Глутаминовая кислота, комплексы

Глутаминовая кислота подобно другим аминокислотам при взаимодействии с сульфатом меди в щелочной среде образует окрашенный медный комплекс, что также используется для подтверждения ее подлинности. [c.190]

КРЕМ ДЛЯ ВОЛОС РЫЦАРЬ пред назначен для ухода за сухими и нормальными волосами. В состав крема введены концентрат фосфатидов, содержащий лецитин, и специальный биологически активный комплекс, содержащий витамин РР и глутаминовую кислоту. Крем легко смывается с волос, так как в его состав введен продукт, обладающий мягким моющим действием. Биологически активные добавки улучшают кровоснабжение кожи головы. После применения крема РЫЦАРЬ уменьшаются или совсем исчезают шелушение, зуд и чувство стягивания кожи головы. Волосы становятся мягкими и эластичными, приобретают естественный блеск. Крем наносят на сухие волосы, втирая его в кожу головы. Затем волосы [c.74]

Природа комплекса активированная СО2 — хлорофилл, обозначенного в реакции (6.8) символом Хл.СОг, недостаточно ясна. Активация углекислоты, по-видимому, тесно связана с карбоксилированием у-аминомасляной кислоты, в результате которого образуется глутаминовая кислота. В последующей темновой реакции (6.9) 2/3 кислорода, выделившегося при световой реакции (6.8), и 2/3 одновременно ассимилированного углерода вновь образуют углекислоту. Эта в значительной степени экзергоническая реакция сопряжена с регенерацией комплекса активированная СО2 — хлорофилл (в реакции 6.10). Суммарное уравнение фотосинтеза содержит [c.283]

ДОВ содержит правые спирали и в ультрафиолетовой области для них характерен отрицательный эффект Коттона (рис. 7.25). Блаут [43], изучая кривые ДОВ поли-р-бензил-Ь-аспартата, обнаружил положительный эффект Коттона (рис. 7.27). Поскольку этот гомополимер одновременно дает значение 6о = -+-630, можно заключить, что положительный эффект Коттона свидетельствует о присутствии левых спиралей. Аналогичные результаты были получены Блаутом и сотр. [43] для комплексов акридинового оранжевого с поли-а,Ь-глутаминовой и с поли-ос,О-глутаминовой кислотами. Комплекс акридинового оранжевого с О-полимером дает положительный эффект Коттона, указывая на преимущественное присутствие левой спирали, тогда как комплекс акридинового оранжевого с Ь-иолиме- [c.440]

Окраска комплекса зависит также и от тех аминокислотных остатков, которые входят в состав пептида. Так, оксиаминокислоты смещают спектр поглощения в сторону более коротких волн. Пептиды, образованные по у Карбоксильной группе глутаминовой кислоты, не дают биуретовой реакции. [c.504]

Они мало содержат глутаминовой кислоты и пролина и, наоборот, много аминокислот с основными свойствами (лизин, гистидин). Их молекулярную массу обычно оценивали в пределах 11000—30 000 Да, но в среднем ее можно считать равной 16 000 Да [119]. Отдельные полипептидные цепи могут соединяться, образуя комплексы с более высокой молекулярной массой. [c.181]

Наряду X аминогруппой защищается и карбоксильная группа одновременная защита двух групп была использована для получения Y-бензилового эфира глутаминовой кислоты этерификацией медного комплекса последнего хлористым бензилом и бикарбонатом с последующим удалением защитной группы обычным образом действием сероводорода [597]. [c.267]

Сочетание рентгеноструктурных и химических данных позволило идентифицировать группы, связывающие 7п в активном центре. Среди них два имидазола, принадлежащие к остаткам гисти-днна-б9 и -196, и карбоксильная группа глутаминовой кислоты-72. Ион цинка можно обменивать на ионы других металлов, вновь полученные металлоферменты обладают собственными характерными реакционными способностями (или не обладают вовсе)- в отнощении амидных (и сложноэфирных) субстратов, но апофер-мент, не содержащий иона металла, полностью неактивен, как и следует полагать, если ион металла играет важную роль в катализе. Современные взгляды на механизм действия фермента частично опираются на химические данные, но особенно на кристаллографические работы, включающие трехмерные структуры не только нативного фермента, ио также его комплекса с глицил- -тирозином, полученным при диффузии дипептида в кристаллы фермента [78]. [c.502]

Ключи к познанию действительного механизма катализа лежат в структурных исследованиях. В описанной выше модели комплекса фермент-(NAG)e только две каталитические группы располагаются вблизи расщепляемой гликозидной связи. Это карбоксильные группы глутаминовой кислоты-35, которая, как полагают, в активном ферменте находится в СОгН-форме, и аспарагиновой кислоты-52, находящейся предположительно в виде иона СО . Первая из этих групп расположена вблизи кислорода уходящей группы и действует, согласно общепринятым представлениям, в качестве общего кислотного катализатора, способствуя удалению уходящей группы скорее в НО-форме, чем в форме 0 1путь (а) на схеме (54) [133, 143]. Согласно другой гипотезе путь (б) , карбоксилатная группа может выступать в роли нуклеофила, образуя ковалентный интермедиат (90), гидролизующийся скорее всего по ацетальному, а не по сложноэфирному центру, поскольку известно, что при этом сохраняется конфигурация гликозидного центра [144]. В настоящее время не существует каких-либо убедительных данных, позволяющих подтвердить или опровергнуть каждый из представленных на схеме (54) механизмов ]141]. [c.532]

Применение всех перечисленных приемов позволило определить природу связи между углеводной и пептидной частью в нескольких гликопротеинах. В настоящее время твердо установлено наличие О-гликозидной связи через оксиаминокислоты (тип Р) для муцинов подчелюстных желез, групповых веществ крови, комплекса гепарина с белком и др. и N-aцил-гликозиламинной связи через аспарагиновую и, вероятно, глутаминовую кислоту (тип Е) для овальбумина, орозомукоида и других гликопротеинов. Знаменательно, что для образования указанных гликопептидных связей необходимо присутствие специфических аминокислот — оксиаминокислот и двухосновных кислот, которые обязательно входят в состав природных гликопротеинов в количествах, иногда значительно превышающих их содержание в обычных белках. [c.573]

Прямое титрование возможно в растворе глутаминовой кислоты, которая образует с кобальтом комплекс, не окисляющийся на воздухе, но реагирующий с КзРе(С )б оптимальное pH равно 9,8—11,4 [114]. Титрование можно вести в присутствии ионов никеля, хрома, кадмия, алюминия, меди, цинка, вольфрама, висмута, титана, молибдена, ванадия, мышьяка, допустимы также полуторакратные количества марганца. [c.109]

Установлено, что действующими веществами каланхое является комплекс веществ кислотного характера (органические кислоты), в том числе аминокислоты, полисахариды, флавоноиды, катехипы, микроэлементы и др.). Наличием этих соединений в значительной мере обусловлено нротивовоснолительное и усиливающее регенерацию тканей действие. Проведен аминокислотный анализ и подтверждено наличие 12 аминокислот аспарагиновая кислота, треопип, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин, фенилаланин, гистидин, изолейцин, аргинин основные органические кислоты - яблочная, лимонная, щавелевая. [c.48]

Константа скорости образования комплекса цинка с одним анионом глутаминовой кислоты, как было найдено [173[, равна к,. = 4 х X 10 Л10Л 1 константа скорости диссоциации этого комплекса [c.347]

По уравнению (109) была рассчитана [173] константа устойчивости комплекса цинка с глутаминовой кислотой Ig/ zn оеп = 5,73, величина которой оказалась в хорошем согласии со значением, определенным потенциометрически [175]. [c.357]

Комплекс Си + — аргинин добавки аланина и глутаминовой кислоты повышают активность комплекса глицин и серии действуют подобно аланину, аспарагиновая кислота действует сильнее, а гистидин и лизин слабее аланина [930] [c.1290]

Обе реакции требуют присутствия АДФ и арсената, хотя при образовании у-глутамогидроксамовой кислоты арсенат можно заменить фосфатом. Эти результаты позволяют предполагать, что промежуточным продуктом реакции является глутамилфосфат. Недавно при использовании препаратов глутаминсинтетазы из мозга были получены данные об образовании комплекса фермента с активированной по карбоксилу глутаминовой кислотой. Все имеющиеся [c.403]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Для выделения аминокислот используют различные методические приемы — изоэлектрическое осаждение, выделение в виде солей, сложных эфиров, хлоргидратов, солей сульфокислот, электродиализ, ионофорез. Широкое применение получили методы осаждения аргинина в виде флавианата, глутаминовой кислоты — в виде хлоргидрата, аспарагиновой кислоты — в форме тригидрата медной соли, метионина — в виде ртутного комплекса [116, 494—496]. [c.91]

Кобальт может быть определен в форме комплекса с эти-лендиамином по анодной волне и, вероятно, в присутствии № [61], 2п и других металлов (хотя автор на это и не указывает). Аминокислоты являются хорошими комплексообразующими веществами для Си, N1 и других металлов. В полярографии используют аспарагиновую кислоту и аланин для определения Си [62] и гистидин, -аргинин и метионин для определения N1, При этом комплексы N1 восстанавливаются в две ступени. Первая соответствует восстановлению комплекса, а вторая — восстановлению N1. С аспарагиновой и глутаминовой кислотами N1 образует комплексы, восстанавливающиеся в одну ступень [63]. [c.377]

Другой метод исследования заключается в использовании оптически неактивных катионных красителей, при связывании которых со спиралью поли-Ь-глутаминовой кислоты появляется сильный эффект Коттона. При этом кривая дисперсии пересекает линию нулевого вращения вблизи полосы поглощения красителя (фиг. I). Для поли-О-глутаминовой кислоты также можно получить подобный, но противоположный по знаку, эффект Коттона, который исчезает при переходе от спирали к хаотической конформации, несмотря на то что краситель остается связанным с макромолекулой. Белки, в состав которых входят гемогруппы, содержащие железо (миоглобин, гемоглобин, ката-лаза, пероксидаза), обладают своим собственным красителем , и в их спектрах наблюдается эффект Коттона в видимой области, т. е. в области поглощения гема. При денатурации этот эффект исчезает, но поглощение в видимой области при этом сохраняется. При добавлении оптически неактивного восстановленного никотинадениндинуклеотида к алкогольдегидрогеназе из печени (ферменту, содержащему цинк) наблюдается эффект Коттона в области поглощения нуклеотида. Однако в этом случае эффект Коттона обусловлен, по-видимому, асимметрией связывающей поверхности фермента, а не асимметрией спирали. Аналогичным примером могут служить комплексы оптически активных аминокислот (не поглощающих видимого света) с медью. В полосе поглощения медных комплексов, уже находящейся в видимой области, наблюдается эффект Коттона, индуцируемый аминокислотами. [c.294]

Интересные дополнительные сведения о равновесиях реакций мегкду полиэлектролитами и о структурных изменениях комплексов в процессе реакций получены при исследовании конформационных превращений макромолекул при образовании полиэлектролитных солевых комплексов. Эти исследования проведены в основном использованием реакций синтетических и модельных нолиэлектролитов, для которых в настоящее время имеется ряд методов, позволяющих идентифицировать конформации макромолекул в растворе. Существенное изменение конформации макромолекулярных компонентов при образовании полиэлектролитных комплексов было обнаружено в работах Хаммеса и др. при исследовании реакции между противоположно заряженными полипептидами — поли-1/-глутами-новой и поли-Ь-аспаргиновой кислотами и полиоснованиями — поли- -лизином и поли- -орнитином. Методами дисперсии оптического вращения и циркулярного дихроизма было показано, что реакция между поли-//-лизином и поли-//-глутаминовой кислотой при pH = 4 и 7 (в воде и в смеси воды и метанола) приводит к конформации р-структуры полипептидов, хотя поли-Ь-лизин при этих значениях pH находится в конформации статистического клубка, а поли-Ь-глутаминовая кислота имеет конформацию клубка при pH = 7 и конформацию а-спирали при pH = 4. Образование полиэлектролитных комплексов поли-/у-аспаргиновая кислота — по-ли- -лизин и поли- -аспаргиновая кислота — поли- у-орнитин при pH = 7 сопровождается спирализацией полипептидных цепочек, в то время как индивидуальные компоненты в тех же условиях обладают конформацией клубка. [c.24]

Эриксон и сотр. [22] интерпретировали данные ЯМР ряда комплексов платины(П) с аминокислотами, включая саркозин, аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Спектры саркозинатных комплексов [Р1(ЫН(СНз)-СН2С00)С1а]- и [Р1(ЫО(СНз)СН2СОО)С12]- приведены на рис. 6-32. Сигнал от протонов СНг-группы первого соединения состоит из восьми линий, типичных для АВХ-систем, где X — резонанс от ЫН при 5,97 млн . Были обнаружены сателлиты от платины но они [c.369]

Лифшиц описал другие соединения этого типа, например оп тически-активные соли кобальта с аланином, глутаминовой кислотой 1Со((+)-аланин)1 и (—)- и (+)-[Со((+)-глутамино-вая кислота)3] Na , а также комплексы общей формулы [СО(еп)., (аминокислота)]Х2, где еп-этилендиамин. а Х=С1, NO . joH jO BrS. Из аминокислот применялись -алании и /-лей [c.89]

Среди индивидуальных органических соединений определены органические кислоты (муравьиная, уксусная, фумаровая, щавелевая, молочная, бензойная и др.), жиры, белки, аминокислоты (глицин, аланин, гистидин, аргинин, фенилаланин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др.), углеводы (полисахариды, в частности, полиуроновые кислоты и их производные — полисахара), полифенолы, альдегиды, сложные эфиры, воска, смолы, лигнин и др. Многие из них растворимы в воде и могут образовывать комплексные соединения с ионами металлов. Способность гумусовых веществ к образованию внутрикомплексных соединений (хела-тов) с рядом катионов объясняется наличием в структуре гумуса гидрофильных групп. Наивысшей склонностью к образованию же-лезо-гумусовых комплексов типа хелатов обладают фульвокислоты и близкие к ним по природе гуминовые кислоты иэ. сильноподзолистой почвы, характеризующиеся высоким содержанием гидрофильных групп. [c.25]

Рис. 2. Зависимость коэффициента диализа от pH для комплексов Ри (III) с глутаминовой кислотой (1) и серином [2).

Лифшиц описал другие соединения этого типа, например оп-тически-актирные соли кобальта с аланином, глутаминовой кислотой 1Со((+)-аланин)] и (—)- и (+)-1Со((+)-глутамино-вая кислота)з1 Na , а также комплексы общей формулы [СО еп)., (аминокислота)]Х,2, где еп-этилендиамин, а Х=С1, N0.,, jgHjjOjBrS. Из аминокислот применялись -аланин и /-лей- [c.89]

Открытие витамина В12, как было уже упомянуто в главе о микроэлементах, связано с изучением причин возникновения анемии скота в определенных местностях, почва которых содержала недостаточное количество кобальта. Изучение свойств ци-анкобаламина показало, что этот витамин необходим для нормального течения процессов кроветворения. Ряд биологических процессов катализируется производными витамина В12 существует целая группа соединений, сходных с ним по общему типу строения молекулы и называемых кобамидными ферментами они ускоряют процессы изомеризации аминокислот (например, перестройку глутаминовой кислоты в аспарагиновую кислоту), метилирование аминокислот, синтез пуриновых и пиримидиновых оснований, синтез белка, обмен углеводов. Большое число реакций, управляемых соединениями кобальта, делает эти комплексы жизненно важными. Сам по себе витамин В12 не является коферментом функции коферментов выполняют кобамидные коферменты, причем образование этих производных из витамина В12 идет через несколько стадий, в которых участвуют коферменты ФАД и НАД В конечном продукте вместо группы СЫ содержится дезоксиаденозил [c.133]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутаминовая кислота, комплексы: [c.129] [c.243] [c.48] [c.152] [c.255] [c.317] [c.148] [c.195] [c.636] [c.155] [c.23] [c.243] [c.91] [c.343] [c.293] [c.106] [c.150] [c.241] [c.256] [c.251] [c.374] [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология