Ошибочное при синтезе белка

Как было указано, стрептомицины нарушают синтез белка на уровне 30S рибосом. Если эти последние диссоциировать в градиенте плотности хлористого цезия на кор-частицы (16S РНК + 15 белков) и на отделяющиеся белки (6 белков), то при реассоциации 30S рибосом доказано, что чувствительность к антибиотикам определяется кор-частицами. Каждая рибосома может связывать 1...2 молекулы антибиотика в присутствии ионов магния и уридин- или цитозин-содержащих полинуклеотидов. При этом отмечается не только ошибочное считывание [c.189]

Продукты растепления белковых молекул получили название альбумоз и пептонов. Ошибочно считалось, что альбумозы построены более сложно, чем пептоны и что они, следовательно, близки по структуре к белкам. В настояш,ее время продукты гидролиза белка все чаш,е называют полипептидами (по аналогии с продуктами, получающимися при синтезе из аминокислот и близких к ним). [c.335]

В настоящее же время имеются веские основания считать заключение Шонгеймера ошибочным. Неоднозначность в истолковании данных Шонгеймера связана с тем, что он имел дело со статистическими популяциями клеток, в которых происходи.та одновременно смерть одних клеток и рождение других. Эти процессы, при которых, несомненно, происходит синтез белков de novo, а также распад (автолиз) белков в умирающих клетках, дают в итоге эффект кажущегося изотопного обмена суммарного белка со средой. Однако смысл явления здесь совершенно иной. [c.446]

Превращения углеводов, жиров и белков, их распад и синтез в организме теснейшим образом связаны друг с другом. Нельзя представить себе изолированно превращение отдельных органических, а также и неорганических веществ в организме. Только как исключение можно наблюдать преимущественный синтез углеводов (у зеленых растений на свету), распад углеводов с образованием этилового спирта и углекислого газа (в дрожжевых клетках при спиртовом брожении) и молочной кислоты (при работе мышц), синтез жиров (при откорме животных), синтез белков (при усиленном росте). Но даже и в этих случаях обмен веществ не сводится к превра[це-пиям т0JПзK0 одной какой-либо группы веществ. Обмен веществ между любым живым организмом п окружающей его средой является чрезвычайно слюж-ным процессом, в который вовлекаются химические составные части организма и вещества, поступающие в пего извне (пищевые вещества, включая кпс лород и воду). Обмен веществ у человека и животных регулируется централыюй нервной системой. При изучении превращений углеводов, жиров и белков приводились данные о регуляторной деятельности центральной нервной системы. Было бы ошибочным полагать суп.1,ествование в центральной нервной системе отдельных механизмов, регулирующих превращения отдельных групп веществ. Процесс обмена веществ между организмом и внешней средой, лежащей в основе проявления жизни,— единый биологический процесс и если его расчленяют на процессы превращения отдельных веществ, то это делают только с целью более глубокого его познания и изучения. [c.459]

Впервые способность рибосом оказывать влияние на точность процесса трансляции была обнаружена при изучении мутаций, вызывающих устойчивость к стрептомицину. Один из эффектов влияния стрептомицина на синтез белка-это увеличение уровня ошибочного прочитывания пиримидиновых оснований U и С. (При этом, как правило, один из пиримидинов включается вместо другого иногда может включаться А.) Мишенью, чувствительной к действию стрептомицина, является белок 812. В стрептомицинустойчивых мутантах первичная последовательность этого белка изменена. Рибосомы с мутантным белком 812 в отличие от рибосом дикого типа характеризуются пониженным уровнем возникновения ошибок при трансляции. В результате это компенсирует эффект, обусловленный действием стрептомицина на процесс ошибочного считывания. [c.114]

Для нас важно было обратить внимание на то, что длительное усиление пролиферативной активности тканей и связанные с этим биохимические и биофизические изменения могут независимо от их механизма закономерно изменять структуру белка таким образом, что он в общем не теряет своих основных специфических свойств, по может модифицировать их в определенной мере и переходит в иную изоформу или антигенную группу. Вследствие этого любые клеточные структуры, имеющие в своем составе модифицированные белки, будут в какой-то степени изменять и свои свойства. Такие несущественные нарушения структуры могут объяснить многие из бнофизических изменений, характерных для состояний активной пролиферации и для случаев снижения эффективности межсистемных связей, о которых говорилось и которые будут более детально рассмотрены далее. Изложенный механизм ошибок синтеза белка позволяет попять и один из возможных механизмов влияния пищи, в частности зависимого от нее фонда свободных аминокислот в рибосомальном окружении в период сокращения времени экспонирования кодонов. Нри равной вероятности близких по кодоновой специфичности амиаокнслот ошибочно включиться в пептидную цепь белка может прежде всего та аминокислота, концентрация которой была выше. [c.107]

Наше внимание привлекли ошибки рибосомального синтеза белка, зависящие от изменения рибосомального окружения (ионный гомеостаз, pH и др.) и уменьшения времени на перебор кодон—антикодонных соотношений, происходящих, как предполагается, при сокращении продолжительности периода Оь В этих случаях может включаться ошибочная аминокислота, близкая по своей кодовой специфичности правильной аминокислоте, информацию о которой несет матричная РНК. В таких случаях, несмотря на то что ни в ДНК, ни в матричной РНК, ни в рибосоме никаких изменений не произошло, происходит синтез белка с ошибк ами. Сократилось лишь время на один цикл работы рибосомы. Одна или несколь- [c.123]

Вторичные сайты инициации трансляции. Иногда в результате экспрессии рекомбинантного гена в бактериальных клетках образуется укороченная форма рекомбинантного белка, что связывают обычно с протеолитической деградацией исходной полипептидной цепи. Однако наличие сайта вторичной инициации трансляции в мРНК также может быть причиной этого явления [141]. Последовательность внутри мРНК, напоминающая сайт связывания рибосом AAGGAGG, которая расположена за 5-13 нуклеотидов перед AUG-кодоном, может стать причиной такой ошибочной инициации синтеза белка. [c.118]

В связи с большой биологической ролью нуклеиновых кислот в последние годы проведено изучение изменения их свойств в зависимости от возраста организма и митотической активности клеток. Высказаны мнения, что в митотически неактивных клетках происходит инактивация ДНК и РНК. В свою очередь это может вызвать нарушение репродуктивных свойств старых клеток и синтеза белка. Но было бы ошибочно в перечисленных признаках, сопутствующих старости, видеть ее причину. [c.199]

Нарушения первичной структуры ДНК могут быть обусловлены не только ошибками в работе синтезирующего аппарата они возникают под действием рентгеновского излучения и ультрафиолетового света, в результате химической модификации оснований. В этих случаях ошибка исправляется с помощью механизма вырезания дефектного участка, замещения его при участии полимеразы и сшивания концов цепи ДНК-лигазой [6]. Ошибочно включенное основание распознается благодаря тому, что оно химически отличается от четырех обычно присутствующих в ДНК оснований. Имеется система, способная выщеплять остатки дезоксиуридина, ошибочно включенные вместо тимиди-на [12]. Здесь можно провести аналогию с распознаванием изолейцина и валина при синтезе белка, поскольку урацил отличается от тимина тем, что последний содержит метильную группу. [c.340]

В организмах человека и животных происходят процессы синтеза различных органических веществ. Следует, однако, отметить, что процессы синтеза в этих организмах не столь разнообразны, как в зеленых растениях, и известным образом ограничены. Следует подчеркнуть, что животные организмы неспособны использовать энергию солнечных лучей для синтеза органических соединений. Из этого отнюдь не вытекает, что в организме животных не используется для синтеза углекислый газ, вода и аммиак. Уже с давних пор известно, что выделяющаяся нз организмов человека, млекопитающих животных, амфибий и рыб мочевина синтезируется из углекислого газа, воды и аммиака применение метода меченых молекул позволило выявить участие воды, углекислого газа и аммиака в процессах синтеза сложных органических веществ — составных частей организма. После введения в организм животных тяжелой воды можно обнаружить тяжелый водород (дейтерий) в составе жиров, углеводов, белков и других веществ организма. Введение в организм животных карбонатов, меченных i позволяет проследить, как различные органические вещества приобретают радиоактивную метку, благодаря включению в их состав углерода углекислого газа. После введения в организм животных аммонийных солей, меченных стабильным изотопом азота (N ), появляется в составе белков и других азотистых веществ. Все эти данные с несомненностью показывают, что в организме животных для синтеза органических веществ используются минеральные вещества — аммиак, вода и углекислый газ. Было бы, однако, ошибочным считать, что в организмах животных и в зеленых растениях отсутствуют различия в использовании минеральных веществ для синтетических целей. Различия эти прежде всего количественного характера. Объем использования углекислого газа, воды и аммиака для синтеза органических веществ в организмах животных, но сравнению с организмами зеленых растений, незначителен. Далее обращают на себя внимание и различия качественного характера-, ряд веществ, синтезирующихся в растениях, вовсе не синтезируются в организмах человека и животных, и эти вещества должны доставляться человеку и животным в готовом виде с продуктами питания. Так, оргагшзмы человека и животных не способны к синтезу ряда аминокислот, входящих в состав белков, не могут синтезировать различные витамины и т. д. Отсутствие этих веществ в пище приводит к их гибели. [c.235]

Ранее [227] считали, что групповые вещества крови являются непосредственно продуктами генов. Однако в последнее время были достигнуты очень крупные успехи в изучении функции генов на биохимическом уровне, в результате чего стало ясно, что эта точка зрения, по всей вероятности, ошибочна [228]. Теперь известно, что в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК) заложена информация, определяющая последовательность аминокислот в белках следовательно, функция генов групповых веществ заключается, очевидно, в том, что они определяют образование (через соответствующие промежуточные продукты) каких-то специфических белков, которые либо сами обладают ферментативной активностью, либо контролируют ферменты, участвующие в синтезе углеводов. Исходя из этого предположения, можно считать, что гены А, В, Н и Ье являются трансформирующими и контролируют определенные стадии превращения вещества-предшественника в специфические соединения, появляющиеся в секретах. Ген О (третий аллель Л50-локуса), ген к (аллель гена Н) и ген 1е (аллель гена Ье) не принимают участия в превращении вещества-предшественника. Согласно предложенной схеме, их можно рассматривать как неактивные гены. Вещество-предшественник считают макромолекулнрным гликопротеином с полностью синтезированными пептидными цепями и с углеводными цепями, уже присоединенными к макромолекуле, но еще не окончательно достроенными. Такой гликопротеин, очень сходный по своему составу и свойствам с групповыми веществами крови и отличающийся от них лишь очень низким содержанием фукозы, находят и в секретах тех немногих индивидуумов, у которых отсутствуют вещества А, В, Н, Ье и Ье [5, 21]. Эти соединения, дающие сильно выраженную реакцию преципитации с лошадиной антисывороткой к пневмококку тина XIV, очевидно, можно рассматривать как вещество-предшествен-ник в биосинтезе групповых веществ крови. [c.208]

Возрастание ощибок синтеза описано и па примере ошибочного включения аминокислот в пептидную цепь белка нри усилении пролиферативной активности тканн, сокращени1"( стадии О, митотического цикла и ускорении рибосомального цикла. На возможность такой взаимосвязи процессов мы указывали еще в 1974 г. [c.133]

ОН участвует в поглощении мальтозы клеткой. Обычно этот белок локализован в пери-плазматическом пространстве. Однако при мутации, затрагивающей N-кoнeц его предшественника, локализация белка (в его зрелой форме) меняется замещение гидрофобной аминокислоты в сигнальной последовательности на заряженный остаток приводит к накоплению связывающего мальтозу белка в цитозоле. Таким образом, следствием замены всего лишь одного аминокислотного остатка оказалось изменение локализации белка вместо периплазматического пространства - цитозоль. Рассмотрим обратную ситуацию может ли белок цитозоля ошибочно попасть в наружную мембрану Часть гена, ответственного за синтез N-кoн-цевой части белка-переносчика мальтозы (белок наружной мембраны, являющийся также рецептором фага X), соединили с геном р-галактозидазы. Кодируемый полученным геном белок-химера накапливался не в цитозоле, как это свойственно (3-галак-тозидазе, а в наружной мембране. Этот опыт показывает, что М-концевая последовательность новосинтезированной полипептидной цепи - это своего рода форма записи адреса белков клеточной оболочки. Совершенно очевидно, что клетки прокариот, как и эукариот, способны транспортировать белки в соответствующие участки. Молекулярные основы этого процесса сортировки белков - важная область современных исследований. [c.231]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология