Гексокиназа глюкокиназа

Рис. 2.16. Свойства гексокиназы и глюкокиназы.

Более показательным примером фермента, который может находиться во множестве разных форм, является гексокиназа [схема (6-91)] [70]. Гексокиназа мозга характеризуется низким значением константы Михаэлиса для глюкозы (/См = 0,05 мМ). Она способна, следовательно, фосфорилировать глюкозу, обеспечивая дальнейший метаболизм этого субстрата, даже когда концентрация глюкозы в мозге падает до очень низкого уровня. В то же время глюкокиназа, изофермент печени, уда- [c.67]

Рис. 9.6. Зависимость активности гексокиназы и глюкокиназы от концентрации глюкозы

Необходимо подчеркнуть важную роль фермента глюкокиназы в процессе утилизации глюкозы печенью. Глюкокиназа, подобно гексокиназе, катализирует фосфорилирование глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата, при этом активность глюкокиназы в печени почти в 10 раз превышает активность гексокиназы. Важное различие между этими двумя ферментами заключается в том, что глюкокиназа в противоположность гексокиназе имеет высокое значение К для глюкозы и не ингибируется глюкозо-6-фосфатом. [c.552]

Фермент гексокиназа способен катализировать фосфорилирование не только В-глюкозы, но и других гексоз, в частности В-фруктозы, В-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, существует фермент глюкокиназа, который катализирует фосфорилирование только В-глюкозы. В мышечной ткани этот фермент отсутствует (подробнее см. главу 16). [c.328]

В этой реакции молекула АТФ затрачивается на фосфорилирование свободной глюкозы, в результате чего образуется глюкозо-6-фосфат. Это та же реакция, которая является первой в процессе гликолиза (гл. 18). Фосфорилирование глюкозы катализируется в мышцах гексокиназой, в печени — глюкокиназой. [c.278]

В печени присутствует другая форма фермента, получившая название глюкокиназы, которая не обнаружена в других тканях. Глюкокиназа отличается от изоферментов группы гексокиназы тремя особенностями во-первых, она специфична только в отношении D-глюкозы и не действует, на другие гексозы во-вторых, глюкозо-6-фосфат не является для нее ингибитором и, наконец, в-третьих, она характеризуется гораздо более высокой по сравнению с гексокиназой ве- -личиной Хм для глюкозы (около 10 мМ). Глюкокиназа печени вступает в действие только тогда, когда концентрация глюкозы в крови заметно возрастает, как это бывает, например, после приема пищи, богатой углеводами. В этих условиях глюкокиназа действует на избыточную глюкозу крови и переводит ее в глюко-зо-6-фосфат для отложения в запас в виде гликогена печени. У больных сахарным диабетом количество глюкокиназы снижено, и это имеет для организма очень серьезные последствия. При сахарном диабете поджелудочная железа не выра- [c.447]

Существуют также ферменты, способные катализировать одну и ту же реакцию, но различающиеся по ряду свойств (активности и др.). Такие ферменты называют изоферментами. Например, ферменты глюкокиназа и гексокиназа катализируют превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, но различаются по значению константы Михаэлиса, а также по локализации в организме глюкокиназа — это фермент печени, а гексокиназа обнаруживается в печени, мышцах и других органах. Физиологическое значение этих ферментов состоит в том, что глюкокиназа, обладая низким сродством к глюкозе (по сравнению с гексокиназой), обеспечивает протекание реакции при высоких концентрациях глюкозы, а гексокина- [c.121]

I По данным В. С. Ильина, угнетающее действие глюкокортикоидов на глюкокиназу проявляется, однако, лишь в присутствии особой фракции липопротеидов плазмы крови. В чем заключается механизм совместного действия глюкокортикоидов и липопротеидов на фермент гексокиназу (глюкокиназу), в настоящее время еще неясно. [c.248]

Существуют различия в распределении изоферментов в разных тканях, в разных внутриклеточных компартментах, что отражает различия в метаболизме, например изоферменты могут иметь разное сродство к субстрату (глюкокиназа печени имеет более низкое сродство к глюкозе, чем гексокиназа, [c.34]

В организме млекопитающих эту реакцию катализируют два разных фермента, заметно различающихся по своим свойствам. В скелетных мышцах присутствует только один из них-гексокиназа. Этот фермент ингибируется глюкозо-6-фосфатом и характеризуется величиной Км 0,1 мМ. В печени помимо гексокиназы содержится также и глюкокиназа, которая здесь преобладает. Глюкокиназа характеризуется гораздо большей величиной К (10,0 мМ) и не ингибируется глюкозо-6-фосфатом. Какое значение имеет различие в величине Км для гексокиназы мышц и глюкокиназы печени Как должны сказываться различия в свойствах этих двух ферментов (величина Хм и способность ингибироваться глюкозо-6-фосфатом) на их физиологической роли в мышцах и в печени [c.473]

Гликолиз протекает двумя стадиями. На первой из них глюкоза претерпевает ферментативное фосфорилирование за счет АТФ при участии гексокиназы или глюкокиназы. [c.176]

Фосфорилирование глюкозы строго регулируется по механизму отрицательной обратной связи, так как продукт реакции (глюкозо-6-фосфат) ингибирует гексокиназу. В клетках печени также присутствует фермент, катализирующий фосфорилирование глюкозы, — это глюкокиназа. Глюкокиназа отличается меньшим сродством к глюкозе ( м Ю ммоль/л) и не ингибируется глюкозо-6-фосфатом. Благодаря этим свойствам глюкокиназа катализирует фосфорилирование глюкозы при высоких концентрациях данного моносахарида. Поэтому в процессе приема пищи и активного пищеварения значительная часть глюкозы в форме глюкозо-6-фосфата задерживается в печени, чем предотвращается чрезмерное увеличение концентрации глюкозы в крови. [c.399]

Функция глюкокиназы состоит в захватывании глюкозы из кровотока после приема пищи (когда концентрация глюкозы в крови повышается). В отличие от гексокиназы она имеет высокое значение для глюкозы и эффективно функционирует при концентрации глюкозы в крови выше 100 мг/100 мл (см. рис. 22.7). Глюкокиназа специфична к глюкозе. [c.182]

Изоферменты могут различаться по значению К (для изоферментов глюкокиназы и гексокиназы значение Кщ различается в 50 раз, и это объясняет их различную физиологическую функцию см. рис. 2.16). [c.41]

Ознакомьтесь с рис. 2.16 и сравните кинетические свойства 2 изоферментов — гексокиназы и глюкокиназы. [c.43]

Направление реакций первого субстратного цикла регулируется главным образом концентрацией глюкозы. При пищеварении концентрация глюкозы в крови повышается (до 10—20 мкмоль/л). Активность глюкокиназы в этих условиях максимальна. Вследствие этого ускоряется гликолитическая реакция глюкоза глюкозо-6-фосфат. Кроме того, инсулин индуцирует синтез глюкокиназы и ускоряет тем самым фосфорилирование глюкозы. Поскольку глюкокиназа печени не ингибируется глюкозо-6-фосфа-том (в отличие от гексокиназы мышц), то основная часть глюкозо-6-фосфата направляется по гликоли-тическому пути. [c.155]

Приведем в качестве примера изоферментов глюкокиназу и гексокиназу. Обе эти киназы катализируют превращение глюкозы в глюкозо-6-фосфат, но различаются по значению константы Михаэлиса, а также по локализации в организме глюкокиназа — это фермент печени, а гексокиназа обнаруживается в печени, мышцах и многих других тканях. Физиологическое значение этих различий глюкокиназы и гексокиназы описано в гл. 9. [c.97]

Глюкокиназа отличается от гексокиназы высоким значением К для глюкозы — около [c.253]

Жирными стрелками указан путь распада, тонкими - путь синтеза. Цифрами обозначены ферменты 1 - фосфорилаза 2 - фосфоглюкомутаза 3 - глюкозо-6-фосфатаза 4-гексокиназа (глюкокиназа) 5-глюко-30-1-фосфат-уридилтрансфераза 6- гликогенсинтаза. [c.327]

Величина гексокиназы (0,1 мМ) в 100 раз ниже, чем глюкокиназы (10,0 мМ). При нормальной концентрации глюкозы в крови (5 мМ) гексокиназа полностью связана с глюкозой и работает с максимальной эффективностью, тогда как глюкокиназа насыщена лищь частично. Пока потребность мышц в глюкозо-6-фос-фате невелика (например, в отсутствие усиленной физической работы), повышенная концентрация глюкозо-6-фосфата приводит к выключению гексокиназы, Таким образом, утилизация глюкозы мышцами имеет место даже в случае, когда уровень глюкозы в крови ниже нормы, но не происходит при малой потребности в глюкозо-6-фосфате. В отличие от гексокиназы глюкокиназа не ингибируется глю-козо-6-фосфатом это важное свойство обеспечивает утилизацию глюкозы печенью, даже когда потребность в глю-козо-6-фосфате минимальна (например, при биосш1тезе гликогена). Когда уровень глюкозы в крови нормализуется, глюкокиназа перестает работать и утилизация глюкозы печенью прекращается. [c.718]

Так, оказалось, что стероидные гормоны коры надпочечников (глюкокортикоиды), а также гормоны, вырабатываемые передней долей гипофиза, угнетают активность тканевой гексокиназы (глюкокиназы), катализирующей фосфорилирование глюкозы аденозинтрифосфатом ( Кори). Торможение процесса фосфорилнрования глюкозы задерживает использование ее тканями в качестве субстрата дыхания или анаэробного гликолиза (стр. 252, 268), а также тормозит превращение глюкозы в гликоген печени. Все это вызывает накопление неиспользованной глюкозы в избыточном количестве в организме и приводит к развитию резко выраженной гипергликемии. [c.248]

Глюкокиназа (АТФ О-глюкоза—6-фосфотрансфераза, К.Ф.2.7.1.2У —фермент, фосфорилирующий только О-глюкозу, в отличие от гексокиназы. Глюкокиназа обладает более низким сродством к В-глюкозе (Кщ = 2-10 М), чем гексокиназа(Кт= 10 ). Содержится в печени и отсутствует в мышцах. Этот фермент вступает в действие только тогда, когда концентрация глюкозы в крови достигает очень высокого уровня, нунадается в присутствии ионов или Мп +, которые связываются [c.103]

Ферменты (в скобках даны кодовые номера) I - гексокиназа (2.7.1.1) или глюкокиназа (2.7.1.2) IА -гликоген-фосфорилаза (2.4.1.1) 1В - фосфоглюкомутаза (2.7.5.1) 2 - глюкозофосфатизомераза (5.3.1.9) 3 - фосфофруктокиназа (2.7.1.11) 4 - фруктозобисфосфатальдолаза (4.1.2.13) 5 - триозофосфатизомераза [c.78]

Прежде всего глюкоза подвергается фосфорилированию при участии фермента гексокиназы, а в печени-и глюкокиназы. Далее глюкозо-6-фосфат под влиянием фермента фосфоглюкомутазы переходит в глюкозо-Ьфосфат [c.322]

Рассмотрим прежде всего, как регулируется само вступление остатков глюкозы на путь гликолиза. Вовлечение глюкозных остатков в процесс гликолиза обеспечивают две важные реакции, и обе эти реакции контролируются регуляторными ферментами. Первая такая реакция-это катализируемое гексокиназой фосфорилирование свободной глюкозы в положении 6 за счет АТР. В некоторых тканях, например в скелетных мыщцах, гексокиназа функционирует как аллостерический фермент и ингибируется продуктом реакции глюкозо-6-фосфатом, как это показано на рис. 15-13. Всякий раз, когда концентрация глюкозо-6-фос-фата в клетке сильно возрастает, т. е. когда он образуется быстрее, чем потребляется, наступает ингибирование-гексокиназа под действием глюкозо-6-фос-фата выключается и дальнейшего фосфорилирования глюкозы не происходит до тех пор, пока избыток глюкозо-6-фосфа-та не будет использован. В печени, однако, преобладает другой фермент-глюкокиназа, который не ингибируется глю-козо-6-фосфатом (разд. 15.6,а). Поэтому в печени, способной хранить большие количества гликогена, избыточная глюкоза крови может фосфорилироваться с образованием глюкозо-6-фосфата, который затем через глюкозо-1-фосфат превращается в гликоген, т. е. в запасной полисахарид. При повышении концентрации глюкозы в крови гормон инсулин, выделяемый поджелудочной железой в кровь, стимулирует синтез глюкокиназы. При диабете и во время голодания глюкокиназная активность понижена. [c.462]

Скорость глюкокиназной реакции, определяющей возможность использования глюкозы клеткой, зависит от двух факторов 1) от скорости транспорта субстрата этой реакции — глюкозы — из крови и межклеточных пространств в клетку. Второй субстрат — аденозин-трифосфорная кислота (АТФ),— как известно, образуете в результате окислительного фосфорилирования в митохондриях самой клетки 2) от активности гексокиназы или, в некоторых тканях (печень, мышцы), от активности специфической глюкокиназы (ГЛК) [11- [c.190]

Активность глюкокиназы и второй специфической гексокиназы-печени, фруктокиназы (ФК) [10], определяли в лишенных митохондрий экстрактах (фракция гиалоплазма + микросомы) из печени [c.190]

Фосфорилирование глюкозы осуществляется ферментами неспецифической гексокиназой с низкой константой Михаэлиса (10 5 М), присутствующей преимущественно в печени, и специфической глюкокиназой (К = 10 3 М). Активность глюкокиназы индуцируется глюкозой пищи. Оптимальная концентрация глюкозы крови для глюкокиназы 5 ммоль/л. Реакция фосфорилирования глюкозы необратима. Оба фермента фосфорилируют глюкозу с помощью комплекса Mg2 —АТФ. Гексокиназа аллостерически ингибируется глюкозо-6-фосфатом глюкоза + АТФ -> Г-6-Ф. [c.150]

TOB гексокиназы — ГК , ГК , ГКщ, ГК у (глюкокиназа) в мозге вс фечается лишь первые два, причем на долю TKj приходится около 90% суммарной активности. Именно для этих двух изоферментов наиболее выражена способность связываться с внешней митохондриальной мембраной. [c.155]

Гликолитический путь превращения глюкозы начинается с ее фосфорилирования в глюкозоб-фосфат. Эта реакция катализируется ферментом гексокиназой в паренхиматозных клетках печени эту функцию выполняет индуцируемый фермент глюкокиназа, активность которого зависит от характера питания. Донором фосфата служит АТР в виде комплекса Mg — АТР, что характерно и для многих других реакций фосфорилирования. При этом расходуется одна высокоэнергетическая фосфатная связь АТР и образуется ADP. Реакция сопровождается значительными потерями свободной энергии в форме теплоты. Поэтому при физиологических условиях эта реакция является необратимой. Продукт реакции глюкозо-6-фосфат являегся аллостерическим инги- [c.182]

Хотя большая часть гликолитических реакций обратима, три из них носят ярко выраженный экзер-гонический характер и поэтому могут рассматриваться как физиологически необратимые. Это реакции, катализируемые гексокиназой (и глюкокиназой), фо-сфофруктокиназой и пируваткиназой они служат главными участками, на которых происходит регуляция гликолиза. Клетки, способные направить движение метаболитов гликолитического пути в направлении синтеза (глюконеогенез), используют различные ферментные системы, обеспечивающие протекание процесса в обход упомянутых выше необратимых стадий. Об этом будет подробнее сказано ниже, когда будут обсуждаться процессы глюконеогенеза. [c.185]

Глюкоза фосфорилируется до глюкозо-6-фосфата, это та же реакция, которая является первой стадией гликолиза. Реакция катализируется в мышцах гексокиназой, а в печени — глюкокиназой. Глюкозо-6-фосфат превращается в глюкозо-1-фосфат в результате реакции, катализируемой фо-сфоглюкомутазой. Этот фермент (Ф) находится в фос-форилированной форме, его фосфогруппа (Р) участвует в обратимой реакции, интермедиатом которой является глюкозо-1,6-бисфосфат [c.189]

Роль глюкокиназы. Следует особо отметить, что глюкозо-6-фосфат ингибирует гексокиназу и, следовательно, потребление глюкозы внепеченочными тканями, зависящее от гексокиназы, которая катализирует фосфорилирование глюкозы и регулируется по принципу обратной связи. С печенью этого не происходит, поскольку глюкозо-6-фосфат не ингибирует глюкокиназу. Этот фермент характеризуется более высоким значением К (более низким сродством) для глюкозы, чем гексокиназа активность глюкокиназы повышается в пределах физиологических концентраций глюкозы (рис. 22.7) после приема богатой углеводами пищи фермент настраивается на высокие концентрации глюкозы, поступающей в печень по воротной вене. Отметим, что этот фермент отсутствует у жвачных, у которых лишь небольшое количество глюкозы поступает из кишечника в систему воротной вены. [c.222]

Рис. 22.7. Зависимость глюкозофосфорилирующей активности гексокиназы и глюкокиназы от концетрации глюкозы в крови. Значение для глюкозы у гексокиназы 0,05 ммоль л (0,9 мг/100 мл), а у глюкокиназы 10 ммоль л (180 мг/100 мл).

Гексокиназа и глюкокиназа катализируют одну и ту же реакцию, фосфорилирование глюкозы и превращение ее в глюкозо-6-фосфат. Для печени (в которой запасается глюкоза) и Р-клеток поджелудочной железы (которая вырабатывает гормон инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови) характерен в основном изофермент глюкокиназа, а для остальных органов и тканей (например, мыщц и мозга) — гексокиназа. [c.43]

Глюкоза способна проходить через клеточные мембраны, в то время как для глюкозо-6-фосфата мембраны непроницаемы. Таким образом, в результате фосфорилирования глюкоза запирается в клетке. В паренхиматозных клетках печени есть два фермента (изофермента), катализируюш,их эту реакцию, — гексокиназа и глюкокиназа (в других органах — только гексокиназа). Гексокиназа обладает [c.252]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология