Ингибиторы ферментов . 14.5 Полисахариды

Ингибиторами ферментов являются соли тяжелых металлов, вещества, специфически влияющие на сульфгидрильные группировки ферментного белка (органические соединения ртути, мыщьяка), специфичные белки растений, микроорганизмов и животных, полисахариды, антибиотики, полипептиды, таннины и др. 126, 27, 28]. [c.205]

Ингибиторы ферментов подразделяют на естественные (природные) и искусственные. Естественные ингибиторы находятся непосредственно в животных, растительных и микробных организмах и представляют собой белковые и небелковые высокомолекулярные (белки, полипептиды, полисахариды) и низкомолекулярные (олигопептиды, таннины, липиды) соединения. Искусственные ингибиторы - синтетические низкомолекулярные вещества, специфичность и сила ингибиторного действия которых варьируется в зависимости от структуры вещества. [c.212]

Способы второго типа следующие а) влияние многоатомных спиртов (типа глицерина и т. п.) в) влияние углеводов, моно- и дисахаридов, а также некоторых полисахаридов в) влияние неорганических электролитов, ионов минеральных солей г) специфическое действие некоторых ионов металлов (Са +, и др.) д) действие одних белков на другие, в том числе на ферментные белки е) действие нуклеиновых кислот ж) действие солей жирных кислот, детергентов и иных органических длинноцепочечных ионов в малых концентрациях з) действие некоторых кислых красителей и) влияние определенных видов химических модификаций, которые могут приводить к повышению устойчивости макроструктуры. К этому типу относятся еще четыре способа стабилизации, характерные для ферментов и связанные с воздействием на их активный центр. Это влияние субстратов, продуктов реакции, коферментов, простетических групп, специфических ингибиторов ферментов. [c.163]

Преимуществом колоночной хроматографии является возможность количественного фракционирования больших количеств веществ без превращения их в какие-либо производные. Однако хорошее разделение часто возможно лишь при малых скоростях элюирования, поэтому были разработаны новые виды колоночной хроматографии. Методы аффинной и адсорбционной хроматографии основаны на избирательной адсорбции молекул на нерастворимом адсорбенте, который содержит группы (молекулы), специфически взаимодействующие с молекулами подлежащих очистке соединений, например ингибиторы (для очистки ферментов) или антитела (для очистки антигенов) в настоящее время эти методы нашли широкое применение и для разделения углеводов. Невзаимодействующие с адсорбентом примеси удаляются, а связанный с адсорбентом сахар затем десорбируют способом, не приводящим к его разрушению. Десорбцию можно осуществить, изменяя pH, ионную силу среды или применяя соответствующий ингибитор взаимодействия, удерживающего вещество на адсорбенте. Для разделения ряда полисахаридов были использованы иммобилизованные формы (см. разд. 26.3.7.6) конканавалина А [40], являющегося фитогемагглютинином (лектином), который специфически взаимодействует с разветвленными полисахаридами определенного строения в настоящее время применяют и другие иммобилизованные фитогемагглютинины. Колоночная хроматография на носителях, покрытых полиароматическими соединениями [41], также находит применение для разделения полисахаридов. Благодаря достижениям в производстве носителей для жидкостной хроматографии под высоким давлением можно осуществить хроматографическое разделение быстро и избирательно описаны методы фракционирования небольших олигосахаридов, продолжающегося менее 1 ч [42]. [c.224]

Процессы промежуточного обмена веществ происходят главным образом в клетках и связаны со строго определенными структурами клеток (краткое представление о структуре клеток дано в кн. I, стр. 7—14). В органеллах клеток локализованы ферменты, ферментные системы, субстраты, активаторы и ингибиторы. Так, мембрана эндоплазматической сети включает ферменты, катализирующие биосинтез фосфолипидов, стероидов, полисахаридов, а также реакции гидроксилирования алифатических и ароматических аминов и других соединений. В цитоплазматической жидкости находятся ферменты, участвующие в активации [c.397]

Эти положения иллюстрируются рис. 6.18. Рис. 6.18, в и г показывают, почему молекулы, сходные с субстратом, но отличные от него по размерам, нереакционноспособны. Согласно модели Кошланда специфичность и каталитическая эффективность фермента связаны друг с другом, но их механизмы различны, и реакция осуществляется только при надлежащем взаимном расположении сорбирующих и каталитического центров относительно молекулы субстрата. Кошланд иллюстрирует это примером Р-амилазы [71]. Этот фермент действует на конечные группы амилозы, но не на другие глюкозидные связи полисахарида. Циклоамилозы являются конкурентными ингибиторами фермента. Сказанное поясняется схемой на рис. 6.19. Реакция происходит лишь при определенном пространственном расположе- [c.388]

В основе данного метода очистки кислой а-глюкозидазы лежит способность этого фермента гидролизировать а-1,6-глюкозидную связь в полисахариде декстране (Е. Л. Розенфельд и др., 1959). Благодаря этому при гельфильтрации через сефадекс кислая а-глюкозидаза не элюируется согласно своей относительной молекулярной массе, а оказывается связанной с декстрановым гелем сефадекса за счет образования с последним фер-мент-субстратного комплекса (Bruni е. а., 1969). После элюции всех балластных белков освобождение связанной с сефадексом кислой а-глюкозидазы осуществляют введением конкурентного ингибитора фермента — метил-a-D-глюкопиранозида, приводящего к быстрой элюции а-глюкозидазы в небольшом элюцконном объеме (Д. М. Беленький, Е. Л. Розенфельд, 1971). [c.106]

Вопросы, решаемые химической кинетикой, исключительно важны для биологических систем. Биологические системы являются неравновесными. Однако многие реакции в них, которые в соответствии с термодинамикой должны протекать самопроизвольно, идут с пренебрежимо малыми скоростями только из-за кинетических ограничений (например, гидролиз нуклеиновых кислот, полисахаридов, белков). Кинетические исследования позволяют понять механизмы регулирования скорости биопроцессов, действия ферментов и ингибиторов, протекания фотохимических и цепных реакций. [c.246]

Процессом, противоположным синтезу фруктозо-1,б-дифосфата, является его гидролиз, катализируемый фруктозодифосфатазой. Этот процесс является одной из стадий глюконеогенеза, который запирает процесс в целом, выводя дифосфат из равновесия с триозофосфатами и отрезая тем самым гексозофосфатам путь назад, в сторону окислительной деструкции. Для этого фермента АМФ является аллостерическим ингибитором, сигнализируя об энергетическом дефиците, в условиях которого запасание гексоз и полисахаридов нецелесообразно. [c.423]

Макромолекулы, такие, как белки, полисахариды и нуклеиновые кислоты, внутри своих индивидуальных групп отличаются по физико-химическим свойствам лишь незначительно поэтому их выделение, основанное на различиях в этих свойствах, например, с помошью ионообменной хроматографии, гель-фильтрации или электрофореза сопряжено с известными трудностями и требует много времени. Вследствие этого в ходе выделения существенно падает их активность из-за денатурации, расщепления, ферментативного гидролиза и т. п. Одним из наиболее характерных свойств этих биологических макромолекул является их способность обратимо связывать другие вещества. Например, ферменты образуют комплексы с субстратами или ингибиторами, антитела— с антигенами (против которых получены), а нуклеиновые кислоты, такие, как информационная РНК, гибридизуются с комплементарными ДНК и т. д. Образование специфических диссоциирующих комплексов биологических макромолекул служит основой метода их очистки, известного как аффинная хроматография. [c.9]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология