Белки молока, аминокислотный соста

Биологическая ценность пищевого белка зависит, как было указано выше, от степени его усвоения организмом, т. е. от соответствия между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков тела. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Поэтому в суточном рационе человека примерно поло- [c.360]

Питательные свойства белков можно оценить с помощью двух характеристик-хил< ческой ценности и биологической ценности. В первом случае после полного гидролиза определяют аминокислотный состав белка и сравнивают его со стандартом-белком, полученным из молока и яиц. При этом определяют потенциальную химическую ценность белка. Мерой биологической ценности белка служит величина, обратно пропорциональная количеству данного белкового продукта, которое необходимо для поддержания азотистого баланса у взрослого человека или экспериментального животного, т. е. состояния, при котором количество поступающего в организм азота точно соответствует его количеству, выводимому с мочой и калом. Если в данном белке есть все незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях и все они могут всасываться в кишечнике, то биологическая ценность такого-белка условно принимается равной 100. Для полностью перевариваемых белков с неполным содержанием аминокислот или с полным содержанием аминокислот, но не полностью перевариваемых это значение будет заведомо ниже. В соответствии с этим критерием биологическая ценность белка, в котором отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, будет равна нулю. Если белок характеризуется низкой биологической ценностью, он должен присутствовать в пище в очень больших количествах, чтобы обеспечить потребности организма в незаменимой аминокислоте, содержание которой в таком белке минимально. Остальные аминокислоты будут поступать в организм при этом в количествах, превышающих его потребности. Лишние аминокислоты будут подвергаться в печени дезаминированию и превращаться в гликоген или жир либо просто сгорать в качестве топлива. [c.824]

Так как аминокислотный состав различных белков варьирует (см. табл. 1) в широких пределах, то можно было ожидать значительных отличий в содержании аминокислот при различных рационах. Однако анализ важнейших продуктов питания показывает, что общее содержание аминокислот в смеси белков хорошо сбалансировано и колеблется в небольших пределах. Белки молока, сыворотки, яиц, мяса, рыбы, мозга, проростков зерна, соевых бобов и фибрина содержат 1—2% цистина и цистеина, 5—7% аргинина, 2—3% гистидина, 5—8 о/о лизина, 3—5% тирозина, 1—2% триптофана, 4—6% треонина, 4—6% валина, 10—20% лейцина и 3—5% изолейцина [45]. Очевидно, белки всех этих пищевых продуктов могут заменять друг друга в [c.369]

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ НЕКОТОРЫХ БЕЛКОВ МОЛОКА [15, 16, 38, 82, [c.245]

В табл. 3 приведен аминокислотный состав белка женского молока и других белков. Коровье молоко по составу хотя и близко к этому эталону, но все же отличается от него. Животные белки (яйца, мясо) довольно удовлетворительны, растительные же белки содержат меньше незаменимых аминокислот, а в некоторых случаях наблюдается острый дефицит одной или нескольких из них. Например, пшеничная мука содержит всего треть оптимального количества лизина, в дрожжах мало метионина и лейцина, в горохе мало триптофана и метионина, а в сое — лейцина. [c.496]

По своему аминокислотному составу белки могут быть разными. Наиболее близок к потребности человека аминокислотный состав белка женского молока. Мало отличается от него творог (казеин), приготовленный из коровьего молока. [c.513]

Точное изучение конечных аминокислот может явиться методом характеристики химических различий, обусловливающих биологическую специфичность белков. В особенности желательно было бы иметь показатели различий или сходства между белковыми молекулами, которые были бы более точными, чем аминокислотный состав. Имеющиеся в настоящее время аналитические методы не позволяют решить, например, вопрос, отличаются ли между собой молекулы казеина из молока коров различных областей. [c.214]

Существует международный условный стандарт аминокислотного состава полноценного белка, отвечающего физиологическим потребностям организма. По этому стандарту в состав полноценного белка должно входить не менее 31,4 % незаменимых аминокислот, остальные аминокислоты могут быть заменимыми. Требованиям этого стандарта наиболее полно удовлетворяет белок куриного яйца. Белки растительного происхождения, как правило, менее полноценны по сравнению с белками животного происхождения. По-видимому, справедливым является следующее положение чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к аминокислотному составу белка организма, тем выше его биологическая ценность. Белками богаты главным образом животные (мясо, рыба, молоко) и только некоторые растительные (горох, соя) продукты (табл. 12.4). В остальных продуктах питания белки содержатся в минимальных количествах. [c.372]

В последние десятилетия усилился интерес к микроорганизмам как источнику кормового и пищевого белка. И это не случайно, так как по качеству белка, содержанию витаминов и микроэлементов кормовые дрожжи и некоторые другие микроорганизмы значительно превосходят традиционные растительные корма. Широкое применение кормовых продуктов микробиологического синтеза сократит расход ценных пищевых продуктов (молока, зерна) на нужды животноводства. Добавка продуктов микробиологического производства к обычно применяемым растительным кормам позволит сбалансировать их аминокислотный состав, что значительно повысит коэффициент полезного действия кормов. [c.3]

Для характеристики сбалансированности аминокислотного состава белков Всемирная организация здравоохранения рекомендует принять в качестве эталонного аминокислотный состав белков куриных яиц или женского молока (ВОЗ, 1966). Их аминокислотный состав очень близок и является наиболее благоприятным для человека. [c.550]

Молекулярный вес отдельных аминокислот колеблется от 75 (глицин) до 240, а для бром- и иодсодержащих почти до 800. Величина среднего молекулярного веса аминокислот у большинства белков оказывается приближенно равной 110, следовательно в состав белков входят преимущественно простые а-аминокислоты. Исходя из такого среднего молекулярного веса, можно подсчитать, что для белков с наименьшим молекулярным весом—около 17000 (например, для альбумина молока и для миоглобина мышц) число аминокислотных остатков все же должно быть не менее 150, а для более сложных белков значительно больше, например для яичного белка с М = 43000—около 400, а для гемоглобина крови с >60000—около 500. [c.172]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма. Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для обеспечения биосинтеза необходимого количества эвдогенных белков человеку потребуется значительно больше растительных белков, чем животных. [c.416]

В плазме крови человека содержится до 7% белковых веществ около 50% из них составляет сывороточный альбулин, 15% —а-глобулин, 19% — р-глобулин, 11% —f-глобулин и примерно 5% — фибриноген. Все названные фракции — гетерогенны, в особенности гетерогенен класс соединений, представляющих собой -глобулин, который содержит десятки различных белков. Все белки крови широко изучаются, биологические функции их весьма важны, многие из них очищены и довольно детально охарактеризованы. Среди белков молока следует назвать казеин, лактальбумин и а-лактоглобулин. Казеин может быть разделен на несколько фракций — а-, р- и у-казеин их аминокислотный состав различен. По количеству (комплексу) входящих в его состав незаменимых аминокислот казеин является наиболее полноценным из известных белков. [c.37]

КАЗЕИН — фосфопротеид, главный белковый ком-понент молока. Мол. вес К., по имеющимся данным, колеблется в пределах от 30 ООО до 400 ООО. К. практически нерастворим в воде и органич. растворителях, растворяется в водных р-рах солей и разб. щелочей, из Ж-рых выпадает в осадок при подкислении. Иаоэлек-трическая точка К. при pH 4,6—4,7. Аминокислотный состав К. из коровьего молока (в г на 100 г белка) [c.173]

После обработки казеина человека реннином образуется вещество, которое очень похоже на все ранее исследованные казеиногликопентиды его аминокислотный состав приведен в табл. 5. С-Концевой аминокислотой этого вещества, по-видимому, является валин. Содержание сахаров очень велико 8,37% галактозы, 6,36% галактозамина, 1,26% N-aцeтилнeйpaминo вой кислоты [67]. Мальпресс [75] сообщил, что казеин молока человека содержит 2,1% сиаловой кислоты. После обработки реннином и удаления белка 12%-ной трихлоруксусной кислотой около 50% сиаловой кислоты переходит в надосадочную жидкость. [c.53]

К. содержит ок. 1% фосфора, входящего в состав фосфорной к-ты, этерифицирующей оксигруппы окси-амииокислот К. Выделяют К. из молока, в к-ром он содержится в количество 2,5—4,5%. Способы выделения К. основаны на осаждении этого белка в кислой сроде. К. пе является однородным белком и может быть раздедген на ряд фракций, названных а-, Р- и у-казеииами. Эти фракции отличаются друг от друга но аминокислотному составу и электрофоретич. подвижности. В состав К. из коровьего молока входит 75Уо а-К., 22% Р-К.. 3% у-К. [c.173]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология