Обмен некоторых аминокислот

ОБМЕН НЕКОТОРЫХ АМИНОКИСЛОТ [c.127]

Кроме путей обмена, характерных для большинства аминокислот, существуют и специфические пути превращения почти всех аминокислот, входящих в состав белков. Рассмотрим обмен некоторых аминокислот, специфические пути превращения которых приводят к синтезу физиологически важных продуктов и во многом определяют физиологическое состояние человека. [c.247]

Обмен метаболитами (интермедиатами цикла трикарбоновых кислот, неорганическим фосфатом и некоторыми аминокислотами) между внутренним митохондриальным пространством и цитоплазмой катализируется специальными ферментами, получившими название переносчиков. [c.447]

Поскольку ионный обмен относится к любой ионизированной молекуле, некоторые аминокислоты, входящие в состав белков и имеющие кислотные или основные группы, не включенные в пептидные связи, придают белковой молекуле свойства амфотер-ного электролита, который можно использовать в хроматографии ионного обмена. [c.77]

При питании больных диабетом (или животных, у которых диабет был вызван искусственно при помощи флоризина) индивидуальными аминокислотами наблюдалось, что большинство аминокислот вызывает повышенное выделение глюкозы и лишь некоторые (лейцин, изолейцин, фенилаланин и тирозин) дают ацетон и аце-тоуксусную кислоту, являющиеся, как известно, метаболитами жиров (том I). Следовательно, аминокислоты делятся на глюкогенные и кетогенные. (Продукты превращения следующих четырех аминокислот неизвестны лизина, метионина, триптофана и гистидина.) Отсюда следует, что в процессе расщепления аминокислот в организме некоторые аминокислоты включаются, начиная с определенной стадии, в обмен углеводов, а другие —в обмен жиров. Ниже мы опишем вкратце начало процесса расщепления аминокислот в живых организмах. [c.387]

Данные, которыми мы располагаем в отношении патологических нару шений в обмене отдельных аминокислот, еще недостаточны. Обнаружение некоторых нарушений облегчалось тем, что внешние нх проявления (например, необычная окраска мочи, образование мочевых осадков, почечных камней и т. п ) были легко доступны наблюдению. Обратимся к некоторым патологическим нарушениям аминокислотного обмена. [c.371]

Тиамин является составной частью некоторых ферментов (декарбоксилаз и дегидрогеназ), катализирующих реакции декарбоксилирования пиро-виноградной и некоторых других органических кислот, а также аминокислот, а биотин принимает участие в декарбоксилировании щавелевоуксусной кислоты и в реакциях дезаминирования и декарбоксилирования некоторых аминокислот. Таким образом, сера играет важную роль в углеводном и азотном обмене в растениях. [c.179]

Суть цикла состоит в образовании лимонной кислоты из щавелевоуксусной кислоты и ацетил-КоА и в регенерации щавелевоуксусной кислоты из лимонной. (Биосинтез ацетил-КоА показан на фиг. 25). На схеме показаны также взаимопревращения некоторых аминокислот и органических кислот. Эти взаимопревращения представляют собой связующее звено между клеточным дыханием и белковым обменом. Распад жирных кислот связан с синтезом углеводов через глиоксилатный цикл, посредством которого из изолимонной кислоты образуется щавелевоуксусная, благодаря чему пополняется ее фонд (фиг. 25). [c.60]

При взаимодействии некоторых аминокислот с незамещенной аминогруппой с а-кетокислотами в присутствии энзимов обратимо образуются новые кето- и аминокислоты [153, 154]. Эта реакция переаминирования, изученная Браунштейном и Крицман [159, 155], играет существенную роль в азотном обмене организмов. Было предположено [156], что процесс протекает по схеме (16,1), существенной особенностью которой является диссоциация атома водорода, присоединенного к а-углеродному атому аминокислотной части шиффова основания (а), образующегося в качестве промежуточного продукта. В дальнейшем происходит перемещение электронной пары и протон из раствора присоединяется к другому атому углерода. Водород в связи С—Н образующейся аминокислоты должен быть, таким образом, тяжелым, если реакция проводится в среде тяжелой воды [c.617]

Как эти, так и ряд других наблюдений заставили предполагать, что магнию должна принадлежать существенная роль в обмене веществ клетки. Эти предположения получили в настоящее время убедительное экспериментальное подтверждение. Можно считать доказанным, что ионам магния (Mg2+) принадлежит основная роль в активировании деятельности ферментов — киназ, осуществляющих отщепление фосфорной кислоты от аденозин-трифосфата и ее перенос на молекулы сахара (или их производных), а также на некоторые аминокислоты и другие соединения с образованием соответствующих фосфорных эфиров и аденозиндифосфата. [c.425]

Цистеин, цистин и метионин — три аминокислоты, содержащие в своих молекулах серу, являются источниками серной кислоты в организме животных. Обмен этих аминокислот имеет некоторые общие черты, особенно это [c.379]

Серим, глицин и метионин являются предшественниками многих биологически активных соединений в клетке. Обмен этих аминокислот связан с некоторыми витаминами. [c.414]

Обмен пропионовой кислоты. В организме преобладают жирные кислоты с четным числом углеродных атомов. Из жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, имеющихся в организме в небольшом количестве, на завершающей стадии р-окисления образуется пропионил-КоА. Кроме того, пропионил-КоА образуется при распаде некоторых аминокислот (валина, изолейцина, треонина, метионина). Пропионил-КоА окисляется по особому пути (см. рис. 8.15). [c.291]

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот. [c.21]

Азотистый обмен связан преимущественно с обменом белков, структурными единицами которых являются аминокислоты. Поэтому далее представлены накопленные к настоящему времени данные о нарушениях обмена отдельных аминокислот при патологии. Повышенный интерес биохимиков, физиологов и клиницистов к проблемам патологии обмена аминокислот объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, имеются экспериментальные доказательства и клинические наблюдения о развитии патологического синдрома, в основе которого лежат нарушения нормального пути обмена отдельных аминокислот в организме. Во-вторых, в последнее время аминокислоты и их производные нашли широкое применение в клинической практике в качестве лекарственных средств например, метионин используется для лечения ряда болезней печени, глутаминовая кислота — некоторых поражений мозга, глутамин — кетонурии и т.д. Наконец, ряд аминокислот и продукты их декарбоксилирования (биогенные амины) оказывают регулирующее влияние на многие физиологические функции организма. Следовательно, знание закономерностей обмена отдельных аминокислот в норме и особенно при патологии представляет исключительный научно-теоретический и практический интерес. [c.464]

Для животного организма витамин Вс является важнейшим витамином, входящим в состав ферментов, катализирующих белковый обмен он выполняет важную функцию в превращениях аминокислот. Для каждого животного организма необходимо получать с пищей некоторые аминокислоты (например, для человека незаменимы валин, лейцин, нзолейшш, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан), которые он не в состоянии синтезировать все же другие необходимые аминокислоты синтезируются организмом нз продуктов расщепления белков или из а-кетокислот. [c.355]

Производные пиридоксина — фосфопиридоксаль и фосфопиридок-самин — являются коферментами аминотрансфераз, которые выполняют важную функцию при обмене белков в процессе переаминирова-ния аминокислот, а также коферментами декарбоксилаз некоторых аминокислот (лизина, орнитина и др.). [c.145]

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Избыточная секреция инсулина гиперин-сулинизм. При некоторых видах злокачественных опухолей поджелудочной железы происходит избыточный синтез инсулина В-клетками. У больных при этом наблюдаются следующие симптомы дрожь, слабость и утомляемость, потливость и постоянное чувство голода. Если болезнь затягивается, может происходить нарушение мозговой деятельности. Как влияет избыточная секреция инсулина на обмен углеводов, аминокислот и липидов в печени Почему развиваются описанные симптомы Объясните, почему с течением времени это состояние приводит к нарушениям мозговой деятельности. Термогенез, обусловленный тиреоидными гормонами. Гормоны щитовидной железы участвуют в регуляции скорости основного обмена (базального метаболизма). При введении избытка тироксина в печень животного возрастают скорость потребления О2 и выработка тепла (термогенез), но концентрация АТР в ткани остается на уровне нормы. Были предложены разные объяснения термогенного действия тироксина. Одно из них состоит в том, что избыток тиреоидного гормона вызывает разобщение окислительного фосфорилирования в митохондриях. Каким образом, исходя из этого объяснения, можно понять приведенные выше наблюдения Согласно другому объяснению, термогенез обусловлен повышением скорости использования АТР в стимулируемых тироксином тканях. Считаете ли вы такое объяснение правильным Почему [c.810]

Механизм образования и роль в обмене серусодержащих аминокислот некоторых производных цистеина, обнаруженных недавно в моче человека (смешанный дисульф1гд Ь-цистеина и Ь-гомоцистеина, 8-изопропилкарбоксиметилцистеин и 8-2-метил-2-карбо-ксиэтилцистеин), остаются неясными. [c.365]

Вслед за открытием -аминомасляной кислоты в ткани мозга в этом органе была обнаружена декарбоксилаза глутаминовой кислоты [214, 215]. Некоторые другие ткани также проявляют слабую глутаматдекарбоксилазную активность, однако в основном образование -[-аминомасляной кислоты происходит в мозге. Значение этой аминокислоты и пути ее превращения в организме окончательно не выяснены. Известно, однако, что -аминомасляная кислота вступает в реакцию переаминирования с а-кетоглутаровой кислотой, причем образуются глутаминовая кислота и полуальдегид янтарной кислоты (стр. 227). Поэтому есть основание думать, что обмен этой аминокислоты может протекать путем ее окисления в цикле лимонной кислоты через янтарную кислоту [c.202]

Другие относительно давние наблюдения также указывали на большое значение реакции переаминирования в обмене веществ. Было найдено, что а-кетокислота, соответствующая тироксину, обладает физиологическим действием, характерным для тироксина, и в 1935 г. были получены данные, дающие основание отнести физиологическую активность этой кетокислоты за счет ее аминирования с образованием тироксина [261]. В опытах по перфузии изолированных органов и 1п vivo на интактных животных было установлено превращение ряда а-кетокислот (помимо пировиноградной, щавелевоуксусной и а-кетоглутаровой) в соответствующие аминокислоты. В связи с этим представляют интерес данные опытов, в которых удавалось обеспечить рост крыс и размножение микроорганизмов при полной замене некоторых аминокислот пищи соответствующими а-кето-кислотами (стр. 137). [c.213]

Не приходится сомневаться в существовании видовых различий в обмене аминокислот достаточно напомнить, что млекопитающие в отличие от многих микроорганизмов не синтезируют некоторые аминокислоты. Однако многие пути обмена почти идентичны у самых различных видов. Ввиду этого, например, данные, полученные в опытах с Neurospora, способствовали выяснению аналогичных явлений у животных известны случаи, когда исследования шли в обратном порядке. [c.306]

Уже давно известно, что при распаде фенилаланина и тирозина в организме животных образуется ацетоуксусная кислота. Начало расшифровки этого превращения было положено исследованиями о некоторых врожденных пороках обмена веществ у человека (см. гл. V). Выяснение промежуточных реакций этого процесса значительно продвинулось в последние годы в результате исследований с применением меченых метаболитов и различных ферментных препаратов. Экспериментальные данные о выделении гомогентизиновой кислоты у больных алкапто-нурией, о повышенном выделении гомогентизиновой кислоты после приема с пищей фенилаланина и тирозина [930], а также об образовании ацетоуксусной кислоты из гомогентизиновой кислоты в перфузируемой печени [931, 932] дали основание предполагать, что гомогентизиновая кислота играет роль промежуточного продукта в обмене ароматических аминокислот. Было установлено, что у нормальных животных гомогентизиновая кислота, подобно фенилаланину и тирозину, подвергается окислению с образованием, в числе других продуктов, ацетоуксусной кислоты. При скармливании животным больших количеств фенилаланина и тирозина наблюдается выделение гомогентизиновой кислоты [933—938]. [c.416]

В качестве белковых добавок используют дрожжи, водоросли, мицеллий грибов и биомассу бактерий. Применяют синтетические азотистые вещества — мочевину, амидные соединения, азотнокислый кальций, некоторые аминокислоты. В число органических стимуляторов входят, кроме витаминов А, Ог, Оз, Е, Р, К, Вь Вг, Вб, В12, никотиновой, пантотеновой, фолиевой кислот, еще и эстрогенные гормоны, подавляющие половую активность и увеличивающие яйценосность гормоны щитовидной железы, усиливающие обмен веществ и стимулирующие лактацию тиростатики, которые, наоборот, замедляют обмен веществ и используются при откорме свиней и птицы. В число веществ антибиотического типа действия входит и мышьяк, оказывающий влияние, подобное антибиотикам, но более слабое. Весьма интересны специальные успокаивающие вещества (резерпин, хлорпромазин и др.), положительно влияющие при беспокойном состоянии животных, например при их перевозке к месту убоя, препятствующие потере веса при транспортировании и т. п. [c.298]

Характер накопления некоторых аминокислот выпадает из общей закономерности. Так, содержание аспарагина возрастает от начала к концу вегетации, лишь незначительно уменьшаясь в некоторых органах у отдельных видов в листьях в фазу бутонизации у копеечника родственного и к. южносибирского, в фазу плодоношения у к. Гмелина и к. родственного, в репродуктивных органах в фазу плодоношения у к. родственного (рис. 3). Количество глутамина возрастает в листьях копеечника родственного, к, ферганского до конца вегетации, у к. забытого — до фазы цветения. В стеблях всех видов количество глутамина увеличивается до конца вегетации. В репродуктивных органах возрастание до конца вегетационного периода отмечено только у копеечника Гмелина (рис. 4). Содержание глицина в процессе вегетации повышается в листьях копеечника ферганского, в репродуктивных органах —к. Гмелина (рис. 5). По-видимому, это связано с видовыми особенностями растений и участием этих аминокислот в общем обмене веществ. [c.57]

Примером этого может служить спиртовое брожение в дрожжевых клетках, в процессе которого водородные атомы переносятся с фосфоглицеринового альдегида на ацетальдегид с образованием этилового спирта. Этот процесс протекает без участия атмосферного кислорода и поэтому называется анаэробным. Анаэробные процессы окисления имеют место и в организмах высших животных и человека. К ним относится прежде всего гликолиз, обмен глицерина, окислительное дезаминирование некоторых аминокислот и многие другие процессы. Однако решающее значение для жизнедеятельности высших организмов имеют процессы аэробного окисления, в которых водород через целый ряд промежуточных соединеннй передается на молекулярный атмосферный кислород с образованием воды. Окислительные процессы, протекающие с участием атмосферного кислорода, осуществляются до конца, т. е. с максимальным высвобождением энергии окисляющегося субстракта. Это — характерная черта обмена веществ у высших организмов. В реакциях биологического окисления субстрактов отщепляющийся водород соединяется с атмосферным кислородом. Поэтому такие процессы получили название тканевого дыхания. Таким образом, разница между анаэ- [c.192]

Иное использование аминокислот. Давно известно, что глицин в организме травоядных, а также человека образует гиппуровую кислоту, служащую для обезвреживания бензойной кислоты. Некоторые аминокислоты превращаются в тканях в такие пептиды, как, например глютатион, карнозин, пантотеновая кислота. Серин соединяется с фосфоглице-ридами, образуя составную часть нервной ткани. В организме используются не только самые аминокислоты, но и продукты их распада, при образовании пуринов, креатина и др. Некоторые гормоны, например тироксин и адреналин, происходят из тирозина и фенилаланина. Таким образом, из аминокислот образуются специфические азотсодержащие продукты. Вещества эти нередко обладают сильной биологической активностью и не подвергаются дальнейшим превращениям, свойственным аминокислотам и обычным продуктам их распада. Только при дальнейшем использовании их организмом в специальных биологических целях они подвергаются окончательному сгоранию, но уже без связи с общим белковым обменом. [c.366]

Углеводный обмен во всякой живой клетке (живом веществе) представляет единый процесс одновременно протекающих связанных между собой реакций распада и синтеза органических веществ. В центре углеводного обмена у животных стоят гликогенсз и гликогенолиз, т. е. процессы образования и распада гликогена. Они протекают главным образом в печени. Гликоген может образоваться как из углеводов, так и из неуглеводных источников, таких, например, как некоторые аминокислоты, глицерин, молочная, пировиноградная и пропионовая кислоты, а также и из многих других простых соединений. Термин гликогенолиз обозначает собственно расщепление гликогена до глюкозы. Но теперь часто под этим словом понимают всю сумму процессов, ведущих к гликолитическому образованию молочной кислоты в том случае, когда исходным субстратом является не глюкоза, а гликоген. Под гликолизом понимают вообще процессы распада углеводов от начала, т. е. от глюкозы или гликогена, безразлично, и до конечных продуктов. [c.376]

Н4-Фолат играет важную роль в биосинтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, нуклеиновых и некоторых аминокислот. Таким образом, Н4-фолат влияет на генетический аппарат клеток. Как противоанемичес-кий фактор фолиевая кислота принимает участие в процессах кроветворения. Кроме того, витамин В9 оказывает влияние на обмен белков, играет важную роль в формировании эритроцитов в костном мозге и обеспечении нормального роста организмов. [c.156]

Лучшее действие в данном случае углекислых солей. можно объяснить тем, что углекислые соли вступают в обменную реакцию с осеч вшими на волокне кальциевыми и магниевыми, нерастворимыми в воде, солями различных кислот, например, жирных, соля.ми кислот, входящих в состав ВОСКОВ, так и, может быть, некоторых аминокислот. Обменное разложение идет по схеме, аналогичной превращению кальциевых солей жирных кислот в натриевые [c.94]

По данным А, Моиза, промежуточные продукты могут выделяться и диффундировать из хлоропластов в митохондрии и наоборот. При. этом обмен продуЕстов неполЕюго окиелення обеспечивает синтез соединений с перестроенными углеродными звеньями, в частности некоторых аминокислот и хлорофилла. [c.277]

При растворении многих веществ в дейтериевой (ВгО) или три-тиевой (Ш2О) воде происходит обмен атомов водорода на О или Аминокислоты, нуклеозиды, короткие полипептиды, белки в конформации беспорядочного клубка и одноцепочечные нуклеиновые кислоты быстро обменивают атомы водорода, связанные с атомами азота, кислорода и серы атомы водорода, связанные с атомами углерода, обмениваются гораздо медленнее. В белках, в силу их химических свойств, способные к обмену протоны боковых групп некоторых аминокислот (например, ОН серина и NH2 глутамина и аспарагина обмениваются намного быстрее, чем протоны пептидной связи или амидных групп глутамина и аспарагина. Эти два класса протонов различают по рН-зависимости скоростей водородного обмена — первый класс имеет минимум при pH 7, второй — при pH 3. Каждый класс можно подразделить по принципу степени участия протонов в образовании водородных связей. Поскольку скорость водородного обмена обычно гораздо меньше, чем скорость образования и разрыва водородных связей (которая контролирует доступ растворителя к группам, участвующим в образовании водородных связей), наблюдаемая скорость водородного обмена для любой группы есть произведение скорости собственно водородного обмена на долю времени, в течение которого группа доступна растворителю. Таким образом, если группа участвует в образовании водородной связи, то это должно приводить к понижению скорости водородного обмена. Это происходит потому, что данная группа подвергается действию растворителя только тогда, когда имеет место локальный разрыв водородных связей. Следовательно, измеряя скорости водородного обмена для открытых групп (например, в мономерах) и скорости обхмена для аналогичных групп макромолекулы, можно определить в каждый данный момент времени долю групп, не участвующих в образовании водородных связей. [c.521]

Радиохимические методы имеют чрезвычайно высокую чувствительность и благодаря этому особенно ценны при определениях меркаптогрупп в очень низких концентрациях в образцах биологического происхождения. Особый интерес представляет определение структур типа тиоспиртов в различных белках, в которых эти структуры присутствуют в форме связанной аминокислоты, ь-ци-стеина (ь-2-амино-3-меркаптопропановая кислота). Для проведения анализа низкомолекулярных тиоспиртов можно модифицировать некоторые широко распространенные методы определения меркаптогрупп в белках. В определении макроколичеств меркаптанов можно использовать радиометрическое титрование и прямое изотопное разбавление. Для анализа некоторых ароматических меркаптанов применим, по-видимому, и метод, основанный на изотопном обмене. [c.353]

Направление и гштенсивность обмена белков в первую очередь определяются физиологическим состоянием организма и несомненно регулируются, как и все другие ввды обмена, нейрогормональными факторами. Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности и лактации, т.е. в случаях, когда резко повышаются потребности в белках. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания и, в частности, количественный и качественный белковый состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника и др.) с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез абсолютно необходимых цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Таким образом, в жертву приносятся некоторые строительные белки тканей для обеспечения жизнедеятельности целостного организма. Введение с пищей повышенных количеств белка, напротив, не оказывает заметного влияния на состояние белкового обмена, поскольку [c.411]

Имеются экспериментальные доказательства прямой и опосредованной связи белкового обмена с обеспеченностью организма витаминами, в частности В , В,, В , РР и др. Обмен белков регулируется, кроме того, деятельностью желез внутренней секреции. Гормоны определяют в известной мере направление (в сторону синтеза или распада) и интенсивность белкового обмена. Например, после введения АКТГ и гормонов щитовидной железы наблюдается интенсивный распад тканевых белков. Другие гормоны, в частности СТГ, андрогены и эстрогены, напротив, стимулируют анаболические реакции и способствуют синтезу белка. Введение некоторых гормонов коркового вещества надпочечников вызывает диспро-теинемию и приводит к отрицательному азотистому балансу, что некоторые авторы связывают со стимулированием глюконеогенеза из углеродных скелетов аминокислот (после дезаминирования последних—см. далее). [c.412]

Глутаматдегидрогеназа животных тканей является одним из наиболее изученных ферментов азотистого обмена. Это олигомерный фермент (мол. масса 312000), состоящий из 6 субъединиц (мол. масса каждой около 52000) и проявляющий свою основную активность только в мультимерной форме. При диссоциации этой молекулы на субъединицы, наступающей легко в присутствии НАДН, ГТФ и некоторых стероидных гормонов, фермент теряет свою главную глутаматдегидрогеназную функцию, но приобретает способность дезаминировать ряд других аминокислот. Это свидетельствует об аллостерической природе глутаматдегидрогеназы, действующей как регуляторный фермент в аминокислотном обмене. [c.434]

При белковой недостаточности, помимо нарушений общих процессов аминокислотного обмена, отмечены специфические изменения обмена отдельных аминокислот. Так, нарушения обмена триптофана выражаются как в снижении синтеза никотинамида, так и в накоплении в организме 3-оксиантраниловой и ксантуреновой кислот. Последняя, по некоторым данным, оказывает токсическое действие на 3-клетки панкреатических островков, являясь тем самым одним из патогенетических факторов диабета. Нарушения в обмене гистидина сводятся к снижению активности гистидин-аммиак-лиазы и гистаминазы и, напротив, к повышению активности гистидиндекарбоксилазы. Все это способствует накоплению гистамина в тканях со всеми вытекающими отсюда отрицательными последствиями. При белковой недостаточности обмен метионина практически не нарушен. Все эти данные свидетельствуют о дискоординации ферментных систем обмена аминокислот, что в значительной степени затрудняет терапевтические подходы к устранению последствий белковой недостаточности. [c.466]