Гексокиназа фосфорилирование

Начало процесса - фосфорилирование глюкозы при участии АТФ, фермента гексокиназы и кофактора В результате необратимой [c.78]

Необходимо подчеркнуть важную роль фермента глюкокиназы в процессе утилизации глюкозы печенью. Глюкокиназа, подобно гексокиназе, катализирует фосфорилирование глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата, при этом активность глюкокиназы в печени почти в 10 раз превышает активность гексокиназы. Важное различие между этими двумя ферментами заключается в том, что глюкокиназа в противоположность гексокиназе имеет высокое значение К для глюкозы и не ингибируется глюкозо-6-фосфатом. [c.552]

Фермент гексокиназа способен катализировать фосфорилирование не только В-глюкозы, но и других гексоз, в частности В-фруктозы, В-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, существует фермент глюкокиназа, который катализирует фосфорилирование только В-глюкозы. В мышечной ткани этот фермент отсутствует (подробнее см. главу 16). [c.328]

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольщее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—КН-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие а-гликозидные связи (но не 3-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование (см. главу 10). [c.142]

Первой ферментативной реакцией гликолиза является фосфорилирование, т.е. перенос остатка ортофосфата на глюкозу за счет АТФ. Реакция катализируется ферментом гексокиназой [c.328]

При сопряжении процессов (1) и (2) в реакции, катализируемой ферментом гексокиназой, фосфорилирование глюкозы легко протекает в физиологических условиях равновесие реакции сильно сдвинуто вправо, и она практически необратима. [c.115]

В этой реакции молекула АТФ затрачивается на фосфорилирование свободной глюкозы, в результате чего образуется глюкозо-6-фосфат. Это та же реакция, которая является первой в процессе гликолиза (гл. 18). Фосфорилирование глюкозы катализируется в мышцах гексокиназой, в печени — глюкокиназой. [c.278]

При подготовке к разрыву цепи свободная глюкоза фосфорилируется молекулой АТР при участии гексокиназы (реакция 1). В тканях имеется несколько гексокиназ некоторые из них относительно неспецифичны и катализируют также фосфорилирование других сахаров, например маннозы и галактозы (гл. 6, разд. Е,2 гл. 7, разд. Д,6). Продукт фосфорилирования, глюкозо-6-фосфат, может образовываться и без затраты АТР путем отщепления глюкозильных остатков от гликогена, осуществляемого гликогенфосфорилазой (реакция /а), с последующим действием фосфоглюкомутазы [реакция 1б см. также уравнение (7-26)]. Последний фермент переносит фосфорильную группу от кислорода при С-1 на кислород при С-6. [c.336]

Фруктоза. Установлено, что фруктоза, присутствующая в свободном виде во многих фруктах и образующаяся в тонкой кишке из сахарозы, всасываясь в тканях, может подвергаться фосфорилированию во фруктозо-6-фосфат прп участии фермента гексокиназы и АТФ [c.335]

Во всех клетках, способных метаболизировать глюкозу, первой реакцией является ее фосфорилирование до глюкозо-6-фосфата. Реакция катализируется ферментом гексокиназой, а донором фосфорильной группы является молекула АТФ [c.241]

Необратимая реакция фосфорилирования глюкозы и образования глю-козо-6-фосфата, катализируемая ферментом гексокиназой, описана ранее (18.2.1) [c.244]

При гликогенолизе гликоген при участии фосфорной кислоты и фермента фосфорилазы переходит в фосфори-лированную глюкозу. При гликолизе фосфорилнровациая глюкоза получается непосредственно при взаимодействии глюкозы с фосфорной кислотой при участии фермента гексокиназы. Фосфорилированная глюкоза путем ряда сложных превращений переходит в пировиноградную, а затем в молочную кислоту. На этом анаэробный процесс заканчивается. [c.187]

Гексокиназа, катализирующая фосфорилирование D-глюкозы и других гексоз в реакции с АТР [c.254]

На этом первом этапе молекула D-глюкозы активируется для участия в последующих реакциях путем фосфорилирования за счет АТР в положении 6 с образованием глюкозо-6-фосфата (рис. 15-3). Эта реакция, которая в условиях клетки протекает необратимо, катализируется ферментом гексокиназой [c.446]

Из гл. 15 мы знаем, что скорость гликолиза регулируется на двух уровнях. В первую очередь регулируется, как мы видели, сама подача топлива для гликолиза. В этой регуляции участвуют два регуляторных фермента, контролирующих вхождение глюкозы в последовательность гликолитических реакций,— гексокиназа, катализирующая фосфорилирование D-глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата, и гликоген-фосфорилаза, катализирующая первый этап образования глюкозо-6-фосфата из гликогена. Скорость цикла лимонной кислоты [c.493]

Если дыхательным материалом является глюкоза, то первой стадией превращений будет ее фосфорилирование. Фосфорилирование глюкозы совершается под действием фермента гексокиназы с участием АТФ. В результате реакции образуется глю-козо-6-фосфат [c.154]

Дрожжи и ткани животных содержат несколько ферментов, катализирующих фосфорилирование или дефосфорилирование органических веществ. Фосфорилирование сопряжено, как известно, с реакциями окисления — восстановления, поэтому эти ферменты уже рассматривались в общих чертах вместе е оксидоредуктазами. Гексокиназа, катализирующая превращение [c.305]

Молекула гексокиназы при pH 7,5 и 30° С способна катализировать фосфорилирование около 13 ООО молекул глюкозы за 1 мин. [c.99]

Гликолиз протекает двумя стадиями. На первой из них глюкоза претерпевает ферментативное фосфорилирование за счет АТФ при участии гексокиназы или глюкокиназы. [c.176]

Рассмотрим прежде всего, как регулируется само вступление остатков глюкозы на путь гликолиза. Вовлечение глюкозных остатков в процесс гликолиза обеспечивают две важные реакции, и обе эти реакции контролируются регуляторными ферментами. Первая такая реакция-это катализируемое гексокиназой фосфорилирование свободной глюкозы в положении 6 за счет АТР. В некоторых тканях, например в скелетных мыщцах, гексокиназа функционирует как аллостерический фермент и ингибируется продуктом реакции глюкозо-6-фосфатом, как это показано на рис. 15-13. Всякий раз, когда концентрация глюкозо-6-фос-фата в клетке сильно возрастает, т. е. когда он образуется быстрее, чем потребляется, наступает ингибирование-гексокиназа под действием глюкозо-6-фос-фата выключается и дальнейшего фосфорилирования глюкозы не происходит до тех пор, пока избыток глюкозо-6-фосфа-та не будет использован. В печени, однако, преобладает другой фермент-глюкокиназа, который не ингибируется глю-козо-6-фосфатом (разд. 15.6,а). Поэтому в печени, способной хранить большие количества гликогена, избыточная глюкоза крови может фосфорилироваться с образованием глюкозо-6-фосфата, который затем через глюкозо-1-фосфат превращается в гликоген, т. е. в запасной полисахарид. При повышении концентрации глюкозы в крови гормон инсулин, выделяемый поджелудочной железой в кровь, стимулирует синтез глюкокиназы. При диабете и во время голодания глюкокиназная активность понижена. [c.462]

Открывая первый этап в метаболизме глюкозы —ее фосфорилирование, гексокиназная реакция занимает ключевое положение по отношению к важнейшим путям обмена углеводов гликолизу, биосинтезу гликогена и пентозофосфатному пути. Реализация функции ключевого фермента во многом зависит от способности гексокиназы к взаимодействию с митохондриальными мембранами. [c.374]

Определив потребление митохондриями неорганического фосфата и кислорода в аппарате Варбурга (с. 10), рассчитывают коэффициент фосфорилирования. Так как для достоверного определения кислорода и неорганического фосфата необходима довольно продолжительная инкубация митохондрий, в реакционную смесь обычно вносят АДФ-реге-нерирующую систему (чаще всего для этой дели используют гексокиназу с глюкозой). Это удобно также потому, что гексокиназа успешно конкурирует с митохондриальными АТФ-азными реакциями, которые могут сильно искажать результаты опытов, гидролизуя образующийся в ходе фосфорилирования АТФ. [c.467]

Прежде всего глюкоза подвергается фосфорилированию при участии фермента гексокиназы, а в печени-и глюкокиназы. Далее глюкозо-6-фосфат под влиянием фермента фосфоглюкомутазы переходит в глюкозо-Ьфосфат [c.322]

По современным представлениям, глюкоза и аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) в присутствии фермента гексокиназы обра-з уют глюкозо-б-фосфат и аденозиндифосфорную кислоту (АДФ). Аденозинтрифосфорная кислота содержит две макроэргические связи, которые (под действием ферментов — киназ) переносятся с одного органического соединения на другое, обогащая его энергией. Поэтому и присоединение к глюкозе фосфатной группы аденозинтрифос-форной кислоты с макроэргической связью делает образующийся фосфорный эфир глюкозы более активным. Активизированные же фосфорилированием сахара легко вступают в другие химические превращения. Сейчас считают, что химизм дыхания объединяет две стадии анаэробное дыхание (т. е. гликолиз, заканчивающийся образованием пировиноградной кислоты) и аэробное дыхание, приводящее к образованию двуокиси углерода и воды. [c.398]

Рассматривая промежуточный обмен углеводов в печени, необходимо также остановиться на превращениях фруктозы и галактозы. Поступающая в печень фруктоза может фосфорилироваться в положении 6 до фруктозо-6-фосфата под действием гексокиназы, обладающей относительной специфичностью и катализирующей фосфорилирование, кроме глюкозы и фруктозы, еще и маннозы. Однако в печени существует и другой путь фруктоза способна фосфорилироваться при участии более специфического фермента—фруктокиназы. В результате образуется фруктозо-Ьфосфат. Эта реакция не блокируется глюкозой. Далее фруктозо-Ьфосфат под действием альдолазы расщепляется на две триозы диоксиацетонфосфат и глицеральдегид. Под влиянием соответствующей киназы (триокиназы) и при участии АТФ глицеральдегид подвергается фосфорилированию до глицеральдегид-З-фосфата. Последний (в него легко переходит и диоксиацетонфосфат) подвергается обычным превращениям, в том числе с образованием в качестве промежуточного продукта пировиноградной кислоты. [c.555]

Биохимический смысл первых реакций пути Эмбдена — Мейергофа — Парнаса состоит в унификации субстрата. Процесс может начинаться с различных исходных веществ — глюкозы, фруктозы или глюканов (в. мышцах животных — с гликогена) все эти вещества превращаются рядом последовательных реакций (реакции 1—4) во фруктозо-6-фосфат П .. Фосфорилирование моносахаридов, как и ацилирование карбоновыми кислотами (см. гл. 5), протекает преимущественно по первичному спиртог вому гидроксилу. В соответствии с этим фермент гексокиназа катализирует фосфорилирование глюкозы и фруктозы под действием АТФ до глю-козо-6-фосфата П и фруктозо-6-фосфата П1 (реакции 2, 2 ). [c.366]

Бели анаэробное превращение углевода начинается не с гликогена, а с глюкозы, то образование глюкозы-6-фосфата происходит при участии фермента гексокиназы путем пере-фосфорилирования глюкозы с аденозвнтрифосфорной кислотой. [c.164]

Галактокиназа выявлена в препаратах из маша в противоположность гексокиназа, рассмотренной на стр. 121, она катализирует фосфорилирование кислорода альдегидной группы при 1-м атоме углерода. УДФ-глюкозо-пирофосфорилаза получена в частично очищенном виде из проростков маша она, по-видимому, специфична по отношению к глюкозо-1-фосфату. Имеются данные, что значительная часть активности этого фермента связана с клеточными стенками. Галактозо-1-фосфат-урндил-трансфераза катализирует легко обратимый перенос группы урндила между глюкозо-1-фосфатом и галактозо-1-фосфатом. Фермент выделен из животных тканей и из микроорганизмов недавно получены данные о его наличии в корнях сои. УДФ-глюкозо-4-эпимераза найдена в растениях маша подробно она изучена на препаратах, полученных из дрожжей и печени. В присутствии Т2О или НгО метка в нуклеотидах не появляется. Эти данные, а также потребность в НАД указывают на участие окислительно-восстановительного механизма. Однако выделить предполагаемый при действии этого механизма промежуточный продукт уридиндифосфо-4-кетогексозу не удалось. [c.143]

Гексокиназа присутствует почти во всех клетках-животных, растительных и бактериальных. Она катализирует фосфорилирование не только D-глюкозы, но и некоторых других обычных гексоз, например D-фруктозы и D-маннозы. Гексо-киназу удалось вьщелить из дрожжевых клеток в кристаллическом виде, и ее трехмерная структура была детально изучена методом рентгеноструктурного анализа. Связывание гексокиназы с гексозой происходит по типу индуцированного соответствия молекула фермента претерпевает при этом глубокое конформационное изменение (см. рис. 12 и 13 к дополнению 9-4). Для проявления активности гексокиназе необходимы ионы Mg , поскольку истинным субстратом для этого фермента служит не АТР , а комплекс MgATP " (разд. 14.8). [c.446]

Константы диссоциации и скорости фосфорилирования посредством гексокиназы olowi k, 1951) [c.622]

Так, оказалось, что стероидные гормоны коры надпочечников (глюкокортикоиды), а также гормоны, вырабатываемые передней долей гипофиза, угнетают активность тканевой гексокиназы (глюкокиназы), катализирующей фосфорилирование глюкозы аденозинтрифосфатом ( Кори). Торможение процесса фосфорилнрования глюкозы задерживает использование ее тканями в качестве субстрата дыхания или анаэробного гликолиза (стр. 252, 268), а также тормозит превращение глюкозы в гликоген печени. Все это вызывает накопление неиспользованной глюкозы в избыточном количестве в организме и приводит к развитию резко выраженной гипергликемии. [c.248]

ГЕКСОКИНАЗА — фермепт группы фосфокиназ, относится к белкам типа альбумина-, катализирует фосфорилирование В-г гюкозы за счет одной подвижной группы НРОз аденозинтрифосфорной к-ты (АТФ) (см. Аденозинфосфорные кислоты) с образованием Б-глюкозо-б-фосф-ата и аденозиндифосфорной к-ты (АДФ) D-глюкоза -Ь АТФ D-глю- [c.412]

Специфичность этих ферментов весьма сильно варьирует. Некоторые из них, которые следует называть гексокиназами, относительно неспецифичны и способны катализировать фосфорилирование целого ряда гексоз соответствующей конфигурации, в том числе В-фруктозы, В-маннозы, 2-дезокси-В-глюкозы и В-глюкозамина. Кристаллический фермент из дронгс- [c.282]

Однако, несмотря на наличие дыхания в митохондриях при добавлении в инкубируемые пробы субстратов окисления, сопряжения дыхания с фос( юрилированием выявить не удалось. Добавление акцепторной системы гексокиназа— глюкоза приводило лишь к увеличению потребления кислорода в противоположность результатам опытов на митохондриях печени морской свинки, в которых добавление гексокиназы приводило, наряду с увеличением потребления кислорода, к выявлению сопряжения с фосфорилированием (табл. 3). [c.138]

За последние годы выяснилось, что процессы окисления протекают по двум путям — при сопряжении с фосфорилированием или по пути нефосфорилирующего окисления [19]. В регуляции соотношения этих путей биологического окисления принимают участие различные агенты в митохондриях печени голубя система, акцеп-тируюш,ая макроэргический фосфат,— гексокиназа — глюкоза,— позволяет регулировать соотношение между двумя путями [20]. В митохондриях грудной мышцы голубя переключение пути несопряженного фосфорилирования на путь сопряженного фосфорилирующего окисления осуществляется при добавлении в реакционную смесь ДПН, АТФ и ЭДТА [21]. [c.139]

Скорость глюкокиназной реакции, определяющей возможность использования глюкозы клеткой, зависит от двух факторов 1) от скорости транспорта субстрата этой реакции — глюкозы — из крови и межклеточных пространств в клетку. Второй субстрат — аденозин-трифосфорная кислота (АТФ),— как известно, образуете в результате окислительного фосфорилирования в митохондриях самой клетки 2) от активности гексокиназы или, в некоторых тканях (печень, мышцы), от активности специфической глюкокиназы (ГЛК) [11- [c.190]

Таким образом, наличие в проводящих путях активных ферментов — гексокиназы, фосфогексоизомеразы, альдолазы — свидетельствует о том, что начальный этап дыхательного процесса осуществляется в проводящей системе по гликолитическому пути. Существование активного гликолиза в проводящих тканях подтверждается присутствием в них пировиноградной кислоты, а также небольшого количества молочной кислоты. Весьма характерным в этом отношении оказался также и состав фосфорных эфиров сахаров проводящих тканей, в которых преобладающим фосфорилированным сахаром оказался глюкозо-6-фосфат присутствует также фруктозо-6-фосфат, но в меньшем количестве. В некоторых случаях была обнаружена фосфоглицериновая кислота. Фосфорные эфиры, типичные для окислительного распада гексоз — рибо-зо-5-фосфат, седогептулозо-7-фос-фат,— в проводящих тканях не были обнаружены. [c.250]

Гексокиназа (АТФ О-гексоза—6-фосфортрансфераза, К-Ф-2.7.1.1)—фермент, катализирующий реакцию обрдаования гексозо-6-фосфата за счет фосфорилирования гексо-зы по гидроксильной группе шестого углеродного атома. Донором фосфорилыной группы является АТФ [c.98]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология