высоким сродством к фибрину в тромбах и не вызывающий кровотечения. Белок с такими свойствами можно получить, внося специфические мутации в ген нативного tPA. Заменив Thr-103 на Asn, получили фермент, сохраняющийся в плазме кролика примерно в 10 раз дольше, чем нативный вариант. Заменив аминокислоты 296—299 с Lys-His-Arg-Arg на А1а-А1а-А1а-А1а, добились существенного повышения сродства фермента к фибрину. Заменив Asn-117 на Gin, получили фермент с такой же фибринолитиче-ской активностью, как у исходного фермента. Внеся эти три мутации в один белок, получили фермент, обладающий всеми тремя свойствами (табл. 8.6). Чтобы выяснить, можно ли использовать его вместо нативного tPA, нужно провести дополнительные исследования. [c.174]

Фибриноген крови относят по классификации к глобулинам. Его специфической особенностью является легкая денатурация нагреванием, причем он свертывается. Для этой денатурации достаточна температура в 52—56°, т. е. значительно более низкая, нежели для двух других белковых веществ крови. Под действием фермента тромбина, находящегося в фэрмениых элементах коови и тканях организма, фибриноген прн вы<оде из организма сравнительно быстро (в несколько минут) свертывается и переходит в фибрин. Эго явление мы наблюдаем при поранениях нормальная кровь при выходе из раны образует сгусток и закупоривает рану. Действие фермента активируется кальциевыми солями и при отсутствии их не происходит. Самый механизм действия изучен недостаточно и является спорным, происходит ли свертывание фибриногена и переход его в фибрин путем каталитической ферментативной реакции или коллоидно-химической, взаимным осаждением коллоидов. Изоэлектрическая точка фибрнна находится при рН=7,2. При саертывании фибриногена pH плазмы сдвигается в кислую сторону. Фибрин способен поглощать значительные количества как кислоты, так и щелочи. При этом он сильно набухает, но не растворяется. [c.193]

Несмотря на высокую степень механизации производства продуктов крови, биохимические, коллоидно-химические и химические процессы в этом производстве плохо изучены. Многие из них, как например характер коагуляции, не вполне изучены вообще, но многое из вполне бесспорного в биохимии и коллоидной химии могло бы быть перенесено в производство и послужить рациональному ведению процесса. Сюда относятся управление коагуляцией фибриногена, замедление ее путем введения инактиваторов и смещения pH с оптимальной для данного случая точки, т. е. с pH = 7,2, прн котором фибрин находится в изоэлектрическом состоянии. При промывании фибрина необходимо учитывать значение изоэлектрического состояния и пользоваться водой соответствующего pH, т. е. также равным 7,2. Процессы рафинирования альбумина совершенно неясны. Весьма вероятно, что при этом коагулирует остаточный фибрин. При рафинировании применяются дорогостоящие лимонная и уксусная кислоты, тогда как с успехом можно применять минеральные кислоты, так как белковые вещества обладают сильными буферными свойствами. Кроме того важен не род кислоты, а pH раствора. Для нас, потребителей продуктов крови как сырья для пластических масс, рафинирование скорее приносит ущерб, ухудшает продукты в силу длительного. воздействия ферментов (протеаз) при благоприятном pH кислого рафинирования. Последующая за рафинированием нейтрализация не только не может улучшить положение, а наоборот, может создать благоприятнее условия для действия пептидаз. Таким образом ряд важных вопросов кровепереработ.<и ждет исследования и не может нас не касаться перед нами ряд задач, которые мы должны решать с точки зрения получения пластических масс. Интересным является вопрос возможности применения для выработки пластических масс фибрина, так как последний легко может быть отмыт от примесей, доведен до белого цвета и при получении пластических масс может быть окрашен в любой цвет. [c.196]

Важно установить, какая фракция кровепродуктов наиболее пригодна для черных пластических масс Весьма вероятно, что лучшие результаты можно получить из цельной сухой крови, которая при переработке должна быть стабилизирована введением инактиватора, предупреждающего коагуляцию фибрина, и быстро высушена в распылительной сушилке. Главное условие получения хорошего сырья для пластических масс — быстрота операций, так как чем меньше времени кровь будет находиться во влажном состоянии, тем меньше будут действовать протеолитические ферменты, тем меньше получится продуктов распада, неспособных коагулировать от воздействия формалина, тем прочнее будет получаемая из сухой крови пластическая масса. Кроме того простота такой переработки крови, исключающая отделение фибрина, отстаивание, сепарирование и рафинирование, должна удешевить годовый продукт. [c.196]

Если в результате генетических нарушений в крови отсутст ет сшивающий фермент, то у больных наблюдается повышенная склонность к кровотечениям. Этот фермент (фактор XIII) получил название трансамидаза (трансглутаминаза) он активируется тромбином. В процессе участ ет еще один белок — фибронектин (гликопротеин, состоящий из даух связанных 8—8-связью субъединиц), который сшивается с фибрином и способствует процессу свертывания. [c.236]

Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке происходит под действием ферментов поджелудочной железы трипсина и химотрипспна, которые действуют как на белки, так и на продукты расщепления белков — полипептиды, расщепляя их до коротких пептидов и небольшого количества свободных аминокислот. В качестве источника ферментов в опыте используют 2%-ный раствор панкреатина в 0,5%-ном растворе карбоната натрия или глицериновую вытяжку из поджелудочной железы. В качестве субстрата — кусочки фибрина или яичного белка. [c.166]

Свертывание крови обусловлено превращением фибриногена в необратимый гель — фибрин. Этот широко изученный процесс еще не известен во всех подробностях. Превращение фибриногена в фибрин катализируется ферментом — тромбином. Последний образуется из про/я )ожбигга под влиянием инициатора — трол-бопластина (старое название тромбокиназа). Таким образом, свертывание кровп протекает в две стадии [c.444]

Ход работы. В 3 пробирки наливают приблизительно по 1 Л1Л глицериновой вытяжки из панкреатической железы (слабо щелочная реакция на лакмус). Содержимое первой пробирки кипятят 2—3 минуты и охлаждают в стакане с холодной водой. Содержимое второй пробирки подкисляют 1% раствором уксусной кислоты до слабокислой реакции на лак-Л1ус. Третью пробирку оставляют без изменения. Во все пробирки опускают примерно по 100 мг окрашенного фибрина. Пробирки с фибрином погружают в водяную баню при тем-ператуфе 38—40° на 10—15 минут. Жидкость окрашивается только в той пробирке, где ферменты активны и где реакция среды близка к оптимальной. Результаты работы фиксируют в таблице. [c.191]

Работа 39. Определение активности тромбина (фибрин-фермент, пептид-пептидогидролаза) [c.71]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты Фибрин: [c.351] [c.137] [c.619] [c.328] [c.177] [c.247] [c.553] [c.1053] [c.600] [c.606] [c.240] [c.182] [c.536] [c.607] [c.158] [c.727] [c.137] [c.619] [c.215] [c.35] [c.153] [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология