ациламинокислот расщепление

Симметричные ангидриды N-защищенных аминокислот обычно получают диспропорционированием смешанных ангидридов [2158, 2490] или реакцией ациламинокислот с карбодиимидом [338, 1987, 1988]. Преимущество симметричных ангидридов состоит в том, что их расщепление всегда протекает однозначно. Однако их применение не всегда выгодно, поскольку максимально возможный выход составляет лишь 50%. [c.142]

РАСЩЕПЛЕНИЕ РАЦЕМАТОВ, разделение рацематов на составляющие их энантиомеры. Методы Р. р. 1) мех. разделение кристаллов при визуальном контроле. Возможно в тех случаях, когда рацемат представляет собой конгломерат кристаллов право- н левовращающих форм 2) биохимический метод, основанный на стереоспецифичности ферментативных р-ций. Наир., при действии фермента ацнлазы на рацемич. N-ациламинокислоту гидролизу (а следовательно, и отделению) подвергается лишь L-форма 3) хим. метод (наиб, универсальный), заключающийся в том, что на рацемат действуют оптически активным реагентом, в результате чего образуется новая пара в-в —диастереомеров, к-рые м. б. разделены вследствие различия в их физ. св-вах 4) хроматографирование рацематов на оптически активных стационарных фазах. Так, газожидкостная хроматография исиольз. для количеств, анализа соотношения энантиомеров, а лигандообменная — для ирепаративгюго Р. р. Наибольшее практич. значение имеют методы 2 и 3. [c.496]

Др. способ расщепления Р.-биохимический-основан на том, что микроорганиз.мы при своем развитии используют только один из двух оптич. изомеров, присутствующих в р. Остающийся энантиомер м. б. выделен. Этот путь позволяет получать только один из энантиомеров, второй необратимо теряется. Избирательность действия микроорганизмов по отношению к энантио.мера.м связана с высокой энантиоселективиостью содержащихся в микроорганизмах ферментов. Поэтому для разделения энантиомеров нет необходимости применять самн микроорганизмы, достаточно использовать в этих целях выделенные из биол. объектов фер.ментные препараты. Наиб, широко для расщепления Р. применяют гидролазы - ферменты, катализирующие гидролиз сложноэфирных или амидных связей. При этом гидролизу подвергается только один из двух энантиомеров субстрата, а разделение конечной смеси, напр., своб. к-ты и ее сложного эфира м.б. легко осуществлено обычными методами. Так, при действии фермента ацилазы на рацемич. К-ациламинокислоту гидролизу (а следовательно, и отделению) подвергается лишь Ь-форма. [c.200]

Второе направление использует стереоспецифическое образование ани-лидов и фенилгидразидов N-ациламинокислот из N-aцил-DL-aминoки лoт и анилина или фенилгидразина, катализируемое папаином и пепсином. Для успешного протекания реакции должны получаться нерастворимые продукты (из хорошо растворимых исходных веществ). Метод применим и для расщепления аминокислот с двумя центрами хиральности. Это было показано Соколовской и др. [108] на примере реакции бисбензилоксикарбонил-диаминопимелиновой кислоты с анилином, катализируемой папаином. При этом получается кристаллический LL-моноанилид (исходное оо-соединение остается неизменным). [c.54]

Применение смешанных ангидридов трифторуксусной кислоты и а-ациламинокислоты для синтеза пептидов имеет тот серьезный недостаток, что даже при сравнительно низких температурах наблюдается рацемизация. Второй недостаток состоит в том, что избыток трифторуксусного ангидрида ацилирует атом азота в пептиде. При последующей обработке эфиром аминокислоты происходит расщепление некоторых пептидных связей. Например, ангидрид, полученный из глицил-ОЬ-аланина и трифторуксусного ангидрида, взятого в избытке, реагирует с этиловым эфиром глицина с образованием смеси эфиров три-фторацетилглицил-ОЬ-аланилглицина, трифторацетилглицил-глицина, трифторацетил-ОЬ-аланилглицина и трифторацетил-глицина [187]. [c.215]

Если для защиты карбоксильной группы использовать фенилгидразин, то в этом случае фенильная группа не способна к отщеплению и превратить фенилгидразид в соответствующий свободный гидразид не удается [1207а, 1562, 2413]. Однако соответствующее производное со свободной карбоксильной группой, например ациламинокислоту, можно получить путем окислительного расщепления фенилгидразидной группировки солями двухвалентной меди или двуокисью марганца в водной уксусной кислоте. [c.106]

Активация карбоксильной группы ациламинокислот путем образования ангидрида происходит более эффективно, если кислота, используемая в качестве второго ангидридного компонента, обладает сильными электроноакцепторными свойствами. Это отчетливо показано на примере смешанных ангидридов с неорганическими кислотами. Смешанные ангидриды с органическими кислотами, особенно производные карбоновых кислот, весьма склонны к диспропорционированию до соответствующих симметричных ангидридов. Кроме того, иногда возможно расщепление смешанного ангидрида в нежелательном направлении, вследствие чего в реакцию с аминокомпонентом будет вступать кислота, использованная для образования ангидрида (подробнее см. обзор Альбертсона [29], а также работу Виланда [2521]). [c.117]

В определенных условиях удается разделить стадии введения а-заместителя и раскрытия кольца. Так, эфиры С -окси-Ы-ацил-аминокислот получаются при последовательной обработке спиртом и водой, а С -алкокси-М-ациламинокислоты — при реакции с водой и последующей обработке спиртом. Расщепление оксазолонового кольца аминокислотами приводит к пептидам. Тет-раацетат свинца вводит ацетоксигруппу не только в оксазолоны действуя этим реагентом, можно также непосредственно замещать атом водорода в метиленовой группе фенилового эфира бензоилглицина, не прибегая к получению оксазолона. Попытки провести аналогичную реакцию с фталил- и карбобензоксигли-цином к успеху не привели [2079]. [c.196]

При использовании ферментов возможны различные пути. Обычно они основаны на том, что в живых организмах ферментативные системы реагируют с тем энантиомером, который встречается в природе. Например, Пастер обнаружил, что грибок плесени Peni illium glau um разрушает природную (-f)-винную кислоту, а не (—)-энантиомер, не встречающийся в природе. Если в синтетическую ( )-винную кислоту внести эту плесень, то разрушаются молекулы ( + )-кислоты и в растворе остаются молекулы (—)-кислоты таким путем из ферментированной смеси получают чистую —)-кислоту. Причина, по которой хиральный фермент реагирует только с одним из двух энантиомерных субстратов, была объяснена выше. В другом случае вместо разрушения одни из двух энантиомеров подвергается химическому превращению. Например, при расщеплении синтетических а-аминокислот на оптически активные аминокислоты (из которых построены все природные белки) рацемическую кислоту сначала ацилируют и получают рацемическую ациламинокислоту. Последнюю затем гидролизуют в присутствии фермента ацилазы, получаемого из почки свиньи. Ферментативный гидролиз затрагивает только ацетильные производные природных (обычно S) аминокислот эти аминокислоты получаются таким образом в свободном состоянии и легко отделяются от оставшихся ацетильных производных R-аминокислот. Свободные R-аминокислоты можно получить гидролизом оставшихся R-ацетиламино-кислот обычными химическими методами (например, в присутствии соляной кислоты). [c.31]

Для расщепления аминокислот используют ацилазу из почки свиньи. Сначала ацилируют рацемическую аминокислоту, затем ациламинокислоту гидролизуют в присутствии фермента и свободную кислоту отделяют от ацильного производного ее энантиомера. Обнаружено, что полученная таким путем оптически активная аминокислота имеет конфигурацию природного энантиомера (обычно 5), а оставшаяся ацнламинокислота соответствует нснриродному К-изомеру. Объясните это. [c.92]

Однако первые попытки реализовать эту схему на примере 5-питротио-фвн-2-карбоновой кислоты привели к получению б-аминовалериановой кислоты лишь с весьма незначительным выходом. Так как расщепление скелетным никелем для ациламинокислот протекает более гладко, была сделана [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология