Глицин наличие

Сравним глицин и уксусную кислоту первая кислота более чем в сто раз сильнее второй (табл. 2.1), несмотря па сходство их строения. Таким образом, наличие аминогруппы сильно влияет па свойства карбоксильной группы. Ацетилирование аминогруппы (устранение положительного заряда) понижает кислотность глицина примерно в десять раз, но тем не менее карбоксильная группа ацетилированиого глицина проявляет свойства значительно более сильной кислоты, чем уксусная кислота. Более высокая кнслотиость глицина по сравнению с уксусной кислотой объясняется двумя факторами. Индуктивный эффект положительно заряженной аммонийной группы н ацетнлированиой аминогруппы понижает электронную плотность на карбоксиле, так что протон диссоциирует гораздо легче. Это влияние еще более усиливается при наличии протонированной аминогруппы вследствие непосред- [c.38]

Обнаружено, что в реакционной массе наряду с основным продуктом — иминодиуксусной кислотой — присутствуют исходная нитрилтриуксусная кислота и глицин (3—5%). Среди газообразных продуктов содержится оксид углерода (13,8%), диоксид углерода (38%), водород (40%), следы оксидов азота, метана, формальдегид. Наличие в продуктах реакции оксидов азота и глицина свидетельствует о протекании, хотя и в незначительной степени, более глубокой деструкции нитрилтриуксусной кислоты. Наличие оксида углерода и метана можно объяснить дальнейшими превращениями образующегося в процессе реакции формальдегида. [c.55]

Подавляющее большинство комплексов содержит группу СОО , координированную асимметрично — через один из атомов кислорода. Использованию второго атома кислорода препятствует наличие в молекуле лиганда другого, более благоприятно расположенного донорного атома, как в комплексе меди с анионом глицина [c.126]

Агарозу помещают на стеклянный фильтр и промывают вначале дистиллированной водой, а затем 0,1 М Ыа-фосфатным буфером, pH 7,4. Затем к г агарозы (в расчете на сухой вес) добавляют 3 мл указанного буфера, содержащего глицин в концентрации 35 мМ. После 10 мин инкубации при комнатной температуре и постоянном осторожном перемешивании агарозу промывают буфером до полного исчезновения глицина в элюате. Отсутствие глицина контролируют следующим образом к 1 мл элюата добавляют уксусную кислоту до pH 4,5, а затем 0,2 мл 0,2%-ного раствора нингидрина. Сразу после этого ставят на 5 мин в кипящую баню. При наличии в пробе глицина раствор приобретает фиолетовую окраску. [c.387]

Основная структурная особенность этих соединений (а-аминокислот) — это наличие асимметрического центра — атома углерода, при котором находятся аминная и карбоксильная функциональные группы. Это означает, что все а-аминокислоты, за исключением глицина, могут существовать в виде пары конфигурационных (оптических) изомеров — L- и D- (схема 4.1.2). [c.69]

Изучение сорбции поликомплексоном 2.4.7 и Дауэксом-50 ионов свинца и меди из растворов, содержащих ацетат-ионы и глицин, показало, что поликомплексон способен успешно участвовать в подобных конкурирующих реакциях Дауэкс-50 имеет меньшую сорбционную способность при конкуренции с ацетат-ионами, а при использовании более сильного лиганда — глицина практически не сорбирует. Поликомплексон 2 4 7 в присутствии ацетат-иона сорбирует ионы меди и свинца практически одинаково При наличии в растворе глицина наблюдается иная картина свинец сорбируется значительно сильнее, чем медь Подобное явление связано с тем, что ацетатные комплексы меди и свинца весьма слабы и близки по устойчивости, поэтому присутствие ацетат-иона мало влияет на процесс сорбции. Глицин же образует в растворе значительно более устойчивые комплексы с медью (р/С=15,3), чем со свинцом (р/С=9,9), что и обусловливает меньшую сорбцию ионов меди В результате осуществляется избирательная сорбция ионитом свинца В присутствии нитрилтриуксусной кислоты аналогичным образом создаются условия для разделения лантаноидов [580] [c.306]

Существует множество примеров зависимости катализа и связывания от конформационных изменений. Участок связывания химотрипсина решающим образом зависит от наличия солевого мостика между аспарагиновой кислотой-194 и концевой аминогруппой изолейцина-16 (см. рис. 24.1.14). В неактивном предшественнике химотрипсина, химотрипсиногене, например, каталитические группы расположены так же, как и в нативном ферменте, но гидрофобный карман отсутствует [49]. Последний формируется в результате индуцированных образованием солевого мостика изменений конформации аспарагиновой кислоты-194 и соседних остатков аминокислот — глицина-193 и метионина-192. Согласно кинетическим экспериментам, проведенным на химотрипсине, нечто подобное происходит при протонировании свободной формы (ЫНг) изолейцина-16. Форма фермента, характерная для высоких значений pH, неактивна, так как она не способна связывать субстрат. При быстром понижении pH раствора неактивной формы фермента с 12 до 7 связывание наблюдается, но только по прошествии определенного отрезка времени (менее секунды), во время которого фермент принимает активную конформацию [111]. В этом случае конформационное изменение должно предшествовать связыванию и явно слишком медленно для того, чтобы являться частью нормального механизма. [c.516]

Прежде всего об общих принципах эксперимента. Меченый предшественник должен более или менее свободно входить в систему и становиться метаболически эквивалентным эндогенному субстрату, в который требуется ввести метку. Эти требования в общем соблюдаются, например, для ацетат-иона, в меньшей степени—для малонат-иона и часто совершенно не соблюдаются для введенного мевалонат-иона. Конечно, во время эксперимента организм должен продуцировать требуемое соединение из эндогенного субстрата (а не, например, из некоторого накапливаемого позднее промежуточного вещества). Эксперимент должен также обеспечивать возможность отличать проверяемый прямой путь включения от любых других неожиданных и часто в высшей степени косвенных путей. Например, структуры многих поликетидов таковы, что меченый поликетид в результате простых реакций расщепления может стать источником специфически меченного аце-тил-КоА, который затем может включаться в совершенно иное соединение. Еще один пример такие совершенно различные по структуре аминокислоты, как глицин, серии и триптофан, могут являться эффективными предшественниками С-метильных групп количественное сравнение с меченым метионином показывает, что последний представляет собой гораздо лучший предшественник, но результаты с другими аминокислотами могут быть правильно интерпретированы только при наличии определенных данных о промежуточном метаболизме. Соблюдение соответствующих биологических принципов может также оказаться выгодным при выборе наиболее экономичной или наиболее чувствительной методики. Как будет показано ниже, различные применяющиеся в настоящее время изотопы следует вводить в различных количествах этот факт следует учитывать, например, при проведении предварительных опытов с целью оптимизации условий включения предшественника. Кинетика включения предшественника может быть чрезвычайно сложной. Эта тема достаточно хорошо осЕ-г-щена в обзорах [1,96,97] описано и применение математического анализа кинетических данных, который имеет, по-видимому, ограниченное применение, но тем не менее важен как инструмент фундаментального исследования [98,99]. [c.467]

Общими для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина, наличие оксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине мало метионина и отсутствуют триптофан и цистеин. [c.664]

Для всех аминокислот, за исключением глицина, характерна оптическая активность. Они могут существовать в виде пары энантиомеров — D и L в связи с наличием хирального атома углерода. Протеиногенные аминокислоты существуют только в L-форме, однако в живой природе отмечено наличие D-амино-кислот, находящихся в свободном состоянии или в составе коротких пептидов. Способность синтезировать только L-формы аминокислот является уникальной [c.17]

Общим требованием к субстрату для всех карбоксипептидаз является наличие а-карбоксильной группы у С-концевой аминокислоты. Природа боковой цепи у отщепляемого аминокислотного остатка — основной фактор, определяющий скорость гидролиза пептидной связи. На скорость отщепления С-концевой аминокислоты в большой степени влияет также природа соседнего с ней остатка. Расположенные в соседнем положении аминокислотные остатки с ароматической или алифатической боковой цепью, а также остатки дикарбоновых аминокислот значительно ускоряют отщепление С-концевой аминокислоты. Напротив, если в соседнем положении находятся глицин и пролин, скорость гидролиза снижается. [c.67]

Другими примерами того, как наличие водородных связей влияет на кинетику, служат температурные коэффициенты флуоресценции акридина в водных смесях (стр. 169) и диэлектрического поглощения воды и глицина в воде (стр. 111) эффективную энергию активации можно интерпретировать как значение АН равновесия. [c.275]

Любое вещество, которое может связывать протон, способно присоединять катион любого металла. В зависимости от концентрации может идти присоединение либо протона, либо катиона. Наиболее благоприятными условиями связывания катиона является наличие в молекуле двух групп, посредством которых происходит присоединение катиона и образование цикла. Описанное вьше связывание катиона молекулой называется хелатообразованием. Хелатообразование придает устойчивость комплексу. Если величина pH достаточно высока, то свободные катионы любого металла могут осаждаться в виде гидроокисей или в виде истинных комплексов (стр. 160). Вещество, связывающее металл, называется лигандом. По способу образования хелатных связей лиганды делятся на три группы. Лиганды первого типа (например, этилендиамин) имеют две электронодонор-ные группы, при этом заряд катиона остается формально неизменным. Ко второму типу относятся лиганды, которые имеют одну электронодонорную группу и одну анионную группу (например, глицин). Заряд катиона любого металла формально уменьшается на единицу после хелатообразования с одной молекулой лиганда или на две единицы с двумя молекулами [c.149]

Глицин—иервая выделенная из белков аминокислота Содержится в больших количествах в коллагене ( 25%) и фиброине шелка ( 40%). Благодаря наличию метиленовой группы способна к реакциям конденсации. Специфической реакцией на глицин является взаимодействие с орто-фталевым альдегидом с образованием окрашенного в зеленый цвет соединения Ы-Метильное производное глицина—саркозин HзNH— —СНг—СООН найден в актнномицине и карнозине. [c.470]

Простейшей аминокислотой является аминоуксусная (иначе глицин, или гликокол) — ЫНгСНгСООН. Она представляет собой бесцветное кристаллическое вещество, легкорастворимое в воде. Кислотные свойства глицина выражены лишь очень слабо (/С = 2-10" ). Наличие у него основных свойств выявляется при взаимодействии с водой ОНг 4- ЫНзСНгСООН ОН НЫИгСНгСООН. Выражены эти свойства еще слабее кислотных К = 3 -10 ). Изоэлектрическая точка глицина лежит при pH = 6,2. [c.566]

Простейшей аминокислотой является аминоуксусная (NH2 H2 OOH), т. н. глицин. Он представляет собой бесцветное кристаллическое вещество, легко растворимое в воде. Кислотные свойства глицина выражены очень слабо (/< = 2-10-"). Наличие у пего основных свойств выявляется при взаимодействии с водой ОН2 + NH H2 00H ОН + НЫНгСН СООН. Выражены эти свойства еще слабее кислотных (К = 3-10 ). Присоединение ряда молекул глицина друг к другу с отщеплением воды по схеме [c.319]

Охлажденный раствор 4,5 мл концентрированной кислоты в 20 мл воды приливают к охлажденному раствору 5 г гидразида в 0 мл воды и поверх наливают 25 мл эфира. Смесь охлаждают до 0° в ледяной бане и при перемешивании медленно прибавляют раствор 3,45 г нитрита натрия в 10 мл воды. Эфирный слой отделяют, а водный экстрагируют эфиром (2 раза по 10 мл). Соединенные эфирные вытяжки после непродолжительной сушки с сернокислым магнием прибавляют к 50 мл абсолютного спирта, ббльшую часть эфира отгоняют через небольшой дефлегматор, а остаток кипятят с обратным холодильником до прекращения выделения азота. После упаривания реакционной смеси примерно до Ъ мл к ней прибавляют 50 мл 95 /о-ного этилового спирта, а затем — насыщенный раствор 32 г октагидрата гидроокиси бария в кипящей воде. Смесь кипятят в течение 4 час. на песчаной бане, охлаждают и обрабатывают раствором 5,56 мл концентрированной серной кислоты в 20 мл воды. Смесь снова нагревают до кипения, охлаждают и фильтруют. В фильтрате определяют наличие избытка ионов бария или серной кислоты, удаляют избыток осторожным прибавлением соответствующего реагента и фильтруют. Фильтрат упаривают до объема Ъ мл я осаждают глицин прибавлением 5 мл абсолютного спирта выход 2,05 г (540/о). [c.366]

Наиб, применение в качестве проявляющих в-в находят орг. соед. ароматич. ряда. С ди них наиб, проявляющей способ1юстью обладают соед., содержащие по меньшей мере две активные группы (ОН, NHj и др.) в пара- или орто-положенвях, напр, гидрохинон, пирокатехин, п-ами-нофенол, метол (сульфат N-метил-п-аминофенола), глицин (п-гидроксифениламиноуксусная к-та), п-фенилендиамин и др. Наличие трех или более активных групп в молекулах ароматич. соединений значительно усиливает их проявляющую способность, как, напр., в случае пирогаллола и амидола (гидрохлорид 2,4-диаминофенола). [c.131]

Больше всего известно об аминокислотной последовательности субъединиц с высокой молекулярной массой, изолированных Филдом и др. [79] (молекулярная масса, определенная с помощью ДДС-Ыа-ПААГ, — 144 ООО, ультрацентрифугированием — 69 600 Да). Действительно, установлена последовательность из 16 аминокислот N-концевой половины цепи она была определена при секвенировании изолированного белка [79]. Кроме того, благодаря клонированию ДНК, кодирующей эту субъединицу, и определению ее нуклеотидной последовательности стало возможным установить последовательность из 101 аминокислоты у СООН-концевой половины цепи [81] (см. табл. 6Б.15). Анализ последовательности N-концевой половины цепи подтверждает предыдущие результаты она не соответствует ни одной из тех последовательностей, которые были предварительно идентифицированы для а-, Р-, 7- и й)-глиадинов или агрегированных глиадинов. Эта аминокислотная последовательность N-концевой половины цепи по составу очень отличается от аминокислотного состава полного белка меньше неполярных аминокислот, глицина, а также глутаминовой кислоты и глутамина. Отмечается также отсутствие серина, тогда как все основные аминокислоты присутствуют. Поэтому такая последовательность не является представительной для первичной структуры всей полипептидной цепи, которая должна содержать зоны, более богатые глицином и бедные глутамином. Наконец, примечательно наличие 2 цистеинов из 5 или 6, которые входят в состав целой молекулы, так как оно с большой вероятностью предопределяет конформацию молекулы, как и возможности образования внутрицепочных дисульфидных мостиков. Опыты с разрывом полипептидной цепи на уровне цистеинов подтвердили, что большинство из них должно располагаться у концов цепи [79]. В самом деле, обнаруживается третий цистеин в положении 13 у С-конца [81]. Эта С-кон- [c.210]

Позднее был предложен другой синтез [116, 117] схема (60) , включавший конденсацию фрагментов 2 + 2, что также приводит к амиду цвиттерионного тетрапептида. Последующее открытие отщепления о-нитрофенилсульфенильной группы в некислой среде простым образом разрешило эту проблему, и тиолиз тетрапептид-ного производного (118) проложил путь к синтезу амида тетрапептида с защищенным боковым радикалом [117] схема (61) Несмотря на наличие трудносинтезируемой последовательности Trp-Met, присутствие в Л -терминальном фрагменте остатков глицина и пролина обеспечивает значительную гибкость в синтетическом подходе. Первый синтез [116] включал непосредственную [c.415]

Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НС1), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в а-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком + (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины-левовращающей (Фен, Три, Лей и др.), их обозначают знаком - . Все эти аминокислоты принадлежат к Ь-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения pH раствора, в котором измеряют оптическое вращение. [c.39]

В щелочных растворах заполнение поверхности золотого электрода глицином и глицилглицином практически одинаково, 0тах глицина близка к Этах глицилглицина и составляет 0,98 монослоя вытесненного кислорода. Так как концентрации глицилглицина и глицина в растворе эквивалентны, на величину и прочность адсорбции, очевидно, влияют различия в структуре гомологов, т. е. наличие пептидной группы в молекуле глицилглицина, которая может непосредственно участвовать в адсорбции, а также воздейст- [c.44]

Установлено, что действующими веществами каланхое является комплекс веществ кислотного характера (органические кислоты), в том числе аминокислоты, полисахариды, флавоноиды, катехипы, микроэлементы и др.). Наличием этих соединений в значительной мере обусловлено нротивовоснолительное и усиливающее регенерацию тканей действие. Проведен аминокислотный анализ и подтверждено наличие 12 аминокислот аспарагиновая кислота, треопип, серии, глутаминовая кислота, глицин, аланин, валин, лейцин, фенилаланин, гистидин, изолейцин, аргинин основные органические кислоты - яблочная, лимонная, щавелевая. [c.48]

Тропоколлаген — основная структурная единица коллагена, имеет молекулярную массу 285 ООО и состоит из трех полипептидных цепей — двух а1 и одной а2. Эти цепи находятся в особой, присущей лишь коллагену конформации и образуют тройную спираль. Аминокислотный состав цепей необычен и характеризуется высоким содержанием остатков глицина и пролина, а также наличием остатков 4-гидроксипролииа и 5-гидроксилизииа. В аминокислотной последовательности цепей практичес сн на каждом третьем месте находится остаток глицина, и наиболее часто повторяющийся фрагмеит пептидной цепи имеет структуру [c.258]

Вопросы. 1. Почему индикатор указывает на наличие /1ейфаль-ной среды в растворе глицина [c.461]

В состав этого биополимера (гликопептида) входят аланин (В- и Ь-), Х)-глутаминовая кислота, Х-серин, глицин, а, е-диаминопиме-линовая кислота, -лизин и др. Наличие в этом биополимере аминокислот с двумя аминными группами и их предшественников (орнитин, лизин, а, е-диаминопимелиновая кислота и др.) важно, так как они могут формировать еш е дополнительные связи с пептидами с помощ ью пептидной связи, образуя более сложный полимер. [c.11]

Нуклеиновые кислоты - белки. Эта взаимосвязь выражается прежде всего в том, что новообразование как нуклеозидтрифосфатов, так и самих нуклеиновых кислот зависит от наличия в клетке соответствующего набора белков-ферментов (ДНК- и РНК-полимераз, лигаз, топои-зомераз, а также ферментов биосинтеза пуриновых и пиримидиновых циклов). Кроме того, аминокислоты (аспарагиновая - в случае пиримидиновых нуклеотидов и глицин, аспарагиновая кислота и глутамин [c.458]

Поэтому здесь мы лишь отметим, что при полимеризации N-кapбaнгид-рида глицина в присутствии га-броманилина как инициатора в образующемся полимере в виде концевых групп содержатся остатки инициатора, что установлено по наличию брома [363]. [c.80]

Точную аналогию с определением соответствующих элементов с помощью изотопного разбавления представляет использование меченых атомов для определения соответствующих соединений, присутствующих в смеси. Количественное определение содержания данного вещества в смеси обычными методами требует реагента, специфичного для этого вещества. Если такого реагента не существует, то необходимо количественно выделить индивидуал)эНое соединение из смеси. Применение предположительно специфического реагента опасно при наличии в смеси соединений со сходной структурой. Выделение индивидуального соединения обычно ставит нас перед альтернативой выделение малого количества рассматриваемого соединения без примесей либо полное его выделение с примесями чистота и полнота выделения взаимно исключают друг друга. В качестве примера можно привести исследование [1701] гидролизатов белков, содержащих около 24 а-аминокислот, количественное содержание которых должно быть определено для установления структуры белка. При использовании метода изотопного разбавления, представляющего единственный метод полного анализа, необходимо синтезировать каждую из имеющихся а-аминокислот в изотонически обогащенной форме. Например, глицин, содержащий обогащенный азот, образует неразделимую смесь с необогащенным глицином. Выделение малых количеств чистого глицина с последующим измерением отношения в нем позволит точно оценить содержание глицина в смеси. [c.114]

Для многих пептидов было изучено влияние стерических факторов на скорость гидролиза 10 н. соляной кислотой в присутствии равного объема ледяной уксусной кислоты. Наиболее важными факторами, влияющими на скорость гидролиза, были размер боковых цепей аминокислот и их положение относительно пептидной связи [70, 173]. Так, например, пептиды, содержащие валин, для которого характерно наличие объемистой изонронильной. группы, были наиболее стабильны пептиды с более отдаленными боковыми группами по отношению к пептидной связи, как, например, в лейцине, были менее устойчивы в то же время пептиды,, обладающие наименее объемистыми группировками, т. е. пептиды, содержащие такие аминокислоты, как аланин или глицин, были еще более лабильны. Если боковая цепь входит в состав того аминокислотного остатка, карбоксильная группа которого участвует в образовании пептидной связи, то эта боковая цепь оказывает большее влияние на скорость гидролиза, чем в том случае, когда она входит в состав аминокислотного остатка, у которого в образовании пептидной связи участвует аминогруппа [190]. [c.389]

Желательно наличие в средах всего набора аминокислот— аланина, аргинина, аспарагиновой кислоты, вали-на, гистидина, глутамино,вой кислоты, глицина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, пролина, серина, треонина, триптофана, тирозина, фенилаланина, цистеина. Однако не все аминокислоты нужны для развития различных микробов. Наряду со свободными аминокислотами некоторые бактерии нуждаются в комплексах аминокислотных остатков — пептидах, пептонах и других белковых веществах. [c.61]

Штреккер (1868) сообщил, что мочевая кислота в результате обработки соляной кислотой при 160°С гидролизуется с образованием аммиака, двуокиси углерода и глицина H2N—СНг—СООН. Это наблюдение устанавливало наличие в мочевой кислоте группировки N—С—С, наряду с группировкой N—С—N, о наличии которой свидетельствовало расщепление кислоты до мочевины. Синтез барбитуровой кислоты, осуществленный Гримо (1879), еще дальше продвинул решение вопроса. Наконец, Э. Фишер в работе, завершенной в 1899 г., установил правильность структуры, которая была предложена в 1875 г. Медикусом, и выяснил многие взаимоотношения между продуктами расщепления, охарактеризованными предыдущими исследователями. [c.627]

Гидролиз ДНФ-белка дает ДНФ-производные тех аминокислот, которые представляли собой Ы-концевые группы белка. Таким образом, в гидролизате ДНФ-инсулина Сенгер обнаружил ДНФ-глицин и ДНФ-фенилаланин, что указывало на наличие двух полипептидных цепей — глициловой и фенилаланиловой. Наиболее серьезный недостаток этого метода заключается в разрушении ДНФ-нроизводных Ы-концевых аминокислот во время кислотного гидролиза. В некоторых случаях для гидролиза ДНФ-белков можно использовать ферменты. Ы-концевой пролин лучше всего определять фенилизотиоцианатным методом (см. стр. 30). [c.29]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология