Аспарагиновая кислота, комплексы

Электростатические взаимодействия вносят вклад в специфичность трипсина к остаткам Lys и Arg. Трипсин [244, 245, 536] связывает свои субстраты существенно тем же способом, что и химотрипсин. Однако трипсин специфичен к положительно заряженным остаткам субстрата боковая цепь Lys или Arg электростатически связывается с остатком аспарагиновой кислоты на дне связывающего кармана фермента. Кристаллографические исследования комплексов трипсина и белковых ингибиторов трипсина [269, 632] показали, что способ связывания очень сходен с образованием комплекса сериновая протеаза — субстрат. Очевидно, ингибитор точно-воспроизводит субстрат. Механизм, ведущий к расщеплению субстрата трипсином и к стабилизации комплекса трипсин — ингибитор-[269, 536], рассматривается в разд. 11.2. [c.248]

ЧИВОСТИ не только производные стронция и бария, но и производные магния. Так, если для производных щавелевой кислоты, а-аланина, аспарагиновой кислоты, глицина, глютаминовой кислоты и некоторых других лигандов мы имеем нормальный ряд по устойчивости (Mg > Са > 8г > Ва), то для комплексонов обычным является максимум устойчивости у комплексов кальция. Возможно, это связано с тем, что соответствующие лиганды по отношению к ионам большего объема проявляют более высокие значения координационной емкости. [c.562]

При значениях pH, близких к физиологическим, первый ион меди или никеля, присоединяющийся к молекуле БСА, связывается с М-концевым остатком аспарагиновой кислоты и после того, как соответствующие амидные группы ионизуются, образует хелат с первыми двумя или тремя пептидными азотами. Это специфическое взаимодействие обусловливает красно-фиолетовую и желтую окраску медных и никелевых комплексов соответственно (аналогичную окраску эти ионы дают в сильнощелочных растворах при избытке биурета). Реакция ионов меди и никеля с К-концевым остатком белков должна быть отнесена к явлениям, характерным для взаимодействия этих ионов с белками. [c.414]

Аналогично обрабатывали полоску аспарагиновой кислоты. Было установлено, что для полного перехода нингидринно го комплекса аминокислоты с бумаги в указанный спиртовой раствор достаточно 1 часа. [c.252]

Изучено довольно ограниченное число комплексов, содержащих шестичленные аминокислотные хелатные циклы. Комплекс с аспарагиновой кислотой, обсуждавшийся [c.187]

Комплексы с аспарагиновой кислотой [c.158]

Многие обеспокоены своим весом, и поэтому представляет значительный интерес проблема подсластителей. Не так давно в США (и в СССР — Пер.) было разрешено использовать новый подсластитель — аспартам (торговое название Ыи1га шее1). В результате в продажу поступили улучшенные прохладительные напитки и другие виды диетического питания. Стоимость всего комплекса испытаний, которые были проведены для того, чтобы разрешить широкое использование аспартама, исчисляется миллионами долларов, и потребовалось около 10 лет работы. Все это повысило цену конечного продукта. Аспартам - это химическое соединение, образованное двумя природными аминокислотами аспарагиновой кислотой и фенилаланином. В расчете на грамм он содержит примерно столько же калорий, сколько и обычный сахар (сахароза). Однако он примерно в 200 раз слаще сахарозы, и поэтому для достижения одного и того же вкусового эффекта его требуется соответственно в 200 раз меньше. Именно поэтому его называют низкокалорийным подсластителем. В отличие от сахарина у него отсутствует неприятный привкус. [c.284]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Структура 6-1 предпочтительнее, как следует из данных ЯМР и изотопного обмена протон — дейтрон, и гидролиз протекает с выходом 20%. Опять-таки о ионом кобальта связывается сначала М-конец, а затем карбонил амидной связи. у-Карбоксильпая группа аспарагиновой кислоты может участвовать в гидролизе, способствуя стабилизации комплекса. [c.357]

Таким образом, бимолекулярные стадии ферментативных реакций, для которых величины констант скоростей лежат в диапазоне 10 — 10 М -с , должны быть отнесены к реакциям, контролируемым диффузией реагентов в растворе. Как видно из табл. 34, в большинстве случаев константы скорости образования фермент-субстратных комплексов (к ) ниже этого предела. Это связано, как правило, со стерическими затруднениями, которые накладывает структура активного центра на скорость процесса комплексообразования (см. 7 гл. I). На это указывает, в частности, высокая чувствительность этой константы скорости к структуре органического лиганда. Например, введение в аспарагиновую кислоту а-метильной группы почтив 10 раз уменьшает константу скорости комплексообразования этого субстрата с активным центром аспартатаминотрансферазы (см. табл. 34). [c.271]

В медных комплексах аминокислот оказалось возможным осуществлять стереоспецифичные обмены лигандов. Так, если медный комплекс 1-аланина смешать с рацемической аспарагиновой кислотой, то образуется медный комплекс С-аспара-гиновой кислоты [65]. [c.107]

Его элюцию острым пиком осуще-ствляли тем же буфером с добавлением 1 мМ аспарагиновой кислоты и 0,1 мМ АТР. Аспарагиновая кислота без АТР, как и АТР без аспарагиновой кислоты, фермента с колонки не снимали. Интересно отметить, что в присутствии 1 мМ АТР фермент не элюировался, а в 10 раз меньшая концентрация кофактора обеспечивала (в сочетании с аспарагиновой кислотой) весьма успешную элюцию. По-видимому, избыток АТР ингибирует образование фермент-субстратного комплекса в растворе. [c.431]

Это, наверное, самая неопределенная структура. Единственное, что можно сказать о ней — то, что это комплекс из нескольких полипептидных цепочек, связанных между собой самыми различными связями как слабыми водородными и ионными, так и прочными ковалентными, включая дисульфидные, сложноэфирные и амидные. Типичным случаем четвертичной структурной организации белка является молекула гемоглобина, состоящая из четырех полипептидных цепочек, связанных между собой водородными, гидрофобными и ионными связями. Особую роль выполняют ионные связи между аспарагиновой кислотой с одной стороны, лизином и аргинином с другой стороны — они образуются только в дезок-сигемоглобине и разрываются при ок-сигенировании атома железа. В свою очередь, гемы связаны с белковыми [c.99]

Группой исследователей, работающих в Бетесда [135], недавно установлено, что для глутаминовой и аспарагиновой кислот и их амидов справедливы общие закономерности, выявленные в работах Пфейфера и Кристелейта. Если рассчитать, какая часть дисперсии оптического вращения приходится на долю а-центров медных комплексов аминокислот с двумя асимметрическими центрами (треонин, пролин и др.). то окажется, что эти кислоты также подчиняются указанным выше правилам. [c.338]

Ключи к познанию действительного механизма катализа лежат в структурных исследованиях. В описанной выше модели комплекса фермент-(NAG)e только две каталитические группы располагаются вблизи расщепляемой гликозидной связи. Это карбоксильные группы глутаминовой кислоты-35, которая, как полагают, в активном ферменте находится в СОгН-форме, и аспарагиновой кислоты-52, находящейся предположительно в виде иона СО . Первая из этих групп расположена вблизи кислорода уходящей группы и действует, согласно общепринятым представлениям, в качестве общего кислотного катализатора, способствуя удалению уходящей группы скорее в НО-форме, чем в форме 0 1путь (а) на схеме (54) [133, 143]. Согласно другой гипотезе путь (б) , карбоксилатная группа может выступать в роли нуклеофила, образуя ковалентный интермедиат (90), гидролизующийся скорее всего по ацетальному, а не по сложноэфирному центру, поскольку известно, что при этом сохраняется конфигурация гликозидного центра [144]. В настоящее время не существует каких-либо убедительных данных, позволяющих подтвердить или опровергнуть каждый из представленных на схеме (54) механизмов ]141]. [c.532]

Как видно из представленных выше относительных скоростей гидролиза этилового эфира о,ь-феиилаланина, действие иоиов меди ие определяется простыми электростатическими эффектами и скорее всего отражает наличие суперкислотного катализа. Однако в случае сложных эфиров гистидина, цистеина и аспарагиновой кислоты скорость катализируемого ионами меди (II) гидролиза лишь в сто раз выше скорости гидролиза нейтральных субстратов. В этих случаях ион металла может образовывать хелатный комплекс, координируясь с двумя донорны-ми центрами, но не затрагивая сложноэфириую связь. Поэтому величину каталитического эффекта можно объяснить в рамках только электростатических представлений. Очевидно, что суперкислотный катализ проявляется только тогда, когда одним из двух донорных центров, с которыми комплексуется ион металла, выступает карбонильный кислород сложноэфирной связи. Следует отметить, что хотя эти реакции не представлены полностью, в ходе всех процессов происходит регенерация ионов двухвалентной меди. [c.226]

Установлено, что действующими веществами каланхое является комплекс веществ кислотного характера (органические кислоты), в том числе аминокислоты, полисахариды, флавоноиды, катехипы, микроэлементы и др.). Наличием этих соединений в значительной мере обусловлено нротивовоснолительное и усиливающее регенерацию тканей действие. Проведен аминокислотный анализ и подтверждено наличие 12 аминокислот аспарагиновая кислота, треопип, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин, фенилаланин, гистидин, изолейцин, аргинин основные органические кислоты - яблочная, лимонная, щавелевая. [c.48]

Комплекс Си + — аргинин добавки аланина и глутаминовой кислоты повышают активность комплекса глицин и серии действуют подобно аланину, аспарагиновая кислота действует сильнее, а гистидин и лизин слабее аланина [930] [c.1290]

Желательно наличие в средах всего набора аминокислот— аланина, аргинина, аспарагиновой кислоты, вали-на, гистидина, глутамино,вой кислоты, глицина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, пролина, серина, треонина, триптофана, тирозина, фенилаланина, цистеина. Однако не все аминокислоты нужны для развития различных микробов. Наряду со свободными аминокислотами некоторые бактерии нуждаются в комплексах аминокислотных остатков — пептидах, пептонах и других белковых веществах. [c.61]

Для выделения аминокислот используют различные методические приемы — изоэлектрическое осаждение, выделение в виде солей, сложных эфиров, хлоргидратов, солей сульфокислот, электродиализ, ионофорез. Широкое применение получили методы осаждения аргинина в виде флавианата, глутаминовой кислоты — в виде хлоргидрата, аспарагиновой кислоты — в форме тригидрата медной соли, метионина — в виде ртутного комплекса [116, 494—496]. [c.91]

Кобальт может быть определен в форме комплекса с эти-лендиамином по анодной волне и, вероятно, в присутствии № [61], 2п и других металлов (хотя автор на это и не указывает). Аминокислоты являются хорошими комплексообразующими веществами для Си, N1 и других металлов. В полярографии используют аспарагиновую кислоту и аланин для определения Си [62] и гистидин, -аргинин и метионин для определения N1, При этом комплексы N1 восстанавливаются в две ступени. Первая соответствует восстановлению комплекса, а вторая — восстановлению N1. С аспарагиновой и глутаминовой кислотами N1 образует комплексы, восстанавливающиеся в одну ступень [63]. [c.377]

Наряду с соответствующими производными ряда простых аминокислот получены также -( -метоксифенилазо)-бензил-оксикарбонильные производные ь-аргинина (ацилирование в смеси едкого натра с бикарбонатом натрия), р-метилового эфира ь-аспарагиновой кислоты, у-метилового эфира ь-глутамино-вой кислоты и Ы -бензил-г-гистидина [2037]. Ы -Защищенный лизин синтезирован через медный комплекс, а соответствующий метиловый эфир получен с помощью Ы-карбоксиангидрида, приготовленного из Ы -защищенного лизина и фосгена [2033]. Благодаря окраске, присущей такого рода Ы-защищенным аминокислотам и пептидам, оказывается возможным их непосредственное обнаружение и количественное определение при [c.63]

Применение М -тозиллизина. Сваллоу и сотр. [2244], исходя из а- или Р бензилового эфира карбобензокси-ь-аспарагино-вой кислоты и хлоргидрата бензилового эфира Ы -тозил-ь-лизи-на и применяя метод смешанных ангидридов, получили Ы -(ь-ас-партил-а-)-ь-лизин и Ы -(ь-аспартил-р-)-ь-лизин. Защитные группы удаляли гидрогенолизом и последующей обработкой натрием в жидком аммиаке. Первое соединение можно также получить из ангидрида карбобензокси-ь-аспарагиновой кислоты и медного комплекса ь-лизина. При аминолизе этого ангидрида бензиловым эфиром Ы -тозил-ь-лизина в смеси этилацетата с водным раствором бикарбоната калия образуется смесь а- и Р-изомеров. [c.213]

Кислые аминокислотные остатки при физиологических значениях pH несут единичный отрицательный заряд. Поэтому они могут участвовать в ионных взаимодействиях. Эти остатки определяют отрицательный вклад в общий заряд белковой молекулы. Они могут также участвовать в образовании водородных связей. Неионизированная карбоксильная группа служит хорошим донором водорода, а карбоксилат-ион — хорошим актептором. Амиды, образуемые этими карбоксилатными группами (остатки глутаминовой и аспарагиновой кислот), могут участвовать в образовании водородных связей точно так же, как и амидные группы полипептидной цепи. Карбоксилатные группы могут также принимать участие в образовании клешневидных комплексов с ионами металлов, которые нередко прочно связаны с белками. [c.22]

Открытие витамина В12, как было уже упомянуто в главе о микроэлементах, связано с изучением причин возникновения анемии скота в определенных местностях, почва которых содержала недостаточное количество кобальта. Изучение свойств ци-анкобаламина показало, что этот витамин необходим для нормального течения процессов кроветворения. Ряд биологических процессов катализируется производными витамина В12 существует целая группа соединений, сходных с ним по общему типу строения молекулы и называемых кобамидными ферментами они ускоряют процессы изомеризации аминокислот (например, перестройку глутаминовой кислоты в аспарагиновую кислоту), метилирование аминокислот, синтез пуриновых и пиримидиновых оснований, синтез белка, обмен углеводов. Большое число реакций, управляемых соединениями кобальта, делает эти комплексы жизненно важными. Сам по себе витамин В12 не является коферментом функции коферментов выполняют кобамидные коферменты, причем образование этих производных из витамина В12 идет через несколько стадий, в которых участвуют коферменты ФАД и НАД В конечном продукте вместо группы СЫ содержится дезоксиаденозил [c.133]

Следует заметить, что метионин может координироваться к мягким ионам металлов, например Рс1(П) и Нд(П), через атом серы. Перрин [92, 93] коррелировал константы устойчивости комплексов Ре2+ и Ре + с аминокислотами (приведенные в табл. 2.12) с величинами рКа их групп —N1 2 (разд. 2.2.1). Эти данные подчиняются уравнению (6) при а = 0,4 для Ре -ь и а=1,8 для Ре +. Это большое различие в наклоне а указывает, что величины 1 /С комплексов Ре + являются значительно более чувствительной функцией рКа, чем величины 1 /С комплексов Ре +. На основе отклонения зависимости gK — рКа от линейной Перрин предположил, что двухзарядный анион аспарагиновой кислоты в его комплексах с Ре2+ и Ре -ь проявляет существенную тридентат-ность. Из данных табл. 2.12, по-видимому, следует, что это относится также к комплексам с 2п +. Другие данные [94, 95] указывают, что аспарагиновая кислота ведет себя как тридентатный лиганд по отношению к Сц2+ и N 2+ рентгеноструктурные исследования [96] комплексов аспарагиновой кислоты с Со +, N 2+ и 2п + ясно указывают, что в твердом состоянии она присоединена как тридентатный лиганд. Рентгеноструктурные исследования [96] показали также, что в противоположность этому глутаминовая кислота координируется через одну группу —Гч Нг и через одну —СОггруппу к одному иону металла, в то время как другая группа —СОг присоединяется к другому иону металла (разд. 4.2, тип г). В растворе (на основании данных, полученных в работах [94, 95]) вторая группа —С0 остается несвязанной. Как показывают константы устойчивости (табл. 2.12), глутаминовая кислота ведет себя преимущественно как бидентатный лиганд, за исключением комплексов с Ре +. [c.123]

Образование Р-аланина при а-декарбоксилировании аспарагиновой кислоты, протекающее под влиянием фосфопиридоксалевых ферментов, указывает на генетическую взаимосвязь витаминов группы Be с другим компонентом комплекса витаминов В — пантотеновой кислотой [c.152]

Способность выполнения ряда специфических функций, возникшая в процессе длительной эволюции нервной системы, отразилась также на формировании ее особого химического состава и определенной специфики метаболизма. Здесь можно отметить и высокую концентрацию в нервной ткани липидных веществ, в частности липопротеидных и липонуклео-протеидных надмолекулярных комплексов и огромные скорости протекания метаболических процессов и исключительную интенсивность потребления энергии и связанное с этой особешюстью весьма эффективное использование ряда аминокислот в качестве источников энергии и исключительное развитие биохимических аппаратов образования аминокислот из глюкозы и наличие множества альтернативных путей превращения веществ, выполняющих в деятельности нервной системы особо важную роль и развитые механизмы пространственного разобщения метаболитов, отличающихся по обменной активности и необычные механизмы транспорта биологически важных веществ но отросткам нейронов на периферию клетки и специфическую локализацию в нервной ткани таких соединений, как протеолипиды, некоторые виды ганглиозидов, ГАМК, К-ацетил-Ь-аспарагиновая кислота и др. и высокую активность био- [c.19]

Таким методом было осуществлено частичное разделение -аланина с использованием кобальтового комплекса -аспарагиновой кислоты Оптическая чистота изомеров составила 25,6%. Болес успешным оказалось разделение на изомеры /) -аспарагиновой кислоты путем реакции стерео-селективного обмена с медными 1шмплексами О- и -аланина, и Ь-глутаминовой кислоты и -иролина Для разделения смешивали водные растворы медного комплекса -аланина и избытка ) -аспарагиновой кислоты. При стоянии из фильтрата выпадали кристаллы медного комплекса -аспарагиновой кислоты, которые растворялись затем в соляной кислоте и обрабатывались сероводородом. При использовании медного комплекса )-аланина получают соответственно медный комплекс -аспарагиновой кислоты. Оптическая чистота выделенных таким образом О-и -изомеров аспарагиновой кислоты достигает 95—100%. [c.59]

Объектами определении бериллия могут быть как природные материалы, так и продукты нх переработки, содержащие щелочноземельные элементы [1]. Прямое комплексометрическое титрование является одним из достаточно точных и чувствительных методов массовых химических анализов [2]. Однако известные в настоящее время титранты не отличаются высокой избирательностью или образуют с бериллием малоустойчивые комплексные соединения [3]. В связи с этим, ассортимент органических реактивов на ионы Ве(П) не включает подобного рода реагенты [4]. С другой стороны — литературные данные [5] свидетельствуют о том, что аснарагинаты бериллия, в отличие от аналогичных комплексов Mg, Са, Sr и Ва, имеют прочные пяти- и шестичлен-иые циклы. Последнее обстоятельство дает возможность использовать аспарагиновую кислоту как селективный реагент по отнощению к бериллию. [c.85]

В настоящее время известны трехмерные структуры трех аспартатных протеиназ ретровирусов HIV-1, RSV, BMV и трех комплексов ШУ-1 протеиназы с субстратоподобными ингибиторами U-85548e, JG-365 и MVT-101 (табл. 1.1). Все они являются димерами, структурно родственными друг другу и аспартатным протеиназам из других источников. Более того, можно считать, что се известкые протеиназы имеют совпадающие по геометрии активные центры (подразумевается непосредственное место сорбции расщепляемой пептидной группировки). На это указывает количественная близость (практически совпадение) в молекулах ферментов расстояний между соответствующими атомами двух функциональных остатков аспарагиновой кислоты (табл. 1.2). Таким образом, следует заключить, что ферментативные реакции аспартатных протеиназ позвоночных, микроорганизмов и ретровирусов имеют одинаковые стартовые условия и, следовательно, должны протекать по одному и тому же, а именно основному, типу катализа. [c.87]