Внутриклеточные структуры локализация ферментов

Мы видели, что каждый фермент катализирует только одну какую-либо стадию в цепи последовательных реакций. Поэтому любой процесс распада или синтеза соединений в растительной клетке, который идет в несколько стадий, требует для осуществления координированной системы ферментов. Такая координация ферментных систем -в клетке обусловлена специфичностью действия фер ментов, а также тем, что они адсорбированы на определенных внутриклеточных частицах. Изучение локализации ферментов в клетке показало, что ферменты, катализирующие отдельные циклы реакции, связаны с определенными клеточными структурами. Так, дыхательные ферменты связаны в основном с митохондриями, ферменты, принимающие участие в процессе анаэробного распада углеводов (стр. 154), находятся в растворимой фракции клетки и т. д. [c.72]

Таким образом, живая клетка отнюдь не просто мешок с ферментами , это высокоорганизованная система, содержащая много сложных видимых структур знакомство с локализацией различных ферментов внутри клетки, с той связью, которая существует между ферментами и этими структурами, очень важно для понимания жизнедеятельности клетки. Простое экстрагирование ферментов из измельченной ткани дает мало сведений об их принадлежности к той или иной внутриклеточной структуре. [c.83]

Почти все имеющиеся в нашем распоряжении сведения о внутриклеточной локализации ферментов получены в результате исследования препаратов отдельных клеточных структур, выделенных методом дифференциального центрифугирования. Если суспензию клеток подвергнуть центрифугированию при очень высоких скоростях, то можно разрушить клеточную мембрану, не нарушив при этом целостности ядра и цитоплазматических частиц. Различные структурные компоненты такого гомогената оседают при центрифугировании при разных скоростях (прежде всего вследствие различий в размере см. табл. 12.1) и благодаря этому могут быть разделены в результате нескольких последовательных этапов центрифугирования, обычно при возрастающем числе оборотов. Ресуспендируя полученные осадки и вновь центрифугируя их, удается в конечном счете получить несколько довольно гомогенных фракций. Важное значение имеют также различия в плотности соответствующих структур, что позволяет разделять фракции с помощью центрифугирования в градиенте плотности. Эти фракции получают в достаточном количестве и присутствующие в них ферменты определяют обычными методами. [c.86]

Локализация ферментов во фракциях внутриклеточных структур [c.87]

Биосинтез различных жирных кислот, отличающихся по длине и структуре углеродной цепи и степени насыщенности, имеет существенные особенности. Это проявляется в химических превращениях субстратов, наборе ферментов, катализирующих эти превращения, а также во внутриклеточной локализации процесса синтеза. В отличие от окисления жирных кислот, он происходит не в митохондриях, а преимущественно в цитоплазме клеток. [c.202]

При решении вопросов об особенностях функционирования и регуляции активности ферментов in vivo существенно важным следует считать влияние внутриклеточных структур, например мембран, на характер проявления каталитических свойств ферментов. Для целого ряда ферментов установлена способность к изменению внутриклеточной локализации вследствие существования динамического равновесия между связанной с мембранами и свободной формами ферментов. В результате нековалентной адсорбции на мембране возможны конформационные изменения ферментов, сопровождающиеся модификацией кинетических свойств, а следовательно, и каталитической эффективности. [c.373]

Доля ферментов, которые успешно выведены из раствора (за исключением их активных участков) благодаря компартментализации, несомненно, очень велика. Например, при изучении локализации ферментов у эукариотического одноклеточного организма Еиц1епа оказалось, что ни один нз исследованных ферментов не находится в растворенном состоянии в цитозоле. Многие ферменты до сих пор называют растворимыми , но в действительности это просто означает, что методы, применявшиеся при их изучении, не были достаточно мягкими , чтобы исключить отрыв фермента от внутриклеточной структуры, к которой он в нормальных условиях прикреплен. [c.117]

Весьма часто для исследования внутриклеточной локализации ферментов анализируют структуры и органеллы, получаемые при дифференциальном центрифугировании суспензии разрушенных микроорганизмов. При использовапии этого приема было показано, что в спорах Вас. ereus эсто-разы локализированы в цитоплазме, тогда как у спор Вас. oagulans эсте- [c.36]

Интересные наблюдения, сделанные А. Б. Коганом и соавторами на одиночном механорецепторном нейроне рака, показали, что возбуждение и торможение нейрона сопровождается выраженными сдвигами в энергетическом н пластическом обмене и изменением локализации отдельных внутриклеточных структур. Причем, если в ходе генерации импульсов энергетические затраты нейрона относительно невелики, то они очень резко увеличиваются в период перехода к другому функциональному состоянию, например при переходе от относительного по1Коя к возбуждению, смене возбуждения торможением и т. д. В этот относительно кратковременный период (5—10 мин) значительно увеличивается напряжение кислорода над поверхностью сомы нейрона, возрастает активность дыхательных ферментов (сукцинатдегидрогеназы и цитохромоксидазы), повышается скорость образования АТФ и активность АТФазы. Затем происходит агрегация митохондрий в соме нейрона, приводящая к постепенному снижению интенсивности энергетического обмена и переходу клетки к длительному функционированию на новом стабильном уровне с минимальными (но большими, чем в период относительного покоя) энергозатратами. Торможение нейрона харак- [c.72]

Итак, анаболизм — это совокупность реакций построения сложных молекул и структур из более простых и небольших предшественников с использованием метаболической энергии, Катаболические и анаболические пути могут различаться ферментами, их регуляцией, внутриклеточной локализацией и использованием кофакторов и переносчиков. Многие ферменты амфиболических путей участвуют как в реакциях анаболизма, так и в катаболи-ческих реакциях. Например, большинство гликолитических ферментов принимает участие как в синтезе, так и в катаболизме глюкозы, тогда как жирные кислоты синтезируются из ацетил-КоА и малонил-КоА путем, совершенно отличным от (3-окисления. В активных клетках всегда поддерживается равновесие между процессами анаболизма и катаболизма. На рис. 144 изображена простейшая схема, показывающая за счет чего можно амфи-болические ферменты заставлять работать либо в сторону биосинтеза ( включая Ез-фермент), либо в сторону деградации ( активируя Е -фермент). [c.216]

Фосфолипазы Аг являются Са -зависимыми эстеразами, специфически катализирующими гидролиз сложноэфирной связи между жирной кислотой (ЖК) и 1,2-диaцил-3-sn-фo фoглицepидoм в положении sn-2. В результате образуются свободная ЖК и лизофосфолипид. В настоящее время фосфолипазы Аг образуют быстро растущее большое суперсемейство различных ферментов, продукты деятельности которых играют важную роль в процессах внутриклеточной сигнализации, синтезе эйкозаноидов или фактора активации тромбоцитов, а также общем метаболизме липидов (Dennis, 1994, 1997). Ферменты, входящие в это суперсемейство, различаются по функции, локализации, регуляции, механизму действия, аминокислотной последовательности, структуре и роли в их регуляции двухвалентных катионов. Фосфолипазы Аг, выделяемые из тканей млекопитающих, подразделяются на внутри- и внеклеточные. [c.43]

Важная особенность мембраны — асимметрия бислоя, создаваемая за счет действия внутриклеточных ферментов, различий ионного состава цитоплазмы и интерстициальной жидкости, а также особенностей структуры молекул фосфолипидов и асимметричной локализации белков и липидов в бислое. Асимметрия бислоя — это фактор, обеспечивающий создание градиента кривизны, складок, сморщиваний, отшнуровку частей мембраны в виде везикул. [c.31]

Гуанилатциклазу удается выявить в различных субклеточных структурах, например в тщательно очищенных ядрах печени и матки. Изменение функционального состояния ткани также влияет на внутриклеточную локализацию гуанилатциклазы. При регеиерадии печени отмечается 2—3-кратное повышение активности фермента в мембранах, в том числе и в ядерных. [c.185]