Ферменты гидрогеназа

Известно, что хлоропласты (например, из шпината) в присутствии искусственного донора электронов и бактериального экстракта, содержащего фермент гидрогеназу, способны продуцировать водород [c.26]

Углеродные материалы с иммобилизованным ферментом гидрогеназа были использованы [216] для ускорения процесса электроокисления водорода. В качестве медиатора — переносчика электронов с активного центра гидрогеназы на электрод был использован метилвиологен. Редокс-потенциал системы МВ +/ УМВ+ составляет -Ь 0,011 В, т. е. весьма близок к равновесному потенциалу водородного электрода. Суммарным результатом совокупности реакций (Е — фермент) [c.210]

Бактериальные ферменты (гидрогеназы), способствующие гидрированию, катализируют реакции восстановления сульфатов молекулярным водородом. [c.217]

Другое направление заключается в отходе от живой системы. В этом случае хлоропласты изолируются от зеленых листьев растений и стабилизируются совместно с гидрогеназой (например, на твердом субстрате), так что активность может поддерживаться в течение долгого времени вне биоэлемента. Гидрогеназа, энзим, который определяет выделение газообразного водорода, хотя и присутствует во многих водорослях, но может быть и прямо привязан к фотосинтетической аппаратуре, так как вне биоэлемента ферменты гидрогеназы сильно ингибированы кислородом, и напротив, фотосинтетический процесс, ответственный за выделение кислорода, выключается при восстановительных условиях. [c.345]

В таких элементах микроорганизмы или ферменты применяются как катализаторы в электрохимической реакции, протекающей на одном или обоих электродах. Так, можно собрать водородную ячейку с ферментом гидрогеназой, катализирующим реак- [c.84]

Предполагается [81] следующая общая схема механизма фотосинтети ческого выделения водорода. Солнечный свет поглощается светочувствительным пигментом, например белком хлорофилла. При помощи активных центров белка эта энергия сообщается электронам, источником которых мол<ет служить некоторое донорное вещество. Затем электроны через промежуточное соединение ферроксин доставляются к ионам водорода Н+, восстановление которых до молекулярного состояния происходит под действием катализатора биологической природы по реакции 2Н+ + 2е —>- Нг. По современным представлениям таким катализатором является фермент гидрогеназа или нитрогеназа. [c.343]

Кобальт благоприятно действует на процесс синтеза хлорофилла в листьях растений, уменьшает его распад в темноте, увеличивает интенсивность дыхания, содержание аскорбиновой кислоты в растениях. В результате некорневых подкормок кобальтом в листьях картофеля повышается общее содержание нуклеиновых кислот. Кобальт оказывает заметное положительное действие на активность фермента гидрогеназы, а также увеличивает активность нитратредуктазы в клубеньках бобовых культур. [c.27]

У бактерий и адаптированных к водороду водорослей Н+ сам по себе в присутствии фермента гидрогеназы способен функционировать в качестве акцептора электронов, результатом чего является образование молекуляриого водорода [c.327]

Катализирует эту реакцию фермент гидрогеназа, действие которого сильно ингибируется кислородом, который выделяется вместе с водородом (что создает основную проблему для практического применения этого процесса). Основные усилия многих исследователей направлены на ее решение. При помощи генной инженерии проводится создание клеток водорослей с повышенной устойчивостью к кислороду. Однако даже если будут созданы такие микроорганизмы, необходимо будет разделять водород и кислород. Для уменьшения содержания выделяющегося кислорода предлагалось использовать как необратимые (глюкоза), так и регенерируемые (гемоглобин) абсорбенты кислорода. Однако их использование существенно снижает эффективность процесса получения водорода. Поэтому рассматриваются альтернативные процессы, в которых образование кислорода и водорода можно разделить в пространстве и во времени. Например, один из процессов (так называемый непрямой биофотолиз) объединяет несколько стадий. Одноклеточные водоросли или цианобактерии способны использовать солнечный свет для связывания углекислого газа и воды с образованием углеводов [c.43]

Существует точка зрения, что активным центром в ферменте— гидрогеназе, ответственном за восстановление азота, является ион металла с переменной валентностью. Этот ион должен осуществлять перенос электрона на активированный газообразный азот и при этом восстанавливать его до аммиака. Полагают, что металлами-активаторами могут быть молибден и железо. [c.122]

Метан является типичным продуктом естественных сообществ анаэробных микроорганизмов. В природной среде повсеместными спутниками метаногенов являются сульфатвосстанавливающие бактерии (СВБ), это сообщество в болотных экосистемах процветает за счет межвидового переноса молекулярного водорода с участием упоминавшегося ранее фермента гидрогеназы. Для иллюстрации в табл. 2 приведены некоторые примеры образования метана и углекислоты при выращивании СВБ и метанобразующих бактерий на различных органических веществах [9]. [c.9]

Общим для всех этих видов брожения является то, что все они протекают как ферментативные процессы с участием биокатализаторов оксигеназ (окислительных ферментов), гидрогеназ (восстановительных ферментов), декарбоксилаз (ферментов декарбоксилирования) и т. д. Специфичность протекания реакций разложения одних и тех же гексоз до тех или иных продуктов определяется природой ферментов, которые имеют различную пространственную структуру белка, разные реакционные центры (металлические или неметаллические, комплексные или простые и т. д.), пространственное экранирование реакционных центров и каналы в структуре белка для движения реагентов. [c.644]

Азотфиксирующий фермент нитрогеназа, используя энергию гидролиза АТР, катализирует образование газообразного водорода (Hj). Некоторые штаммы Rhizobium синтезируют фермент гидрогеназу. Он катализирует превращение in vivo Hj в Н" , что увеличивает эффек- [c.327]

Повышение энергетического потенциала клетки. Нитрогеназный комплекс наряду с азотфиксацией катализирует восстановление протонов до молекулярного водорода. Этот процесс энергозависимый и требует расхода АТФ, достигающего более 30% энергии, используемой для азотфиксации. Фермент гидрогеназа способствует утилизации водорода, направляя поток энергии на процесс азотфиксации. Таким образом, экспрессия гена этого фермента создает благоприятные условия для эффективного усвоения азота. [c.398]

Растворы комплексов родия с ароматическими кислотами, в особенности с аминокислотами, в диметилформамиде активны в гидрировании ароматических колец (антрацен > бензол > нафталин). Ь-Тирозиновое производное родия катализирует асимметрическое гидрирование ацетоуксусного эфира до этилового эфира р-оксимасляной кислоты. Предположено, что эти катализаторы сходны с ферментом гидрогеназой [222]. Ароматические лиганды, например дурохинон, мезитилен и др., также стабилизируют восстановленные соединения родия, рутения, иридия и молибдена в растворе в диметилформамиде. Получающиеся системы являются хорошими катализаторами гидрирования олефинов [222]. [c.82]

В работе [3] были продолжены исследования в области биоэлектрокатализа в условиях непосредственного обмена электронами с активным центром фермента. Фермент гидрогеназа из серобактерии ТЫосарза го5еорегз1сша был иммобилизован на электроде из сажи. На таком электроде в нейтральном буферном растворе устанавливается обратимый водородный потенциал. В области потенциалов, близких к равновесному значению, могут быть осуществлены реакции электрохимического окисления и выделения водорода. [c.250]

В организмах, содержащих фермент гидрогеназу, т. е. у фотосинтезирующих бактерий и у адаптированных к водороду водорослей, Фдгей — первичный стабильный восстановитель, образующийся под действием света,— может вызывать фотовыделение водорода (уравнение ХП.18в). С другой стороны, Фд может быть использован теми же самыми организмами для [c.331]

Интересно, что многие водоросли (сине-зеленые, зеленые, красные, бурые) способны при инкубировании их в анаэробной (водородной) атмосфере переходить от фотосинтеза к фоторедукции, к бактериальной форме фотосинтеза (Гаффрон, 1944 и др.). Считается, что в восстансвительных условиях происходит активирование фермента гидрогеназы, катализирующей восстановление СОг с помощью водорода атмосферы. В присут-СТВ1ИИ кислорода при интенсивном освещении активность гидрогеназы падает и водоросли вновь приобретают способность осуществлять фотосинтез. [c.20]

В недавнем обзоре указывалось, что кобальт или железо можно отнести к числу наиболее вероятных металлов, активи--рующих водород в ферменте гидрогеназе [1]. Следовательно, представляет особенный интерес исследовать природу и свойства катализатора гидрогенизации, образуюигегося при добавлении КСЫ к водному раствору СоСЬ [2]. Для железа пока не известно ни одного комплекса, который может реагировать в растворе с водородом. [c.357]

Значения А Hi найдены микрокалориметрическим методом двумя независимыми путями а) прямым измерением эитальнии реакции восстановления НАД водородом в буферном растворе в присутствии фермента гидрогеназы (К.Ф. 1.98.1.1) и б) на основе определения энтальпии реакции восстановления НАД при окислении формиат-иона до СОг в присутствии бактериальной формиатдегидрогеназы (К.Ф.1.2.1.2). Преимущества такой постановки работы следующие по первому пути А Hi рассчитывали из экспериментально найденной величины с введением лишь небольших поправок с малыми погрешностями второй путь выгоден в силу того, что необходимые для расчета А/ii энтальпии образо-иаиня водных растворов формиат-иона и углекислого газа известнь из литературы с высокой точностью. [c.47]

Явление фоторедукции толкуется так, что у водорослей, которые содержат фермент гидрогеназу, после анаэробной инкубации предшественник фотосинтетического кислорода ( УОН ) реагирует с активированным гидроге-назой водородом с образованием воды. Система фотосинтеза, выделяющая кислород, при этом не функционирует, в то время как первичные фотохимиче- [c.89]

Бактериальная NADH-дегидрогеназа содержит FMN и Fe/S-центры, так же как и соответствующий митохондриальный фермент. Гидрогеназа тоже является Fe/S-белком. Расположение ее активного центра неизвестно, однако если он лежиг вблизи от наружной поверхности мембраны, то, возможно, фермент работает по механизму Лундегардта (рис. 1.14). Формиатдегидроге-наза содержит молибден, Fe/S-центры и гем. Все перечисленные дегидрогеназы транспортируют протоны. [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология