Аргинин как незаменимая кислота

В состав природных белков обычно входят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глицин, глутаминовая кислота, гистидин, глутамин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, оксипролин, пролин, серии, тирозин, треонин, триптофан и валин. Восемь аминокислот организм животных не может синтезировать, поэтому их называют биологически незаменимыми аминокислотами. К ним относятся фенилаланин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и валин. Эти аминокислоты должны регулярно и в нужном количестве поступать в организм вместе с пищевыми продуктами. Недостаток одной из этих аминокислот в пище может стать фактором, лимитирующим рост и развитие организма. В табл. 15 показано химическое строение незаменимых аминокислот и рекомендуемое для человека количество их в сутки. [c.155]

Становится понятным, почему пищевая потребность в незаменимых аминокислотах зависит от ряда условий, в том числе от наличия или отсутствия в пище метаболически близких соединений. Так, например, снижение потребности в тирозине уменьшает количество требующегося фенилаланина, а глутаминовая кислота подобным же образом может замещать аргинин. Потребность в метионине можно компенсировать гомоцистеином с добавлением адекватного количества доноров метильной группы. [c.406]

В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых жизненно необходимых, или незаменимых, аминокислотах. Значение определенных аминокислот для нормального роста было выяснено в опытах на людях и некоторых животных. В этих опытах потребность в белках удовлетворялась смесью чистых аминокислот, из которой исключались те или иные аминокислоты, и, в зависимости от того, тормозился при этом рост или совершался нормально, делали вывод о значении исследуемых аминокислот для роста. Так, было установлено, что жизненно необходимыми (незаменимыми) аминокислотами для роста крыс являются следующие 10 аминокислот валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин (рис. 40 и 41). Незаменимость указанных аминокислот для роста, видимо, связана с тем, что организм неспособен их синтезировать. Они должны быть введены извне вместе с пищей. Скорость синтеза аргинина, который может быть синтезирован в организме, невелика. Поэтому при отсутствии аргинина в пище рост не прекращается, но идет медленнее, чем при наличии аргинина. Отсутствие в пище остальных аминокислот (например, гликокола, аспарагиновой кислоты) не влияет на рост, так как организм способен их синтезировать. [c.308]

Однако не следует забывать другого пути синтеза заменимых аминокислот, который, как показали исследования последнего времени, является, по-видимому, одним из основных для ряда аминокислот. Он состоит, как мы увидим ниже, в образовании заменимых аминокислот в результате превращений, которым подвергаются незаменимые аминокислоты и в некоторых случаях — другие заменимые аминокислоты. Так, гликокол может образоваться из треонина и из серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. [c.344]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

В промышленных масштабах в настоящее время получают (микробиологическим и химическим способами) 15 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, цистеин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, серин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, аргинин, глутаминовую кислоту. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство -лизина, DL-uemoш на, -триптофана и -треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производятся -глутаминовая кислота и глицин. Ведутся исследования по разработке способов получения других незаменимых аминокислот. [c.359]

Глутаминовая кислота не является незаменимой, однако она имеет большое значение для улучшения вкусовых качеств пищи (см. том I 3.12). Ее г олучают из растительных белков (глутеин, соевый жмых) кислотным гидролизом. Источником получения фенилаланина и аргинина также является белковое сырье (яичный альбумин, зеин). Основные аминокислоты осаждаются из гидролизата желатина в виде флавиана-тов (солей 2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфокислоты). Лнзин осаждается из белковых гидролизатов в виде труднорастворимого монопи-крата. [c.658]

Следует особо подчеркнуть, что недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных было показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично компенсированы заменимой аминокислотой тирозином, потребности в метионине — гомоцисте-ином с добавлением необходимого количества доноров метильных групп. Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине. Необходимо учитывать и видовые различия при определении незаменимости отдельных аминокислот. Для цыплят, например, глицин оказался незаменимым фактором роста. [c.415]

С метаболизмом глутаминовой кислоты связаны также пути обмена пролина и аргинина (см. рис. 12.9), хотя следует напомнить, что аргинин относится к частично незаменимым аминокислотам организма, особенно в молодом возрасте, когда его синтез из глутамата не может обеспечить потребности быстрого роста организма. Основным путем метаболизма [c.463]

Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]

Для осуществления белкового синтеза, так же как и для других синтетических процессов, о которых мы говорили выше, необходима энергия в форме АТФ. Цикл лимонной кислоты поставляет эту энергию. Кроме того, синтез белка требует запаса мономерных единиц (или их предшественников) — приблизительно двадцати видов природных аминокислот. Большинство В1дсших животных, включая человека и крысу, синтезируют в достаточном количестве лишь около половины этих аминокислот остальные аминокислоты — аргинин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — не могут быть синтезированы в самом организме они должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми. Растения и большинство микроорганизмов, напротив, способны синтезировать все или почти все аминокислоты. Незаменимые аминокислоты помечены на фиг. 102 звездочкой. Предшественники для синтеза соединений обеих групп — заменимых аминокислот у животных и большей части аминокислот у других организмов — опять-таки поставляются циклом лимонной кислоты. [c.364]

Пищевая потребность в определенных аминокислотах зависит от ряда условий, в том числе от наличия или отсутствия в пище метаболически близких соединений. Так, например, тирозин снижает количество требующегося фенилаланина, а глутаминовая кислота подобным же образом может замещать аргинин. У крысы потребность в метионине можно покрыть гомоцистеипом с добавлением адекватного количества доноров метильной группы. Таким образом, для суждения о незаменимости аминокислоты необходимо не просто исходить из указанных выше критериев, цо и учитывать другие компоненты пищи. Кроме того, потребность в аминокислотах меняется в зависимости от физиологического состояния животного (например, во время беременности, лактации или болезни), от его возраста и, возможно, от состава его кишечной флоры. [c.432]

Гуанидин является физиологически высоко активным веществом. Биохимическое значение его видно уже из того, что он входит в состав одной из незаменимых для человека аминокислот — ар-гинина, который можно рассматривать как а-аминовалериановую кислоту, в которой атом водорода замещен остатком гуанидина, т. е. аргинин есть а-амино-Ь-гуанидималериановая кислота. Аргинин принимает участие в образовании мочевины в организме, недостаток его приводит к нарушению нормальной деятельности половых желез. [c.257]

Прежде чем обосновать процесс извлечения ферментов из культур плесневых грибов, укажем, что в состав ферментов, как и других белков, входит 20 так называемых магических , или незаменимых, аминокислот, к которым относятся кислоты с алкильными радикалами — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин гетероциклические— триптофан кислые — аспарагиновая и глютаминовая кислоты содержащие оксигруппы — серии, треонин, серусодержащие аминокислоты — цистин, цистеин, метионин пирролсодержащие аминокислоты — пролин, оксипролин. В основную группу аминокислот входят лизин, аргинин и гистидин. [c.35]

Триптофан входит в состав многих белков и является незаменимой аминокислотой. Особенно ее много в фибриногене и в у-глобулине крови. Аргинин (а-амино-б-гуанидиновалериановая кислота) [c.422]

Второй важный путь синтеза заменимых аминокислот осуществляется в результате превращений неза 1еинмых (также некоторых заменимых) аминокислот. Так, например, гликокол может образоваться из треонина и нз серина, аланин — из триптофана или цистеина, тирозин — из фенилаланина, цистеин (цистин) — из серина и серы метионина, глютаминовая кислота — из пролина и аргинина. Животный организм может синтезировать и некоторые незаменимые аминокислоты, но только при условии наличия соответствующих им а-кислот. Однако он не способен синтезировать а-кетокислоты, соответствующие незаменимым аминокислотам. [c.271]

Отсюда вытекает другая сама по себе интересная возможность. До сих пор мы допускали, по крайней мере предположительно, что все особи одного и того же вида имеют качественно одинаковые пищевые потребности. На самом деле это, вероятно, не всегда верно, на что мы уже намекали при обсуждении потребностей в аминокислотах. Вполне возможно, более того — вполне вероятно, что определенные аминокислоты, а именно глутаминовая кислота, глутамин или аргинин, могут быть незаменимыми для некоторых людей в том смысле, что они необходимы им для обеспечения здоровья и хорошего самочувствия. Если это будет доказано, то перечень пищевых веществ [18], которые могут быть использованы одни или в комбинации с другими в качестве генетотрофных добавок, естественно увеличится. Другими словами, возможно, что вещества, которые мы сей- [c.243]

I-Лизин является незаменимой аминокислотой для всех животных и единственной диаминомонокарбоновой кислотой (если не считать аргинин, который обычно относят к числу диаминомонокарбоновых кислот), входящей в состав белков. Обмен лизина отличается от обмена других аминокислот тем, что его а-аминогрунпа слабо участвует в реакции переаминирования с а-кетоглютаровой кислотой. Опыты с введением лизина, мечен-1ЮГ0 тяжелым изотопом азота в аминогруппах и дейтерием в углеродной цепи, показали, что лизин пищи включается в белки тканей, ие подвергаясь каким-либо предварительным воздействиям. [c.374]

Сравнение аминокислотного состава целых стенок и клеток (табл. 19) показало их значительное различие по общей сумме (62 и 30% от сух. в-ва) аминокислот. Белки клеточных стенок характеризуются более низким содержанием незаменимых аминокислот. В расчете на белок стенки в отличие от целых клеток содержат больше аспарагиновой кислоты, аланина, серина и тирозина, но меньше лизина, валииа, аргинина, метионина, цистина, изолейцина и триптофана. Эти результаты согласуются с данными Г. Грау и С. Вилкинсона [Grau, Wilkinson, 1965], [c.92]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология