Протамины лизина

Рибонуклеопротеиды. — В состав нуклеопротеидов в качестве белковой компоненты входят основные белки— гистоны и протамины эти белки богаты аргинином и (или) лизином, содержат лишь ограниченное количество нейтральных аминокислот, но не содержат серусодержащих аминокислот и имеют относительно низкий молекулярный вес. [c.733]

Все три основные аминокислоты — аргинин, гистидин, и лизин содержатся в значительных количествах в особой группе белков — протаминах, отличающихся от других белков тем, что они являются сильными основаниями. [c.475]

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

В водных растворах белки обладают свойствами слабых кислот или слабых оснований, в зависимости от преобладания в молекуле белка дикарбоновых кислот (глютаминовая, аспарагиновая) или диаминокислот (лизин, аргинин). Белки кислого характера (альбумины, глобулины) в водном растворе несут отрицательный заряд, белки основного характера (протамины, гистоны) — положительный. [c.25]

Протамины —белт, имеющие характер оснований состоят главным образом из щелочных аминокислот (напри- мер, лизина), не содержат серы протамины относятся к наиболее простым белкам выделены из спермы рыб. Типичным [c.343]

Протамины — белки,. имеющие характер оснований состоят главным образом из щелочных аминокислот (например, лизина), не содержат серы протамины относятся к наиболее простым белкам выделены из спермы рыб. Типичным представителем этих белков является клупеин, содержащийся в сперме сельди. В растениях протамины не найдены. [c.346]

Основой для гипотезы Бергмана послужили его исследования процессов протеолиза некоторых синтетических пептидов, а также протаминов и глобулярных белков, в том числе глобина (см. табл. 6). Процентное содержание отдельного аминокислотного остатка (табл. 6, графа 2), деленное на вес этого остатка, дает число грамм-эквивалентов этого остатка, вычисленное на 100 г глобина (графа 4). Средний вес всех аминокислотных остатков в глобине был принят равным 115,5. Следовательно, 100 г глобина содержат 100 115,5 = 0,865 г экв среднего аминокислотного остатка. Исходя из этих величин, Бергман вычислил относительное содержание отдельных аминокислотных остатков в глобине. Лизин составлял 0,0546 0,865=1/16 всех аминокислотных остатков, гистидин 0,0478 0,865=1/18, аргинин 0,0181 0,865 = 1/48 и т. д. [c.123]

Белковым компонентом ряда ДНП-частиц, например спермы рыб, являются протамины — низкомолекулярные основные белки (мол. в. 4000—12 ООО), характеризующиеся высоким содержанием аргинина (70 — 80%). По сравнению с другими белками протамины имеют ограниченный набор аминокислот (аргинин, аланин, серин, пролин, треонин, лизин, гистидин). Структура ДНП-частиц, содержащих протамины, — нуклео-протаминов предложена на основании данных рентгеноструктурного анализа и анализа аминокислотных последовательностей [c.457]

Структурный рибосомальный белок, подобно гистонам и протаминам, содержит значительные количества основных аминокислот (аргинина, лизина, гистидина), характеризуется низким содержанием цистеина, остальные аминокислоты представлены полностью [c.462]

Протамины — на 70—80% состоят из щелочных аминокислот аргинина, гистидина и лизина. Молекулярная масса не более 10 000. Хорощо растворяются в воде, в кислой и нейтральной средах. Находятся в ядрах клеток. [c.40]

Основные (щелочные) белки — это протамины и гистоны,, которые содержат много основных аминокислот лизина, гистидина н особенно аргинина. Протамины н гистоны образуют с нуклеиновыми кислотами нуклеопротеиды. Другие белки могут содержаться в ядре в виде самостоятельной фазы. Ядрышко состоит из больших гранул, которые по размеру близки к рибосомам (диаметр их 15 нм) и содержат большое количество РНК. Основное вещество ядра называется н у к л е о-плазмой, В ядре находятся хромосомы — носители наследственности, Хромосомы имеют хроматиновые структуры, основными компонентами которых являются ДНК и РНК. [c.56]

Гистоны — низкомолекулярные основные, из-за высокого содержания лизина и аргинина, белки. Растворимы в воде и кислотах, как, впрочем, и сильноосновные протамины, содержащие до 85% аргинина. Гистоны и протамины образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами и выступают в качестве регуляторных и репрессорных белков (нук-леопротеины). [c.345]

Другим аналогичным сорбентом, фиксированным на кизельгуре, является поли-L-лизин [55]. При хроматографии на ПЛК нуклеиновых кислот (рис. 38.8) и препарата ДНК, (рис. 38.9) из Ba illus subtilis было получено воспроизводимое деление на фракции, различающиеся по нуклеотидному составу [55, 56]. Разрушение ДНК ультразвуком или тепловая денатурация практически не оказывали влияния на профиль элюирования (табл. 38.4). Хроматографию на ПЛК использовали для отделения ДНК плазмы от ДНК хромосом [89]. Тем не менее этот метод пока находит ограниченное применение. В еще большей степени это относится к другим белковым сорбентам, в частности гистонам [90—93] и протаминам (94], фиксированным на кизельгуре или иммобилизованным на целлюлозе. [c.77]

История вопроса. В 1898 г. Коссель [378] сообщил о выделении основных аминокислот из протаминов и об их разделении. Гистидин осаждался из нейтрального илп слабощелочного гидролизата сулемой и выделялся в виде хлоргидрата. Аргинин осаждался из сильно щелочного раствора гидроокисью бария в присутствии избытка ионов серебра (AgaSOi + AgNOs) и выделялся в виде азотнокислой соли. После удаления гистидина и аргинина лизин осаждался фосфорновольфрамовой кислотой из подкисленного серной кислотой маточного раствора. Лизин выделялся в виде пикрата. [c.13]

Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК. Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45]

Щелочной характер гистонов и протаминов можно объяснить следующим образом. В молекуле лизина [c.50]

Протамины. Сравнительно сильные основания, образующие кристаллические соли с кислотами. Не содержат серы. Отличаются простотой аминокислотного состава. Около 80% всех аминокислот составляют основные аминокиатоты аргинин, гистидин и лизин. Протамины имеют низкий молекулярный вес. Они входят в состав зрелой спермы и икры рыб, например клупеин из молок сельдей, сальмин из молок лосося. [c.711]

Протамины — основные белки, входящие в состав половых клеток, — состоят преимущественно из аргинина и лизина. Молекулярный вес протаминов равен примерно 5000. Дезоксирибо-нуклеопротамнны состоят на 70% из ДНК и на 30% из белка. Такое соотнощение обеспечивает почти полную нейтрализацию [c.357]

Нуклеиновые кислоты, которые связаны с белками связями солевого типа, можно удалить, осаждая их белком, обладающим выраженными основными свойствами, т. е. содержащим большое количество положительно заряженных групп (аргинина, лизина). В качестве такого белка может быть использован, например, нротамин. Однако осаждение должно выполняться при таких значениях pH, когда только нротамин образует солевое соединение с нуклеиновой кислотой, т. е. при pH, превышающих изо-электрическую точку белка, но более низких, чем изоэлектричес-кая точка протамина. Весьма эффективный способ удаления нуклеиновых кислот — это расщепление их ферментами типа нуклеаз (РНК-азой и ДНК-азой). Разумеется, должны быть подобраны такие условия, которые не приводили бы к разрушению основного выделяемого фермента. [c.144]

При взаимодействии солей полимерных кислот и оснований с молекулярным весом на одну ионную группу меньше 500 поли-электролитный комплекс высаживается из раствора в виде геля или мелкодисперсного сравнительно мало сольватированного осадка. Такими являются комплексы полиэтиленимина с полигалактуроновой кислотой, не содержащей эфирных групп протамина и поли-Ь-лизина с полиметакриловой кислотой комплексы различных [c.5]

Протамины являются наиболее простыми из природных белкой. Они состоят почти целиком из диаминокислот, главным образом аргинина. В них моноаминокислоты играют подчиненную роль в смысле количественных соотношений. Дикарбоновых аминокислот в их составе не обнаружено. Характерные признаки малое разнообразие компонентов, отсутствие цистина и вообще серы. В большинстве из них встречается лишь аргинин, на долю которого приходится иногда до 87%. В некоторых протаминах часть аргинина заменяется гистидином, а у небольшого числа—гистидином и лизином. Поэтому протамины обладают сильно выраженными основными свойствами. Они растворяются в воде со щелочной реакцией и дают с минеральными кислотами нейтральные соли. Основной характер протаминов зависит от большого количества основных радикалов диаминокислот, которые в нетронутой молекуле белка находятся в свободном состоянии. Как вещества, обладающие невысоким молекулярным весом (например для клупеина 2021), они не свертываются при нагревании и не денатурируются. [c.325]

Пептоны и нераспавшиеся белки из желудка поступают в кишечник. В тонком отделе его гидролиз белков и пептидов происходит при участии ферментов панкреатического и кишечного соков. В соке поджелудочной железы содержатся трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы. Последовательное действие этих ферментов обеспечивает полный распад белков и пептидов с образованием смеси аминокислот. Трипсин, подобно пепсину, вырабатывается поджелудочной железой в неактивном состоянии — в форме трипсиногена, который при участии гормона слизистой энтерокиназы переходит в активный трипсин. Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксилами лизина и аргинина. В отличие от пепсина этот фермент переваривает гистоны и протамины. Понятно, что белковая молекула под влиянием трипсина распадается на несколько пептидов, как и при действии пепсина, но в этом случае возникают пептиды иного состава. [c.119]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология