Дегидратация протеинов

Дегидратация протеинов оказывает значительное влияние на пластичность их. При воздействии на протеин дегидратирующих веществ и изменении заряда, могут оказывать влияние оба фактора совместно, но только на кислой стороне от изоэлектрической точки, так как на щелочной стороне дегидратация встретит противодействие со стороны гидроксил-иона, повышающего гидрофильность протеина. При пластикации казеина эти положения нами были проверены. Пользуясь этим, можно изменять пластичность казеинового геля в желаемом направлении. [c.32]

Интересно отметить, что для некоторых ионитов характерно обращение адсорбционного ряда в области ионов равной валентности (Ы+ > Ыа+ > К+), свидетельствующее о дегидратации противоионов в процессе взаимодействия их с ионитом. Некоторые особенности присущи и биологическим системам, например, клеточным мембранам с протеино-фосфолипидным обменным комплексом. [c.174]

В свете предыдущих рассуждений действие концентрированных растворов нейтральных солей, производящее осаждение протеинов из растворов, можно объяснить их двояким действием на протеины во-первых, снятием заряда, для чего достаточна незначительная концентрация электролитов, и во-вторых, дегидратацией, разрушением водной оболочки протеиновой частицы, для чего необходима концентрация солей от 3 до 5 N. Более низкие концентрации (ниже 2 — [c.27]

Действие спирта и ацетона обусловливает дегидратацию протеина, следовательно при этом уничтожается один лишь фактор, препятствующий коагуляции, и последняя наступает только вблизи от изоэлектрической точки раствора протеина, когда потенциал снижается до степени, не могущей удерживать частицы в растворе. Необходимо отметить, что степень гидрофильности у различных протеинов различна так, казеин в меньшей степени гидрофилен, нежели желатина, и для коагуляции его спиртом последнего требуется меньшее количество, нежели для желатины. Одно и то же количество спирта произведет коагуляцию в казеине при наличии большего заряда, нежели у желатины. Дегидратационными свойствами спирта и ацетона с успехом пользуются в технике белковых пластиков при этом наблюдается крайняя чувствительность казеина к спирту уже 1 г спирта на 1 кг казеина достаточен, чтобы обнаружить изменение пластических свойств последнего. Действие танн ина на растворы протеинов сходно с действием спирта и ацетона. Таннин, как и спирт, действует дегидратирующе. Он уменьшает эмульсоидные свойства золя протеина и увеличивает суспензоидные. На свойстве таннина вызывать дегидратацию основано дубление кож. Тщательные исследования показали, что иногда при отсутствии электролитов в растворе протеина осаждение таннином может и не наступить. [c.29]

Нельзя согласиться, чтобы все перечисленные агенты действовали в одинаковом направлении и приводили к тождественным результатам. Можно считать, что все они действуют коагулирующе путем дегидратации и все, кроме спирта, ацетона и таннина, снимают с протеинового золя электрический заряд. Отметим здесь некоторые особенности действия, присущие вышеперечисленным агентам денатурации. По исследованиям Леба действие анионов и катионов обусловливается зарядом протеина в кислую сторону от изоэлектрической точки при положительном заряде протеина происходит присоединение к нему аниона. В щелочную сторону от изоэлектрической точки при отрицательном заряде протеина присоединяется катион. Таким образом рассматривая денатурирующее действие солей тяжелых металлов, надо всегда иметь в виду заряд раствора протеина, в зависимости от которого происходит присоединение к протеину или катиона или аниона. Процесс протекает следующим образом при прибавлении соли тяжелого металла к раствору отрицательно заряженного протеина происходит коагуляция с поглощением катиона. Заряд протеина нейтрализуется или даже возникает противоположный заряд,-—происходит коагуляция. Дальнейшее прибавление соли тяжелого металла ведет к растворению коагулированного протеина и одновременно с этим последний перезаряжается,-—он получает положительный заряд- Следующее прибавление соли поведет к новой коагуляции протеина, при которой будет поглощаться анион соли- Изоэлектрический протеин не соединяется ни с катионами, ни с анионами 4 Следовательно. протеин, приведенный в изо-электрическое состояние, легко может быть отмыт от сопровождающих его примесей. Несмотря на мнение Леба, что присоединение [c.28]

Действие таннина на растворы протеинов однако имеет крупное отличие от действия спирта и ацетона. Это отличие состоит в способности таннина адсорбироваться частицами протеина. Действие таннина на протеины можно рассматривать как взаимное осаждение коллоидов. Г. Р. Кройт предполагает, что таннин (эфир глюкозы и дигалловой кислоты) СбН7Об[СОСдН0(ОН)2ОСОСйН.2(ОН)з]5 при адсорбции на поверхности протеиновых частиц ориентируется глю-козным концом цепи к протеину и дегидрирует его, а фенольными группами—к воде. Фенолы слабо растворимы в воде, в силу чего происходит уменьшение гидрофильности получаемого агрегата — протеин плюс таннин. Сродство к воде повышается у фенолят. Вот почему дубление в щелочной среде не сопровождается дегидратацией. Разница,в механизме действия между спиртом и таннином сказывается на силе денатурации этих веществ для таннина она в 50 раз выше, нежели для спирта. [c.29]

Первым известным 2,5-дикетопиперазином был ангидрид лейцина, который был выделен уже в 1849 г. из гидролизатов протеина [246]. Это соединение, так же как и другие члены ряда, было позднее синтезировано нагреванием аминокислоты в токе углекислого газа [247] или хлористого водорода [248]. Хотя то, что эти продукты дегидратации представляют собой циклические соединения, было признано сразу, лишь через несколько лет было установлено, что дегидратация — бимолекулярный процесс и продукты ее являются скорее производными пиперазина, чем этиленимина. Доказательство правильной структуры кольца ангидрида саркозина было впервые представлено Милиусом [249], который нашел, что это соединение при окислении перманганатом калия дает диметилоксамид и щавелевую кислоту. [c.353]

Для всех вышеперечис. енных гидратов яв. яется характерным то, что удаление воды из кристаллов приводит к сжатию реп1етки, причем структура безводного вещества не связана непосредственно со структурой гидрата. С другой стороны, некоторые кристаллы обладают исключительной способностью поглощать воду, но эта вода может быть впоследствии удалена без существенных изменений в кристалле. Это может происходить в кристаллах нескольких различных геометрических типов. Если безводный кристалл представляет собой жесткую решетку, в которой имеются промежутки илн каналы, достаточно большие для того, чтобы в них уместились молекулы воды, то может происходить обратимая гидратация и дегидратация, как, например, в цеолитах, структуры которых описаны в другой главе (стр. 554). В этом случае происходят или небольшие изменения разменов элементарной ячейки или эти размеры сохраняются без изменений. К другим возможностям относится внедрение воды между бесконечными цепями или слоями или между большими конечными молекулами. Набухание некоторых глинистых минералов (стр. 547) обусловлено введением воды между слоями А1 О , причем кристалл расширяется только в одном направлении. Протеины представляют собой примеры кристаллов, которые при поглощении воды расширяются в трех, двух илн только в одном направлении. [c.418]

Таким образом, мы видим, что при дегидратации происходят различные явления — от полного распада кристалла в случае гидрата какой-. исо соли, через промежуточные случаи (глинистые минералы и протеины, в которых при удалении воды происходит л,1шь сближение элементов структуры с непрерывными изменениями одного или нескольких размеров элементарной ячейки), до решетчатых кристап-лов, которые можно oбpaти ю гидратировать без заметного изменения структуры безводного кристалла. Мы ограничимся в дальнейшем описанием гидратов солей, кислот и щелочей. [c.418]

Заметно большее снижение антибиотической активности вызывает эпимеризация асимметрических центров 4 и 5а, а также превращение третичной аминогруппы в четвертичную аммониевую группу (соединения № 14, 15, 19, 38, 40, 42—44 и 65). В связи о допустимостью других глубоких изменений в верхней периферии молекул тетрациклинов это явление вряд ли может быть объяснено тем, что данный участок молекулы выполняет специфические рецепторные функции по отношению к протеинам или каким-либо иным субстратам. Представляется более вероятным, что происходяп ая в этих случаях частичная инактивация связана с нарушением характерной для тетрациклинов системы хелат-ных связей в группировках Е и F вследствие изменения конформации и распределения электронной плотности в молекуле, а возможно — и изменения направления енолизации карбонильных групп. Одна из наиболее распространенных в литературе точек зрения заключается в том, что химической сущностью антибиотического действия тетрациклинов является подавление ими бактериального синтеза протеинов путе.м связывания в прочные хелаты многовалентных катионов, нсобход,имых для нормального функционирования некоторых энзиматических систем (см. следующий раздел). Эта гипотеза позволяет понять, почему такие структурные изменения молекул тетрациклинов, как превращение карбоксамидной группы в нитрильную, дегидратация кольца С, сопровождающаяся его ароматизацией, или дегидрирование в положении 5а(Па), несомненно, нарушающие системы внутримолекулярных водородных связей в группировках Е и F, приводят к значительной инактивации или глубокому изменению характера биологического действия веп1,ества (соединения № 1, 52, 58, 67, 68, 71, 72, 76, 78—80, 86—88 и 93) [c.250]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология