Микроскопия волокна из белка сои

Рис. 11,5, Поперечные срезы волокон белков конских бобов под сканирующим электронным микроскопом волокна получены из прядильных растворов белка с разными pH

Недавно сообщалось о некоторых особо ярких примерах того, как из белковых молекул могут самопроизвольно возникать некоторые общеизвестные типы биологических структур. Среди различных тканей организма хрящ и мышца отличаются особо сложным и правильным молекулярным строением. В электронном микроскопе на волокнах любой из этих тканей виден красивый рисунок, образуемый поперечными полосами различной ширины и контрастности, расположенными исключительно правильно. Белки, образующие эти структуры, можно перевести в раствор и перемешать их так, что все молекулы расположатся совершенно беспорядочно. Но если их затем в определенных условиях осадить, то молекулы снова определенным образом [c.27]

Эти белки и механизмы их действия лучше всего изучены в скелетных мышцах, которые приводят в движение кости и суставы. Скелетные мышцы называют также поперечнополосатыми, так как под микроскопом в их волокнах видны поперечные полоски. Эти полоски обусловлены тем, что каждое волокно состоит из большого числа саркомеров — структурных единиц, способных к сокращению. Каждый саркомер построен из мио-филаментов, представляющих собой актиновые и миозиновые нити, расположенные в виде определенным образом перекрывающихся массивов. Эти особенности организации мышц показаны на рис. 18.4. [c.13]

Сокращение мышцы происходит в результате взаимодействия белковых молекул. Изображение структурной единицы мышечного волокна (саркомера), полученное методом электронной микроскопии, приведено на рис. 15.8. В центре каждого саркомера находится набор филаментов (нитей) белка миозина-, диаметр филамента примерно [c.436]

Образцы коллагена. Сухожилие ноги индюка через 22 мес после иссечения. Эта ткань служит примером обызвествления коллагена, происходящего со временем. Взаимодействие минерального вещества с белком изучали главным образом методом малоуглового рентгеновского рассеяния [10], методами электронной микроскопии [11] и дифракции нейтронов [12]. Можно, но-видимому, считать установленным, что фосфат кальция (главная составная часть кристаллов апатита) распределяется по длине волокна с той же периодичностью 670 А, которая характеризует смещение двух соседних молекул коллагена. Несмотря на отсутствие информации, касающейся расположения боковых групп, разумно предположить, что минеральное вещество распределяется не только на уровне волокна, но также и в пустотах микрофибрилл, так как размер кристаллов, вычисленный из дифракционных данных, совпадает с размером этих впадин. Апатит с высоким содержанием кальция, обнаруживаемый в тканях между фибриллами, лишен какой-либо периодичности и не определяется дифракционными методами. [c.242]

Миелиновая ткань имеет консистенцию жира и для невооруженного глаза белую окраску (как в белом веществе головного мозга). Б световом микроскопе такие волокна при обработке их обычными липидными красителями имеют вид черных структур. С миелином, извлеченным различными приемами фракционирования клетки (рис. 4.6), проведены биохимические исследования. Они показали, что миелин состоит приблизительно на 80% из липидов и на 20% из белка один из основных липидов —холестерол, а такие вещества, как цереброзиды и фосфолипиды, содержатся также в разных тканях и у разных видов животных в разных количествах. Рентгеноструктурный анализ показывает, что миелин состоит из единиц, повторяющихся с периодом около 18 нм. В электронном микроскопе его легко узнать по чередованию светлых и темных слоев с периодом около 18 нм, который, если сделать поправку на сморщивание ткани при обработке, соответствует двойной толщине сжатой плазматической мембраны. [c.101]

Однако структура цитоскелета представляется совершенно иной, если клетки не были обработаны детергентом. Такие препараты можно изучать или с помощью высоковольтной электронной микроскопии (рис. 10-76, Г), или методом быстрого замораживания и глубокого травления (рис. 10-76,Д). Главные волокна цитоскелета связаны здесь между собой тонкими нитями, образующими трехмерную сеть и состоящими, видимо, из белков, которые [c.126]

Молекулярная структура плотного соединения еще не ясна, но электронная микроскопия с применением метода замораживания -скалывания показывает, что оно состоит из сети анастомозирующих волокон, которая оплетает апикальный конец каждой клетки по всей его окружности (рис. 14-4, Л и На обычных электронных микрофотографиях они видны как серии локальных соединений между наружными поверхностями двух смежных плазматических мембран (рис. 14-4, В). Хотя все плотные соединения непроницаемы для макромолекул, их проницаемость для малых молекул сильно различается у разных эпителиев. Например, в эпителии, выстилающем тонкий кишечник, плотные соединения в 10000 раз более проницаемы для ионов, чем в эпителии мочевого пузыря. Способность соединения препятствовать переходу ионов через межклеточные пространства увеличивается в логарифмической зависимости от числа волокон в сети, как если бы каждое волокно действовало как независимый барьер. Как полагают, волокна состоят из длинных рядов специфических трансмембранных белков каждой из двух контактирующих мембран, которые (белки) непосредственно соединяются друг с другом, замыкая межклеточное пространство (рис. 14-5). [c.477]

Волокно обладает матовым блеском и поэтому не требует применения матирующих агентов. Под микроскопом волокно из белка сои очень похоже на аралак и ланиталь. Поперечное сечение волокна круглое поверхность среза обнаруживает пустоты более крупные, чем у казеинового волокна. Удельный вес волокна (1,31) практически одинаков с удельным весом шерсти. В стандартных условиях волокно сорбирует И % влаги, т. е. столько же, что и вискозный шелк. [c.255]

Какие же другие функции кроме нейтрализации зарядов ДНК выполняют гистоны Первоначально считали, что эти белки могут играть, роль репрессоров генов аналогично тому, как это происходит у бактерий. Однако экспериментального подтверждения это предположение не получило. Гистоны, по-видимому, образуют своеобразный комплекс с нитями ДНК. Сравнительно недавно с помощью электронного микроскопа были получены микрофотографии, на которых видно, что хрома-типовые волокна имеют регулярно повторяющееся строение, напоминая нитки бус. Диаметр бусинки (или у-телец, или нуклеосом) составляет 7—10 нм, а длина свободной нитки между бусами равна 2—14 нм. (рис. 15-35] [290—294]. Содержание ДНК в бусинках велико. Данные, полученные методом дифракции нейтронов, свидетельствуют о том, что в у-частицах нить ДНК намотана вокруг гистонового олигомера-(рис. 15-36) [295]. Гистоны Н2а, Н2в, НЗ и Н4 обнаруживаются почти в одинаковом количестве — на каждые 100 пар оснований в ДНК приходится по одной молекуле каждого из гистонов. В растворе был получен октамер, содержащий по две субъединицы гистонов каждого типа [296]. [c.302]

Видимые в оптическом микроскопе коллагеновые волокна состоят из различимых в электронном микроскопе фибрилл—вытянутых в длину белковых молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген —основная структурная единица коллагена (рис. 21.2). Необходимо четко разграничивать понятия коллагеновые волокна и коллаген . Первое понятие по существу является морфологическим и не может быть сведено к биохимическим представлениям о коллагене как о белке. Коллагеновое волокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кроме белка коллагена, другие химические компоненты. Молекула тропоколла-гена—это белок коллаген. Одной из отличительных черт данного белка является то, что /з всех его аминокислотных остатков составляет глицин, 7з —пролин и 4-гидроксипролин, около 1%—гидроксилизин некоторые молекулярные формы коллагена содержат также 3-гидроксипролин, хотя и в весьма ограниченном количестве [c.662]

Первоначально наибольшее применение электронная микроскопия нашла при исследовании структур, размеры которых превышают размеры отдельных молекул к таким структурам относятся волокна мускульной и соединительной тканей. Электронные микрсфотографии таких структур дгли основание для гипотез относительно расположения мышечных белков или молекул коллагена в этих живых тканях. Однако по мере увеличения разрешающей спсссбнссти электронных микроскопов в сферу этого метода стали попадать некоторые из крупных индивидуальных молекул. На рис. 36 показаны некоторые характерные электронные микрофотографии. [c.121]

Поляризационные исследования Штюбеля показали, что диски Ц состояли из палочкообразных упорядоченных мицелл белка миозина, расположенных длинником по оси мышечного волокна. Эти мицеллы обладают, кроме того, положительным собственным преломлением. Следует сказать, что подобную картину дает и электронный микроскоп. На основании всестороннего г изучения строения миофибрилл различными методами установлено, что каждая мышечная фибрилла строится из вытянутых по ее длиннику молекул белка миозина, обладающих упорядоченной складчатостью. [c.383]

Сухие волокна начесывают на предметное стекло микроскопа и накрывают покровным стеклом. На ребро покровного стекла наносят каплю 70%-ной серной кислоты. Кислота проникает в отдельные волокна и ее путь делается видимым благодаря изменению показателя преломления на фронте диффузии. Непосредственно перед завершением диффузии остается несмо-чегпгай узкая полоска около середины волокна. В этот момент волокно слегка сжимается и в центрах волокон появляются небольшие алмазоподобные образования. Это явление кратковременно. Викара (зеиновое волокно) не образует кристаллов в волокнах из соевого белка появляются небольшие кристаллы большие кристаллы образуются в казеине. Не образуют кристаллов хлопок, шерсть, ацетилцеллюлоза, вискоза, найлон, шелк и полнвинилхлорид-ацетатные волокна [104, 206]. [c.308]

Согласно другой точке зрения, карбоксиметилцеллюлоза одинаково хорошо адсорбируется как волокном, так и частицами загрязнений, и образующиеся при этом одноименно заряженные частицы взаимно отталкиваются 74]. В обоснование обоих предположений можно привести много данных. Однако совсем недавно Штюпель и Рорер, используя метод флуоресцентной микроскопии, показали, что карбоксиметилцеллюлоза в условиях практического применения, по-видимому, не адсорбируется хлопком в сколько-нибудь заметных количествах, но сильно адсорбируется всеми исследованными видами загрязнений [75]. В качестве веществ, предотвращающих обратное осаждение загрязнений, испытывались многие гидрофильные полимеры, причем было установлено, что лишь немногие из них равноценны или превосходят по своим свойствам карбоксиметилцеллюлозу. Фонг и Ландгрен [76] показали, что некоторые белки, винилпирролидоновые полимеры и производные поливинилового спирта определенных молекулярных весов приближаются по своим свойствам к карбоксиметилцеллюлозе. Достаточно эффективными могут быть также некоторые производные крахмала. Однако, насколько известно авторам, карбоксиметилцеллюлоза в настоящее время является единственным веществом типа гидрофильных коллоидов, успешно используемым для предотвращения обратного осаждения загрязнений в продажных моющих составах. [c.367]

Структурная единица скелетной мышцы — мышечное волокно—много ядерная клетка длиною в несколько сантиметров, диаметром в 0,2—0,1 мм. Внутри волокна, в саркоплазме, расположены в виде пучков нитей миофиб-риллы —сократительные элементы мышечного волокна. Л1иофибриллы обладают видимой под микроскопом попереч1юй исчерченностью, зависяш,ей от оптической неоднородности входящих в их состав белковых веществ. Мышечное волокно покрыто соединительнотканной оболочкой — сарколеммой. Из мышечных волокон состоят мышечные пучки, содержащие некоторое количество соединительной ткани. Обычно химический состав мышцы изучается не в отдельно взятых ее микроскопических элементах, а в общей массе. Для полного представления о составных частях мышечных волокон учитывают содержание в мышце белков соединительной ткаии. [c.542]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология