Протеины осаждение

Кроме такого типа реакций осаждения, где коагуляция связана с тем или иным изменением коллоидного состояния или свойств самого протеина, белки дают реакции осаждения, основанные на адсорбции поверхностью самих белков некоторых коллоидных осадков, или же на образовании нерастворимых соединений с некоторыми веществами. [c.148]

Спирт, ацетон и другие, смешивающиеся с водой органические растворители осаждают протеины из водных растворов, причем разные протеины требуют различной концентрации осадителя. При коротком воздействии этих осадителей, после удаления их, промытые водой протеины вновь растворяются в воде. Длительное воздействие этих жидкостей, растворимых в воде, производит более глубокое изменение в протеинах и делает их в дальнейшем нерастворимыми в воде такие реакции осаждения необратимы, протеины после удаления вещества, вызвавшего осаждение, в воде не растворяются. Происходят изменения, называемые денатурацией белковых веществ. [c.23]

Хлорная кислота и перхлораты находят широкое применение в аналитической практике. Хлорная кислота используется при количественном определении калия осаждением в виде малорастворимой соли — перхлората калия. Как сильный окислитель хлорная кислота используется для окисления и разрушения органических веществ (влажное сожжение), для окисления руд. Кроме того, хлорная кислота применяется в качестве растворителя, как среда для неводного титрования, для разрушения протеинов при биологических анализах, а также как добавка к электролиту в гальванотехнике п при электролитической обработке металлов. [c.426]

Структура биогенного кремнезема глубоко пронизана органической тканью, которая оказывает воздействие на процесс осаждения кремнезема. В тех случаях, когда кремнезем выступает как фактор повышения л<есткости и прочности, он расслаивается и пронизывается биополимером в растениях — клетчаткой, в диатомеях — протеином. [c.48]

ГЛАВА II СВОЙСТВА ПРОТЕИНОВ Реакции осаждения. Коллоидные свойства протеинов [c.22]

Белковые вещества дают ряд реакций осаждения. Но эти реакции не могут служить для качественного открытия протеинов, так как они неспецифичны. Целый ряд других веществ (алкалоиды, ферменты) может давать те же самые реакции. Тем не менее следует их отметить, так как они имеют крупное значение в технике. Реакции осаждения вообще и в технике пластических масс в частности не всегда носят химический характер, не всегда выражаются стехиометрическими соотношениями некоторые из них объясняются коллоидными свойствами протеинов. [c.22]

В свете предыдущих рассуждений действие концентрированных растворов нейтральных солей, производящее осаждение протеинов из растворов, можно объяснить их двояким действием на протеины во-первых, снятием заряда, для чего достаточна незначительная концентрация электролитов, и во-вторых, дегидратацией, разрушением водной оболочки протеиновой частицы, для чего необходима концентрация солей от 3 до 5 N. Более низкие концентрации (ниже 2 — [c.27]

Обратимое осаждение. Белковые вещества осаждаются из растворов прибавлением небольшого определенного количества кислоты. Дальнейшее прибавление кислоты ведет к растворению осадка. Небольшое определенное количество щелочи, прибавленной в кислый раствор белка, также может вызывать образование осадка и так же дальнейшее прибавление ее ведет к растворению его. Концентрированные растворы нейтральных солей вызывают осаждение протеинов, — они их высаливают из раствора. Удаление соли, вызвавшей осаждение, ведет к растворению протеина. Таким образом этот ряд реакций имеет обратимый характер. [c.22]

Необратимое осаждение. При нагревании протеины свертываются и из раствора в воде переходят в осадок, становятся нерастворимыми. Всем хорошо известно свертывание белков яйца при варке, образование пенки из свернувшегося молочного альбумина при кипячении молока. Такие же изменения претерпевают протеины от действия света, долгого хранения, от механического взбалтывания и применения высоких давлений например появление слепоты у пожилых людей, так называемый катаракт, объясняют изменениями роговой белковой оболочки глазного яблока, помутнением ее в силу свертывания протеинов от действия света. При взбалтывании яйца образуются нерастворяющиеся в воде пленки. Казеин при долгом хранении дает мутные растворы. [c.22]

Описанные реакции осаждения, вызываемые различными причинами, приводят к разным изменениям в протеинах. Одни изменяют их химически, другие изменяют лишь коллоидное состояние протеина. Коллоидное состояние вещества, среди других признаков, определяется в первую очередь размером частиц растворенного вещества, находящихся в растворителе, или, иначе, степенью дисперсности фазы в дисперсионной среде. Коллоиды по своему размеру занимают среднее место между кристаллоидами, ионы и молекулы которых в растворе невидимы в ультрамикроскоп—размер их меньше 1 ш а (0,000001 мм), и мелкими частицами, видимыми в микроскоп, размер которых больше [c.23]

Не менее важное значение для пластмасс на белковой основе имеет осаждение золя протеина коллоидами. Это осаждение обусловливается разноименными зарядами золей. В технике осаждение разноименных коллоидов применяется широко. В производстве пластических масс из казеина оно служит для получения сычужного, особо пластичного казеина. [c.30]

Переход из состояния золя в состояние геля, т. е. коагуляция (осаждение) белкового золя, может быть обратимым, если полученный гель способен снова перейти в золь, или необратимым, когда такой обратный переход невозможен. В последнем случае имеет место процесс денатурации белка и полученный осадок является денатурированным протеином. Белковые золи наименее стойки и наиболее легко коагулируют при изоэлектрическом состоянии белкового амфолита, т. е. при [Н+], соответствующей изоэлектрической точке данного белка. [c.148]

Электрические заряды этих частиц и молекул создаются ионизированными группировками боковых цепей аминокислот, производных моносахаридов (уроновые кислоты, аминосаха-ра [92]), полярными группировками некоторых мембранных липидов (фосфолипиды и сульфолипиды хлоропластов). Отметим, однако, что мембраны хлоропластов гороха (ламеллы и оболочки) лишены гликопротеинов [54]. Электрические заряды повышают растворимость, когда значение pH отдалено от изоэлектрической точки частиц, создавая силы отталкивания между частицами одинакового знака электрического заряда. Наоборот, вблизи изоэлектрической точки суммарный заряд частиц равен нулю агрегация их облегчена. Так, изоэлектрическая точка рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы нескольких видов растений находится в диапазоне pH 4,4 и pH 4,7 [4], и вследствие этого все белые протеины осаждаются практически спонтанно при этих pH [60]. Точно так же поликатионные агенты, которые образуют мостики между частицами с отрицательными зарядами, благоприятствуют флокуляции (коагулированию) белков зеленого клеточного сока при изоэлектрической точке растворимых белков [2] либо осаждению зеленых белков посредством термокоагуляции [61]. Однако термокоагуляция обусловливается в первую очередь не ионными взаимодействиями, а перераспределением гидрофобных взаимодействий. [c.246]

Пленки непроводящих веществ, например жиров, очень сильно уменьшают прочность сцепления. На этом основано смазывание жиром матриц для осаждения катодных рубашек при рафинировании меди. Еще сильнее сказывается влияние некоторых коллоидов (протеинов, альбуминов), которые очень прочно удерживаются на поверхности металла и удаляются с большим трудом присутствие даже следов их на поверхности металла основы сильно ослабляет связь с осадком. [c.539]

Описываемая ниже реакция обнаружения уреазы основана на таком демаскировании никеля. Рекомендуемый прием может выполняться в щелочных растворах. Большие количества аммонийных солей вызывают осаждение диметилглиоксимата никеля из равновесного раствора. Такое же действие оказывают протеины и, конечно, все кислотные вещества, связывающие ионы ОН-. [c.595]

Действие спирта и ацетона обусловливает дегидратацию протеина, следовательно при этом уничтожается один лишь фактор, препятствующий коагуляции, и последняя наступает только вблизи от изоэлектрической точки раствора протеина, когда потенциал снижается до степени, не могущей удерживать частицы в растворе. Необходимо отметить, что степень гидрофильности у различных протеинов различна так, казеин в меньшей степени гидрофилен, нежели желатина, и для коагуляции его спиртом последнего требуется меньшее количество, нежели для желатины. Одно и то же количество спирта произведет коагуляцию в казеине при наличии большего заряда, нежели у желатины. Дегидратационными свойствами спирта и ацетона с успехом пользуются в технике белковых пластиков при этом наблюдается крайняя чувствительность казеина к спирту уже 1 г спирта на 1 кг казеина достаточен, чтобы обнаружить изменение пластических свойств последнего. Действие танн ина на растворы протеинов сходно с действием спирта и ацетона. Таннин, как и спирт, действует дегидратирующе. Он уменьшает эмульсоидные свойства золя протеина и увеличивает суспензоидные. На свойстве таннина вызывать дегидратацию основано дубление кож. Тщательные исследования показали, что иногда при отсутствии электролитов в растворе протеина осаждение таннином может и не наступить. [c.29]

Во многих случаях при электрохроматографическом разделении на бумаге порядок движения ионов не совпадает с под- вижностью ионов. Так, порядок движения анионов Г, СМЗ, [Ре(СМ)й] , СгО ", [Ре(СЫ)б] " близок к порядку адсорбции этих ионов на оксиде алюминия, осажденном на бумаге. При разделении протеинов отмечено, что они движутся медленнее по сравнению с тем, что можно было бы ожидать в соответствии с подвижностью соответствующих ионов. Эти факты и ряд других наблюдений указывают на сравнительно большое влияние адсорбции при электрохроматографическом разделе нии эффект адсорбции наиболее ярко выражен у поливалентных ионов. [c.349]

Фосфорновольфрамовая кислота находит применение при осаждении протеинов, алкалоидов и некоторых аминокислот. Растворимость фосфовольфрамата натрия, по сравнению с относительной нерастворимостью солей калия и аммония, открыла возможность использования этой соли в качественном анализе неорганических веществ. [c.129]

Нейман рекомендует после озоления и разложения пробы выделять уран на протеине (уран с протеином образует прочный комплекс). Тяжелые металлы, когда это необходимо, например при анализах печени, крови и селезенки, удаляют на ртутном катоде перед осаждением урана протеином. Ураново-протеиновый комплекс растворяют в соляной кислоте, белок удаляют центрифугированием, уран определяют флуориметрически. [c.165]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

Крэнстон и Томпсон [13] разработали ионообменный метод определения меди в молоке. Подкисление молока хлорной кислотой до pH < 3 обеспечивает переход меди в состояние свободных ионов Сп " и осаждение протеина, причем жиры переходят в творожистый осадок. Профильтрованный раствор пропускают через колонку, заполненную сульфокатионитом в Н-форме. Медь, наряду с другими катионами, поглощается в колонке. После нромывки водой (бидистиллат) катионы элюируют ЗМ НС1. Затем э.люат упаривают досуха, и медь определяют полярографически. [c.284]

Реакция, при которой лигносульфоновая кислота образует осадки с высокомолекулярными органическими основаниями, может быть использована для осаждения протеинов молочной сыворотки. Однако выделение такого протеина из лигносульфоно-вокислого комплекса осуществить не удалось (см. Харе и Бекер [76] Генин [49] Нильсон [180]). [c.420]

Соли тяжелых металлов вызывают осаждение с образованием протеиновых солей между карбоксильной группой протеина и металлом. Аминогруппа протеинов может реагировать с кислотами, среди которых комплексные кислоты — фосфорно-вольфрамовая, фосфорно-молибденовая, железистосинеродистая, иодортутная, иодистовисмутовая, [c.22]

Необратимое осаждение протеинов, сопровождаемое денатурацией их, почти во всех случаях надо рассматривать как ограничение эмуль-соидных свойств протеинового золя и увеличивание суспензоидных. Денатурация нагреванием по исследованиям Шика и Мартина может происходить только в присутствии воды. Высушенный яичный альбумин, подвергнутый нагреванию до 120° в течение 5 час. в токе сухого воздуха, сохранял способность растворяться. Это свойство протеинов позволяет высушивать молоко при довольно высокой температуре с сохранением растворимости в дальнейшем. При денатурации нагреванием происходят химические реакции и протеин изменяет свой состав. Доказательством значительного изменения протеинов при варке служит лучшая усвояемость их животным организмом так, сырое яйцо переваривается животными и человеком лишь в очень незначительном количестве, в то время как вареное переваривается быстро и полностью. Денатурацию нагреванием не надо смешивать с коагуляцией. Иногда при отсутствии соответ- [c.27]

Действие таннина на растворы протеинов однако имеет крупное отличие от действия спирта и ацетона. Это отличие состоит в способности таннина адсорбироваться частицами протеина. Действие таннина на протеины можно рассматривать как взаимное осаждение коллоидов. Г. Р. Кройт предполагает, что таннин (эфир глюкозы и дигалловой кислоты) СбН7Об[СОСдН0(ОН)2ОСОСйН.2(ОН)з]5 при адсорбции на поверхности протеиновых частиц ориентируется глю-козным концом цепи к протеину и дегидрирует его, а фенольными группами—к воде. Фенолы слабо растворимы в воде, в силу чего происходит уменьшение гидрофильности получаемого агрегата — протеин плюс таннин. Сродство к воде повышается у фенолят. Вот почему дубление в щелочной среде не сопровождается дегидратацией. Разница,в механизме действия между спиртом и таннином сказывается на силе денатурации этих веществ для таннина она в 50 раз выше, нежели для спирта. [c.29]

Изопропиловым спиртом иможно пользоваться также для осаждения протеинов, пептонов, пепсина, трипсина, панкреатина, реннина, папаина и других энзимов, а также для различных растительных смол, сахаров, растворимых крахмалов, протеиновых препаратов серебра и глицерофосфатов. Изопропиловый спирт находит значительное применение для денатурации этилового спирта в разнообразных сортах денатурированного спирта, которыми пользуются в производстве парфюмерных и косметических изделий . Другими важными областями применения этого благодарного продукта являются также использование его в качестве средства проти1з ожогов фенолом, для наполнения термометров, термостатов и в приготовлении незамерзающих жидкостей для автомобильных радиато1ров. [c.398]

Как видно из табл. 5, в состав казеина входит фосфор. Это характерное отличие казеина от других протеинов, на основании которого казеин относят к группе фосфоропротеинов. Римингтон полагает , что фосфор в виде фосфорной кислоты в казеине связан связью сложного эфира, так как только ферменты, расщепляющие эфирные связи, позволяют отделить фосфорную кислоту от казеина. Протеазы такого отщепляющего действия не производят. Это утверждение Римингтона надо отнести к казеину Гаммарстена, т. е. осажденному в изоэлектрической точке, но нельзя распространять на весь фосфор казеина, увлекаемый из молока при осаждении ферментами. [c.61]

Подготовка пробы. Для анализа пригодны пробы цельной крови или плазмы, не содержащие следов протеинов, при условии, что при их подготовке не использовалась вольфрамовая или мотибдеповая кислота. Следует отдать предпочтение методу Шомодь [9] осажде ]ия протеинов плазмы сульфатом цинка — гидроксидом бария. Очевидно, сульфат будет оказывать влияние нри гравиметрическом определении, ио теоретически он не должен влиять на колориметрическое определение тем не менее в обоих случаях его следует удалить возможно полнее. Шеффер и Кричфилд обнаружили что фильтраты подготовленной плазмы всегда содержат избыточный сульфат. Fro можно устранить осаждением непосредственно перед осаждением полигликоля. [c.224]

При контролируемых длительности и температуре воздействие сычужного фермента на цельное мопоко приводит к образованию творога, содержащего большую часть протеинов и все жиры, первоначально присутствующие в молоке. Прессованный творог получают при осаждении жиров и протеинов, содержащихся в снятом молоке, воздействуя на мопоко ферментами, кислотами или изменяя его температуру. [c.39]

Ультрацентрифуги. УльтраценТрифуга является лабораторным прибором для осаждения и анализа высокодисперсных частиц, в том числе вирусов, протеинов, высоких полимеров и пигментов. Частицы эти весьма малы (до 100 нм в диаметре) и могут быть осаждены в ультрацентрифуге в течение определенного промежутка времени. Обычно, ротор имеет 12 целлулоидных аналитических кювет, каждая емкостью 5—40 см , которые вращаются при определенном угле наклона их оси к вертикали или в горизонтальной плоскости. В камере ротора во время работы создается вакуум. Выпускаемые ультрацентрифуги вращаются со скоростью до 40000 об1мин и создают фактор разделения до 173000. В некоторых ультрацентрифугах можно фотографировать содержимое кюветы через определенные интервалы времени с целью определения степени осаждения частиц.. [c.215]

Моча. Магний в моче можно определить после непосредственного разбавления ее водой в отношении 1 50 [22, 68, 275]. Для определения кальция образцы мочи разбавляли раствором хлорида лантана [68, 275]. Поскольку присутствие ш,елочных металлов вызывало некоторое увеличение абсорбции, а содержание натрия и протеина в моче изменялось в широких пределах, Цеттнер и Зелигсон [28] рекомендовали определять кальций путем осаждения его в виде оксалата с последующим повторным растворением в НС1. [c.153]

Образцы крови приготовляли осаждением протеина в Б мл крови с помощью 10 мл 5%-ной ТХА. После центрифугирования pH оставшегося раствора доводили до 2,5, добавляя МИБК и ПДКА, смесь перемешивали и центрифугировали для разделения фаз. Свинец определяли в органической фазе, используя эталоны, подготовленные аналогичным методом из водных растворов. [c.159]

В 1930—1933 гг. чешскими биохимиками [377, 378] был разработан количественный полярографический метод определения сульфгидрильной группы в протеинах. Почти в то же время Ревенда [379] показал, что сероводород образует анодную волну, но детально этого явления не изучил. Позднейшие исследования показали пригодность анодной волны H2S для количественного его определения [380—382]. В 1947 г. М. И. Гербер [382] показала, что из двух анодных волн H2S только одна пригодна для количественного определения. При этом оказалось, что меркаптаны мешают определению сероводорода, так как они деполяризуют ртутный капельный электрод при одинаковом потенциале. По методике, предложенной Гербер, сначала снимают полярограмму исходного образца, затем в электролизер прибавляют каплю подкисленного раствора Сс1(ЫОз)2 для осаждения H2S и снимают полярограмму, отвечающую присутствию только меркаптанов. По разности высот волн определяют содержание сероводорода. На Проведение анализа затрачивается 30—40 мин. Эта первая попытка применения полярографии к анализу сернистых соединений нефтепродуктов, несомненно, имеет большое значение для развития химии сернистых соединений нефтей. Роубал с сотрудниками [383] предложил косвенный полярографический метод для сероводорода, основанный на определении уменьшения диффузионного тока ионов d2+ в результате реакции с H2S. Для количественного определения необходимо построение калибровочного графика. [c.42]

Нерастворимые примеси состоят в основном из кремневой кислоты и неразложенной руды, причем часть их находится в крупнодисперсном состоянии и легко осаждается, часть же — в виде тонкодисперсной взвеси. Осаждение тонкодисперсных частиц может быть достигнуто лишь при их коагуляции соединениями, обладающими отрицательным зарядом, противоположным положительному заряду частиц к таким соединениям относятся клей, альбумин, протеин, некаль и др. Часто для отделения взвешенных частиц применяют сернистую сурьму, которую получают следующим образом вместе с ильменитом в реактор вначале добавляют сурьму или окись сурьмы в количестве 1 % по отношению к ТЮг. Затем в аппарат, где производится осветление раствора, добавляют сернистый натрий или сернистое железо. Коагуляция частиц происходит под действием ЗЬгЗз, а также выделяющейся при этом серы [c.161]

Полярографию использовали [154] для определения хлорида в биологических материалах после осаждения протеинов суль-фосалицнловой кислотой. Сульфосалициловая кислота является также подходящим фоновым электролитом для проведения анализа. Гороховский и Измайлова [155] определяли хлорид, бромид и иодид, используя серебряный электрод специальной конструкции, что позволило получать воспроизводимые осциллополяро-граммы для концентрации хлоридов 10 —10 М. Для определе- [c.318]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология