Глутаминовая кислота, комплексы металлами

Сочетание рентгеноструктурных и химических данных позволило идентифицировать группы, связывающие 7п в активном центре. Среди них два имидазола, принадлежащие к остаткам гисти-днна-б9 и -196, и карбоксильная группа глутаминовой кислоты-72. Ион цинка можно обменивать на ионы других металлов, вновь полученные металлоферменты обладают собственными характерными реакционными способностями (или не обладают вовсе)- в отнощении амидных (и сложноэфирных) субстратов, но апофер-мент, не содержащий иона металла, полностью неактивен, как и следует полагать, если ион металла играет важную роль в катализе. Современные взгляды на механизм действия фермента частично опираются на химические данные, но особенно на кристаллографические работы, включающие трехмерные структуры не только нативного фермента, ио также его комплекса с глицил- -тирозином, полученным при диффузии дипептида в кристаллы фермента [78]. [c.502]

Кобальт может быть определен в форме комплекса с эти-лендиамином по анодной волне и, вероятно, в присутствии № [61], 2п и других металлов (хотя автор на это и не указывает). Аминокислоты являются хорошими комплексообразующими веществами для Си, N1 и других металлов. В полярографии используют аспарагиновую кислоту и аланин для определения Си [62] и гистидин, -аргинин и метионин для определения N1, При этом комплексы N1 восстанавливаются в две ступени. Первая соответствует восстановлению комплекса, а вторая — восстановлению N1. С аспарагиновой и глутаминовой кислотами N1 образует комплексы, восстанавливающиеся в одну ступень [63]. [c.377]

Среди индивидуальных органических соединений определены органические кислоты (муравьиная, уксусная, фумаровая, щавелевая, молочная, бензойная и др.), жиры, белки, аминокислоты (глицин, аланин, гистидин, аргинин, фенилаланин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др.), углеводы (полисахариды, в частности, полиуроновые кислоты и их производные — полисахара), полифенолы, альдегиды, сложные эфиры, воска, смолы, лигнин и др. Многие из них растворимы в воде и могут образовывать комплексные соединения с ионами металлов. Способность гумусовых веществ к образованию внутрикомплексных соединений (хела-тов) с рядом катионов объясняется наличием в структуре гумуса гидрофильных групп. Наивысшей склонностью к образованию же-лезо-гумусовых комплексов типа хелатов обладают фульвокислоты и близкие к ним по природе гуминовые кислоты иэ. сильноподзолистой почвы, характеризующиеся высоким содержанием гидрофильных групп. [c.25]

Следует заметить, что метионин может координироваться к мягким ионам металлов, например Рс1(П) и Нд(П), через атом серы. Перрин [92, 93] коррелировал константы устойчивости комплексов Ре2+ и Ре + с аминокислотами (приведенные в табл. 2.12) с величинами рКа их групп —N1 2 (разд. 2.2.1). Эти данные подчиняются уравнению (6) при а = 0,4 для Ре -ь и а=1,8 для Ре +. Это большое различие в наклоне а указывает, что величины 1 /С комплексов Ре + являются значительно более чувствительной функцией рКа, чем величины 1 /С комплексов Ре +. На основе отклонения зависимости gK — рКа от линейной Перрин предположил, что двухзарядный анион аспарагиновой кислоты в его комплексах с Ре2+ и Ре -ь проявляет существенную тридентат-ность. Из данных табл. 2.12, по-видимому, следует, что это относится также к комплексам с 2п +. Другие данные [94, 95] указывают, что аспарагиновая кислота ведет себя как тридентатный лиганд по отношению к Сц2+ и N 2+ рентгеноструктурные исследования [96] комплексов аспарагиновой кислоты с Со +, N 2+ и 2п + ясно указывают, что в твердом состоянии она присоединена как тридентатный лиганд. Рентгеноструктурные исследования [96] показали также, что в противоположность этому глутаминовая кислота координируется через одну группу —Гч Нг и через одну —СОггруппу к одному иону металла, в то время как другая группа —СОг присоединяется к другому иону металла (разд. 4.2, тип г). В растворе (на основании данных, полученных в работах [94, 95]) вторая группа —С0 остается несвязанной. Как показывают константы устойчивости (табл. 2.12), глутаминовая кислота ведет себя преимущественно как бидентатный лиганд, за исключением комплексов с Ре +. [c.123]

Трудности, связанные со сравнением констант устойчивости комплексов с белками и модельными соединениями, были наглядно показаны также при исследовании миоглобина кашалота [109, ПО] и альбумина бычьей сыворотки [111, 112]. Отсутствие данных о константах устойчивости комплексов ионов металлов с малыми пептидами, содержащими координирующие боковые цепи (т. е. гистидин, лизин или остатки глутаминовой кислоты), очень задерживает понимание более сложных взаимодействий ионов металлов с белками. [c.126]

Тип г. Несимметричные четырехчленные хелатные кольца со связями металл — карбоксил встречаются в комплексах, в которых либо невозможно, либо энергетически невыгодно образование хелата с участием карбоксила и второй функциональной группы. Именно такое взаимодействие обнаружено в кристаллической структуре комплексов, в которых атомы Си(П) и 2п(П) связаны с концевыми карбоксильными группами пептидов или находящимися в боковых цепях карбоксильными группами остатков глутаминовой кислоты. Например, в [2п(С11у-01у-01у)] (804)1/2-4Н20 (ХП1), [37] молекула пептида связывает один атом 2п концом, [c.160]

Интересные результаты были получены при исследовании связывания катионов со стереорегулярной полиметакриловой кислотой. Катион Си + был прочнее связан с изотактическим полиионом [869], а ионы магния образовывали более устойчивый комплекс с синдиотактическим полимером [870]. Эти результаты позволяют предположить, что в образовании хелатов участвуют карбоксильные группы, которые удерживаются на строго определенном расстоянии друг от друга за счет предпочтительной конформации цепи главных валентностей. Тогда относительная устойчивость комплекса должна зависеть от геометрии хелата, характерного для данного катиона. Значение предпочтительной конформации цепи главных валентностей было убедительно нродемонстрировано в случаях, когда полимер может подвергаться переходам спираль — клубок. Связыванию катионов щелочноземельных металлов с поли-а-Ь-глутаминовой кислотой, несомненно, благоприятствует спиральная конформация полимерной кислоты [871]. Наоборот, Mg + связан более слабо с нативной спиральной формой ДНК, хотя эта форма связывает Na+ гораздо сильнее, чем денатурированная нуклеиновая кислота [872]. Другая интересная проблема возникает, если связанным компонентом является органическая молекула, имеющая две катионные группы. В этом случае вполне возможно, что расположение катионов в малых молекулах будет совпадать с расположением анионных групп в полимере, и такое соответствие должно приводить к исключительно прочному взаимодействию. По-видимому, такой эффект наблюдался для хон-дроитинсульфата-А [873] и гиалуроновой кислоты [874], которые образуют прочные комплексы с кураре [c.316]

Кислые аминокислотные остатки при физиологических значениях pH несут единичный отрицательный заряд. Поэтому они могут участвовать в ионных взаимодействиях. Эти остатки определяют отрицательный вклад в общий заряд белковой молекулы. Они могут также участвовать в образовании водородных связей. Неионизированная карбоксильная группа служит хорошим донором водорода, а карбоксилат-ион — хорошим актептором. Амиды, образуемые этими карбоксилатными группами (остатки глутаминовой и аспарагиновой кислот), могут участвовать в образовании водородных связей точно так же, как и амидные группы полипептидной цепи. Карбоксилатные группы могут также принимать участие в образовании клешневидных комплексов с ионами металлов, которые нередко прочно связаны с белками. [c.22]