Водород-дегидрогеназа

Нам сейчас известны буквально тысячи ферментов и соответственно тысячи апоферментов. В противоположность этому число коферментов сравнительно очень невелико их насчитывается всего несколько дюжин. Выше (см. стр. 26) мы говорили о ферментах, отщепляющих водород, — дегидрогеназах. Оказалось, что многие (не все) дегидрогеназы используют в качестве кофермента одно и то же химическое соединение, в состав которого входят, между прочим, амид никотиновой кислоты и фосфорная кислота. Структурная формула этого кофермента известна, однако для наших рассуждений знание ее не требуется. Впрочем, если вам довелось принимать витамины в таблетках и вы обратили внимание на этикетку, то вам известно, что амид никотиновой кислоты относится к группе витаминов В. [c.27]

ФЕРМЕНТЫ, АКТИВИРУЮЩИЕ ВОДОРОД (ДЕГИДРОГЕНАЗЫ) [c.220]

Флавопротеиды составляют весьма обширную группу окислительно-восстановительных ферментов, окисляющих самые различные субстраты и переносящих водород, на различные акцепторы. Это оксидазы, окисляющие субстраты посредством молекулярного кислорода с образованием перекиси водорода, дегидрогеназы, переносящие электроны от субстратов на цитохромы или искусственные акцепторы электронов, дегидрогеназы, восстанавливающие никотиновые коферменты и диафоразы, окисляющие восстановленные никотиновые коферменты и диафоразы, окисляющие восстановленные никотиновые коферменты посредством искусственных акцепторов электронов. Наличие столь обширного количества разнообразных субстратов и акцепторов водорода, большое разнообразие происходящих процессов, [c.157]

Выло также показано, что прочность связи агона и ферона у разных ферментов различна. У некоторых ферментов, например дегидрогеназ, катализирующих окисление различных субстратов путем отнятия водорода (дегидрирование), эта связь является непрочной. Такие ферменты легко диссоциируют и распадаются на агон и ферон. По предложению выдающегося французского биохимика Г. Бертрана, агоны, легко отделяющиеся от белковой части фермента, обычно называют коферментами. [c.169]

Тетрагидропроизводное фолиевой кислоты (см. ниже) используется в качестве кофактора в биологическом синтезе, во время которого отдельные углеродные атомы подвергаются окислению или восстановлению и переносятся на молекулы субстрата в форме группы —СНз, —СНзОН или —СНО. Рибофлавин (витамин Вг)—производное аллоксазина — входит в простетические группы ряда дегидрогеназ (ферментов, участвующих в реакциях окисления за счет переноса водорода). [c.309]

Таким образом хромоген является промежуточным переносчиком водорода окислению подвергается не углерод, а именно этот легко подвижный водород. Ферменты, помогающие отнять водород от субстрата, называются дегидрогеназами. [c.333]

Окисляя водород, отщепленный при помощи фермента дегидрогеназы от органических молекул пищи, кислород служит источником жизненной энергии. [c.360]

Оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительновосстановительные реакции. Из этих ферментов большую роль играют дегидрогеназы, катализирующие реакции дегидрирования — отнятия и присоединения водорода в различных органических соединениях. Это двухкомпонентные ферменты, в которых коферментом чаще являются пиридиннуклеотиды и флавиновые соединения. [c.116]

В Л. имеется общий для мн. дегидрогеназ (катализируют окислит.-восстановит. р-ции с переносом водорода от одного соед. к другому) структурный фрагмент, связывающий НАД, к-рый состоит из 6 плотно упакованных параллельных Р-цепей и неск. а-спиральных участков. Первичная структура определена для Л. из ряда источников (для Л. из акулы изучены структура активного центра и механизм каталитич. действия). Ингибиторы Л.-соед., реагирующие с группой SH, и гидроксиламин. [c.574]

До сих пор вы ставили опыты с растительными тканями. Попробуем поэкспериментировать с ферментами из тканей животных. Объект нового исследования - дегидрогеназы, которые участвуют в процессах тканевого дыхания у животных. Из названия этих ферментов видно, что они отнимают у веществ атомы водорода. Как это происходит, вы увидите чуть позже, а пока приготовьте все необходимое для опыта. [c.148]

В мышцах животных содержится специфический фермент -дегидрогеназа янтарной кислоты. Она катализирует превращение янтарной кислоты в фумаровую с переносом отнятого водорода на подходящее вещество, например на метиленовый синий. Эта реакция протекает без участия кислорода, как говорят, в анаэробных условиях. [c.149]

Водородные бактерии могут окислять и органические соединения. Метаболизм у них носит довольно упрощенный характер. Электроны проходят по цепи переносчиков, генерируя три молекулы АТР. Ключевым ферментом служит связанная с мембраной гидрогеназа, поставляющая электроны для цепи переносчиков. Отдельная растворимая гидрогеназа (иногда называемая водород-дегидрогеназой) передает электроны NADP+ с образованием NADPH, который далее используется в восстановительном пентозофосфатном цикле и в других процессах биосинтеза [110]. [c.426]

По крайней мере у некоторых водородных бактерий, как и у других хемолитотрофов 15, А), функционирует йосста-новительный пентозофосфатный цикл [1631, 1632], хотя они и могут дополнительно использовать органические восстановители. Водород-дегидрогеназа, по-видимому, поставляет НАД-Н для этого цикла [1635]. [c.156]

Карбонильная группа кетона имеет две поверхности, поэтому говорят, что она энантиотопна. В присутствии фермента кофер-мент NADH избирательно отрывает атом водорода На только с задней стороны плоскости карбонильной группы, причем образуется хиральный спирт, в котором метиленовые атомы водорода становятся диастереотопными. Однако метильные атомы водорода неразличимы для фермента и называются гомотопными. В данном примере атом водорода Нд npo-R) кофермента переходит к субстрату, а другие дегидрогеназы обладают иной региоспецифич-ностью, так что мигрирует атом водорода Нв (npo-S). [c.208]

Дегидрогеназы — ферменты, катализирующие перенос водорода от одного субстрата к другому. Для нормального функ-цпонирования этой обратимой системы требуется никотинамидный кофермент, например NAD+, Таким путем из соответствующих кетопов н альдегидов образуются хиральные спирты. Некоторые дегидрогеназы содержат в качестве необходимого компонента Zn(0) [280]. [c.399]

Ферментами, которые принимают на себя водород, являются дегидрогеназы. Это белки, несущие кофермент, — ди- или трифос фопиридиннуклеотиды (НАД или НАДФ). Схематично этот процесс можно выразить так [c.262]

Водород, полученный дегидрогеназой, присоединяется к флави-новым ферментам (ФАД). Затем водород соединяется с кислородом с образованием воды. [c.262]

Глюкоза подвергается действию АТФ и превращается в глюко-зо-6-фосфат. Это соединение под влиянием фермента (оксоизоме-разы) перестраивается так, что образуется фруктозо-6-фосфат. Повторное действие АТФ переводит его в фруктозо-1,б-дифосфат. Для этого требуется участие фермента — фосфофруктокиназы. Фермент альдолаза разрывает шестичленную цепь атомов углерода, так что образуются трехуглеродные соединения — фосфогли-цериновый альдегид и фосфодиоксиацетон (он под действием фермента триозофосфатизомеразы переходит в фосфоглицериновый альдегид). Далее на фосфорилированный глицеральдегид воздействует важный фермент — дегидрогеназа. Активная группа этого фермента, переносящая водород, построена по тому же общему типу, по какому построены и фрагменты нуклеиновых кислот она содержит органические основания, остатки углевода рибозы и фосфатную группу и обозначается НАД. [c.367]

Несмотря на такое значение фоторадиолиза воды и биокаталитического ее образования при дыхании из свободного кислорода и атомов водорода, отнимаемых от молекул пищевых веществ при содействии дегидрогеназ, наука наша имеет пока все еще далеко не полные сведения о сложнейших тайнах протекания процессов фотосинтеза углеводов, белков и жиров, а также процессов дыхания. [c.350]

Гомогенный препарат тирозиназы (Кертеш, 1957) содержит 0,20°/о меди, которая, очевидно, действует как простетическая группа. При хроматографировании препарата и грибов было получено вещество с более низким содержанием меди (0,067о) и сильно пониженной активностью (Фриден , 1961). Другие ферменты, дегидрогеназы, переносят водород не на кислород, а на акцептор — фермент или кофермент. [c.718]

В аэробных дегидрогеназах коферментом являются флавиновые нуклеотиды — флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинаденинди-нуклеотид (ФАД), способные отнимать и передавать водород кис- [c.116]

Аэробные дегидрогеназы, для которых единственным акцептором водорода служит молекулярный кислород, называются оксида з а м и. Отнимая водород от окисляемого субстрата и передавая его кислороду воздуха, оксидазы могут образовывать воду или перекись кислорода. Из оксидаз важную роль играют полифенолокси-даза и глюкозооксидаза, окисляющие соответственно полифеноль-ные соединения (например, пирокатехин в хинон) и глюкозу в глюконовую кислоту. [c.117]

Лишь немногие дегидрогеназы способны передавать водород непосредственно кислороду воздуха. Роль посредника выполняет ци-тохромная система, с помощью которой и завершается биологическое окисление. [c.117]

Цитохромы Ь, с и а — переносчики электронов. В окисленной форме они отнимают электрон у атома водорода, содержащегося в дегидроформе флавнновой дегидрогеназы, в результате чего образуется ион водорода, а цитохром превращается в восстановленную форму. Способность цитохромов к переносу электронов обусловлена присутствие.м в них железа, которое может обратимо изменять свою валентность (Ре +-Ье Ре +). Цитохромы последовательно передают электрон от одного к другому, и последний из них окисляется цитохромоксидазой. Она передает электрон цитохрома непосредственно молекулярному кислороду, который ионизируется и реагирует с поном водорода, образуя воду (2Н+-Ь0 = = Н,0). [c.117]

При установившемся процессе окисление З-фосфоглицеринового альдегида в 3-фосфоглицериновую кислоту происходит сложным путем. Вначале он превращается в 1,3-днфосфоглицерииовый альдегид, присоединяя остаток неорганической фосфорной кислоты, затем под действием фермента триозофосфатдегидрогеназы в присутствии НАД (никотинамидаденнидинуклеотида) окисляется в 1,3-дифосфо-глицериновую кислоту. НАД, вступая в соединение со специфическим белком, образует анаэробную дегидрогеназу, обладающую способностью отнимать водород непосредственно от фосфоглицеринового альдегида и других органических соединений. [c.205]

В условиях аэробиоза распад углеводов до образования пировиноградной кислоты происходит так же, как и при анаэробиозе, но в отличие от него пировиноградная кислота полностью окисляется до диоксида углерода и воды в цикле трикарбоновых кислот — ЦТК (цикле Кребса, лимоннокислотном цикле). В этом цикле последовательно протекают окислительно-восстановительные реакции, в которых под действием специфических дегидрогеназ происходит перенос водорода на молекулярный кислород — конечный [c.206]

В опытах с кашицей из мышц дегидрогеназа янтарной кислоты, как и все ферменты, теряет активность после кипячения. В отсутствие янтарной кислоты реакция также не идет (если вы хорошо промыли кашицу водой и удалили таким образом содержащуюся в ней янтарную кислоту). Фермент довольно быстро окисляет янтарную кислоту до фумаровой, перенося атомы водорода на краситель. [c.150]

Исследование H-мeчeныx алкоголей и их окисления под действием NAD показало, что дегидрогеназы, катализируют прямой перенос к NAD водорода, который связан с углеродом спиртовой группы. Кроме того, не обнаружено обмена водорода с какими-либо протонами среды. [c.237]

Это был один из первых примеров, иллюстрирующих способность фермента делать выбор между двумя идентичными атомами в прохи-ральном центре (гл. 6, разд. Г, 2). Два атома водорода в 4-м положении NADH были обозначены как Нд (ныне называемый npo-R) и Нч (npo-S), а две стороны никотинамидного кольца — как А и В. Алкогольдегидрогеназа всегда удаляет водородный -атом На (npo-R). Малат-, изоцитрат-, лактат- и D-глицератдегидрогеназы избирают этот же атом водорода [70]. Между тем дегидрогеназы, действующие на глюкозо-6-фосфат, глутамат, 6-фосфоглюконат и 3-фосфоглицери-новый альдегид, удаляют /гро-5-водород > [c.243]

Дегидрирование происходит путем транс-удаления одного из npo-S-во-дородов и одного из про-/ -водородов [101]. Ни сукцинатдегидрогена-за, ни дегидрогеназы ацил-СоА-производных жирных кислот не реагируют с О2. Восстановленные флавины передают свои электроны в цепь переноса электронов в митохондриях. [c.258]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология