Супероксиддисмутаза

Разрушительному действию подвергаются ДНК, липиды, нуклеиновые кислоты. Основой биологического механизма, выполняющего защитные функции, служит фермент супероксиддисмутаза. Изучение этого фермента началось еще в 1938 г., когда из крови вола был выделен белок сине-зеленого цвета, содержащий медь. Позже выяснилось, что он содержит также цинк и обладает ферментативной активностью ио отношению к реакции окисления супероксид-радикала. Предполагают, что реакция идет по схеме [c.190]

СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ (О 0,--оксидоредуктазы, СОД), ферменты класса оксидоредуктаз , катализирующие диспропорционирование супероксидного анион-радикала [c.474]

В настоящее время установлено, что существуют и другие супероксиддисмутазы, содержащие марганец или железо и также проявляющие очень высокую ферментативную активность. [c.190]

Пероксид водорода впоследствии разлагается на воду и кислород в результате действия другого фермента — каталазы. Следовательно, работа супероксиддисмутазы заключается в попеременном окислении и восстановлении иона меди, связанного с белком. Роль ионов цинка, по-видимому, сводится к повышению устойчивости фермента. [c.190]

Различные металлсодержащие супероксиддисмутазы катализируют следующую реакцию [c.267]

Супероксиддисмутаза обладает совершенно феноменальной активностью— она почти в сто раз активнее каталазы, а одна молекула этого фермента за одну секунду способна разложить около миллиона молекул пероксида водорода. Таким способом организмы, потребляющие кислород, защищаются от его разрушительного действия. [c.190]

Метанобразующие бактерии — строгие анаэробы. Первые исследования чистых культур, вьщеленных из рубца жвачных животных, показали, что рост их возможен при начальном окислительно-восстановительном потенциале среды ниже -300 мВ. Рост некоторых видов полностью подавляется при содержании в газовой фазе более 0,004 % молекулярного кислорода. В последнее время, однако, описаны виды с относительно низкой чувствительностью к О2. В их клетках найдена супероксиддисмутаза. Возможно, в природе такие виды могут сохранять жизнеспособность при кратковременных контактах с О2 и возобновлять рост в анаэробных условиях. [c.424]

Рис. 3.3. Антипараллельная и кристаллическая структуры супероксиддисмутазы

В регуляции ПОЛ участвуют каталаза и гемсодержащие пероксидазы, регулирующие содержание НООН супероксиддисмутаза, удаляющая супероксид-анионы Оз системы ферментов эндоплазматического ретикулума, участвующие в образовании анион-радикала кислорода глутатионпер- [c.32]

При спонтанном реокислении восстановленного флавина в присутствии супероксиддисмутазы скорость процесса будет значительно ниже, чем [c.267]

Помимо этих супероксиддисмутаз, содержащих медь и цинк, в митохондриях и во многих бактериях содержатся марганецсодержащие ферменты, выполняющие ту же функцию (дополнение 13-А). В клетках Е. соИ имеются как марганец-, так и железосодержащие супероксиддисмутазы". [c.449]

В клетках некоторых видов молочнокислых бактерий не найдено ни супероксиддисмутазы, ни высоких концентраций Мп " . Эти виды характеризуются очень высокой чувствительностью к О2. [c.335]

Обнаружение супероксиддисмутазы у строгих анаэробов (гораздо более распространенное, чем предполагали раньше) ставит вопрос о ее физиологической роли у этих организмов. Способность последних расти только в бескислородной среде делает неясным функции фермента в данных условиях. Возможно, что только при попадании строгого анаэроба в неблагоприятные для него аэробные условия синтез фермента индуцируется молекулярным кислородом, что и обеспечивает организму защиту от О2 в этих условиях. [c.335]

Марганец является компонентом вишнево-красной супер-оксиддисмутазы из Е. соИ [уравнение (8-61) см. также дополнение 10-3]. Этот фермент с мол. весом 40 000 содержит два атома Мп(1П). Аналогичные ферменты были выделены из митохондрий куриной печени и из дрожжей. Дрожжевой фермент представляет собой тетрамер каждая субъединица с мол. весам 24 000 содержит один атом связанного марганца ". Белок, известный под названием авиманганина, по-ви-димому, является неактивной формой куриного фермента. Интересно, что цитоплазматические супероксиддисмутазы из тех же источников являются u-Zn-ферментами (дополнение 10-3)Д. Ионы марганца в супероксиддисмутазах в ходе катализа реакции, описываемой уравнением (8-61), как полагают, совершают переходы между состояниями окисления II и III. То же, вероятно, относится к содержащему марганец белку (или нескольким таким белкам) в хлоропластах [урав- [c.52]

В. Окисление супврокоид-анионом. Супероксид-анион 0 , однозлектронно восстановленная форма (кислорода, обнаружен на поверхности различных ка тализаторов окисления. Кроме того, он является активной частицей в биохимических окислительных процессах, ускоряемых оксигеьазой и оксидазой. Эти ферменты, содержащие металлы, такие, как Си, Ъп, Мп и Ге, как известно, способсгауют диспропорционированию аниона 0 До молекулярного кислорода и пероксида водорода [ 46]. Изучение механизма взаимодействия О с комплексами переходных металлов необходимо для понимания принципа действия таких супероксиддисмутаз. [c.214]

Неконтролируемый О. п. считают причиной многочисл. процессов, вызывающих разл. нарушения в клетках живых организмов. Напр., при попадании нитросоед. в организм могут образовываться анион-радикалы в результате О. п. от флавопротеидов (см. Коферменты). Эти продукты О. п. далее выступают в качестве доноров по отношению к Оз, к-рый превращ. в супероксид-ион 0 ". Последний под влиянием фермента супероксиддисмутазы в присут. солей железа превращ. сначала в Н Ог, а затем радикалы ОН, к-рые [c.330]

Однако супероксиддисмутазы обычно оказывают слабое влияние на реокисление флавина в дегидрогеназах. Исключение составляет ксантиноксидаза, которая является очень мощным продуцентом супероксид-анионов. Фрид и сотр. [134а] предположили, что важной функцией ксантиноксидазы является синтез перекиси водорода и супероксид-ра-дикалов, используемых в сопряженных процессах биологического окисления. [c.268]

Широко распространенную группу образуют белки, называемые эритрокупреинами, цереброкупреинами и т.д. первоначально они рассматривались как белки, предназначенные для запасания меди . Однако в последние годы выяснилось, что эти белки являются супероксиддисмутазами [c.448]

Живые клетки имеют системы защиты от повыщенной продукции свободных радикалов. Фермент супероксиддисмутаза превращает супер-оксид-анион кислорода в менее реакционноспособный и более гидрофобный пероксид водорода Н,0,. Пероксид водорода является субстратом каталазы и глутатионзависимых пероксидаз, которые катализируют его превра- [c.314]

Ферментные системы защиты. Передовой линией защиты от токсического действия производных О2 являются ферменты супероксиддисмутаза, захватывающая молекулы О2 (реакция 4), каталаза и пероксидаза, улавливающие Н2О2 [c.335]

Супероксиддисмутаза обнаружена у хемотрофных прокариот, использующих О2 (облигатно и факультативно аэробных форм), а также у изученных представителей из групп фотосинтезирующих прокариот. Среди анаэробов фермент найден у подавляющего большинства аэротолерантных форм. Исключение составляют некоторые молочнокислые бактерии, однако в клетках большинства из них содержатся высокие концентрации (до 30 мМ) ионов двухвалентного марганца. Оказалось, что для которого показана способность окисляться под действием 0, в таких концентрациях способен так же эффективно убирать образующиеся супероксидные ионы, как это делает супероксиддисмутаза, содержание которой в клетке обычно поддерживается на микромолярном уровне. Таким образом, у этих молочнокислых бактерий функцию нейтрализации О выполняют ионы Мп " . [c.335]

Среди облигатных анаэробов супероксиддисмутаза обнаружена у многих представителей рода lostridium. Изучение их устойчивости к О2 обнаруживает четкую связь с содержанием в клетках этого фермента. Виды, имеющие супероксиддисмутазу, характеризуются умеренной или даже высокой устойчивостью к О2 по сравнению с видами, у которых этот фермент отсутствует. Супер-оксидцисмутаза найдена у разных видов строго анаэробных бактерий. Число организмов с не выявленной до сих пор супероксид-дисмутазой очень мало. [c.335]

Супероксиддисмутаза — фермент, содержащий в активном центре в качестве п остетической группы ионы металла. У прокариот — это атомы марганца и/или железа. Большинство изученных супероксиддисмутаз построено из двух идентичных субъединиц, каждая из которых содержит по одному атому металла. Fe- и Мп-ферменты сходны по аминокислотной последовательности. Попытки выявить связь между физиологическими и иными особенностями организмов и металлоформой содержащегося в них фермента не привели к определенному заключению. И та и другая формы супероксиддисмутазы обнаружены у представителей грамположительных и грамотрицательных прокариот, среди фото-и хемотрофов, облигатных анаэробов, аэробов и факультативно анаэробных форм. Более того, обе металлоформы супероксиддисмутазы могут присутствовать у одного организма и даже входить в состав молекулы одного фермента. Для некоторых видов показано, что синтез того или иного типа фермента зависит от наличия ионов металла в среде культивирования. [c.336]

Супероксиддисмутаза изученных хемотрофных прокариот — не связанный с мембранами фермент, локализованный в цитоплазме. У Е. oli, в клетках которой обнаружены Fe-, Mn- и Fe/Mn-формы фермента, Ре-супероксиддисмутаза локализована в периплазматическом пространстве, а Мп-содержащий фермент — в цитоплазме. В связи с этим высказывается предположение, что металлоформы фермента играют разную роль в защите клетки от OJ Fe-содсржащий фермент защищает клетку от экзогенных супероксидных анионов, а Мп-содержащий — от эндогенных. [c.336]

Особо остро стоит проблема защиты от молекулярного кислорода и его производных в клетках цианобактерий. Вероятно, именно они впервые в наибольшей степени ощутили последствия токсических эффектов кислорода. Супероксиддисмутаза найдена у всех цианобактерий. В клетках Ana ystis nidulans (Syne ho o us) Ре-супероксиддисмутаза, составляющая до 90 % от общего количества фермента, локализована в цитозоле клетки, а Мп-содержащая форма — в тилакоидах. Функция последней формы фермента сводится, вероятно, к перехвату ионов О2, возникающих в процессе фотосинтетического электронного транспорта. [c.336]

Каталазная и пероксидазная активности обнаружены у всех облигатно и факультативно аэробных прокариот. Среди облигатных анаэробов эти ферменты распространены значительно в меньщей степени, чем супероксиддисмутаза. Обнаружены многие строгие и аэротолерантные анаэробы, содержащие супероксиддисму- [c.336]

Для анаэробных прокариот, способных переносить контакт с О2 и его производными в относительно небольших масштабах, необходимо присутствие в клетках супероксидцисмутазы, убирающей О2. Наличие каталазы при этом не обязательно, поскольку возникающая в реакции дисмутации и других реакциях перекись водорода разлагается спонтанно или с участием неферментативных катализаторов, и организмы в целом справляются с ней в этих условиях. Таким образом, при осуществлении энергетического метаболизма анаэробного типа для устранения токсических эффектов О2 достаточно одной ферментной преграды в виде супероксиддисмутазы. [c.337]

Молочнокислыми бактериями в направлении защиты от молекулярного кислорода сделан определенный шаг вперед. Эти бактерии — единственная группа прокариот, не имеющих гемсодер-жащей каталазы, способных расти в присутствии воздуха. Поиски механизмов нейтрализации Оз и его производных привели к обнаружению у них помимо супероксиддисмутазы и высокой внутриклеточной концентрации ионов Мп , осуществляющих разложение 05, псевд окатал азы, а также каталазо- и пероксидазопо-добной активности. У отдельных представителей молочнокислых бактерий просматривается более четко выраженная степень при- [c.340]

У безгетероцистных цианобактерий защита нитрогеназы вегетативных клеток от О2, в первую очередь эндогенного, осуществляется с помощью разделения во времени процессов фотосинтеза и азотфиксации, непрерывного синтеза нитрогеназы, высокой активности супероксиддисмутазы в сочетании с каталазной и пе-роксидазной активностями. В центре филаментов некоторых безгетероцистных форм часто вьщеляются слабопигментированные вегетативные клетки, у которых предположительно подавлена способность к фотосинтетической фиксации СО2 и тем самым созданы более благоприятные условия для азотфиксации. (Это не гетероцисты, но, вероятно, именно из них впоследствии развились гетероцисты как центры азотфиксации в аэробных условиях.) Средством защиты от экзогенного О2 служит синтез большого количества слизи, часто окружающей клетки азотфиксирующих цианобактерий. Существование в виде колониальных форм также может обеспечивать создание анаэробных условий для клеток, располагающихся в центральной части колонии. [c.343]

Прочные комплексы с азотсодержащими группировками белка образуют ионы меди и железа. Ионы кальция и магния преимущественно связываются с карбоксильными группами белка. Фермент алкогольдегидрогеназа содержит в своем составе цинк, прочно связанный с серосодержащими аминокислотными остатками белкового компонента макромолекулы. Ферридоксины переносят электроны при участии атомов железа, прочно связанных с остатками цистеина. В некоторых истинных металлоферментах присутствует более одного атома металла. Примером тому является супероксиддисмутаза — фермент, содержащий в своем составе медь и цинк. [c.63]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.287 , c.448 , c.449 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.314 ]

Краун-соединения Свойства и применения (1986) -- [ c.215 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.331 , c.335 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.134 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.247 ]

Микробиология (2006) -- [ c.98 , c.128 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.289 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.67 , c.68 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.204 , c.207 , c.208 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.125 , c.126 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.134 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.125 , c.126 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.108 , c.115 , c.116 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.291 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.300 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.121 , c.126 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.27 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.134 ]

Иммунология (0) -- [ c.351 ]

Витамин С Химия и биохимия (1999) -- [ c.105 , c.106 , c.122 , c.123 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.455 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология