Эуглобулины

Белки, которые растворимы в 50-процентном растворе сульфата аммония, относят к альбуминам те белки, которые выпадают в осадок при доведении концентрации сульфата аммония до 50% от насыщения, называют глобулинами. Глобулины в свою очередь делят на нерастворимые в чистой воде эуглобулины и растворимые в воде псевдоглобулины. [c.60]

Жидкость крови, свободная от клеток, носит название плазмы крови. На долю плазмы приходится около 55% общей массы крови. В ней растворены сахара, гормоны, витамины, соли и прочие низкомолекулярные вещества, а также многочисленные белки крови. Иммунологи, как правило, имеют дело не с плазмой, а с сывороткой крови. Так называют плазму, освобожденную от фибриногена. Ее очень просто получить, если дать крови в пробирке свернуться в отсутствие антикоагулянтов и удалить образовавщийся сгусток центрифугированием (предварительно его надо отделить от стенки стеклянной пробирки, к которой он прилипает). Основную массу белков сыво тки составляют альбумины и глобулины. Это грубое деление белков сыворотки на два класса было первоначально введено, исходя из различия в их растворимости. Глобулины осаждаются полунасыщен-ным раствором сульфата аммония (- 2 М), а альбумины в нем растворимы. По растворимости же глобулины иногда подразделяют на эуглобулины ( истинные глобулины), нерастворимые в дистиллированной воде, и псевдоглобулины — в ней растворимые. [c.83]

Метод высаливания, как известно, позволяет разделить сыворотку на три фракции альбумин, эуглобулин и псевдоглобулин. С введением электрофореза стало возможным выделять для повседневного клинического анализа по меньшей мере пять белковых фракций сыворотки альбумин, а-1 -,а-2-,р- и 7-глобулины. [c.9]

Крупный рог. СКОТ Миллон, Фолин Абдергальден — 23 (16,0) 6,6 1,9 эуглобулин [c.145]

Кролик Милон, Фолин Абдергальден— 23 (16,0) 5.9 1,6 эуглобулин [c.145]

В одной из классификаций предлагалось группировать белки на основе их растворимости в различных растворителях. Те, которые растворялись при 50%-ном насыщении раствором сульфата аммония, называли альбуминами те же, которые в этих условиях выпадали в осадок, были названы глобулинами. Последние разделили на псевдоглобулины, растворимые в свободной от солей воде, и эуглобулины, которые в ней не растворялись и могли находиться в растворе только при наличии в нем некоторого количества солей. Однако явление растворимости в солевых растворах очень сложно, здесь играют роль pH среды и температура не ясно, какие структурные элементы молекул белков и как они влияют на него. [c.36]

Вновь отмывают преципитат и удаляют супернатант. Растворяют преципитат, (без вспенивания) в 0,01 М фосфатном буфере, pH 7,2 (объем буфера — /з от исходного объема сыворотки) и диализуют раствор эуглобулина против того же буфера, как описано, в разд. 10.1.1. [c.106]

Готовят колонку с ДЭАЭ-целлюлозой, уравновешенную 0,01 М фосфатным буфером из расчета 15—20 мл объема осадка на 5 мл раствора эуглобулина. Хорошо отмывают колонку, и, когда ДЭАЭ-целлюлоза осядет, удаляют избыток буфера, и наносят сверху эуглобулин. Когда последний проникнет в матрикс, добавляют буфер и подключают резервуар с буфером. [c.106]

Диализуют эуглобулин против 0,01 М фосфатного буфера (pH 7,2) и наносят на колонку р ДЭАЭ-целлюлозой, уравновешенную этим же буфером. [c.108]

По классификации белков, основанной на их растворимости, принятой в 1907-1908 гг. (и используемой до сих пор) альбуминами называются белки, растворимые в воде и солевых растворах. При этом строгих границ между классами не существует. Например, четкое разграничение между альбуминами и глобулинами невозможно, если исходить только из их растворимости в воде и солевых растворах, т.к. существуют глобулины, легко растворимые в воде (псевдоглобулины) и нерастворимые в воде, свободной от солей (эуглобулины). Как альбумины, так и глобулины не имеют особенностей в смысле содержания отдельных аминокислот, как, например, у основных протаминов, богатых аргинином, или у структурных белков склеропротеинов (составляющих шерсть, кожу и т.д.), имеющих повышенное содержание глицина, аланина и пролина. Однако у этих белков физиологические функции существенно различаются. [c.548]

Глобулины. Сывороточные глобулины при высаливании нейтральными солями можно разделить на 2 фракции —эуглобулины и псевдоглобулины. Фракция эуглобулинов в основном состоит из у-глобулинов, а фракция псевдоглобулинов включает а-, 3- и углобулины, которые при электрофорезе, особенно в крахмальном или полиакриламидном геле, способны разделяться на ряд подфракций. а- и 3-Глобулиновые фракции содержат липопротеины, а также белки, связанные с металлами. Большая часть антител, содержащихся в сыворотке, находится во фракции у-глобулинов. При снижении уровня белков этой фракции резко понижаются защитные силы организма. [c.571]

В 1878 г. Хаммарстену удалось с помощью высаливания насыщенным сульфатом магния отделить глобулины от альбуминов сыворотки. Это открытие резко изменило существовавшее тогда представление о сывороточных белках. Применение сульфата магния положило начало целой серии методов фракционирования белков путем высаливания. В течение нескольких десятилетий процедура высаливания была единственно доступной как в клинических, так и в научных исследованиях белков крови. На этом этапе сывороточные белки крови были охарактеризованы по их растворимости в воде и в растворах солей разной концентрации. На основании этих данных стали различать нерастворимую в воде фракцию— эуглобулин и расгворшые — псевдоглобулин и альбумин. [c.8]

Мак-Бэн и Джеймсон [20] показали, например, что если учитывать, что глобулин не является однородным продуктом, а состоит из трех форм (эуглобулина, псевдоглобулина и обычного глобулина), то к данной системе приложимо правило фаз. Это является прекрасным подтверждением высказанного Зеренсеном объяснения экспериментальных данных, полученных Харди [21] и Мелланби [22] по аномальной растворимости глобулинов. [c.252]

Состав системы растворителей на колонке с сефадексом G-25 можно изменить таким образом, что некоторые компоненты станут нерастворимыми и благодаря этому задержатся на колонке, в то время как растворимые компоненты будут элюироваться. Подобное явление имеет место, например, при дифференцировании по В. Эпштейну и М. Тану [152] так называемых эуглобулинов и псевдоглобулинов сыворотки человека. Если образец сыворотки в 1М поваренной соли поместить на колонку с G-25, уравновешенную предварительно очень разбавленным буфером, и элюировать тем же самым буфером, то вначале белки отделяются от соли. Хорошо растворимые в разбавленном растворе соли псевдоглобулины (главная часть белков сыворотки) элюируются с колонки гораздо раньше, чем Na l. Однако эуглобулины, отделившись от соли, становятся нерастворимыми. При дальнейшем элюировании они вновь растворяются в солевом растворе и так далее. В итоге они выходят с колонки вместе с фронтом поваренной соли. Порат [153] развил этот принцип дальше. Вначале в колонке с сефадексом G-100 создают возрастающий градиент концентрации соли (сверху вниз). Если теперь на колонку нанести смесь белков и элюировать водой, то компоненты смеси будут мигрировать быстрее, чем будет изменяться градиент соли. Таким образом, белки в соответствии с их растворимостью в солевых растворах выпадают в осадок в разных местах колонки, вновь растворяются по мере сдвига градиента и так далее. Таким путем (т. е. зонным осаждением) можно разделить белки одинаковых размеров, но с различной растворимостью. [c.200]

Лошадь Спектрофо- тометрия -Холидэй — 302 (16,0) 6.9 2,6 эуглобулин [c.144]

Глобулины нерастворимы в дистиллированной воде, но растворяются в разбавленных солевых растворах, осаждаются в полунасыщенном растворе сернокислого аммония, а также при разведении их растворов больщим количеством воды и при диализе. К глобулинам относятся эуглобулины, нерастворимые в воде, свободной от солп, и псевдоглобулины, способные растворяться в чистой воде. Наиболее распространенные представители фибриноген плазмы крови, глобулины сыворотки крови (а-, 5-, -глобулины), среди углобулинов — антитела, вырабатываемые животнкм организмом в процессе иммуногенеза, овоглобулин из яичного желтка, глобулины молока (лактоглобулин), глобулины мышечной ткани. В растительном мире глобулины составляют большую часть белка многих семян, особенно бобовых и масличных культур. [c.53]

Влияние ультрафиолетового света на вязкость растворов белков — явление довольно сложное. Так, вязкость растворов желатины уменьшается при облучении их ультрафиолетовым светом [409], тогда как вязкость растворов эуглобулинов и альбуминов под действием ультрафиолетового света возрастает [410]. Наконец, некоторые белки, например белок вируса табачной мозаики, могут быть полностью инактивированы облучением ультрафиолетовым светом, причем никаких изменений вязкости их растворов не наблюдается [411]. Интересно рассмотреть в связи с этим влияние ультрафиолетового света на другой природный полимер — дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК), для которой природа происходя-ш их явлений довольно хорошо выяснена. Уменьшение вязкости и двойного лучепреломления в потоке растворов ДНК Холлендер объясняет расш еплением основной цепи этого биополимера [406]. Вязкость растворов больших молекул типа ДНК или белка может быть снижена как путем уменьшения средних размеров таких молекул, так и путем придания молекулам большей гибкости, благодаря чему может создаваться более компактная конфигурация. Методом светорассеяния Моросону и Александеру [408] удалось расчленить эти два эффекта у ДНК эти авторы нашли, что при облучении растворов ДНК ультрафиолетовым светом имеют место оба эти процесса. В отсутствие кислорода первичное действие света с длиной волны 2540 А заключается в расщеплении водородных связей в атмосфере, содержащей кислород, свет сразу же вызывает деструкцию основной цепи. При использовании нефильтрованного ультрафиолета в бескислородных условиях происходит как скручивание, так и деструкция основной цепи ДНК в присутствии кислорода число разрывов основной цепи значительно увеличивается. [c.438]

При очистке IgG с помощью ионообменной хроматографии неизбежны ощутимые потери. Во-первых, по степенн растворимости в растворах низкой ионной силы IgG, как и ряд других сывороточных глобулинов, состоит из двух видов молекул высокорастворимых, образующих фракцию псевдоглобулинов, и мало растворимых, составляющих фракцию эуглобулинов. Антитела распределены в обеих фракциях. Однако из-за особенностей техники ионообменной хроматографии (проведение процедуры с использсванием растворов низкой ионной силы) фракция эуглобулинов теряется. Во-вторых, в силу значительной неоднородности IgG по электрическому заряду (изоэлектрические точки в диапазоне pH 6,6— 7,6) часть молекул связана с ионообменником даже при хроматографии в буфере pH 6,8—7,2. В результате общий выход IgG едва превышает 50%- [c.240]

Борде (1895), хотя нечто подобное несколькими годами раньше описал Наттолл. В 1907 г. Феррата, диализуя сыворотку против подкисленной воды, установил, что белки комплемента можно разделить на две фракции выпадающие в осадок эуглобулины и водорастворимую альбуминовую фракцию (псевдоглобулины). Активность комплемента проявлялась только в присутствии обеих [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология