Особенности обмена некоторых аминокислот

При взаимодействии некоторых аминокислот с незамещенной аминогруппой с а-кетокислотами в присутствии энзимов обратимо образуются новые кето- и аминокислоты [153, 154]. Эта реакция переаминирования, изученная Браунштейном и Крицман [159, 155], играет существенную роль в азотном обмене организмов. Было предположено [156], что процесс протекает по схеме (16,1), существенной особенностью которой является диссоциация атома водорода, присоединенного к а-углеродному атому аминокислотной части шиффова основания (а), образующегося в качестве промежуточного продукта. В дальнейшем происходит перемещение электронной пары и протон из раствора присоединяется к другому атому углерода. Водород в связи С—Н образующейся аминокислоты должен быть, таким образом, тяжелым, если реакция проводится в среде тяжелой воды [c.617]

Цистеин, цистин и метионин — три аминокислоты, содержащие в своих молекулах серу, являются источниками серной кислоты в организме животных. Обмен этих аминокислот имеет некоторые общие черты, особенно это [c.379]

Азотистый обмен связан преимущественно с обменом белков, структурными единицами которых являются аминокислоты. Поэтому далее представлены накопленные к настоящему времени данные о нарушениях обмена отдельных аминокислот при патологии. Повышенный интерес биохимиков, физиологов и клиницистов к проблемам патологии обмена аминокислот объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, имеются экспериментальные доказательства и клинические наблюдения о развитии патологического синдрома, в основе которого лежат нарушения нормального пути обмена отдельных аминокислот в организме. Во-вторых, в последнее время аминокислоты и их производные нашли широкое применение в клинической практике в качестве лекарственных средств например, метионин используется для лечения ряда болезней печени, глутаминовая кислота — некоторых поражений мозга, глутамин — кетонурии и т.д. Наконец, ряд аминокислот и продукты их декарбоксилирования (биогенные амины) оказывают регулирующее влияние на многие физиологические функции организма. Следовательно, знание закономерностей обмена отдельных аминокислот в норме и особенно при патологии представляет исключительный научно-теоретический и практический интерес. [c.464]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Сразу после всасывания аминокислоты и моносахариды, а затем и липиды поступают в печень. В печени некоторые вещества накопляются и откладываются в запас, другие изменяются. Происходит обмен близких по строению химических остатков, входящих в состав тканей печени, на другие группы из веществ, приносимых кровью. Поэтому кровь, поступающая в печень, отличается по составу от крови, выходящей из нее, особенно после еды. [c.325]

Рассмотрение некоторых особенно обширных проблем (например, биологическое окисление, обмен углеводов и аминокислот, биохимия крови) занимает несколько глав. Благодаря этому чита-гель имеет возможность выбрать в соответствии с кругом своих научных интересов главы, которые подробно освещают те или иные специальные вопросы биохимии. Мы отдаем себе отчет в том, что не всякий курс биохимии может полностью включать все те темы, которые обсуждаются в нашей книге. Увеличение объема биохимии привело к необходимости строить изложение таким образом, чтобы оно удовлетворяло читателей с весьма различными профессиональными и научными интересами. Очевидно также, что не все предлагаемые здесь темы смогут получить отражение в вводном курсе биохимии. Однако мы надеемся, что в ходе дальнейшего обучения студенты расширят и углубят свои знания. Например, первоначально студенту достаточно усвоить материал по биологическому окислению, изложенный в гл. 12 гл. 13, включающая более специальные вопросы, полезна для углубленного изучения и для справок. [c.8]

Характер накопления некоторых аминокислот выпадает из общей закономерности. Так, содержание аспарагина возрастает от начала к концу вегетации, лишь незначительно уменьшаясь в некоторых органах у отдельных видов в листьях в фазу бутонизации у копеечника родственного и к. южносибирского, в фазу плодоношения у к. Гмелина и к. родственного, в репродуктивных органах в фазу плодоношения у к. родственного (рис. 3). Количество глутамина возрастает в листьях копеечника родственного, к, ферганского до конца вегетации, у к. забытого — до фазы цветения. В стеблях всех видов количество глутамина увеличивается до конца вегетации. В репродуктивных органах возрастание до конца вегетационного периода отмечено только у копеечника Гмелина (рис. 4). Содержание глицина в процессе вегетации повышается в листьях копеечника ферганского, в репродуктивных органах —к. Гмелина (рис. 5). По-видимому, это связано с видовыми особенностями растений и участием этих аминокислот в общем обмене веществ. [c.57]

Радиохимические методы имеют чрезвычайно высокую чувствительность и благодаря этому особенно ценны при определениях меркаптогрупп в очень низких концентрациях в образцах биологического происхождения. Особый интерес представляет определение структур типа тиоспиртов в различных белках, в которых эти структуры присутствуют в форме связанной аминокислоты, ь-ци-стеина (ь-2-амино-3-меркаптопропановая кислота). Для проведения анализа низкомолекулярных тиоспиртов можно модифицировать некоторые широко распространенные методы определения меркаптогрупп в белках. В определении макроколичеств меркаптанов можно использовать радиометрическое титрование и прямое изотопное разбавление. Для анализа некоторых ароматических меркаптанов применим, по-видимому, и метод, основанный на изотопном обмене. [c.353]

Обмен белков в организме также сильно понижается при артериосклерозе, как показали М. Г. Крицман и М. В. Бавина[ 1522], вводя кроликам меченые аминокислоты 5 -метионин, С -глицин и С -тирозин. Радиоактивность белков у животных с экспериментальным артериосклерозом, по сравнению с контрольными, через некоторое время после введения аминокислоты была особенно сильно понижена в аорте, кровяной плазме, селезенке, почках и сердечной ткани. Она была нормальной к скелетной мышце и в мозговой ткани. [c.498]

Основной обменный тип адсорбции, хорошо известный на пермутитах и аналогичных веществах, применяющихся для опреснения воды, играет все возрастающую роль при разделении аминокислсп, пептидов и других органических веществ. Известны катионные и анионные обменные адсорбенты, причем их число быстро увеличивается с появлением синтетических обменных смол, характерные свойства которых можно изменять по желанию [22, 23, 24]. Естественно, что прежде всего былч испытаны в этой работе вещества с более или менее ясно выраженным электрохимическим характером, в данном случае диаминомонокарбоновые кислоты, моно-аминодикарбоновые кислоты и пептиды с остатками этих кислот. Однако при прибавлении других веществ (см. ниже) можно изменять электрохимические свойства и нейтральных аминокислот, так что некоторые из них также могут проявлять отчетливые адсорбционные свойства на обменных адсорбентах, Следует также напомнить, что трудно отделить один тип адсорбции от другого и что очень часто молекулярная адсорбция играет также роль и в случае типичных обменных адсорбентов. Относительная легкость, с которой можно влиять на адсорбцию изменением ионной среды, особенно в отношении концентрации водородных ионов, является, однако, характерной и имеет большое практическое значение в методах разделения и вымывания. [c.162]

Некоторым витаминам принадлежит особо важная роль в азотистом обмене. Подвергаясь в организме фосфорилированию, а в некоторых случаях более сложным превращениям, они дают начало образованию небелковых компонентов ферментов, катализирующих реакции превращения аминокислот. Витамин Ва (флавин) является составной частью кофермента оксидазы О- и .-аминокислот и аминооксидаз. Пантотеновая кислота входит в состав кофермента ацилирования, играющего важную роль в обмене безазотистых соединений, образующихся из аминокислот (а-кетокислот и др.) и ряда азотистых веществ. Фолиевая кислота и ее производные участвуют в процессах, приводящих к использованию метильных групп метионина, формильных, оксиметильных групп (остатков муравьиной кислоты и формальдегида), возникающих при превращении ряда аминокислот (серина, глицина, гистидина, триптофана). Особо важное место в азотистом обмене занимает витамин В( (пиридоксаль). В виде своего фосфорного эфира Вд служит коферментом ряда ферментов, участвующих в превращениях аминокислот. В частности, ферменты, катализирующие переаминирование аминокислот, содержат в виде кофермента пиридоксальфосфат. Авитаминоз В сопровождается, особенно у микроорганизмов, ослаблением и даже прекращением реакций переаминирования. Пиридоксальфосфат является также коферментом декарбоксилаз аминокислот. Вместе с этим тшридоксальфосфат входит (в виде кофермента) в состав ряда других ферментов, участвующих в превращениях определенных аминокислот (триптофана, серина, серусодержащих аминокислот). [c.433]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология