Скорость ферментативной реакции максимальная

Величину К = [Е] 1] / [ЕТ], которая представляет собой константу диссоциации комплекса фермента с ингибитором, называют константой ингибирования. Таким образом, при конкурентном ингибировании увеличивается константа Михаэлиса, а максимальная скорость ферментативной реакции остается неизменной. [c.226]

Для определения численного значения обычно находят ту концентрацию субстрата, при которой скорость ферментативной реакции у составляет половину от максимальной т.е. если V = Д Подставляя значение V в уравнение Бриггса—Холдейна, получаем [c.137]

При [ES] = [Eo] скорость ферментативной реакции будет максимальной, т. е. когда общая концентрация фермента будет равна концентрации фермент-субстратного комплекса, а отношение скорости данной реакции к максимальной скорости реакции может быть выражено как [c.130]

Таким образом, в этом простом случае оптимальное значение pH, при котором скорость ферментативной реакции максимальна, равно полусумме показателей основности р йГа, и рЯа, активных центров, участвующих в реакционных актах катализа. Зная из эксперимента значение рНопт и одну из величин -рКа, можно оценить другую константу. (Существуют специальные кинетические приемы, позволяющие раздельно оценить р/ а, и р аг но мы не будем на них останавливаться.) Например, при изучении рН-зависимости гидролиза крахмала до маль-тазы под действием р-амилазы было установлено, что в катализе принимают участие два активных центра с рКа, равные 4,3 и 7,1. Из табл. 5 видно, что этими центрами могут быть, например, карбоксильная группа аспарагиновой кислоты и имидазольное кольцо гистидина. При гидролизе ацетилхолина в присутствии холинэстеразы участвуют активные центры с рА а 6,2 и 7,7, а при расщеплении мочевины уреазой — центры с р а 6,6 и 9,0 и т. д. [c.100]

Характерное время изменения субстрата, очевидно, равно т = [S o]/wp, где Vp — скорость ферментативной реакции. Максимальное значение Vp составляет [io — к2[Ео]. Следовательно, минимальное значение т равно = [S o]/A 2[-Eo]-Посмотрим, насколько различаются эти переменные по скоростям своих изменений. Характерное время оборота фермента определяется в основном реакцией распада [ES] и константой к2 [к2 к ). Оно равно хе = 1/к2- [c.62]

Из приведенного ранее материала вытекает важное заключение одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата (или субстратов) и продукта (продуктов). При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно увеличивается, достигая определенного максимума (см. рис. 4.12, 4.13), когда дальнейшее увеличение количества субстрата практически не оказывает влияния на скорость ферментативной реакции. В таких случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен, т.е. все молекулы фермента связаны с субстратом. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента. Именно при этих условиях определяют величину максимальной скорости (У ) и значения константы Михаэлиса (К (см. рис. 4.13 4.14). [c.144]

Для скоростей ферментативных реакций характерно наличие температурного оптимума — диапазона температур, при которых скорость ферментативных реакций максимальна. Уменьшение температуры приводит к уменьшению скорости химической реакции за счет уменьшения доли молекул фермента и субстрата с высокой энергией, что соответствует обычной химической кинетике (см. 1.4). Так как ферменты являются белковыми молекулами, то увеличение температуры приводит к их плавлению , а затем и денатурации. Поэтому повышение температуры выше определенных значений вызывает обычно уменьшение скорости ферментативной реакции. [c.187]

Активация субстратом. В ряде случаев при увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции превышает теоретическую максимальную скорость V, рассчитанную из данных, полученных при использовании сравнительно небольших концентраций субстрата. Простейшую интерпретацию этого явления можно дать в рамках [c.239]

Из данных табл. 8 видно, что при увеличении концентрации субстрата скорость ферментативной реакции превышает теоретическую максимальную скорость (Ут), рассчитанную при использовании небольших концентраций субстрата. Подобная зависимость V от [5] о согласуется со следующей схемой ферментативной реакции, где р>1 [c.131]

Скорость ферментативной реакции будет оставаться постоянной при изменении концентрации субстрата в любых пределах (вплоть до очень высоких концентраций) только в том случае, если она будет равна максимальной скорости ферментативной реакции. Исходя из этого, запишем уравнение (6.59) в виде [c.137]

По-видимому, целесообразнее было бы получить кинетические выражения, максимально приближенные к экспериментальным возможностям задачи (например, математические выражения для эффективных констант Михаэлиса и максимальных скоростей ферментативной реакции), и сопоставить их с экспериментальными данными. [c.186]

Скорость ферментативной реакции повышается в 1,5—2,2 раза с повыщением температуры на 10° С. Поэтому такого понятия, как температурный оптимум активности , не существует. Вместе с тем в условиях эксперимента существует определенное значение температуры, при котором активность фермента максимальна дальнейшее увеличение температуры приводит к снижению скорости реакции. Следует иметь в виду, что это происходит в результате денатурации части фермента. Чем короче время инкубации, тем выше кажущийся температурный оптимум. На рис. 32 видно, что при времени реакции 1 активность максимальна при 70° С, а при времени /2 — при 50° С. Оптимальная температура действия фермента зависит от соотношения между влиянием температуры на скорость ферментативной реакции, с одной стороны, и на скорость денатурации фермента - с другой. [c.211]

Максимальные начальные скорости ферментативной реакции определялись при некоторых значениях pH [c.329]

Смешанное ингибирование описывается более сложными кинетическими схемами. При смешанном ингибировании изменяются и константа Михаэлиса, и максимальная скорость ферментативной реакции. [c.227]

Следовательно, константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине максимальной. [c.74]

Зависимость начальной скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата (рис. 16) показывает, что при низких концентрациях субстрата наблюдается отчетливая зависимость между его концентрацией и скоростью реакции. При избытке субстрата скорость реакции постоянна и называется максимальной скоростью. [c.68]

Поэтому с увеличением концентрации субстрата скорость ферментативной реакции возрастает только до определенного значения (максимальная скорость у акс). определяемого всем количеством фермента, связанного в комплексе. [c.69]

При каких условиях достигается максимальная скорость ферментативной реакции [c.72]

При изменении pH скорость ферментативных реакций большей частью проходит через максимальное значение, [c.287]

Оптимальная температура ферментативных реакций. Скорость ферментативных реакций возрастает с увеличением температуры так же, как и скорость большинства реакций между ковалентными молекулами, согласно известному закону Вант-Гоффа, а именно возрастание температуры на 10° увеличивает скорость реакции в 1,5—3 раза. Однако этот рост наблюдается лишь при сравнительно низких температурах. Выше определенной оптимальной температуры, при которой скорость максимальна, она уменьшается, а при более высоких температурах реакция прекращается. Это явление объясняется тем, что при более высоких температурах ферменты дезактивируются за счет денатурации белковой компоненты. Большинство ферментов становится совершенно неактивным в интервале 50—80°. Оптимальная температура не может быть точно определена, так как она изменяется в широких пределах с изменением концентрации фермента, концентрации ионов водорода и в зависимости от присутствия различных примесей в ферментативном препарате или субстрате. [c.794]

Следовательно, при некоторой концентрации субстрата стационарная скорость реакции достигает постоянного значения, не зависящего от дальнейшего увеличения [5]. Постоянная скорость ферментативной реакции, достигаемая при полном насыщении фермента субстратом, носит название максимальной скорости ферментативной реакции 1/, т. е. [c.41]

Как ясно из анализа уравнения (У.4), при экспериментальном изучении зависимости скорости реакции от концентрации субстрата при постоянной концентрации фермента можно получить данные для вычисления константы Михаэлиса и максимальной скорости ферментативной реакции. [c.41]

Нетрудно видеть, что при у/У — 0,5 Кт = [5]. Это значит, что константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой стационарная скорость ферментативной реакции равна половине максимальной скорости. [c.41]

Как было показано выше, для наиболее простой ферментативной реакции максимальная стационарная скорость процесса определяется концентрацией фермента и константой скорости распада фермент-субстратного комплекса [c.56]

Таким образом, эта величина более определенная, чем константа Михаэлиса, хотя она и характеризует кинетику лишь одной, последней стадии реакции. Измерение максимальной скорости ферментативной реакции составляет обязательный этан изучения кинетики любого ферментативного процесса. [c.56]

Примеры использования данных о максимальной скорости ферментативных реакций в исследовании механизма будут приведены в гл. X. [c.59]

Таким образом, максимальная скорость ферментативной реакции при избытке субстрата в случае диссоциации фермент-субстратного комплекса изменяется в зависимости от pH, и это изменение определяется соответствующими константами диссоциации Ка и Кь-В точке максимума зависимости V от [Н ] [c.110]

Из этого соотношения видно, что оптимум pH, определяемый по максимальной скорости ферментативной реакции (при избытке [S]), отличается от оптимума pH, определяемого при низких концентрациях субстрата. Это отличие зависит от значений констант диссоциации. [c.111]

Произведение alElo, имеющее размерность скорости реакции, обычно называют максимальной скоростью ферментативной реакции и обозначают V (при избытке субстрата по сравнению с константой Михаэлиса начальная скорость ферментативной реакции максимальна, г/= = V). [c.217]

ЭТО так называемое уравнение Михаэлиса — Ментен. Оно иллюстрирует гиперболическую зависимость скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата и линейную зависимость — от концентрации фермента. Произведение /Зкат [Е]о, имеющее размерность скорости реакции, обычно называют максимальной скоростью реакции и обозначают Ут (из уравнения (5.7) видно, что при [5]о>/(т(каж) ВЫПОЛНЯеТСЯ равенство и=Ут). [c.78]

При изучении кинетики анаэробной реакции р-хлоралани-на с оксидазой В-аминокислот было найдено, что цианид-анионы ускоряют реакцию гидрирования фермента при окислении субстрата [16]. Исходя из данных табл. 18, найти значение константы диссоциации комплекса фермент-активатор и величину максимальной скорости ферментативной реакции при избытке цианид-ионов. [c.97]

Согласно уравнению Михаэлиса — Ментен (5.7), при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции гиперболически возрастает, стремясь к своему предельному значению, называемому максимальной скоростью реакции. Однако в ряде случаев при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции проходит через максимум и затем уменьшается. Обычно подобный тип зависимости V от [S]o можно количественно описать, исходя из предположения об образовании тройного комплекса ES2, не обладающего ферментативной активностью [c.111]

Определив таким образом значение V2 при графическом анализе данных табл. 15 (рис. 64), найдем далее значение /Сг, приняв во внимание, что величина общей максимальной скорости ферментативной реакции двух субстратов с одним ферментом (при а= onst) определяется выражением (см. уравнение 6.60) [c.137]

Далее, взяв в качестве исходной минимизацию 3 (см. табл. 19), проводили оптимизацию по сродству сайтов (табл. 20). Дальнейшую минимизацию в этом случае проводили по различным экспериментальным параметрам — относительным частотам расщепления связей, константе Михаэлиса, максимальной скорости ферментативной реакции, константе ассоциации К олигосахаридов высокой степени полимеризации с активным центром (при полном занятии всех сайтов), а также суммарно. При этом величина гидролитического коэффициента скорости полагалась равной или постоянной величине (ЛСа = 0) или последова-тел11Н0 1зозрастающей по мере заполнения сайтов (ДОа = сопз1). [c.71]

Величина Уд = з[Е]о называется максимальной скоростью ферментативной реакции, а Аз — числом реакционных циклов для прямой реакции. Последняя величина для каталазы, катализирующей разложение Н2О2 на Н2О и 7202, превышает значение 10 мин а для химотрипсина, катализирующего гидролиз некоторых сложных эфиров и амидов, равна примерно 10 мин-. [c.322]

В общем случае можно высказать следующее положение каталитически активной является только та часть молекулы фермента, у которой группы, принима-юид1е участие в общем кислотном катализе, протонированы, а принимающие участие в общем основном катализе — не протонированы. Доля каталитически активной формы фермента в связи с этим зависит от pH раствора, и именно это является главным фактором, определяющим влияние pH на скорость ферментативной реакции. В свете сказанного выраясение для максимальной скорости реакции можно записать в виде [c.213]

Одни иэ наиболее важных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции,— концентрация субстрата. При исследовании зависимости скорости реакции от концентрации субстрата во многих случаях наблюдается следующая хврактерная картина (рис. 87) при относительно небольших значениях 5 величина V пропорциональна 18 , а при достаточно больших величина V приближается к предельному постоянному значению, называемому максимальной скоростью [c.179]

Михаэлиса констакта (символ /IJ — концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна половине ее максимальной скорости. [c.195]

На рис. 9 показано изменение скорости реакции с изменением количества фермента при избытке субстрата. Чем больше концентрация фермента, тем больше скорость реакции. В ферментативной кинетике очень важна зависимость скорости реакции от количества субстрата при данном количестве фермента (рис. 10). Увеличение концентрации субстрата повышает скорость реакции. При дальнейшем увеличении концентрации субстрата скорость реакции достигает максимального значения Ищах- При небольшом количестве субстрата скорость ферментативной реакции пропорциональна его концентрации [c.76]

Наконец хотелось бы сказать о значении сравнительно просто определяемой максимальной скорости ферментативной реакции в исследовании некоторых вопросов механизма действия ферментов. Поскольку максимальная скорость ряда реакций, катализируемых одним и тем же ферментом, при сохранении постоянной концентрации фермента и условий реакции определяется значением констант k+2, то появляется возможность на основании. сопоставления V при [ ]о = onst исследовать относительные изменения e+2 (без вычисления их абсолютных значений). Например, если имеются две реакции, катализируемые одним и тем же ферментом, но в которых превращению подвергаются два разных субстрата (8(1) и 8(2)) [c.58]

Скорость ферментативных реакций, как и большинства любых химических процессов, увеличивается при нагревании. Однако, в отличие от неферментативных реакций, это увеличение скорости в случае ферментов наблюдается в сравнительно узком температурном интервале. По достижении некоторой температуры, характерной для каждого фермента, скорость реакции достигает максимального значения, после чего с повышением температуры падает. Таким образом, в общем случае зависимость скорости фермен-I тативной реакции от температуры выра- [c.126]