Кобаламина комплексы

Аксиома, что механизм действия фермента не может быть полностью выяснен без знания его структуры. Ни для одного из кобаламин-зависимых ферментов не определена первичная структура, а определение трехмерной структуры кажется делом далекого будущего. Метилмалонил-СоА-мутаза в силу доступности, стабильности и относительно низкой молекулярной массы была выбрана в качестве объекта исследования [132]. Авторами был получен препарат фермента, гомогенный согласно данным ультрацентрифугирования и другим критериям. Средняя молекулярная масса 124 000 под действием гуанидинхлорида фермент диссоциирует на две субъединицы одинакового размера. Получен также кристаллический комплекс фермента с НО-СЫ, однако кристаллы не удовлетворяли требованиям кристаллографического анализа. [c.683]

Молекула П. — плоская и характеризуется необычайно высокой энергией делокализации (1045 кДж/моль), что обеспечивает устойчивость молекулы и ее способность леп<о вступать в реакции электрофильного замещения. В П. два атома водорода, связанных с гетероатомами азота (фрагменты II и IV), способны замещаться на металл с образованием устойчивых комплексов, в которых атом металла координирован и с двумя другими гетероатомами азота (фрагменты I и III). Замещенные порфины называют порфиринами, которые лежат в основе таких важных природных соединений, как гем крови (простетическая фуппа гемоглобина), хлорофилл и др. См. Кобаламины. [c.238]

Метаболизм. Содержащийся в пище витамин В, в желудочном соке связывается с вырабатываемым обкладочными клетками слизистои желудка белком гликопротеином, получившим название внутреннего фактора Касла. Одна молекула этого белка избирательно связывает одну молекулу витамина, далее в подвздошном кишке этот комплекс взаимодействует со специфическими рецепторами мембран энтероцитов и всасывается путем эндоцитоза. Затем витамин освобождается в кровь воротной вены. При пероральном назначении высоких доз цианкобаламина он может абсорбироваться в тонком кишечнике путем пассивной диффузии без участия внутреннего фактора, но это медленный процесс. При заболеваниях желудка, сопровождающихся нарушением синтеза внутреннего фактора, всасывания кобаламина не происходит. [c.44]

Всасывание кобаламина осуществляется специализированной системой транспорта. Желудок секретирует гликопротеин, называемый внутренним фактором, который связывает кобаламин в просвете кишечника. Образовавшийся комплекс связывается специфическим рецептором на внутренней поверхности подвздошной кишки. Комплекс кобаламина и внутреннего фактора далее диссоциирует иод действием высвобождающего фактора (рилизинг-фактора) и с помощью механизма активного транспорта переносится через мембрану подвздошной кишки в кровоток. Пернициозная анемия вызывается недостаточностью внутреннего фактора, приводящей к нарушению всасывания кобаламина. Это заболевание было впервые вылечено скармливанием больным больших количеств печени, богатого источника кобаламина, так что достаточное количество витамина могло всасываться даже в отсутствие внутреннего фактора. Наиболее надежная терапия состоит во внутримышечном введении кобаламина с месячными интервалами. [c.172]

Кобамид и кобаламин представляют собой крупные кобальтовые комплексы, строение которых показано иа схемах 8.4 и 8.5 соответственно. В этих комплексах атом кобальта располагается в центре корринового кольца, где удерживается за [c.195]

Кобаламины, витамины группы Bja, относятся к производным внутреннего кобальтового комплекса нуклеотида бензимидазола и макроцикличес-кой корриновой системы. Они включают в свою молекулу 3-фосфорнын эфир 1-а-Л-рибофуранозил-5, 6-диметилбензимидазола (а-рибазола), связанный с Л -1-аминопропанолом-2, образующим пептидную связь с пропионовой кислотой положения 17 корриновой системы , все -положения гидрированных пиррольных циклов которой замещены метильными, а также семью карбоксиметильными и карбоксиэтильными заместителями, представленными в виде амидов кислот. Атом кобальта ковалентно и координационно связан в виде клешнеобразного , или хелатного , комплекса с циангруппой и с атомами азота гидрированных пиррольных колец и бензимидазола. [c.577]

Получ. действие реактивов. Грнньяра или орг, производных щел. металлов на соли переходных металлов или, галогенсодержащие комплексы взаимод орг. галогенпроизводных с анионными комплексами переходных металлов присоед. гидриДов металлов к олефинам. Комплексы переходных металлов с огсвязью М —С — промежут. соеД во мн. промышленно важных процессах (окисление, гидроформи-лирование, изомеризация, олигомЬризация и полимеризация олефинов). Нек ые комплексы этого типа встречаются в природе (напр., кобаламин). [c.270]

Макрогетероциклические красители — многочисленные производные пор-финн. Природные красители и синтезируемые искусственно. К,этим красителям относятся гемоглобин — красный краситель крови человека и животных, является протеидом, окраску которого обеспечивает простетическая группа гем — железопорфирнновый комплекс хлоропластин — зеленый краситель листьев, является протеидом, окраску которого обеспечивает простетическая группа хлорофилл — магнийпорфириновый комплекс кобаламины — вещества темно-красного цвета, витамин Ви (см. 40.3) билирубин — оранжевый краситель желчи, не содержит металлов, образуется в печени из гемоглобина при разрыве порфинового кольца. [c.566]

При сплавлении кобаламина с бисульфатом калия (КН504) кобаламин разрушается и кобальт может быть обнаружен реакцией с а-нитрозо-р-нафтолом или с а-нитрозо-дисульфо-р-нафтолом в виде комплексной соли красного цвета. При выполнении химической реакции добавляют уксуснокислый натрий, так как сильно кислая среда мешает образованию комплекса. [c.76]

Металлорганические комплексы — основная форма соединений в биологических системах. Целый ряд биоорганических соединений способен связывать металлы в клетках растительных и животных организмов. Образующиеся в результате комплексы отличаются по ряду свойств и, в частности, по прочности связи. По этому признаку металлорганические комплексы можно разделить на группы (Albert, 1958). Одна группа включает вещества, где металл связан настолько прочно, что утрачивает способность к обмену с тем же металлом в радиоактивной форме (при pH 7) порфирины связывают железо, а кобаламин удерживает кобальт именно так. Аминокислоты, пептиды и белки входят в другую группу, где связь металла с этими соединениями также достаточно прочна, но не настолько, чтобы исключалась возможность обмена эта связь менее прочна, чем в таких соединениях, как ЭДТА и 8-гидрооксихинолин, где металл сохраняет способность к обмену. Белки из трех названных соединений образуют наименее прочные соединения (комплексы) и связывание происходит главным образом за счет остатков цистеина и гистидина. [c.28]

В заключение кратко рассмотрим ферментативные реакции, протекающие при участии кобальткорриноидов (производных витамина В з), для которых механизмы пока не установлены, и попытаемся выяснить, в какой мере общие принципы, сформулированные в разд. 10.1, могут быть полезны в дальнейших исследованиях. На рис. 34 показана структура кобаламинов — наиболее детально изученной группы корриноидов. Основные сведения по биохимии и координационной химии этих комплексов содержатся в обзоре [18] и в книге автора Неорганическая химия витамина В12 [181]. Весь материал данного раздела, кроме специально оговоренных случаев, почерпнут из этих источников. [c.244]

Витамины группы В12 (кобаламины)—кобальтовые комплексы нуклеотида диметилбензимидазола и порфирииоподобной циклической системы. [c.704]

Полный синтез хлорофил ла был осуществлен в 1960 г. Вудвордом. Витамин В12. В 1948 г. американские (Фолькерс) и английские (Л. Смит) исследователи выделили из печени теплокровных животных рубиновые кристаллы витамина В12, или кобаламина — сложного порфириново-кобальтового комплекса. [c.276]

В истинных металлоферментах металл прочно связан с белковой частью фермента (апоферментом). При диализе раствора истинного метал-лофермента обычно не происходит отделения металла от белка и пе обнаруживается снижения ферментативной активности. В металлоферментах металл либо входит в состав простетической группы фермента (например, в гемопротеидах, хлорофилле, кобаламине), либо образует хелатные комплексы с функциональными группами аминокислотных остатков белка (алкогольдегидрогеназа, сукцинатдегидрогеназа, а-амилаза и др.). В образовании таких комплексов участвуют сульфгидрильные группы цистеина, имидазольная группа гистидина, а также гидроксильные группы серина, карбоксильные, аминные и др. Металлы, как правило, связывают функциональные группы фермента, отдаленные от активного центра. [c.244]

Подводя итоги рассмотрению результатов физико-химических исследований кобаламинов и кобамидных коферментов, следует подчеркнуть, что, во-первых, эти исследоваиия могут рассматриваться как начальный этап в изучении состояния молекулы коррина в ферментативных превращениях и, во-вторых, изучение основного состояния и особенностей строения кофермента является действительным фундаментом для понимания механизма действия кофермента. Особенно важно подчеркнуть, что стереохимическим след-ств(ием строения кобаламина оказывается его способность давать 5-координационные комплексы. Такая геометрия молекулы идеальна для быстрых каталитических реакций. [c.325]

Смотреть страницы где упоминается термин Кобаламина комплексы: [c.237] [c.270] [c.76] [c.10] [c.670] [c.674] [c.674] [c.685] [c.196] [c.234] [c.612] [c.120] [c.198] [c.656] [c.176] [c.704] [c.317] [c.318] [c.148] [c.115] [c.313] [c.314] [c.315] [c.324]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология