Трифосфопиридиннуклеотид

Для того чтобы желтый фермент мог оказывать дегидрирующее действие, необходимы и кофермент, и соответствующий носитель (специфический пр отеин — промежуточный фермент ), К наиболее изученным коферментам, принимающим участие в переносе водорода, относятся так называемый кофермент — переносчик водорода Варбурга (называемый также кодегидразой II, или трифосфо-пиридиннуклеотидом) и козимаза (кодегидраза I, дифосфопиридиннуклеотид) Эйлера. Оба соединения построены из 1 молекулы амида никотиновой кислоты, 1 молекулы аденина, 2 молекул пентозы и фосфорной кислоты последней содержится в трифосфопиридиннуклеотиде [c.895]

Два пиридиновых нуклеотида, содержащих остаток никотинамида, были в свое время названы коэнзимом I и коэнзимом II. В настоящее время установлена структура этих коферментов. Они получали название дифосфопиридиннуклеотид (ДПН) и трифосфопиридиннуклеотид (ТПН). Сейчас приняты названия никотинамидадениндинуклеотид и ни-котинамидадениндинуклеотидфосфат, НАД и НАДФ соответственно. Первый из них, коэнзим I (НАД), характерен для дрожжевого фермента. Его открыли Гарден и Юнг в 1904 г. в классической работе по спиртовому брожению. Авторы разделили дрожжевой сок диализом на белковую и небелковую фракции и показали, что ни одна из этих фракций в отдельности не влияет на брожение. Способностью ускорять брожение обладает лишь смесь обеих фракций. При диализе связь между белком и простетической группой нарушается, и разделение фермента на два фрагмента диализом идет легко. Столь же легко эта связь восстанавливается при смешении фракций. Структура НАД была окончательно установлена в 1942 г. в работах Эйлера, Каррера, Шленка и Варбурга. Сложное соединение содержит по 1 моль никотинамида и аденина и по 2 моль )-рибозы и фосфорной кислоты, связанных, как показано на приводимой формуле [c.719]

Коэнзим I (козимаза)—кофермент важнейшей ферментной системы, обеспечивающей окислительно-восстановительные процессы в организме. Он был выделен Гарднером и Янгом в 1905 г. и является одним из первых коферментов, выделенных в индивидуальном состоянии. Исследование показало, что коэнзим I представляет собою смесь двух очень близких по строению соединений, называемых дифосфопири-диннуклеотидом (ДПН) и трифосфопиридиннуклеотидом (ТПН), [c.235]

Второй компонент козимазы — трифосфопиридиннуклеотид (ТПН) чрезвычайно близок по структуре к ДПН. Кислый и щелочной гидролиз. ТПН дает результаты, указывающие на то, что структура этого соединения соответствует ДПН, в молекуле которого находится один дополнительный остаток фосфорной кислоты. Для определения положения этого остатка ТПН подвергался ферментативному гидролизу, который привел к образованию дифосфата аденозина, не являющегося АДФ. Гидролиз этого дифосфата в присутствии нуклеотидазы змеиного яда дает аденозин-2-фосфат. Отсюда следует, что дополнительная фосфатная группа ТПН находится у С(2>—рибозного остатка аденозина и строение ТПН выражается формулой ( XVII). [c.236]

Синтетический путь был также распространен на получение кофер мента II [трифосфопиридиннуклеотида (ТФН) (СХХ = РОдНг)]. Этим успешным синтезам несимметричных пирофосфатов не было [c.118]

Аденин входит в состав некоторых важнейших кофермептных систем трифосфопиридиннуклеотида (ТФН), дифосфопиридиннуклеотида (ДФН), флавинадениннуклеотида (ФАД) и кофермента А. Химия этих нуклеотидов подробно рассмотрена в обзорах [147—151]. [c.135]

В приведенной схеме выражение молекул кофермента обозначает комплексную группу, обратимо присоединяющую пару электронов или водород. Обычно первичным акцептором водорода бывает ди- или трифосфопиридиннуклеотид или фла-вопротеин. Реакция (1) в энергетическом отношении несущественна, более того, почти вся свободная энергия дыхания возникает в реакции (2), сопряженной с синтезом АТФ. Следовательно, восстановленные коферменты являются первоначальными продуктами биологического окисления, причем они окисляются не полностью, но каждая молекула отдает 2 атома водорода. Разнообразные питательные вещества, поглощаемые живым организмом, служат при этом только для того, чтобы восстановить окисленный кофермент [3]. [c.469]

Основной фракцией мышечной ткани является волокно, стоящее из миофибрилл (10 % ткани или 56 % от общего бел( между которыми находится жидкость — саркоплазма (6 % т ни или 33% общего белка). Волокна связаны между со трубочками и мембранами, образующими соединительную тк (2 % от мышечной ткани или 11 % общего белка). Кроме т в мышечной ткани содержится до 3,5 % различных небелко азотистых веществ (креатинин — 0,55 %, инозинмонофосфат 0,3, ди- и трифосфопиридиннуклеотиды — 0,07, свободные ам1 кислоты — 0,35, карнозин и ансерин — 0,3 % и др.). [c.164]

Здесь X — переносчик водорода трифосфопиридиннуклеотид (ТПН) l — углекислый газ остальные символы — различные сахаристые вещества, причем буква С используется как вместо химического символа, так и для обозначения концентрации. Реакции (III—V) считаются обратимыми и для них используются условия химического равновесия. Выразив все концентрации, кроме Сз и Сб дри помощи этих условий и приняв за постоянные некоторые концентрации, для которых получаются очень низкие степени, Чернавская и Чернавский приходят к следующей приближенной системе кинетических уравнений [c.445]

В кодегидразе П третий фосфатный остаток связан, по всей вероятности, с ОН-группой в положении 2 аденозинового остатка. Таким образом, кодегидраза II представляет собой трифосфопиридиннуклеотид (ТПН). Кодегидраза II может быть получена ферментативным синтезом из кодегидразы I и аденозинтрифосфорной кислоты [c.783]

В живых организмах мевалоновая кислота образуется из ацетата под действием ферментов (специфических белков) и фермента А (КоА). Первоначально образуется ацетилкофермент А, превращающийся в ацетоацетилкофермент А (том I), а последний превращается в (3-окси-р-метилглутарилкофермент А. Восстановление в мевало-новую кислоту происходит за счет гидрированного трифосфопиридиннуклеотида ТФПН или кодегидразы II (см. там же)] [c.933]

Иаопентенилпирофосфорная кислота. Для превращения мевалоновой кислоты в изопреноиды необходимы ферменты (находящиеся в печени и дрожжах), аденозинтрифосфорная кислота (АТ<]>), гидрированный трифосфопиридиннуклеотид (ТФПН) и ионы Мд2+. Подбором соответствующих условий реакции и ингибированием или удалением некоторых компонентов этой сложной каталитической системы удалось идентифицировать основные промежуточные продукты этого превращения, протекающего на первом этапе следующим образом (К. Блох Ф. Линен, 1958 г.) [c.934]

Все описываемые здесь процессы являются ферментативными. В частности, фиксация СО, происходит под влиянием фермента карбоксидисмутаэы, восстановление фосфата глицериновой кислоты происходит при действии фермента дегидрогеназы и коферментов—аденозинтрифосфорной кислоты и восста-вовленноро трифосфопиридиннуклеотида. [c.663]

Несомненно, что этот путь окисления, как и многие другие превращения, начинается с фосфорилнрования глюкозы с образованием глюкозо- б-монофосфата. Глюкозо-б-монофосфорный эфир подвергается, как было установлено Варбургом, ферментативному дегидрированию. Акцептором водорода при этой реакции является кодегидрогеназа (КоП), являющаяся по своему строению трифосфопиридиннуклеотидом (ТПН). [c.268]

Установлено наличие дегидрогеназы L-аланина у Ba illus subtilis [700]. Коферментом ее служит дифосфопиридиннуклеотид (трифосфопиридиннуклеотид не активен) [c.191]

Р-Полуальдегид L-аспарагиновой кислоты восстанавливается гомосериндегидрогеназой (при участии дифосфопиридиннуклеотида) в L-гомосерин этот фермент проявляет некоторую активность и с трифосфопиридиннуклеотидом [248] [c.334]

Действие фермента специфически направлено на цистеин и дифосфопиридиннуклеотид. Известна аналогичная реакция с участием глутатиона (GSH) и трифосфопиридиннуклеотида (ТПН) [574-578] [c.379]

В опытах с одной из фракций гомогената печени крысы обнаружено превращение Д -пиперидин-2-карбоновой кислоты в Ь-пипеколиновую кислоту для этой реакции необходим восстановленный ди- или трифосфопиридиннуклеотид [1142] [c.433]

Смотреть страницы где упоминается термин Трифосфопиридиннуклеотид: [c.326] [c.310] [c.105] [c.438] [c.468] [c.438] [c.468] [c.295] [c.60] [c.287] [c.295] [c.131] [c.791] [c.791] [c.55] [c.413] [c.15] [c.15] [c.228] [c.703] [c.715]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.326 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.719 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.235 , c.236 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.110 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.663 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.0 ]

Новые методы препаративной органической химии (1950) -- [ c.275 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.703 ]

Некоторые вопросы химии серусодержащих органических соединений (1963) -- [ c.262 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.0 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.353 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология