Спираль структуры

Двойная спираль структуры ДНК. Каждый полный виток спирали содержит приблизительно 10 нуклеотидных фрагментов [c.320]

Рис. 15.1. Двойная спираль— структура ДНК по Уотсону и Крику [16].

Статистические корреляции между первичной и вторичной структурами используют для установления связи между частотами появления тех или иных аминокислот и степенью стабилизации а-спиральных участков. Обширное статистическое исследование структуры белков позволило определить частоту появления каждого остатка в а-спиралях, внутренних витках а-спиралей, -структурах и клубках без учета взаимодействий между остатками. [c.208]

В основе всех поисков предсказательных алгоритмов лежит конформационная концепция Полинга, согласно которой трехмерная структура белка представляет собой ансамбль регулярных вторичных структур. Позднее, развивая идею Полинга и Кори о взаимодействии вторичных структур, в конформационный ансамбль были включены супервторичные структуры. Единство всех исследований по отношению к этой концепции неизбежно, поскольку в противном случае очевидна бесперспективность поиска эмпирических корреляций и предсказательных алгоритмов, базирующихся на статистической обработке известных кристаллографических данных. Если основу пространственного строения сложных белковых макромолекул образуют не только отдельные немногочисленные стандартные блоки, но и практически неограниченное количество разнообразных нерегулярных структурных сегментов, то, очевидно, нельзя рассчитывать на его описание с помощью простых правил, выведенных путем статистической обработки всегда ограниченного экспериментального материала. Результаты рентгеноструктурного анализа свидетельствуют о том, что общее содержание вторичных форм полипептидной цепи в белках сравнительно невелико, во всяком случае его доверительное значение не превышает 50%. Реализующиеся в нативных конформациях белковых молекул а-спирали и -структуры в действительности не являются, более того, у гетерогенных аминокислотных последовательностей никогда не могут являться, строго регулярными (отклонения соответствующих двугранных углов (ф, /) от их значений в гомогенной цепи составляют, как правило, десятки градусов, а иногда достигают 100-120°). Анализ также показал, что все стандартные аминокислотные остатки (за исключением Pro) имеют практически одинаковые возможности для встраивания в а-спираль, -структуру и неупорядоченные участки. Выбор определяется не индивидуальными свойствами остатков, а их комбинацией в последовательности. [c.78]

У структурных белков находят следующие типы конформаций полипептидных цепей а-спираль, -структуру складчатого листа и суперспирапь. Важнейшие представители этих белков — кератины, белки шелка и коллагены. В ряде других структурных белков особые физические свойства достигаются благодаря трехмерным сшивкам полипептидных цепей ковалентными мостиками. Резилин, белковый компонент хитиновых пластинок, содержащийся, в частности, в местах причленения крыльев насекомых. [c.420]

Обстоятельный анализ предсказательных возможностей корреляционного подхода был проведен К. Нишикавой [185], который также в качестве примеров рассмотрел три уже упоминавшихся алгоритма Чоу и Фасмана, Робсона и Лима. При идентификации трех состояний (а-спираль, -структура, клубок) точность определялась по показателю качества Q3, Дающего наиболее оптимистические оценки (см. ниже), а при идентификации четырех состояний (а-спираль, -структура, -изгиб, клубок) использовался показатель Q4, занижающий вклад отрицательных предсказаний и более реально отражающий действительные возможности методов [184]. Рассчитанные Нишикавой показатели качества Q3 попали в интервал 50-53%, а Q4 - 40-42%. [c.511]

По стереохимическому коду А-А в молекуле тахиплезина могут взаимодействовать между собой и образовывать А-А-связи Phe -Lys Val -Tyr и Туг -Пе . В отношении взаимодействий остатков Пе с Туг и Туг с Val , также удовлетв( яющих этому коду, сказано, что они "не могут реализоваться, ибо А-А-связи между аминокислотными остатками, порядковые номера которых отличаются друг от друга на 1 или 2, стерически невозможны" [352, С. 47]. Это следует считать недоразумением, поскольку такие взаимодействия реальны и осуществляются в а-спиралях, -структурах и других пространственных формах. Последуем, однако, за авторами, которые полагают, что "реализация... трех А-А-связей... стерически возможна и приводит к тому, что полипептидная цепь [c.540]

В суперспирали возможна плотная упаковка боковых цепей без существенных искажений а-спиралей. Структуру суперспиралн можно представить путем наложения цилиндрических разверток двух соседних а-спиралей. Это может быть сделано таким образом (рис, 5,11, б), что образуется контактная линия, по которой осуществляются взаимодействия боковых цепей чередующихся остатков обеих спиралей. Такое взаимодействие может продолжаться беспрепятственно, если обе спирали образуют левую суперспираль с контактной линией в виде прямой оси. Шаг суперспирали можно определить с помощью контактной линии на одной из цилиндрических разверток, а именно по участку развертки, который отсекается двой- [c.98]

По предложению К. У. Линдерстрёма-Ланга, различают четыре уровня организации белковых молекул — первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти категории в известной степени устарели, ими пока продолжают пользоваться. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Термин вторичная структура относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы — правая а-спираль, ( -структура и р-изгиб. Под третичной структурой белка понимается расположение его [c.32]

В последнее время появились работы, посвященные разработке новых методов анализа данных по дисперсии оптического вращения [245—248]. В нашей работе [249] используется метод обработки данных по ДОВ, предложенный Имахори и Инони [248]. Этот метод позволяет оценить вклад каждой из трех известных в настоящее время конформаций (сс-спираль, -структура и статистический клубок) в пространственную структуру белка. Сущность метода состоит в том, что параметры ад и Ьо, рассчитанные из данных по ДОВ [c.102]

В настоящее время исключительно быстрыми темпами развивается изучение структур макромолекул фибриллярных и глобулярных белков, синтетических волокон, каучука, кристаллических вирусов, витаминов и т. д. Важную роль при этом играют методы дифракции рентгеновских лучей. Способность к образованию соединений включения многих из этих соединений только предполагается, и поэтому еще преждевременно обсуждать их подробно. По некоторым соединениям имеется значительное количество сведений, однако окончательное представление о их структуре в большинстве случаев отсутствует. Наличие таких внутримолекулярных изгибов, как в иолипептид-ных цепях, таких скрученных в а-спираль структур, как в а-кератинах, а также разнообразные формы гемоглобина, в которых обнаружены кристаллы чередующихся слоев белка и кристаллизационной жидкости, — все указывает на возможность образования соединений включения. [c.36]

Таким образом, весьма вероятно, что при гидратации как (1—>-3)-р-0-глюкана, так и (1—>-3)пр-0-ксилана молекулы воды образуют между тройными спиралями структуры в виде стопок, в результате чего увеличиваются размеры элементарной ячейки гидрата. [c.270]

Таким образом, наличие тонкой структуры спектра ЯМР указывает на связь молекул воды с одним из двух типов активных центров белковой молекулы (предположительно с атомами кислорода карбоксильных групп, тогда Рз моншо положить равным нулю). Значит, в молекулярном строении коллагена суш.ествует особый тип упорядоченности, лежащий на границе между вторичной (закрутка а-спирали) и третичной (взаимная укладка а-спиралей) структурами, который можно условно назвать 2,5-структурой коллагена. Особый характер упорядоченности 2,5-структуры ответствен за определенную величину ЛМП на протонах молекул воды в низкотемпературной модификации коллагена (Габуда, Ржавин, 1977). [c.128]

Ктпричн.чя структура — это двуспиральная макромолекула, возможно, составленная пз субъединиц с разрывами вдоль цепи главных валентностей обеих спиралей. Структура в этих местах [c.78]

Хотя в 1950-е годы еще не было известно пространственное строение на атомном уровне ни у одного белка, тем не менее в то время почти отсутствовало сомнение в том, что белковые молекулы построены из регулярных форм и главным образом из а-спиралей Полинга и Кори, обнаруженных в чистом виде у гомополипептидов. Именно на таком представлении о строении белков основана классификация белковых структур на первичную, вторичную и третичную, предложенная в 1952 г. К. Линдерстрем-Лангом [90]. Под первичной структурой понималась аминокислотная последовательность белка, т.е. его химическое строение, включая дисульфидные связи под вторичной структурой — полностью насыщенные пептидными водородными связями регулярные конформации белковой цепи как целого или ее отдельных участков. Набор взаимодействующих между собой регулярных конформаций а-спиралей, -структур и т.д. образует нативное пространственное строение белковой молекулы, названное Линдерстрем-Лангом третичной структурой. Таким образом, классификация Линдерстрем-Ланга, по существу, представляет собой формулировку принципа пространственной организации белков. Очевидно, разделение пространственной структуры белка на вторичную и третичную является условным и может иметь смысл только в том случае, если пространственное строение макромолекулы действительно представляет собой ансамбль сравнительно немногочисленных канонических форм полипептидов. В то время этот вопрос был далек от своего решения. Позднее иерархия структур Лин-дерстрем-Ланга пополнилась еще одной, четвертичной, структурой, характеризующей агрегацию белковых молекул или достаточно обособленных субъединиц. Примерами белков с четвертичной структурой могут служить гемоглобин, молекула которого состоит из четырех субъединиц, белок вируса табачной мозаики, представляющий собой систему из 200 одинаковых глобулярных молекул. [c.27]

А. Бэржес и соавт. [101] предприняли попытку учесть с помощью статистического анализа взаимодействия между соседними и дальними по цепи остатками, основываясь на традиционном представлении о белковой конформации, включающей а-спираль, -структуру, -изгиб и Клубок. При разработке алгоритма предсказания этих состояний [c.259]

С такой оценкой согласуются данные Робсона и соавт. [135], проанализ1фовавших надежность различных алгоритмов предсказания вторичных структур на 26 белках известного пространственного строения. Авторы пришли к выводу, что точность отнесения остатков к четырем конформационным состояниям (а-спираль, -структура, -изгиб и клубок) не превышает 49%. Приблизительно такую же точность (50%) имеют как старый метод [94], так и новый метод Нагано [136, 137], усовершенствованный включением корреляции между тремя остатками в спиральных областях, выведенной из анализа 36 белков. [c.265]

Более объективен показатель надежности эмпирических корреляций Qv, предложенный Б. Мэтьюзом [158]. Он рассчитывается по средневзвешенным значениям w, х, у, z, т.е. в нем учитываются также недопредсказания и сверхпредсказания. В выше отмеченном первом примере его значение составляет -0,17, а во втором +0,38 при максимальных изменениях от -1,0 (в случае полностью неправильных предсказаний w = х= 0) до + 1,0 (w = х = 1, у = z = 0). Таким образом, в первом примере предсказание хуже, чем среднестатистическое, беспорядочное, а во втором — несколько лучше. Значения критерия Мэтьюза для сегментов а-спиралей, -структур и -изгибов аденилаткиназы, рассчитанные по лучшим из имеющихся для этого белка предсказаниям, равны соответственно 0,56, 0,58 и 0,60, а для лизоцима Т4 —0,42, 0,28 и 0,20 [157]. [c.268]

Обстоятельный анализ предсказательных возможностей корреляционного подхода был проведен К. Нишикавой [165], который в качестве примера также рассмотрел уже упоминавшиеся три алгоритма. Оценка методов Чоу и Фасмана и Робсона проведена по 9, а метода Лима — по 11 белкам, не входившим в состав базовых наборов. При идентификации трех состояний (а-спираль, -структура, клубок) точность определялась по показателю качества Q3, дающего как отмечалось, сильно завышенные значения, а при идентификации четырех состояний (а-спираль, -структура, -изгиб, клубок) использовался показатель Q4, занижающий вклад отрицательного предсказания и более реально отражающий действительные возможности методов. При переводе эмпирических правил на язык ЭВМ, т.е. при компьютеризации методов предсказания, Нишикава столкнулся с большими трудностями. Так, в случае метода Чоу и Фасмана были обнаружены неопределенности при индивидуальном предсказании вторичных структур, несогласованность предсказаний -изгибов с предсказаниями а-спиралей и -структур, отсутствие эффективного критерия для разделения перекрываний предсказанных а-спиральных и -структурных областей. Помимо этого, оказалось невозможным воспроизвести на ЭВМ результаты, полученные первоначально Чоу и Фасманом для 25 базовых белков. Преодолев эти трудности, Нишикава показал, что предсказательные возможности трех проанализированных им методов находятся на почти одном и том же, довольно низком уровне рассчитанные Нишикавой показатели качества Q3 попали в интервал 50—53%, а Q4 [c.272]

Такое же заключение сделал Чотиа из анализа расположения полярных и неполярных остатков в а-спиралях, -структурах в экспонированной к растворителю поверхности шести белков [12]. Однако Танака и Шерага показали, что контактные области вторичных структур содержат как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки 115, 16]. В 1978 г. Д. Усртц и Г. Шерага проанализировали распре-342 [c.342]

В качестве молекулярной массы М применяют среднюю массу М аминокислотного остатка из числа остатков, составляющих полипептидную цепь белковой макромолекулы. Кривые дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма в области эффекта Коттона, где поглощение обусловлено основной полипептидной цепью, отражают вторичную структуру белковых молекул. Изучение и анализ кривых ДОВ и кругового дихроизма для таких конформаций, как а-спираль, -структура, неупорядо- [c.214]

Интересно, что в молекуле С5а, пептиде, сходном по функции с СЗа, С-концевой аминокислотой также является аргииин. И в этом случае его отщепление карбокси-пептидазой лишает С5а биологической активности. Молекула С5а подобно СЗа имеет около 40% а-спиральиых структур. Третичная структура С5а стабилизирована ди-сульфидиои связью. В присутствии 2-меркаптоэтанола активность пептида резко снижается наряду с уменьшением степени его спирализации. После удаления восстановителя структура и функция С5а спонтанно восстанавливаются. [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология