Стабилизирующие спираль аминокислоты

Принципиально а-спираль может быть образована как l-, так и о-аминокислотнымн остатками. Склонность полипептидной цепи к образованию спиральной структуры в значительной степени зависит от природы боковых цепей аминокислот. Различают стабилизирующие спираль аминокислоты (Ala, Val, Leu, Phe, Trp, Met, His, Gln) и дестабилизирующие (Gly, Glu, Asp, Ile, Thr, Lys, Arg, Tyr, Asn, Ser). В случае кислых и основных аминокислот дестабилизирующее действие определяется наличием зарядов на боковых группах. В полиглутаминовой кислоте и полилизине, например, а-спираль образуется при pH 2 и 12 соответственно, т. е. при преобладании незаряженных боковых функциональных групп. При одноименно заряженных боковых группах силы отталкивания сильнее, чем прочность Стабилизирующих водородных связей. В случае, изолейцина дестаби- [c.378]

На рис. 2.10 изображена правая а-спираль полипептида. Такую, конформацию называют вторичной структурой белка (под первичной структурой понимают последовательное чередование в макромолекуле белка различных аминокислот (с.м. стр. 24). Спирали биополимеров очень устойчивы даже в растворах, так как они стабилизированы внутримолекулярными водородны.ми связями. [c.62]

Ответ. Две молекулы, являющиеся зеркальным отображением друг друга (стереоизомеры), одинаково стабильны следовательно, левовинтовые спирали могут образовываться. Однако поскольку при синтезе белков образуются исключительно правовинтовые структуры, то, по-ви-димому, здесь либо имеет место кинетический эффект, либо ь-конфигурация аминокислот стабилизирует правовинтовую спираль. Заметим, что левовинтовые спирали ь-кислот не являются зеркальными отображениями правовинтовых спиралей ь-кислот. [c.380]

Подобная очень правильная, регулярная структура стабилизирована связями, возникающими между витками спирали. Эти связи называют водородными мостиками. Подробно мы о них говорить здесь не будем, ибо нас сейчас интересует то обстоятельство, что эта спираль, которую мы назовем вторичной структурой, обусловлена первичной структурой полипептида — уже знакомой нам последовательностью аминокислот в нем. Точно так же если спирализована лишь часть цепи, тогда как другая вытянута или образует беспорядочно скрученный клубок, то и это есть следствие первичной структуры. [c.35]

Полипептидами обычно называют пептиды, состоящие из множества [до тысячи и более] аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в полипептиде называется его первичной структурой. Полипептидные цепи самопроизвольно формируют определенную вторичную структуру, которая определяется природой боковых групп аминокислотных остатков. Один из важнейших типов вторичной структуры, который обнаруживается по крайней мере на отдельных участках цепи во многих полипептидах, известен под названием а-спирали. Полипеп-тидный остов образует правостороннюю спираль, на каждый виток а-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, боковые К-группы которых направлены наружу. Эта структура стабилизируется за счет внутримолекулярных водородных связей (рис. 10.16, А). Другой тип вторичной структуры, также характерный для полипептидов, получил название складчатого -слоя. Структуры этого типа формируются параллельными сегментами полипептидной цепи, сцепленными между собой [c.23]

Рассматривая структуру белка, полезно различать разные уровни его пространственной организации. Аминокислотную последовательность называют первичной структурой белка. Регулярные водородные связи по всей длине непрерывной полипептидной цепи приводят к образованию а-спиралей и -слоев, которые представляют собой вторичную структуру белка. Некоторые комбинации а-спиралей и -слоев, упакованные вместе, формируют компактно уложенные глобулярные единицы, каждая из которых носит название белкового домена. Домены обычно состоят из отрезков полипептидной цепи, содержащих от 50 до 350 аминокислот по-видимому, они являются теми модульными единицами, из которых строятся белки (см. ниже). Маленькие белки могут содержать только один домен, более крупные белки состоят из нескольких доменов, связанных сравнительно открытыми участками полипептидной цепи. Наконец, отдельные полипептиды могут служить субъединицами для формирования более крупных молекул, часто называемых белковыми агрегатами, или белковыми комплексами. В таких комплексах субъединицы связаны друг с другом большим числом слабых нековалентных взаимодействий (см. разд. 3.1.1), у внеклеточных белков эти взаимодействия часто стабилизированы дисульфидными связями. [c.143]

Аминокислотная последовательность белковой молекулы определяет ее пространственную структуру. Конкретная структура полипептидной цепи стабилизируется нековалентными взаимодействиями между ее частями. Аминокислоты с гидрофобными группами стремятся сгруппироваться внутри молекулы, а возникновение локальных водородных связей между соседними пептидными группами приводит к образованию а-спиралей и -слоев. Многие белки собраны, как из модулей, из небольших глобулярных образований, называемых доменами малые белки обычно состоят из одного домена, тогда как большие содержат несколько доменов, скрепленных вместе короткими участками полипептидной цепи. При построении новых белков домены изменяются и комбинируются с другими доменами. [c.155]

В качестве примера моделирования свертывания белковой цепи через вторичные структуры остановимся на двух исследованиях Птицына, типичных по своей постановке, аргументации и другим качествам для работ такого плана [191, 192]. В первом исследовании ("Белковое свертывание общая физическая модель") нативная конформация белковой молекулы представлена как "определенный вид упаковки структурных сегментов (а-спирали и -структуры)". Главным фактором, стабилизирующим регулярные участки, считаются пептидные водородные связи, не зависящие от природы и порядка расположения аминокислот в цепи. Контакты между а-спиралями и -структурами в нативной конформации осуществляются за счет гидрофобных взаимодействий неполярных боковых цепей, скрытых от воды. Предлагаемая автором модель белкового свертывания не может считаться общей, поскольку имеет отношение к небольшой группе белков, состоящих преимущественно из а-спиралей или -структур. [c.284]

С другой стороны, заслуживает внимания то обстоятельство, что тРНК образуется но Механизму транскрипции . Как показано на рис. П.47, дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) представляет собой полимерную церочку того же состава, что и РНК, в которой вместо урациловых оснований находятся тиминовые (Т). Однако этот полимер состоит пе из одной, а, из двух цепочек, которые образуют так называемую двойную спираль. Такая спиральная Структура из двух цепей стабилизируется водородными связями между мономерными единицами, расположенными напротив друг друга, причем водородные связи могут возникнуть только между А и Т, или же между G и С. Следовательно, если первая полимерная цепочка исчезнет, вторая может служить матрицей для ее воспроизведения. Таким образом, смысл названия наследственная тактическая сополимеризация состоит в том, что оно отражает передачу способности к указанному воспроизведению от родителей к потомству. Полученная путем редупликации ДНК, как показано на рис. 11.48, отщепляет тРНК, которая участвует в синтезе белков (сополимеры, образованные остатками двадцати аминокислот). Сокращенные названия аминокислот на рис. 11.47 соответствуют полным названиям, приведенным в таблице. Следовательно, для того, чтобы понять механизм наследственной тактической сополимеризации, необходимо [c.144]

Связи, стабилизирующие третичную структуру белковой молекулы, носят самый различный характер. К ним относятся дисульфидные сшивки, ван-дер-ваальсовы взаимодействия неполярных радикалов аминокислот, электростатическое взаимодействие полярных группировок, водородные связи и некоторые другие. Уже само перечисление этих связей и взаимодействий показывает, что главную роль в стабилизации этого уровня организации макромолекулы играет не пептидный скелет, а боковые цепи аминокислот. Все эти типы вторичных связей были рассмотрены в предыдущих разделах, здесь же мы остановимся только на водородных связях. В отличие от водородных связей, возникающих за- счет имидного водорода и карбонильного кислорода и стабилизирующих а-спираль, в сохранении третичной структуры принимают участие те Н-связи, [c.115]

Белки, -спираль — пространственное расположение последовательности аминокислот (один из вариантов вторичной структуры белка), при котором полипептид образует регулярную спираль о шагом 5,44 А и диаметром 10,5 А. На каждый виток а-спирали прюЕодится по 3,7 аминокислотного остатка, а на один аминокислотный остаток — 1,5 А длины спирали. Между атомом водорода в каждой пептидной группировке и карбоянльным атомом кислорода третьей ло счету от нее аминокислоты возникают внутрицепочечные водородные связи, направленные вдоль оси спирали. Водородные связи появляются после образования спиральной структуры, закрепляют ее и стабилизируют. [c.15]

Некоторые природные аминокислоты стабилизируют а-спираль [ала, гли, мет и др.), другие, наоборот, дестабилизируют (вал, сер, цис и др.). Разрушение спира-лизации происходит за счет невыгодных стерических контактов между спиральной цепью и боковыми цепями, имеющими разветвление при атоме С (вал). Другая причина связана с образованием между амидной группой основной цепи и у-гете-роатомом в боковой цепи сильной водородной связи, которая может конкурировать с внутрицепочечной водородной связью между пептидными группами. [c.202]

Интересно, что в молекуле С5а, пептиде, сходном по функции с СЗа, С-концевой аминокислотой также является аргииин. И в этом случае его отщепление карбокси-пептидазой лишает С5а биологической активности. Молекула С5а подобно СЗа имеет около 40% а-спиральиых структур. Третичная структура С5а стабилизирована ди-сульфидиои связью. В присутствии 2-меркаптоэтанола активность пептида резко снижается наряду с уменьшением степени его спирализации. После удаления восстановителя структура и функция С5а спонтанно восстанавливаются. [c.182]

Итак, стабильность спирали отлелыюй цепи тропоколлагена зависит от пролина и гидроксипролина, действующих в качестве замков. Далее тройная спираль стабилизируется поперечными водородными связями и вандерваальсовыми взаимодействиями между остатками на разных цепях. Наличие глицина в каждом третьем положении последовательности аминокислот служит стерическим разрешением для существования суперспирали. [c.186]

Смотреть страницы где упоминается термин Стабилизирующие спираль аминокислоты: [c.145] [c.46] [c.145] [c.321] [c.321] [c.184] [c.31] [c.33] [c.256] [c.318] [c.184] [c.126] [c.132] [c.194] [c.19] [c.34] [c.180] [c.143] [c.434] [c.61] [c.35]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология