Ингибирование субстратом

Ингибирование субстратом при высоких его концентрациях также будет наблюдаться, если тройной комплекс SES сохраняет активность, но меньшую по сравнению с фермент-субстратным комплексом ( 3 < 1) [c.236]

Рис. 92. Ингибирование субстратом гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой

Ингибирование субстратом при высоких его концентрациях будет также наблюдаться, если тройной комплекс ЕЗг будет обладать активностью, но меньшей по сравнению с фермент-субстратным комплексом (Р < 1, схема 6.5). [c.112]

Откладывая данные табл. 1 в координатах (и, log [S]o), получаем кривую в виде симметричного колокола (рис. 53). Уменьшение скорости реакции при значительном увеличении концентрации субстрата (правая ветвь кривой) указывает на ингибирование субстратом, а симметричность полученного колокола свидетельствует о том, что образующийся при связывании дополнительной молекулы субстрата тройной комплекс ES2 является неактивным (см. теоретическую часть настоящей главы). Таким образом, кинетические данные соответствуют схеме реакции [c.127]

Рис. 59. Ингибирование субстратом гидролиза монофенилфосфата, катализируемого щелочной фосфатазой. Пунктирная кривая является теоретической при условии образования неактивного фермент-субстратного комплекса состава ЕЗа

Неконкурентное ингибирование субстратом — вторая молекула субстрата дает неактивный комплекс с Е [c.192]

В случае фермента, для которого характерно ингибирование субстратом (рис. 2, 6), оптимальной концентрацией субстрата является та концентрация, при которой скорость реакции максимальна (точка перегиба на экспериментальной кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата). [c.27]

Следует указать, что неконкурентное ингибирование также может быть обратимым и необратимым, поскольку отсутствует конкуренция между субстратом и ингибитором за активный центр. Примеры необратимого ингибирования приведены ранее. При обратимом неконкурентном ингибировании субстрат S и ингибитор I связываются с разными центрами, поэтому появляется возможность образования как комплекса EI, так и тройного комплекса EIS последний может распадаться с освобождением продукта, но с меньщей скоростью, чем комплекс ES. [c.150]

Интересной особенностью некоторых реакций с участием одного субстрата является то, что скорость возрастает до максимума, одпако затем уменьшается по мере того, как концентрация субстрата возрастает. Этот эффект отнесен к ингибированию самим субстратом. Возможно, речь идет о конкурентном ингибировании субстрат может соединиться с соответствуюш,им местом в активном центре, но с фиксированной неправильной ориентацией. Однако замена [По па [8]о в уравнении (9) приводит к уравнению [c.124]

Рис. 18. Ингибирование субстратом (лейцином) при окислении лейцина с метиленовой синью в качестве акцептора водорода [1].

Рассмотрим сначала стационарную кинетику ингибирования субстратом простейшей по механизму ферментативной реакции. Пусть имеется стационарная система, в которой, помимо одного активного комплекса Е8, образуется один неактивный комплекс состава ЕЗг [c.93]

Сообщества, в которых параметры роста одного или нег скольких его членов изменяются так, что получается болев конкурентоспособное сообщество, устойчивое к изменениям среды. Такое сообщество может стать менее чувствительным к ингибированию субстратом и приобрести способность справляться с перегрузками, возникающими в очистных системах. [c.285]

Обратимся теперь к жидкой фазе и рассмотрим потенци-альные возможности ее повторного использования. Следует подчеркнуть, что все микробиологические процессы протекают при относительно низких концентрациях микроорганизмов субстратов, питательных вешеств и продуктов в культуральной среде. В них расходуется большое количество воды, в которой эти микроорганизмы, субстраты, питательные вещества и продукты диспергированы или растворены. Концентрация микробов обычно лимитируется такими факторами, как ингибирование субстратом, питательными веществами или продуктами, а в аэробных процессах — скоростью транспорта кислорода. Однако в технологических системах с рециркуляцией биомассы могут иметь место и очень высокие концентрации микроорганизмов, [c.455]

Тип 3 перекрестное ингибирование. Этот тип ингибирования, как упоминалось выше, объединяет типы 1 и 2. Различают три ситуации, в которых ингибитором является чужеродная частица, продукт реакции или сам субстрат. Последний случай так и называют ингибирование субстратом . [c.70]

Тип зв ингибирование субстратом. Активный интермедиат связывает еще одну молекулу субстрата, что приводит к образованию неактивного комплекса [c.71]

Рис. 3-8. Ингибирование субстратом. Пунктирная линия в части а относится к реакции без ингибирования субстратом.

Как ингибирование субстратом, так и ингибирование продуктом могут рассматриваться как случаи неконкурентного ингибирования. Для ингибирования субстратом, лимитирующим рост, I может быть заменено в уравнении (3.13) на с, так что уравнение (3.15) примет вид [c.96]

При ингибировании субстратом, лимитирующим рост, с > > Кс, так что уравнение (3.16) может быть упрощено до выра- [c.96]

Фиг. И. Ошибочная ориентация и ингибирование субстратом.

Л —нормальное взаимодействие В —ошибочная ориентация В — классическое ингибирование субстратом. Заштрихованные участки представляют поверхность молекулы фермента. Объяснение см. в тексте. [c.77]

Представления о том, что отдельные молекулы субстрата могут давать неактивные комплексы с ферментами, далеко не новы. Они используются в некоторых [5—7] (хотя, к сожалению, далеко не во всех) работах, посвященных проблеме ингибирования фермента субстратом. Полное рассмотрение ингибирования субстратом должно включать как механизмы ошибочной ориентации, так и более часто обсуждаемый в литературе механизм ингибирования вследствие связывания ферментом двух молекул субстрата (фиг. 11,В) . Исследование этого последнего механизма приводит к очевидным кинетическим следствиям. Скорость образования неактивного комплекса, содержащего две молекулы субстрата, пропорциональна квадрату концентрации субстрата. Член, характеризующий образование такого комплекса, входит в уравнение скорости реакции в форме [c.79]

При графическом представлении зависимости от Л" наклон прямой не связан с членами, содержащими В. Аналогично прямые ио =/(В ) имеют один и тот же наклон при различных значениях А. Таким образом, прямые, выражающие зависимость от обратной концентрации одного из субстратов варьируемый субстрат) при различных постоянных концентрациях другого субстрата фиксированный субстрат) параллельны. Характерность таких графиков для механизмов с замещением фермента показана на большом числе примеров, а существующая в настоящее время строгая теория кинетического анализа в принципе позволяет исключать в таких случаях все другие мыслимые формы механизмов. Было также показано, что, даже если допустить образование тупиковых комплексов (т. е. непродуктивных комплексов В с Е и А с ЕК) в механизме с замещением ферментов, идентификация этой формы механизма не становится менее надежной [11]. Такое характерное двойное конкурентное ингибирование субстратами может даже значительно облегчить обнаружение замещенных форм фермента [12]. [c.132]

Полученные кинетические данные характерны для механизма с замещением фермента, при котором два субстрата мешают друг другу. Никакой механизм с образованием тройного комплекса — включающий или не включающий конкурентные процессы ингибирования субстратом — не может давать такой кинетики. [c.151]

Ингибирование субстратом приводит к экстремальной зависимости скорости от концентрации субстрата (рис. 4, а, б). Экспериментально активация субстратом проявляется в увеличении скорости реакции при повышенных концентрациях субстрата (рис. 4, в, г). Оба этих эффекта обычно объясняют образованием тройного комплекса фермент — субстрат — субстрат, отличаю- [c.21]

Если а>1, уравнение (1.52) объясняет эффект активации субстратом, если а< 1 — эффект ингибирования субстратом. Ес- [c.22]

Ингибирование субстратом. Согласно уравнению Михаэлиса — Ментен (6.8), при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции гиперболически возрастает, стремясь к своему предельному значению. Однако в ряде случаев при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции проходит через максимум и затем уменьшается (рис. 88). Обычно подобный тип зависимости v от [S] можно количественно описать исходя из предположения об образовании тройного комплекса SES, не обла-даюш,его ферментативной активностью [c.235]

Рис. 88. Ингибирование субстратом в реакции трансметилирования, катализируемой фенилэтаноламин-N-метилтрансферазой [37]

Рис. 53. Ингибирование субстратом в реакции трансметилирования. катализируемого фенилзтанол-амин-Н-метилтрансферазой

Рис. 57. Обработка кинетических данных по неполному ингибированию субстратом реакции гидролиза О- (беизоилглицин) -2-оксиизовалериа-новой кислоты, катализируемой карбоксипептидазой А

Рис. 56. Ингибирование субстратом реакции гидролиза 0-бензоилглицин-2-оксиизовалериановой кислоты, катализируемой карбоксипептидазой А, Пунктирными линиями проведены ось симметрии кривой и правая ветвь теоретической кривой зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при условии

Ингибирование субстратом обнаруживается на графике Лайнуивера—Бэрка по следующему признаку, по мере того как l/[S)o [c.124]

Кинетические исследования реакции эпоксидирования МОГ гидропероксидом проводилось при температурах (80---100)°С. Концентрация моноокиси и ГПТБ изменялась соответственно от 0,5 до 7,0 и от 0,25 до 1,5 моль/л. Количество катализатора резината молибдена составляло 6- 10 моль/л. Определение частных порядков по ГПТБ и катализатору показало зависимость, аналогичную эпоксидированию октадиена-1,7 [2]. Одиако, при определении частного порядка по МОГ наблюдается более сложная зависимость скорость реакции эпоксидирования при изменении копцентрации от 0,5 до 4,0 моль/л возрастает до максимума, а затем уменьшается по мере увеличения концентрации МОГ (рис. 2). Такая зависимость характерна для случаев ингибирования субстратом и наблюдалась ранее при эпоксидировании аллилового спирта [3]. Линейный характер зависимости 1 п = / [МОГ] ири малых концентрациях моноокиси свидетельствует о первом порядке реакции и по этому реагенту. С учетом того, что моноокись является субстра- [c.20]

Установление строгой корреляции между координационным окружением, d-электронной конфигурацией металла и пептидазной активностью в настоящее время затруднено из-за неопределенности в стереохимии координации Ni(II)-зaмeщeннoгo фермента. Поскольку эффективность гидролиза пептидов отражает многочисленные кинетические и структурные факторы, такие, как координация карбонильного атома кислорода ионом металла, присоединение субстрата к боковым цепям аминокислот в области активного центра, доступность молекулы растворителя, ингибирование субстратом и продуктом, и все эти факторы могут по-разному зависеть от искажений, вызванных замещением иона металла, могут быть рассмотрены только некоторые основные свойства гидролиза [c.92]

За исключением случая ингибирования субстратом, когда, как и в односубстратных реакциях, с субстратом могут связываться две формы фермента. [c.130]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология