Кинетика связывания железа

Кинетика связывания железа [c.345]

Второй способ устранения нежелательного влияния катиона металла заключается в его маскировании и широко применяется в аналитической химии для определения одних катионов на фоне других, в текстильной и бумажной промышленности для отбеливания тканей и бумаги [связывание ионов железа(П1)], в пиш евой промышленности при очистке продуктов от катионов, катализирующих процессы окисления и прогоркания жиров, в химической промышленности. При этом маскируемый катион остается в рабочем растворе, но благодаря связыванию его в высокоустойчивый комплексонат не может вступать в характерные для него реакции и другие взаимодействия. В качестве маскирующих реагентов используются либо полидентатные комплексоны универсального действия для связывания большой группы катионов, либо высокоселективные хеланты для избирательного воздействия на определенный катион, не затрагивающего ионы других металлов. При выборе хеланта для конкретных условий учитываются относительная устойчивость образуемых им комплексонатов рассматриваемой группы катионов, их растворимость, кинетика окислительно-восстановительных реакций, кинетика комплексообразования, каталитические свойства. [c.440]

Такая формулировка послужила поводом к одному из наиболее интересных и горячих споров в химии и физиологии сидерофилинов. Используя цитрат в качестве агента, конкурирующего за железо с сидерофилинами, и измеряя окраску растворов кональбумина, в которых термодинамическая активность железа изменялась при изменении концентрации цитрата, Вернер и Вебер [42] пришли к заключению, что связывание железа кональбумином осуществляется в две стадии, причем вторая константа устойчивости гораздо больше, чем первая. Шэйд [57], исходя из нетермодинамических наблюдений за скоростью поглощения железа из белка клетками печени, предложил такой же способ освобождения железа из трансферрина. И, наконец, Вудворт [58] на основе измерения кинетики связывания железа получил новые аргументы в пользу двухступенчатого механизма связывания железа кональбумином. Следовательно, до последнего времени преобладало мнение, что все время два атома железа входят и выходят из молекулы сидерофилина, так что стабильные частицы в растворе должны [c.340]

После фотодиссоциации группа СО может опять связываться с атомом железа, что уменьшает поглош ение при 13 ООО см . Поэтому кинетику связывания лигандов СО железом при разных температурах изучают по изменению во времени после действия вспышки поглош ения в полосе Сорэ или при 760 нм. Форма спектральной [c.329]

Реакция (5.9) подчиняется уравнению второго порядка, т.е. лимитирует обмен замещение первой из двух молекул ДМСО на Im. Своеобразие комплексов Fe(II) и Fe(III) с фталоцианином (см.Х) состоит в том, что в отличие от Fe-порфиринов эти комплексы относятся не к стабильным, а к лабильным [10]. Следовательно, эффективный (+) заряд на атоме железа в РеФц и (Х)РеФц должен быть выше, чем на Fe в порфиринах. В этой связи можно ожидать довольно прочного связывания экстралигандов на РеФц. Противодействие этому связыванию может оказывать макроциклический эффект [9], который у фталоцианина предельно велик. Вопрос о влиянии МЦЭ на кинетику и термодинамику связьшания экстралигандов практически не изучен. [c.267]

Наконец, следует упомянуть о влиянии комплексообразования и среды на скорость окислительно-восстановительных реакций и, Мр и Ри. Как уже было отмечено, многие ионы обладают склонностью к образованию более нли менее прочных комплексов с анионами кислот, что отражается на кинетике реакций окисления и восстанов- ления. В общем случае можно сказать, что связывание некоторой доли реагирующих ионов в комплекс должно вызвать уменьшение скорости. К такому результату приводит обычно комплексообразование с нитрат-ионами. Однако сульфатные и хлоридные комплексы оказываются часто более реакционноспособными, чем простые гидратированные ионы. Например, реакции восстановления Ри (IV) двухвалентным железом и четырехвалентным ураном, окисления и (IV) трехвалентным таллием и четырех- валентным нептунием ускоряются в присутствии сульфат-ионов. С другой стороны, на реакцию между Мр (V) и Мр (III) эти ионы не оказывают действия. Хлоридные комплексы Ри (IV), Ри (VI) и 5п (II) реагируют значительно быстрее, чем простые ионы этих металлов, однако при акции с И (III) и V (III) комплексообразование (IV) с хлор-ионами не оказывает заметного влияния скорость. Комплексообразование продуктов реакции анионами кислот также влияет на кинетику, если ско- Ьсти прямой и обратной реакций не сильно отличаются эуг от друга. Заметное ускорение дисиропорционирова-Ы Мр (V) в присутствии 80 -ионов объясняется обра- [c.17]

Часть 2 посвящена основам катализа металлоферментами. Здесь сделана попытка уяснить, каким образом присутствие белков влияет на реакционную способность комплексов переходных металлов. На трех примерах детально рассматривается, как белок может влиять на термодинамику отдельных стадий процесса [например, на константу равновесия координационного связывания молекулярного кислорода с железом (П) в гемоглобине и мио-глобиие], на кинетику отдельных стадий (например, в реакциях железа, находящегося в составе пероксидазы и каталазы) и на термодинамику всего процесса в целом (как, например, при эндотермическом восстановлении молекулярного азота в гидразин за счет другой термодинамически выгодной реакции). Изложение не ограничено только железом и молибденом. Приведены данные об изо-меразных реакциях витамина В12. Несколько ранее в этой части отмечается, что кофактором, с которым координационно связывается молекулярный кислород, может быть не только железо-порфириновый комплекс, но и негемовое железо, медь и даже ванадий природа испробовала различные пути решения проблемы координационной химии — проблемы связывания кислорода. [c.9]

Конечно, прямой доступ к иону железа для лигандов закрыт аминокислотами, особенно дистальным гистидином. Как уже отмечалось, один из атомов азота имидазольного кольца гистидина обращен к железу, а другой фактически находится на поверхности, так что этот гетероцикл может работать как своего рода люк, перекрывающий лигандную полость. Поэтому связывание любого лиганда представляет собой сложный процесс, включающий промежуточные изменения конформации белка, например поворот гистидина Е7 вокруг его связи Са —Сз или небольшое искажение структуры спирали Е [161]. Тем не менее скорость связывания кислорода исключительно велика. Константа скорости реакции второго порядка при 20°С для различных миоглобинов находится в интервале 1,0-10 — 1,9-10 дм -моль с [определенные к настоящему времени значения свободной энергии активации для этих процессов составили в трех случаях 23,0, 23,0 и 29,3 кДж/моль (5,5, 5,5 и 7,0 ккал/моль) соответственно], а константы скорости для изолированных, но слегка модифицированных а- и 3-цепей составили 5-10 — 8-10 дм моль с , тогда как для мономерного гемоглобина hironomus получено более высокое значение 3-10 дм -моль 1-с [6]. Для гемоглобйнов кинетика реакции имеет сложный характер вследствие изменений четвертичной структуры, однако константы скорости и в этом случае попадают в интервал 10 — 10 дм моль с . Константы скорости отщепления кислорода составляют 10—70 с , а соответствующие энергии активации равны 80—88 кДж/моль (19—21 ккал/моль) для миоглобинов и 10— 15 с и 67—105 кДж/моль (16—25 ккал/моль) для большинства гемоглобйнов (эти значения сильно зависят от pH). Библиографию по этому вопросу см. в работе [8]. Даже если гистидин существенно уменьшает величину константы скорости, которая была в отсутствие белка, наблюдаемые скорости вполне достаточны для физиологических потребностей. Мутантные гемоглобины, в которых гистидин замещен на аргинин или тирозин, обнаруживают несколько более высокие скорости, особенно в реакциях с СО [8]. Некоторые гемоглобины с очень малыми константами скорости диссоциации ( 10 с 1), которые явно не могут функционировать как переносчики кислорода, встречаются у нематод [91]. [c.163]

Особенно отчетливо это обстоятельство видно при сравнении каталазной активности железопротопорфирина с активностью простого гидратированного иона Ре(1П). Реакции последнего можно изучать только в кислых средах, предотвращающих образование и осаждение полимерных гидроксокомплексов. Однако сходство в кинетике наталкивает на мысль об аналогии в механизмах реакций [35, 135]. Рассмотрение рис. 33 приводит к выводу, что в сопоставимых условиях эти комплексы имели бы одинаковую активность (см., однако, работу [226]). Как указали Джонс и сотр. [35], координационное связывание иона железа в порфирине не обязательно должно приводить к существенному изменению активности железа, но может обеспечить условия для протекания реакции при более высоких pH. Такое кажущееся отсутствие влияния лигандов на реакционную способность может быть связано с тем, что реакции каталазы и пероксидазы сильно экзотермичны и в них участвуют окислительно-восстановительные пары с довольно высокими потенциалами (около 1 В). Все это приводит к смазыванию тех небольших изменений в окислительно-восстановительных потенциалах, которые определяются изменениями аксиальных лигандов. [c.228]

В части 2 мы попытались наметить некоторые пути, по которым белок может влиять на реакционную способность комплексов переходных металлов. Более детально были рассмотрены некоторые примеры, показывающие, что белок может влиять на термодинамические параметры отдельных стадий процесса (например, на константу равновесия связывания кислорода с Ее(11) в гемоглобине и миоглобине, гл. 7). Далее, белок может влиять на кинетику отдельных стадий (например, в реакциях железа, входящего в состав пероксидаз и каталаз, с перекисью водорода и другими субстратами, гл. 8). Наконец, белок может изменять термодинамические параметры процесса в целом (например, путем сопряжения термодинамически невыгодной реакции восстановления азота до Ы Нг с другой, термодинамически выгодной реакцией, гл. 9). В каждом случае мы обсудили также, что может и чего не может сделать простой небелковый комплекс или ион и, следовательно, какую именно проблему пришлось решить эволюции и как именно природа подошла к решению каждой из возникавших перед нею задач. В связи с этим были отмечены некоторые дополнительные возможности влияния белка на термодинамические и кинетические параметры реакций. [c.238]

В экспериментах изучалась кинетика обратимого связывания лиганда СО с гемовым железом и конформационные изменения белкового интерьера активного центра, участвующие в этом процессе. В исходном состоянии МЬСО подвергается действию лазерной вспышки, которая разрывает связь между лигандом и гемовым железом. В результате фотодиссоциации миоглобин переходит в деоксиформу. Это приводит к уменьшению поглощения в полосе Сорэ (для МЬСО при 423 нм) и к появлению полосы поглощения (полоса III) в спектре миоглобина около 760 нм ( 13 000 см ), характерной для его форм, лишенных лигандов. [c.328]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология