Яичный альбумин, аминокислотный групп

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Результаты электрометрического титрования для многих белков достаточно хорошо совпадают с результатами химического определения аминокислотного состава. Так, общее число анионных и катионных групп, определенное электрометрически в яичном альбумине, лактальбумине [19] и сывороточном альбумине [22], почти совпало с числом кислых и основных аминокислот, найденных при соответствующем химическом анализе. В других белках, однако, например в инсулине, был обнаружен значительный избыток групп, титруемых в щелочной области pH [22], что объясняется наличием в инсулине большого числа конечных сс-аминогрупп. [c.82]

Свойства белков определяются не только входящими в их состав аминокислотами они являются сложными функциями боковых цепей этих кислот и их взаимным расположением в пептидной цепи (цепях). Это ясно видно на примере двух белков — яичного альбумина и р-лактоглобулина, у которых аминокислотный состав приблизительно одинаков, а также на примере инсулина и кератина шерсти. Различная растворимость этих белков показывает, как сильно зависят свойства белков от распределения боковых (полярных и неполярных) групп в пептидной цепи. Действительно, известно, что растворимость альбуминов и глобулинов целиком определяется взаимным расположением ионных групп. [c.258]

При определенных значениях pH раствора число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым и такие молекулы не переносятся ни к аноду, ни к катоду. Значение pH раствора, при котором достигается такое состояние белка, называется изоэлектрической точкой. Последняя не одинакова для различных белков, так как в зависимости от их аминокислотного состава они могут содержать разное количество свободных амино- и карбоксильных групп. Например, для яичного белка (альбумина) изоэлектрическая точка находится при pH = 4,8 (кислая среда), а для белка пшеницы (глиадина) — при pH = 9,8 (щелочная среда). [c.295]

На рис. 1П- 35 и 1П-36 приведены некоторые данные для монослоев глиадина, яичного альбумина и поли-у-метил- ь -глутамата. При очень низких поверхностных давлениях пленки ведут себя подобно идеальному двумерному газу Бул [106] нашел, что такие пленки очень хорошо описываются уравнением (П-133). Начиная с того момента, когда о составит 1 м"/мг (или - 17 на аминокислотную группу), я быстро возрастает и при а около 5—10 А на группу пленка коллапспрует. С увеличением поверхностного давления сжимаемость полипептидных пленок [см. уравнение (111-19)] обычно возрастает [162, 168]. Поверхностный потенциал рассматриваемых пленок нередко мало меняется с поверхностным давлением (см. рис. П1-37), что означает увеличение вертикальной составляющей дйпольного момента при уменьшении я (рис. П1-35). Изотермы некоторых полипептидов включают почти гори- [c.137]

Только в последние несколько лет получены точные сведения о природе связи между углеводной группой (гетеросахаридом) и полипептидной цепью в гликопротеинах. Это объясняется тем, что только в последние годы в этой области были успешно применены хроматографические методы. Еще в 1938 г. Нойбергер [1] выделил из яичного альбумина гликопептид, который, как это стало ясно теперь, содержал остаток аспарагина но тогда аспарагин не был обнаружен, поскольку не были разработаны удобные методы анализа малых количеств аминокислот, не имеющих специфических характеристик. Решение проблемы было ускорено новыми методами аминокислотного анализа, такими, например, как метод, разработанный Муром и Стейном, и расширением знаний о принципе построения некоторых гликонротеинов. Как можно видеть из гл. 1 и 2, основная концепция об общем построении гликонротеинов была развита только сравнительно недавно, а первые экспериментальные данные о связи между углеводами и пептидами в гликопротеинах животного нроисхождения опубликованы в 1957 и 1958 гг. [c.278]

Чтобы однозначно описать углевод-белковую связь, нужно знать не только аминокислотный и моносахаридный остатки, участвующие в ней, но также и природу функциональных групп, образующих ее, и положение этих групп в обоих остатках. К настоящему времени твердо установлены два типа связей. Одна из них включает N-ацилглюкозамин, связь образована в результате соединения G-1 N-ацетилглюкозамина с амидным азотом аспарагинового остатка пептидной цепи. Несколько групп исследователей впервые обнаружили этот тип связи в яичном альбумине. Связь второго типа — это 0-гликозидная связь между Р-углеродным атомом серина или треонина и остатком N-ацетилгексозамина. Этот тип связи был обнаружен независимо в нескольких лабораториях. [c.280]

Лучше изучен аминокислотный состав боковых цепей недеградированного белка. Потенциометрическим титрованием обнаружено присутствие 51 потенциально отрицательно заряженных групп (карбоксильные и фосфатные остатки) 5 групп, титрующихся в участке расположения имидазольной группы 22 остатка лизина и 14 гуанидиновых групп, что находится в хорошем соответствии с аналитическими данными [19]. Была исследована ионизация остатков тирозина измерением поглощения в ультрафиолетовой области при различных величинах pH. Тирозиновые остатки инсулина ионизируются при величине pH немного выше 10, в то время как тирозиновые остатки нативного яичного альбумина не ионизируются при pH 12. При pH около 12,5 происходят быстрые и необратимые изменения фенольные группы ионизируются и остаются в ионизированном состоянии даже тогда, когда pH повторно сдвигается в область ниже 12. При этом белок денатурируется. Более того, яичный альбумин, который денатурируют другими методами, содержит остатки тирозина в ионизированном состоянии при pH ниже 12 [20]. Причина этого явления, наблюдаемого как для альбумина, так и для некоторых других белков [21], пока не ясна. Водородные связи фенольных гидроксильных групп с другими группами внутри молекулы могут быть необходимы для поддержания четвертичной структуры нативного белка [22]. С другой стороны, непосредственное окружение фенольных групп внутри молекулы может быть сильно изменено денатурацией [20]. Некоторые из боковых групп нативного белка недоступны для действия химических реагентов. Как можно было ожидать, остатки тирозина легко реагируют с кетонами только после денатурирования белка [23]. Из общего числа е-аминогрупп альбумина, равного 20, только три группы реагируют с 1-фтор-2,4-динитробензолом в условиях, когда белок не денатурирован [24]. [c.10]

Мы располагаем значительной информацией о строении яичного альбумина, однако, несмотря на целый ряд исследований, проведенных с этим белком, наши знания о структуре альбумина еще далеко не достаточны. Обычно считают, что молекула альбумина состоит из единственной полипептидной цепи с С-концевым остатком пролина и N-кoнцeвoй группой, блокированной ацетильной группой. Однако благодаря присутствию в молекуле поперечносвязанного пептида, который состоит по крайней мере из 7 аминокислотных остатков (но может быть и значительно длинее), должны быть учтены другие возможные варианты строения. Не исключено, что молекула альбумина состоит из двух цепей и что концевые карбоксильная и аминогруппы второй цепи соединяются с главной цепью при помощи необычных пептидных связей, [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология