Аланин определение

Опорой ДЛЯ определения конфигураций соединений с аминогруппой у асимметрического центра может служить доказанная рентгенографическим методом абсолютная конфигурация природного (правовращающего) аланина (см. стр. 186). Например, в 1907 г. Э. Фишер действием пятихлористого фосфора заменил гидроксильную группу (—)-серина на атом хлора и этот промежуточный продукт далее восстановил в (И-)-аланин, а действием Ва(ЗН)2 превратил в (—)-цистеин. Это позволяет для названных аминокислот написать следующие проекционные формулы [c.192]

Чтобы установить приоритет групп, сначала смотрят на атомы, непосредственно связанные с центральным атомом, располагая их в порядке уменьшения атомного номера. Затем, если необходимо, переходят к следующему набору атомов и сравнивают их атомные номера. Именно так приходится поступать для определения приоритета групп Ь и с аланина, поскольку обе они связаны с центральным атомом через атом углерода. Если атомы участвуют в образовании двойных связей, примером чему служит карбоксильная группа аланина, то они учитываются [c.72]

Тест Гальперна — Вайнштейна [379]. С помощью сигналов метильной группы аланина в спектре ЯМР можно провести определение степени рацемизации без разделения стереоизомеров [c.176]

Различный химический сдвиг метильной группы аланина у LL-пептида по сравнению с LD-изомером делает возможным определение DL-пептида. Чувствительность -3%. [c.176]

Метод определения качества (р-аланина основан на известном методе формольного титрования аминокислот, предложенном еще в 1907 г. Серенсеном (цит. по [c.143]

Аммонийные соли, могущие присутствовать в виде примеси в исследуемом образце, мешают определению -аланина формольным методом, так как в присутствии щелочи из них выделяется аммиак, обусловливающий о бразование с формальдегидом уротропина, а освобождающаяся при этом кислота будет титроваться щелочью. [c.144]

Необходимо, чтобы растворы А и В имели строго определенный pH, поскольку даже небольшое изменение pH вызывает значительное ухудшение разделения. При элюировании раствором А маркером на хроматограмме может служить цистин. В идеальном случае он выходит между аланином и валином. Если же pH выше 3,28, пик цистина смещается ближе к пику аланина или даже сливается с ним. С другой стороны, если pH раствора ниже 3,28, пик цистина смещается к пику валина, перекрывает его или даже предшествует ему на хроматограмме. В первом случае буфер подкисляют добавлением 0,5—1,0 мл концентрированной НС1 на 1 л раствора. [c.175]

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

При полимеризации ангидрида аланингидроксамовой кислоты (ангидрида Лейкса) получают поли-/--аланин - структурный аналог фиброина натурального шелка. Написать схему синтеза и вычислить молекулярную массу полученного полимера, если при определении свободных аминогрупп по методу Ван-Слайка путем диазотирования навески 3,2445 г вьщелилось при нормальных условиях 1,34 см азота. [c.66]

Рис. 65. Определение кинетических параметров гидролиза я-нитроанили-да L-аланина, катализируемого аминопептидазой М

В таблице 3 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипоином в присутствии конкурентного ингибитора, метилового эфира М-ацетил-П-фенилаланил-Ь-аланина. Определить значение константы ингибирования фермента ОО-дипептидом, если начальная концентрация субстрата и начальное время реакции неизвестны. Определение концентрации непрореагировавшего субстрата в ходе ферментативной реакции проводилось в каждом случае через равные промежутки времени. [c.172]

Используя метод оптического сравнения, Фрейденберг установил [44], в частности, конфигуративную связь окси- и аминокислот, что в то время было невозможно сделать прямым химическим превращением, поскольку оно идет с затрагиванием асимметрического центра, а сведения о механизмах зеакций были тогда еще не столь надежны, как теперь. 3 табл. 7 приведены величины оптического вращения ряда производных молочной кислоты (как вещества с известной конфигурацией) и двух антиподов аланина, задача определения конфигурации которых стояла в данной работе. [c.206]

На вырезанную ранее полосу бумаги 35x11 см наносят на линии старта в одну точку 0,005—0,030 мл 0,01 М раствора аланина, в другую — анализируемый раствор аланина неизвестной концентрации в том же объеме, что и в первой точке. Далее поступают так, как описано в предыдущем определении. [c.529]

Интересно отметить, что нагревание определенных смесей а-аминокислот приводит к получению пептидоподобных молекул, называемых прогеноидами,. с молекулярным весом около 5000 и с нестатистическим распределением, причем глутаминовая и аспарагиновая кислоты, лизин и аланин входят в структуру протеноидов легче, чем другие аминокислоты [24]. [c.386]

ОТ 2900 до 76 ООО. С их помощью строили градуировочную кривую (график селективности) для колонки биогеля А-5т (1,5 х 85 см) при скорости элюции 3 мл/см -ч. Объем препарата — 0,15 мл (0,1% Vt). В одно разделение пускали 4-5 белков, по 10 мг каждого. Для определения Vg ж Vt к белкам добавляли голубой декстран до 0,6% и ДНФ-аланин до 0,1% (или С-глпцин). На рис. 78 показана полученная авторами зависимость. В диапазоне 7000—40 ООО Дальтон она оказалась практически линейной. [c.153]

При необходимости можно провести количественное определение некоторых аминокислот в исследуемом образце, например аланина и глицина, которые хорошо отделяются от других аминокислот. Для количественного определения аланина и глицина на электрофореграмму, помимо исследуемого образца, наносят разные количества этих амино-кислот- свидетелей (20—140 нмоль). После окончания электрофореза, прокрашивания и фиксации вырезают пятна соответствующих аминокислот и обрабатывают их так, как описано на с. 132. Колориметри-рование проводят при 500 нм и строят график зависимости оптической плотности от количества внесенной аминокислоты. Используя полученный график, определяют содержание глицина и аланина в исследуемом образце. [c.139]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

Термин К.с. употребляют вместе с конкретным дополнит, определением или термином, характеризующим специфику пространств, расположения атомов. Так, можно говорить о цис- или транс-конфигурации, Z- или -конфигурации, R- или S-конфигурации, D- или L-конфигурации, мезо-, трео- или эри 1/)о-конфигурации. При этом особенно часто понятие К.с. относится к расположению атомов или групп в пространстве вокруг асимметрич. атома С. Напр., аминокислоты относят к L-ряду, если в стереохим. проекции Фишера аминогруппа расположена слева, как, напр., в -аланине (ф-ла I). Прир. аминокислоты имеют L-конфигурацию. [c.457]

Этот фермент действует также на О- и Ь-аланин причем, декарбокси-лируя О-аланин, у Ь-аланина он катализирует только диссоциацию а-водорода. Этим данным можно дать разумное объяснение, если исходить из предположения, что фермент обладает определенным якорным центром для одной алкильной группы, тогда как место второй алкильной группы может быть занято а-водородом или карбоксилат-ионом, и что лабилизуемая группа расположена перпендикулярно я-системе [c.226]

Несмотря на бросающиеся в глаза различия приведенных на рис. 11.10, Ц.11 карт, потенциальные поверхности монопептидов Gly, Ala, Val и Pro обладают рядом общих черт, отражающих наличие определенного единства в химическом строении этих молекул и имеющих, как увидим позднее, большое значение в решении рассматриваемой задачи. Наиболее существенная общая черта - одинаковое расположение на всех конформацион-яых картах низкоэнергетических областей. У глицинового производного таких областей четыре, точнее, две дважды вырожденных - R(L) и В(Н). У аланинового и валинового производных вследствие появления асимметрии у атома С вырождение снимается и низкоэнергетические области, оставаясь на тех же местах конформационной карты, существенно меняются по своей площади и относительной энергии. Наиболее предпочтительными в отношении энтропии и внутренней энергии остаются конформации, значения углов ф, у которых попадают в самые широкие и низкоэнергетические области В и R. Что же касается областей L и И, то их относительная энергия возрастает, а площади резко сокращаются. Потенциальная кривая пролинового монопептида, по существу, представляет собой сечение потенциальной поверхности производного аланина приф = -60°. биа также содержит две уже знакомые области низкой энергии В и R. [c.159]

Определение числа пептидных цепей в белке путем количественного измерения скорости отщепления аминокислот может оказаться ненадежным, если два соседних аминокислотных остатка отщепляются почти с одинаковой скоростью. Это наблюдается в случае ростового гормона быка, в котором два остатка фенилаланина быстро отщепляются карбоксйпеп-тидазой, после чего происходит отщепление аланина, лейцина и серина. В этом белке имеются два К-концевых остатка, но расщепление гидразином позволило обнаружить только один С-концевой остаток фенилаланина. Полученные при расщеплении белка карбоксйпептидазой результаты объясняются тем, что С-концевой участок имеет состав —Фе.Фе.ОН [198]. [c.234]

Один из видов РНК, так называемая РНК-посредник, или информащон-ная РНК переносит информацию на рибосому, где собственно и происходит синтез белка. В рибосому к информационной РНК поступает набор транспортных РНК, каждая из которых связана с определенной аминокислотой (о последовательности оснований в одной из этих 20 транспортных РНК, а именно об РНК, переносящей аланин, и шла речь на стр. 1062). Порядок поступления молекул транспортной РНК в рибосому, а следовательно, и последовательность включения аминокислотных остатков в белковую цепь зависит от последовательности оснований в цепи информационной РНК- Так, ГУА является кодовым словом для аспарагиновой кислоты, УУУ — для фенилаланина, УГУ — для валина. Существует 64 трехбуквенных слова (64 кодона) и лишь двадцать аминокислот, и поэтому одной и той же аминокислоте могут соответствовать несколько кодонов для аспарагина — АЦА и АУА, для глутаминовой кислоты — ГАА и АГУ. [c.1065]

В работе Снелла [17] описан синтез -аланина 1-С . Вначале получают М-ацетил-с аланин-1-С (т. пл. 136°), после чего превращают его в Ы-ацетил-с -аланин-1-С комбинированием асимметрических энзи.матически-гидролитических методов ( -ами-нокислотооксидаза) Фодора [18] и Бакера [19]. Гидролиз бромистоводородной кислотой приводит к образованию в качестве конечного продукта аминокислоты, содержащей менее 1,1 /о /-ала-нина-1-С . Описана методика определения -аланина. [c.172]

Хотя из всего набора спектроскопических методов — инфракрасной и рамановской спектроскопии, ДОВ, КД, ЯМР, флуоресцентной и ЭПР-спектроскопии, часто лишь одна (лучше остальных) подходит для определенного конформационного исследования, все же полученная с ее помощью информация почти неизменно успешно дополняется данными, полученными с использованием другого метода. В предыдущих разделах неоднократно указывалось на множество примеров применения более чем одного спектроскопического метода примерами этого из области олигопептидов могут служить исследования защищенных олигомеров -аланина (ИК и КД) [15, 70], аналогов -валина и -норвалина [70] и грамицидина А [56] (ЯМР и КД). Хороший растворитель для олигопептидов, полипептидов и белков, гексафторизопропанол, используется для сравнительных исследований с применением ИК, ДОВ и КД [c.443]

Гистон Н1 сильно отличается от остальных гистонов. Он больше по размерам (М. м. примерно 23 000) и его последовательность сильно варьирует для разных организмов, хотя почти половина молекулы состоит из лизина и аланина. В рамках одного вида гистон Н1 был разделен на несколько близких по структуре белков. Они связываются с ДНК отличным от других гистонов способом и, по-видимому, образуют сшивки между полинуклеотидны-ми тяжами примерно через 50 пар оснований. Наряду с пост-транс-ляционным метилированием и ацетилированием (см. разд. 24.2.1.1) гистоны претерпевают фосфорилирование боковых радикалов определенных остатков серина. Эта модификация особенно интересна в случае гистона Н1, так как фосфорилирование достигает максимума во время деления клетки и, следовательно, может служить пусковым механизмом митоза. Скорость фосфорилирования гистона Н1 высока при регенерации печени после частичной гепат-эктомии и позитивно коррелирует со скоростью опухолевого роста. [c.569]

Как отмечалось выше (см. разд. 24.2.1), в фибробластах проходит посттрансляционная модификация определенных пролино-вых II лизиновых остатков. Несколько менее половины остатков пролина превращается в гидроксипролин, около 20 % остатков лизина— в гидроксилизин, причем к одному или нескольким остаткам последнего присоединяются углеводы. За исключением телопептидных участков, al- и а2-цепи состоят из регулярной последовательности, содержащей глицин в качестве каждого третьего остатка. Глицин обычно следует за гидроксипролином и предшествует пролину. Глицин, пролин и гидроксипролин вместе образуют около половины молекулы коллагена. Следующей по распространенности аминокислотой является аланин гистидина и тирозина содержится очень мало. [c.573]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Клиническое значение определения активности трансаминаз. Широкое распространение и высокая активность трансаминаз в органах и тканях человека, а также сравнительно низкие величины активности этих ферментов в крови послужили основанием для определения уровня ряда трансаминаз в сыворотке крови человека при органических и функциональных поражениях разных органов. Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы —аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции [c.439]

Опубликованы методики определения кобальта в стали и в руде. Окисления кобальта кислородом воздуха можно избежать также введением в раствор с pH 9,5 а-алаиина или а-фенил-аланина [12]. [c.109]

Рис. 151. Определение константы кислотной диссодиадии -аланина по уравнению (56) при 25°.

Элементы без жидкостных соединений были использованы Батчелдером и Шмидтом [65] для определения диссоциации аланина, аспарагиновой кислоты, аргинина и орнитина в растворах хлоридов калия, натрия и бария. [c.488]

Расшифровка первичной структуры многих пептидов послужи-стимулом для развития работ по их синтезу. Сложность теза пептидной макромолекулы связана с необходимостью спечения строго определенной последовательности аминокис-Учитывая бифункциональность аминокислот, даже в простей-м случае сочетания двух компонентов, например аланина шлина, можно получить четыре пептида. [c.357]

Аминокислоты почти всегда фигурируют под тривиальными наименованиями, например цистеин, аланин. Поскольку названия производных кислот строятся на основе изменения окончаний -овая кислота или -карбоновая кислота, то использование отмеченных тривиальных названий создает определенные затруднения. [c.410]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология