Аланин Аланин

Ответ. Глицин-аланин, аланин-глицин. [c.390]

Аланин-аланин-фенилаланин. [c.547]

Хлоральгидрат Г лицин /-Аланин -Аланин /-Серин [c.308]

Глицин — цистеин — аланин Цистеин—глицин—аланин Аланин — глицин — цистеин Цистеин — аланин — глицин Аланин — цистеин — глицин [c.313]

После того как опыт, непрерывно продолжавшийся целую неделю, заканчивался, полученный материал ( первичный бульон ) проанализировали и сразу же нашли 5 аминокислот — глицин, аланин, -аланин, аспарагиновую кислоту и а-аминомасляную кислоту кроме того, был обнаружен какой-то материал с довольно высоким молекулярным весом. [c.387]

Прелин Аланин Аланин Глицин Глицин [c.138]

У человека и животных аланин легко синтезируется из пировиноградной кислоты в результате реакции переаминирования — перенесения аминогруппы от глютаминовой кислоты на пировиноградную кислоту. Таким образом, животные могут обеспечить свою потребность в аланине путем синтеза и не нуждаются в доставке его с белками пищи. Это относится также и к микроорганизмам, подавляющее большинство которых может обходиться без аланина. Аланин и углеводы в одинаковой мере используются микроорганизмами как источники энергии, а также как источники углерода, необходимого для их роста и размножения. [c.367]

Алании Алании Аланин Аланин Аланин [c.49]

Аминотрансферазы содержатся практически во всех органах, но наиболее активно реакции трансаминирования протекают в печени. Функциональное значение трансаминирования в разных органах различно. Например, работающая мышца выделяет в кровь наряду с молочной кислотой значительные количества аланина. Аланин образуется в мышце из пировиноградной кислоты путем трансаминирования. Из кровотока аланин поглощается печенью, превращается в пируват, а пируват используется для глюконеогенеза (глюкозо-аланиновый цикл, см. рис. 9.24). Этим путем осуществляется перенос из мышц в печень не только пирувата, но и азота в печени за счет аминогруппы аминокислот образуется мочевина, которая выводится из организма. [c.336]

Кажущиеся моляльиые объемы Фу и теплоемкости Фс глицина, аланина, -аланина и их нейтральных аналогов ясно указывают иа существование более плотной и более упорядоченной упаковки молекул воды (гидратной оболочки) вокруг заряженных частиц. Метильная группа аланина — вот причина стериче-ского отталкивания, которое мешает сольватированию. Однако, как показывают данные для -аланина, сольватация нарушается при разделении зарядов, т. е. при ослаблении взаимного притяжения зарядов в цвиттер-ионе. Значения Фс согласуются с этим объяснением меньшие значения отрал<ают существование более упорядоченной системы или меньшую степень свободы, а следовательно, меньшую способность поглощать тепло при увеличении температуры. [c.44]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Этот метод был применен для получения ди- и трипептидов, причем в качестве ацилирующих агентов были использованы глицин, аланин, -аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, S-бензилцистеин, фенилаланин, триптофан, тирозин, лизин и глутаминовая кислота. Выходы были в пределах от 34 до 100%. При попытке получить этиловый эфир карбобензилокси-DL- e-рилглицина или этиловый эфир карбобензилокси-Ь-триптофил-глицина чистый препарат выделить не удалось [257]. [c.235]

Определение аланина. Аланин (I) превращается путем дезаминирования азотистой кислотой в молочную кислоту (СН3СНОН СООН) эта последняя окисляется в ацетальдегид, который определяется по цветной реакции [74]. Аланин можно осадить также при помощи нитраниловой кислоты [75]. Для микробиологического определения аланина используется Strepto o us fae alis [72]. При нагревании с нингидрином (см. выше) аланин превращается в ацетальдегид, который после перегонки с водяным паром можно определить титрованием [76]. [c.36]

В 1931 г. Бернал [8] опубликовал результаты предварительных исследований следующих аминокислот и аналогичных им соединений а-глицина, р-глицина, -аланина, /-аланина, -фенилаланина, /-цистина, аспарагина (моногидрата), /-аспарагиновой кислоты, /-глютаминовой кислоты и дикетоииперазина (ангидрид глицина). Были определены размеры пространственной ячейки и пространственные группы, а также оптические и другие свойства кристаллов. Было определено также приблизительно возможное расположение молекул в пространственной ячейке, но не было сделано попытки установить положение атомов по интенсивности рентгеновских рефлексов. [c.300]

Выход аминокислот уменьшался при полижении температуры. При введении в реакционную среду молибдата или ванадата натрия в качестве катализатора выход продуктов возрастал. Среди продуктов реакции, кроме глицина, были идентифицированы уксусная, муравьиная, молочная и гликолевая кислоты. Были получены также аланин, -аланин, серии, аспарагиновая кислота и треонин. Однако глицин заметно преобладал над всеми остальными аминокислотами. Для этих реакций был предложен меха-шгзм, изображенный на фиг. 36 [27]. В пользу этого механизма авторы приводят следующие факты [c.171]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология