Козимаза

Из производных никотиновой кислоты наиболее важное физиологическое значение имеет амид никотиновой кислоты. Он входит в состав молекул коферментов кодегидразы I (козимазы) и кодегидразы II (кофермент Варбурга). Механизм действия указанных коферментов заключается в окислительновосстановительных реакциях. [c.199]

Во второй стадии брожения происходит окисление фосфата глицеринового альдегида под влиянием специфического фермента, активная (простетическая) группа которого называется козимазой (Ко), а также коэнзимом I или кодегидразой 1 протеиновая часть этого фермента (Пр. I) была выделена Варбургом в кристаллическом виде. Однако окислению подвергается не сам фосфат глицеринового альдегида, а промежуточно образующийся нестойкий дифосфат глицеринового аль- [c.120]

Козимаза см. Никотинамид-аденин-динуклеотид (окисленный) [c.270]

Коэнзим I (козимаза)—кофермент важнейшей ферментной системы, обеспечивающей окислительно-восстановительные процессы в организме. Он был выделен Гарднером и Янгом в 1905 г. и является одним из первых коферментов, выделенных в индивидуальном состоянии. Исследование показало, что коэнзим I представляет собою смесь двух очень близких по строению соединений, называемых дифосфопири-диннуклеотидом (ДПН) и трифосфопиридиннуклеотидом (ТПН), [c.235]

Никотиновая кислота и особенно никотинамид являются, повидимому, соединениями, играющими важную роль в окислительно-восстановительных процессах, протекающих в растительных и животных организмах. Никотинамид встречается в составе козимазы, являющейся коферментом . Ко-зимаза состоит из остатков одной молекулы аденина, двух молекул б-рибозы, двух молекул фосфорной кислоты [c.60]

V ступень. На последней ступени брожения восстанавливается уксусный альдегид во второй конечный продукт спиртового брожения — этиловый спирт. Эта реакция идет под влиянием фермента алкогольдегидразы, коферментом которой является кодегидраза 1. Уксусный альдегид взаимодействует с восстановленной формой кодегидразы 1 (дигидрокозимазой), образовавшейся в III ступени при окислении фосфоглицеринового альдегида в фосфоглицериновую кислоту. При этом происходит образование этилового спирта и регенерация молекулы кодегидразы 1 (козимазы) [c.553]

В результате исследований последних лет была установлена химическая природа витаминов и выяснено, что витамины, поступающие с питательными веществами, служат для построения коферментов например, витамин РР входит в состав козимазы. Если микроорганизм не может синтезировать эти витамины и в питательной среде они отсутствуют, то не происходят опре- [c.516]

Источником фосфорной кислоты является аденозинтрифосфорная кислота (АТФ), которая входит в состав козимазы. Она имеет следующий вид [c.548]

Основные научные работы посвящены изучению механизма биохимических процессов. Исследовал кинетику и выяснил механизм спиртового брожения сахаров. Исследовал (1905—1940) ферменты. Отметил увеличение скорости химических реакций в живых организмах под действием ферментов и предложил назвать это явление биокатализом. Совместно с Р. М. Вильштеттером выдвинул (1922) представления, согласно которым частицы ферментов состоят из химически деятельной активной группы и коллоидного носителя. Обнаружил (1928) близость каротина к витамину А по физиологической активности. Установил (1933), что дегидратация всех нуклеотидов дрожжевыми ферментами катализируется козимазой пришел к выводу, что в структуре ферментов следует выделять коферменты и аиоферменты, то есть носители. Внес значительный вклад в изучение биохимии опухолей. [c.591]

Козимаза Буфер+ 50% диоксан + 4 до 8 -1,09 [c.528]

При сливании водной смеси этилового спирта и козимазы с соответствующим энзимом устанавливается обратимое равновесие [c.288]

Согласно исследованиям Негеляйна и Варбурга протеин Пр. II, связанный с гидрированной козимазой, когда она реагирует по уравнению Е, отличается от того протеина Пр. I, который участвует в процессе окисления, выражаемом уравнением В. Таким образом, козимаза и ее восстановленная форма могут соединяться либо с протеином I (образуя окисляющий или дегидрирующий фермент), либо с протеином II (образуя восстанавливающий фермент). [c.121]

Для того чтобы желтый фермент мог оказывать дегидрирующее действие, необходимы и кофермент, и соответствующий носитель (специфический пр отеин — промежуточный фермент ), К наиболее изученным коферментам, принимающим участие в переносе водорода, относятся так называемый кофермент — переносчик водорода Варбурга (называемый также кодегидразой II, или трифосфо-пиридиннуклеотидом) и козимаза (кодегидраза I, дифосфопиридиннуклеотид) Эйлера. Оба соединения построены из 1 молекулы амида никотиновой кислоты, 1 молекулы аденина, 2 молекул пентозы и фосфорной кислоты последней содержится в трифосфопиридиннуклеотиде [c.895]

В живой клетке с помощью цепи сопряженных друг с другом ферментативных окислительно-восстановительных реакций осуществляется перенос водорода от субстрата к молекулярному кислороду. Относительно этих вопросов см. учебники, в которых освещены биологически важные процессы гидрирования — дегндрироваиня, которые осуществляются с помощью амида никотиновой кислоты (в козимазе), лактофлавина (в желтом окислительно-м ферменте) и ци-тохромов. [c.8]

Второй компонент козимазы — трифосфопиридиннуклеотид (ТПН) чрезвычайно близок по структуре к ДПН. Кислый и щелочной гидролиз. ТПН дает результаты, указывающие на то, что структура этого соединения соответствует ДПН, в молекуле которого находится один дополнительный остаток фосфорной кислоты. Для определения положения этого остатка ТПН подвергался ферментативному гидролизу, который привел к образованию дифосфата аденозина, не являющегося АДФ. Гидролиз этого дифосфата в присутствии нуклеотидазы змеиного яда дает аденозин-2-фосфат. Отсюда следует, что дополнительная фосфатная группа ТПН находится у С(2>—рибозного остатка аденозина и строение ТПН выражается формулой ( XVII). [c.236]

В 1904 г. Гарден и Ионг показали, что бесклеточный сок > дрожжей теряет после диализа способность сбраживать глюкозу в спирт и двуокись углерода. По-видимому, процесс сбраживания зависел от наличия какого-то низкомолекулярного вещества, способного проходить через поры мембраны для диализа. Брожение могло быть востановле-но добавлением концентрированного диализата дрожжевого сока или прокипяченного сока дрожжей (в котором ферментные белки были разрушены). В конце концов было установлено, что термостабильный материал, который Гарден и Янг назвали козимазой, является смесью неорганического фосфата, тиаминдифосфата и NAD. Однако NAD не был охарактеризован вплоть до 1935 г. [c.240]

Характерной особенностью козимазы является ее активное участие в окислительно-восстановительных процессах в качестве донора водорода. Козимаза, присоединяя молекулу водорода, легко переходит в дигидрокозимазу. Многочисленными исследованиями установлено, что передатчиком водорода в козимазе является амнд никотиновой кислоты. [c.63]

Подобные соединения были получены и другими автора ми. В многочисленвых работах Каррер со своими сотруд никами, проделав модельные синтезы, показал, что в кози мазе этерифицированный остаток фосфорной кислоты дол жен стоять в сахаре так как йодная кислота при взаимо действии с козимазой не образует формальдегида. Кроме того, им доказано, что дигидрокозимаза в виде активной формы существует в щелочном растворе, образуя при этом натриевую соль за счет остатка фосфорной кислоты (47), а при подкислении последней происходит переход ее в активную форму козимазы (48). [c.64]

Никотиновая кислота известна давно, однако только в 1937 г. она была выделена К. Эльвегеймом из экстракта печени и было показано, что введение никотиновой кислоты (или ее амида—никотинамида) либо препаратов печени предохраняет от развития или излечивает от пеллагры. В 1904 г. А. Гарден и У. Юнг установили, что для превращения глюкозы в этанол в бесклеточном экстракте дрожжей необходимо присутствие легкодиализируемого кофактора, названного козимазой. Химический состав аналогичного кофактора из эритроцитов млекопитающих был расшифрован в 1934 г. О. Варбугом и У. Кристианом он оказался производным амида никотиновой кислоты. [c.225]

Под влиянием фермента триозофосфатдегидразы, активной группой которого у дрожжей является козимаза или кодегидра-за 1 (Ко 1), 1,3-дифосфоглицериновый альдегид подвергается дегидрированию и образует 1,3-дифосфоглицериновую кислоту. При этом кодегидраза 1 превращается в кодегидразу I в восстановленной форме (дигидрокозимазу-Ко IH2) [c.551]

В зависимости от лсповий культивирования дрожжи бывают двух типов [И] при хорошей аэрации образуются дрожжи дыхательного типа (пекарские дрожжи), при недостаточном доступе воздуха при бродильных процессах образуются дрожжи бродильного типа, отличающиеся высокой энергией брожения Бродильные дрожжи обладают мощными ферментными системами (кокарбокси-лаза, козимаза и др ) Так как в состав ферментов входят витамины группы В, то с увеличением интенсивности брожения повышается и содержание витаминов этой группы, что и было установлено Одинцовой в лаборатории Меиселя [12J [c.203]

Г. К. А. С. Эйлер-Хельпин установил, что дегидратация всех нуклеотидов дрожжевыми ферментами катализируется козимазой. Пришел к выводу, что в структуре ферментов следует выделять коферменты и аиоферменты, то есть носители. [c.677]

Продукт Гардена и Юнга, называемый теперь козимазой или коэнзимом I, был очищен Эйлером и его сотрудниками Он оказался соединением никотинамида, аденина, рибозы и ни-рофоефорной кислоты (V) [c.287]

Помимо ряда ферментов в процессе брожения играют важную роль ко-ферменты, являющиеся переносчиками водсрода в окислительно-восстановительных процессах (козимаза) и переносчиками фосфорной кислоты (аденозинтрифосфорная кислота). [c.216]

Органикум. Практикум по органической химии. Т.2 (1979) -- [ c.80 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.240 ]

Алкалоидлар химияси (1956) -- [ c.3 , c.60 , c.64 , c.82 ]

Химия алкалоидов (1956) -- [ c.60 , c.63 , c.64 , c.82 ]

Химия свободных радикалов (1948) -- [ c.287 , c.288 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.216 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.118 ]

Новые методы препаративной органической химии (1950) -- [ c.274 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.227 , c.251 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.240 , c.264 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.228 ]

Основы технологии органических веществ (1959) -- [ c.379 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.207 ]

Основы технологии органических веществ (1959) -- [ c.379 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.536 ]

Технология спирта Издание 3 (1960) -- [ c.251 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.303 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.250 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.279 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.147 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.24 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология