АТР синтаза в дыхательной цепи

Рис. 26.10. Термогенез в бурой жировой ткани. Прп функционировании дыхательной цепи наряду с переносом протонов генерируется теплота. При возвращении протонов во внутренний. митохондриальный компартмент по каналу, образуемому термогенином, АТР не синтезируется (как это имеет место при переносе протонов системой Р,-АТР-синтазы), а происходит рассеивание энергии в форме теплоты. В условиях, когда бурая жировая ткань не стимулируется, перенос П + по термо ениновому каналу ингибируется пуринопыми нуклеотидами. Эю ингибирование снимается норадреналином. который стимулир ет образование свободных жирных кислот (СЖК) и ацил-СоА. Обратите внимание на двойную роль ацил-СоА, который не только уси.чивает действие термогенина, но и поставляет восстановительные эквиваленты для дыхательной цепи, (ф) положительные и ( ) отрицательные регуляторные эффекты.

Фосфорилирование в дыхательной цепи. Регенерация АТР при фосфо-рилировании в дыхательной цепи и фотосинтетическом фосфорилирова-нии протекает в мембранах. АТР-синтаза, так же как и компоненты дыхательной цепи, является составной частью мембраны. Каким образом происходящий в дыхательной цепи перенос водорода и эдйстронов сопряжен с синтезом АТР, до конца еще не выяснено. Однако многочисленные эксперименты показали, что регенерация АТР происходит только в пространствах, окруженных со всех сторон мембранами,-в пузырьках, или везикулах. Процессы переноса водорода и электронов теснейшим образом сопряжены с перемещением протонов, а этот процесс в свою очередь необходим для регенерации АТР. [c.243]

Согласно хемиосмотической концепции, движение электронов по дыхательной цепи является источником энергии для транслокации протонов через митохондриальную мембрану. Возникающая при этом разность электрохимических потенциалов (A(iH ) приводит в действие АТФ-синтазу, катализирующую реакцию [c.312]

Перенос электронов приводит к образованию трансмембранного протонного градиента, разрядка которого с помощью мембранной АТФ-синтазы сопровождается синтезом АТФ. Доказательством получения метанобразующими бактериями энергии в результате окислительного фосфорилирования служит подавление у них образования АТФ при действии разобщителей и ингибиторов АТФазы. Мало, однако, известно об электронных переносчиках. Не изучена организация дыхательной цепи и ее Н -переносящих участков. [c.430]

Дыхательная цепь включает три белковых комплекса комплексы I, III и IV), встроенных во внутреннюю митохондриальную мембрану, и две подвижные мо леку лы-переносчика - убихинон (кофермент Q) и цитохром с. Сукцинатдегидрогеназа, принадлежащая собственно к цитратному циклу, также может рассматриваться как комплекс II дыхательной цепи. АТФ-синтаза иногда называется комплексом V, хотя она не принимает участия в переносе электронов (см. рис. 7.12). [c.174]

Окислительное фосфорилирование и дыхательный контроль. Функция дыхательной цепи—утилизация восстановленных дыхательных переносчиков, образующихся в реакциях метаболического окисления субстратов (главным образом в цикле трикарбоновых кислот). Каждая окислительная реакция в соответствии с величиной высвобождаемой энергии обслуживается соответствующим дыхательным переносчиком НАДФ, НАД или ФАД. Соответственно своим окислительно-восстановительным потенциалам эти соединения в восстановленной форме подключаются к дыхательной цепи (см. рис. 9.7). В дыхательной цепи происходит дискриминация протонов и электронов в то время как протоны переносятся через мембрану, создавая АрН, электроны движутся по цепи переносчиков от убихинола к цитохромоксидазе, генерируя разность электрических потенциалов, необходимую для образования АТФ протонной АТФ-синтазой. Таким образом, тканевое дыхание заряжает митохондриальную мембрану, а окислительное фосфорилирование разряжает ее. [c.311]

Феномен дыхательного контроля. Разность электрохимических потенциалов по обе стороны мембраны, возникающая вследствие транслокации протонов, ингибирует дальнейший транспорт восстановительных эквивалентов по дыхательной цепи до тех пор, пока не произойдет обратная транслокация протонов через мембранную векторную АТР-синтазу. Этот процесс в свою очередь зависит от наличия ADP и Р . [c.136]

Интересная проблема возникает при рассмотрении дыхательного фосфорилирования в клетках бактерий. Здесь нативная система (интактные бактерии) должна характеризоваться величиной Р/0, равной 5 для НАД-зависимых субстратов при условии, что действует дыхательная цепь митохондриального типа. Однако расчет показывает, что при столь высокой эффективности начальный и средний сегменты дыхательной цепи должны работать с энергетическим дефицитом, т. е. выделяющейся энергии не может хватить на поддержание реальных величин АТФ/(АДФ-ЬФн), наблюдающихся в клетке. Одним из путей решения этого парадокса может быть предположение о том, что бактериальная Н+-АТФ-синтаза переносит не два (как это предполагают для митохондрий), а три иона Н+ на каждый синтезированный АТФ. [c.102]

Н+-АТФ-синтазой, которая потребляет А гН, генерируемую дыхательной цепью. Вероятно, такой путь — слишком длинный и медленный, чтобы резко увеличить продукцию теплоты в условиях внезапного понижения температуры среды. Кроме того, он связан с сильной активацией мышечного сокращения, т. е. специфической функции данной ткани (потребление кислорода организмом при [c.182]

В книге рассмотрено соотношение протонного потенциала и АТФ. Даны представления о белках-генераторах протонного потенциала дыхательных ферментах, бактериородопсине и ферментах фотосинтетических редокс-цепей. Описаны проблемы механизма действия Н+-АТФ-синтазы и пространственной организации мембранной энергетики клетки. Приведены новейшие данные по натриевой энергетике бактерий. Рассмотрены эволюционный и регуляторный аспекты мембранной энергетики. [c.128]

С помощью этих ферментов электроны передаются в дыхательную цепь. В качестве компонентов электронтранепортной цепи идентифицированы FeS-белки (ферредоксины, рубредоксин), флаводоксин, менахинон, цитохромы типа Ь, с. Особенностью дыхательной цепи многих сульфатвосстанавливающих эубактерий является высокое содержание низкопотенциального цитрохрома Сз( 0= -300 мВ), которому приписывают участие в акцептировании электронов с гидрогеназы. Все перечисленные выше соединения, вероятно, принимают участие в переносе электронов на sor, но точная их последовательность и локализация на мембране не установлены. Получены данные, указывающие на то, что окисление Нз происходит на наружной стороне мембраны, а реакция восстановления S0 — на внутренней. Из этого следует, что окисление Нз, сопряженное с восстановлением SO , связано с трансмембранным окислительно-восстановительным процессом. Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается генерированием А)1н+. На это указывает чувствительность процесса к веществам, повышающим проницаемость мембраны для протонов и делающим, таким образом, невозможным образование протонного градиента, а также к ингибиторам мембран-связанной протонной АТФ-синтазы. [c.391]

АТФ-синтаза т1г Ire 1Ш1 и SvPiWMiiW дыхательной цепи, является составной частью мембраны. Каким образом происходящий в дыхательной цепи перенос водорода и электронов сопряжен с синтезом АТФ, до конца еще не выяснено. Однако многочисленные эксперименты показали, что регенерация АТФ происходит в пространствах, окруженных со всех сторон мембранами, - в пузырьках, или ве- [c.55]

Синтез (регенерация) АТР осуществляется в основном с помощью трех процессов фотосинтетического фосфорилирования (разд. 12.2), окислительного фосфорилирования (фосфорилирование в дыхательной цепи, разд. 7.4) и фосфорилирования на уровне субстрата (разд. 7.2.1). Два первых процесса сходны между собой в том, что АТР образуется в них при участии АТР-синтазы. Субстратное фосфорилирование может происходить при различных реакциях промежуточного метаболизма. В обмене углеводов важнейшие реакции, приводящие к регенерации АТР, катализируются фосфоглицераткиназой, пируваткиназой и аце таткиназой. Бактерии и дрожжи, сбраживающие сахара, располагают лишь тем АТР, который образуется с помощью этих ферментов. Во всех таких процессах фосфорилирования (за редкими исключениями) акцептором фосфата служит аденозиндифосфат (ADP). Аденозинмонофос- [c.223]

АТР. Они обладают особым аппаратом дыхательной электрон-транспортной) цепью и ферментом АТР-синтазой, обе системы у прокариот находятря в плазматической мембране, а у эукариот-во внутренней мембране митохондрий. Ведущие свое происхождение от субстратов восстановительные эквиваленты (Н или электроны) в этих мембранах поступают в дыхательную цепь, и электроны переносятся на О 2 (или другие терминальные акцепторы электронов). В дыхательной цепи происходят реакции, представляющие собой биохимический аналог сгорания водорода. От химического горения молекулярного водорода они отли-чг ются тем, что значительная часть свободной энергии переводится при этом в биологически доступную форму, т.е. в АТР, и лишь небольшая доля рассецвается в виде тепла. [c.235]

Неравновесное распределениё зарядов, т.е. электрохимический градиент, служит движущей силой для процесса регенерации АТР (и других процессов, требующих затраты энергии). Мембрана содержит специальный фермент АТР-синтазу, синтезирующий АТР из ADP и Р . Этот фермент выступает из мембраны с ее внутренней стороны. В процессе синтеза АТР протоны переходят обратно с наружной стороны мембраны на внутреннюю. Синтез АТР за счет энергии транспорта электронов через мембрану называют окислительным фосфорилированием или фосфорилированием в дыхательной цепи. [c.236]

Вот почему дрожжи, растущие в анаэробных условиях, сохраняют замкнутые мембранные пузырьки ( промитохондрии ), которые не содержат дыхательной цепи, но способны в генерации Аф посредством обращения Н+-АТФ-синтазы, по-видимому, присутствующей там, хотя и в очень малом количестве. [c.167]

Миелопероксидаза, сокращенно МПО (донор пероксид водорода, оксидоредуктаза, КФ 1.11.1.7), молекулярная масса -150 кДа, — основной, сильно гликозилированный белок, образующий вместе с тиреоидпероксидазой, лактопероксидазой, эозин-пероксидазой, простагландин Н-синтазой и пероксидасином суперсемейство пероксидаз [121—123]. Наибольшее количество МПО содержится в азурофильных гранулах полиморфно-ядерных лейкоцитов (5 % от сухого веса клеток) и моноцитах (1—2 %) [124, 125]. При фагоцитозе, сопровождающимся обязательной активацией фагоцитирующих клеток и развитием дыхательного взрыва, МПО секретируется вместе с АФК как во внеклеточную среду, так и в фагосому. В обоих компартментах МПО усиливает окислительный потенциал АФК, катализируя образование различных оксидантов, при этом пероксид водорода используется как ко-субстрат [125—127]. В настоящее время с помощью рентгеноструктурного анализа выяснена трехмерная структура (ЗВ-структура) МПО [128]. Фермент представляет собой гомодимер, каждый мономер которого состоит из легкой (А или В) и тяжелой (С или В) полипептидной цепи и включает гем и ион кальция. Между собой мономеры соединены одиночным дисульфид-ным мостиком. Легкие и тяжелые полипептидные цепи мономеров МПО образуются из общего белкового предшественника в ходе посттрансляционного процессинга. [c.22]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология