Таназа

Дубильные вещества разделяют на две большие группы 1) гидролизуемые дубильные вещества, т. е. присоединяющие воду под влиянием кислот или особых ферментов (например таназы) и распадающиеся на соединения с более мелкими молекулами 2) конденсированные дубильные вещества, неспособные подвергаться гидролитическому расщеплению. [c.249]

Влияние источников азота на рост микроорганизмов и на образование ими таназы [c.186]

Таким образом, индивидуальный характер физиологии микроорганизмов, синтезирующих таназу, имеет решающее значение прп использовании того или иного источника азота как неорганического, так и органического. [c.187]

Влияние зольных веществ и микроэлементов на образование таназы плесневыми грибами [c.187]

Влияние концентрации водородных ионов на биосинтез таназы [c.188]

Таким образом, физиологические особенности конкретного микроорганизма, образующего таназу, определяют и наиболее оптимальные условия для его культивирования. [c.189]

Тетрасахарид из гидролизата галак-таназой Р-1,4-галактана с Р-(я-аминофенил)этиламином (восстановленным до вторичного амина) [c.307]

Микробиолюгические и ферментативные процессы происходят также и при растительном дублении. В дубильных соках установлено присутствие многочисленных видов бактерий, плесеней и дрожжевых грибков. Даже присутствующие в соках плесневые грибки частично расщепляют дубильные вещества действием содержащегося в них фермента таназы. Некоторые из продуктов расщепления танинов (кислоты) нерастворимы. Выпадение их—явление, желательное при выделке подошвенных кож, которым они придают светлый оттенок, а также увеличивают их вес. [c.439]

Танин-ацилгидролаза, или таназа, катализирующая реакцию гидролитического расщепления галлотанинов с образованием углевода и одной или нескольких оксибензойных кислот, относится к группе эстераз. [c.183]

Вещества, весьма близкие по химическому строению к галловой кислоте, но не имеющие ацильной группировки, как, например, пирогаллол или флороглюцин, не индуцируют образование таназы (Lippits h, 1961 Nishira, 1961). [c.184]

Бадура с соавт. (Badura et al., 1969) считают, что биосинтез таназы может происходить на питательных средах и без индуктора. Однако индукционный характер образования фермента подтверждается опытами и этих авторов, так как согласно их результатам интенсивность образования танин-ацилгидролазы значительно возрастала при добавлении к среде специфического субстрата. [c.184]

Липпич (Lippits h, 1961) установила, что биосинтез таназы у Asp. niger наиболее активно происходит при добавлении в питательную среду гидролизата казеина. Эта форма азота, по (мнению автора, является наиболее оптимальной для роста гриба и образования фермента, по сравнению с аммонийными или нитратными неорганическими солями. Ею также было показано, что глутаминовая или аспарагиновая амино- [c.186]

Зольные вещества и микроэлементы необходимы и при выращивании продуцентов таиазы. Так, при выращивании гриба Asp. niger в качестве продуцента этого фермента было установлено, что для роста и образования таназы необходимы такие элементы, как железо, цинк, медь и марганец (Lippits h, 1961). [c.187]

Изучение влияния концентрации водородных ионов на биосинтез танин-ацилгидролазы грибом Asp. arbonarius показало, что при использовании аммонийных солей на глюкозо-минеральной среде с галлотанином оптимальный pH для биосинтеза фермента около 2,5. При выращивании микроорганизма на питательных средах с нитратами биосинтез таназы наиболее интенсивно происходил при pH 5,3—5,5, Внесение в питательные среды углекислого кальция приводило к полному прекращению образования фермента. [c.188]

Таким образом, pH не являлся фактором, регулирующим образование таназы, а оптимальное его значение определялось общим составо.м питательной среды (Чернягина, 19716). [c.188]

Однако специальных исследований по влиянию температуры на образование таназы у плесневых грибов не проводилось. Аспергиллы выращивались при 30 , а пенициллы — при 28°. [c.189]

Существенное влияние на рост плесневых грибов и на образование ими ферментов оказывает количество и форма посевного материала (Миронова, 1970). Для выращивания большинства микроорганизмов, образующих таназу, экспериментаторы применяли для инокуляции питательных сред смывы конидий с агаризоваиных сред. [c.189]

Методы выделения во многом зависят от места локализации этого фермента при культивировании микроорганизма. Так, Дхар с соавт. (Dhar, Bose, 1964), выращивая Asp. niger в виде пленки на поверхности жидкой среды, обнаружили, что таназа полностью локализуется в мицелии. Для выделения фермента пленку мицелия растирали с песком и экстрагировали бидистиллированной водой. Затем таназу осаждали ацетоном при оптимальном pH, равном 3,6. Подщелачивание раствора таназы до pH 9,0 позволяло удалить некоторые вещества балласта. Затем фермент выделяли из раствора высаливанием сульфатом аммония при полном его насыщении. После диализа таназу повторно осаждали ацетоном. Авторы сообщают, что танин-ацилгидролаза была получена ими в кристаллическом виде. Кристаллизацию проводили в течение 7 дней в вероналовом буфере при pH 8,7. Установлено, что метод замораживание-оттаивание не пригоден для концентрации фермента, так как таназа равномерно распределена по всему раствору. Авторы не рекомендуют применять осаждение фермента ацетатом свинца. При употреблении этого осадителя происходит значительная потеря активности таназы за счет ее инактивации. [c.192]

Ямада с соавт. (Yamada et al., 1968b) сообщают, что при глубинном культивировании Asp. flavus таназа также локализуется в мицелии. Поэтому для выделения таназы отфильтрованный от культуральной жидкости мицелий гомогенизировали, растирая песком при низких температурах, Из полученного гомогената фермент экстрагировали водой, затем остатки мицелия и песок удаляли центрифугированием. Следующей стадией очистки таназы было высаливание сульфатом аммония при pH 5,0. После отделения фермента и диализа проводили его очистку на ДЕАЕ-целлюлозе, фракционированное осаждение ацетоном и двухкратное фильтрование через сефадекс G-200. После всех этих операций и растворения в буфере препарат осаждали ацетоном. Авторы сообщают, что удельная активность таназы возросла в 30 раз. [c.192]

При изучении физико-химических свойств очищенной таназы, полученной из Asp. flavus, Адахи с соавт. (Ada hi et al., 1968) установили, что молекулярный вес фермента равен 192 300—194 000. Первый результат был получен с помощью метода седиментационного равновесия, а второй — методом седиментационной диффузии. [c.192]

Было установлено, что содержание азота в очищенном препарате танин-ацилгидролазы по микрометоду Кьельдаля равно 12,9%. Эти результаты указывали на то, что фермент — не простой белок, а соединение, включающее в себя вещества небелковой природы, подобные углеводам (Ada hi et al., 1968). Этими же авторами было установлено, что в молекуле таназы имеются две концевых аминокислоты — аланин и аргинин, в количестве 0,61—0,63 и 0,63—0,85 моля на 1 моль таназы. [c.193]

Предположение о том, что в молекуле фермента наряду с белком имеется углеводный компонент, нашло подтверждение. Так, Адахи с соавт. (Ada hi et al., 1968) установили, что в молекулу таназы входит 25,4% углевода причем на основании аналитических данных авторы приходят к заключению, что углеводная часть молекулы состоит из остатков маннозы. Характер связи углевода с белковым компонентом молекулы остается невыясненным. [c.193]

Таким образом, суммируя имеющиеся сведения о молекулярном строении танин-ацилгидролазы, можно заключить, что молекулярный вес таназы находится в пределах 192 000—200 000, количество азота — 12,9%, углеводов — 24,5% (в основном манноза), две концевые аминокислоты — аргинин и аланин, активным центром таназы, по-видимому, является сериновый остаток. [c.193]

Таким образом, таназа относится к ферментам с гругаповой специфичностью и для ее действия необходимо определенное строение лишь одной части молекулы субстрата и формы присоединения ее к основному соединению. [c.194]

Определение термостабильности танин-ацилгидролазы из культуры Asp. oryzae показало, что 10- и 20-минутное прогревание раствора фермента при 30° не вызывало его инактивации. Нагревание раствора, содержащего таназу, до 80° в течение 10 мин. приводило к полно1Г потере активности. Подобный же эффект был получен при нагревании ферментного раствора при 50° в течение 20 мин. Оптимум действия таназы был найден при 30—40° и pH 5,5 (libu hi et al., 1968). [c.194]

По утверждению Ямады с соавт. (Yamada et al., 1968b), таназа, полученная при культивировании Asp. flavus, стабильна в очень узких пределах значений pH 5,0—5,5. Подкисление или подщелачивание ферментного раствора приводило к резкой потере активности таназы. [c.194]

Танин-ацилгидролаза из культуры Asp. flavus оставалась стабильной при нагревании до 60° в течение 5—10 мин. Увеличение времени нагревания приводило к денатурации фермента. Наиболее высокая активность наблюдалась при 50—60° оптимум pH для действия таназы был равен 5,5. Ионы цинка и меди инактивируют фермент, причем даже после диализа активность не восстанавливается (Ada hi et al., 1968). [c.194]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология