Сыворотка диализованная

Обычно используется грубое фракционирование антисыворотки, приводящее к удалению альбумина. К сыворотке при 4 С медленно добавляют равный объем насыщенного холодного раствора сульфата аммония (pH доводят до 7 с помощью аммиака) и смесь далее перемешивают в течение 30 мин либо сыворотку диализуют при 4°С в течение ночи против 50 объемов сульфата аммония при 50%-ном насыщении. [c.209]

Электродиализ находит применение не только при лабораторных исследованиях, но и в технике. Например, электродиализ применяется для удаления из молочной сыворотки солей. Очищенная таким образом сыворотка, содержащая большие количества ценной лактозы и протеинов, используется для получения продуктов питания. Применение для очистки обычного диализа привело бы к большим потерям ценной лактозы. [c.258]

Сущность компенсационного диализа заключается в том, что жидкость в диализаторе омывается не чистым растворителем, а растворами с различными концентрациями определяемого вещества так, например, сахар в сыворотке крови, не связанный с белками, определяется путем диализа сыворотки против изотонического солевого раствора, к которому прибавляют различные количества сахара. Концентрация сахара в солевом растворе при диализе не меняется лишь в том случае, если оно равно концентрации свободного сахара в сыворотке. Этот метод позволяет судить об истинных концентрациях веществ в исследуемых коллоидных растворах. Таким путем, например, было выявлено наличие глюкозы и мочевины в крови в свободном состоянии. [c.119]

Полученные тем или иным способом дисперсные системы обычно очищают от примесных молекул или ионов. Очищают также и дисперсные системы естественного происхождения (ла-тексы, сырую нефть, вакцины, сыворотки и др.). Среди методов очистки наиболее распространенным и важным является диализ, разработанный Грэмом. Для этой цели коллоидный раствор, подлежащий очистке, наливают в сосуд, который отделен мембраной от другого сосуда с чистой дисперсионной средой. В качестве полупроницаемой (проницаемой для молекул и ионов, но непроницаемой для частиц дисперсной фазы) мембраны применяют пергамент, целлофан, коллодий, керамические фильтры и другие тонкопористые материалы [3, с. 43]. В результате диффузии все растворимые молекулярные компоненты удаляются через мембрану во внешний раствор. Необходимый градиент концентрации поддерживают путем смены внешнего раствора. Очистка диализом длится обычно несколько суток повышение температуры способствует ускорению процесса, вследствие увеличения скорости диффузии. [c.24]

Для выделения у-глобулинов из сыворотки кролика обычно используют метод трехкратного высаливания сульфатом аммония при конечном насыщении 33%. Соли затем удаляют диализом. [c.308]

Подготовка системы для градиентного элюирования. В качестве смесителя используют колбу на 0,5 л со стартовым буферным раствором (0,02 М фосфатный буфер pH 8,0). Резервуар, образующий замкнутую систему со смесителем, представляет собой сосуд объемом 1 л, заполненный О,ЗМ буферным раствором. Непрерывную подачу буферного раствора на колонку осуществляют с помощью насоса. Открыв выходное отверстие, понижают уровень буферного раствора в колонке до уровня геля. Затем на ионообменник аккуратно, стараясь не взмутить верхний слой геля, наносят фракционируемую сыворотку, которую предварительно в течение суток диализуют против стартового буферного раствора. Нанесенный образец смывают тремя порциями стартового буферного раствора по 2 мл и приступают к хроматографии. Для фракционирования 3 мл сы- [c.216]

Не мешают Ре, А1, Ва, Mg вплоть до соотношения 1 1 Определение в сыворотке крови предварительный диализ образца Н- НС1 [c.421]

Одним из распространенных способов разделения белков на фракции является высаливание (стр. 14). Для этого применяют большей частью сернокислый аммоний в различных концентрациях. После прибавления к раствору белка (например, сыворотки крови) сернокислого аммония до полунасыщения вьшадает фракция белков, которая носит название глобулинов. Если отфильтровать глобулины и к фильтрату продолжать прибавлять сернокислый аммоний до полного насыщения, вьшадает осадок, получивший название фракции альбуминов. Изучение альбуминов и глобулинов обнаружило разницу в их физико-химических свойствах. Оказалось, что их растворимость в воде, также как в растворах солей неодинакова альбумины растворяются в дистиллированной воде, тогда как глобулины обычно растворяются в воде только в присутствии небольшого количества солей. На основании этого отделение глобулинов от альбуминов может быть произведено и путем диализа белкового раствора. В этом случае электролиты, удерживающие глобулины в растворе, проходят через полупроницаемую мембрану. По мере обеднения раствора солями глобулины выпадают в осадок, а альбумины остаются в растворе. Точно так же при большом разбавлении растворов белка (например, сыворотки крови) дистиллированной водой сыворотка мутнеет и в осадок выпадают глобулины вследствие понижения концентрации электролитов ниже той границы, при которой глобулины могут оставаться в растворенном состоянии. В табл. 5 приведены данные о растворимости альбуминов и глобулинов. [c.50]

В производственных условиях диализом очищают от солей белки (клей, желатин, гуммиарабик), красители, силикагель, дубящие вещества и другие технически важные материалы. Вымачивание в воде соленой рыбы, мяса, овощей и других продуктов питания представляет собою по существу процесс диализа. Электродиализ сыворотки (отход производства сыра и казеина) сохраняет в ней лактозу и протеины. [c.110]

Диализ и ультрафильтрация. Шуберт и Кон исследовали диализ и ультрафильтрацию из физиологических жидкостей. В человеческой моче при ее естественном pH 6.2 диализуется лишь 52% Рп . При уменьшении pH до 2.1 путем добавления НС1 процент диализа увеличивается до 80. Из сыворотки и плазмы человеческой крови через ультрафильтр проходило не более [c.196]

Сывороточные белки — классический объект электрофоретических исследований. Это объясняется не только важной ролью, которую эти белки играют в организме животных и человека, но и доступностью их. Существенно также, что концентрация белков в сыворотке достаточно велика. Перед электрофорезом не приходится прибегать ни к каким ухищрениям для увеличения концентрации достаточно лишь провести диализ образца против подходящего буфера. [c.100]

При уменьшении pH до 2.1 путем добавления НС1 процент диализа увеличивается до 80. Из сыворотки и плазмы человеческой крови через ультрафильтр проходило не более 25% Ри . [c.130]

Рекомендуется применять очищенные препараты ферментов, для чего пользуются фракционным осаждением части белкового балласта сульфатом аммония при разных pH. После отделения осадка на центрифуге, диализа и лиофилизации полученные сухие вещества обладают по сравнению с нормальной сывороткой повышенной, в зависимости от степени очистки, активностью и пониженным буферным действием и склонностью к денатурации [c.174]

М и, наконец, до 2,05 М позволяет фракционировать глобулин сыворотки на альфа-, бета-, и гамма-глобулины соответственно. Все отмеченные достоинства сульфата аммония и поныне широко используются многими исследователями на начальных стадиях очистки ряда белков, в особенности малоизученных и лабильных. Следует отметить, однако, общий недостаток всех солевых осадителей — трудность их удаления из полученного препарата. Для этого приходится прибегать либо к длительному диализу, либо к переосаждению другими методами. [c.17]

Малоселективными являются классические методы высаливания белков, когда растворимость белка понижается путем добавления соли, чаще всего сульфата аммония, в результате чего начинается выпадение белка из раствора. Так как растворимость различных белков зависит от концентрации соли несколько по-разному, то с помощью сульфата аммония производится частичное фракционирование белковых смесей. Когда-то это был почти единственный известный прием разделения белковых смесей. Он требовал бесчисленного повторения процедуры высаливания белка солями. Первые производства чистых белковых препаратов, например белков кровяной сыворотки или чистых протеолитических ферментов, нашедших значительные применения в медицине, были целиком основаны на высаливании белков солями. Одна пз трудностей этой технологии заключалась в необходимости избавляться от больших количеств прибавленных солей путем диализа. Поэтому в дальнейшем было предложено заменить осаждение белков солями осаждением с помощью органических жидкостей — спирта и ацетона. От последних можно избавиться путем испарения, что [c.132]

Электрометрическое титрование и определение электропроводности белковых растворов в присутствии хлористых солей щелочных металлов показало, что небольшие количества этих одновалентных ионов также связываются с белками [27, 55, 56]. В сыворотке крови это количество, однако, настолько мало, что оно не может быть определено ни компенсационным диализом [39], ни электрофоретическим измерением чисел переноса [57]. Данные же электрометрического титрования и определений электропроводности показали, что около 10 функциональных групп молекулы сывороточного альбумина довольно прочно соединяются с анионами хлористых или роданистых солей и что, кроме того, значительное количество этих анионов связано с белком более слабыми связями [27]. Максимальное число ионов, связанных белком, хорошо совпадает с числом групп противоположного знака, находящихся в белковой молекуле. Так, например, было установлено, что яичный альбумин соединяется с метафосфорной кислотой, образуя кристаллическое соединение, в котором содержится приблизительно по одной молекуле метафосфорной кислоты на каждую положительно заряженную группу белка [58]. [c.88]

Компенсационный диализ и вивидиализ — методы, разработанные для исследования биологических жидкостей, представляющих собой коллоидлые системы. Принцип метода компенсационного диализа состоит в том, что в диализаторе вместо чистого растворителя используют растворы определяемых низкомолекулярных веществ различной концентрации. Например, для определения не связанного с белками, т. е. свободного, сахара в сыворотке крови проводят ее диализ против изотонического солевого раствора, содержащего различные концентрации сахара. В том растворе, [c.420]

К насыщенному раствору (NH4)2S04 добавляют 2 н. NaOH и доводят pH до 7,8. При постоянном перемешивании медленно, по каплям к 50 мл сыворотки кролика добавляют 80 мл насыщенного раствора сульфата аммония (pH 7,8) и перемешивают в течение 2—3 ч. Центрифугируют суспензию при комнатной температуре 30 мин при 1500 g. Первый осадок содержит все -у-глобулины, другие глобулины и следы альбумина. Растворяют осадок в дистиллированной воде до начального объема сыворотки (50 мл). Очищают фракцию у-глобули-нов вторым и третьим осаждениями. После третьего осаждения растворяют осадок в боратном буфере (pH 8,45) до конечного объема 20— 25 мл. Удаляют сульфат аммония диализом при 4°С против боратного буфера в течение 2—3 дней со сменой буфера утром и вечером. Полученный после диализа препарат иммуноглобулинов обычно содержит небольшой осадок денатурированного белка и слегка опалесцирует. Центрифугируют при 4° С в течение 30 мин при 1400 s. В полученном препарате проверяют содержание белка и титров антител. Определяют белковый состав методом электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии ДСН (с. 119). Если полученный препарат у-глобулинов не отвечает требованиям эксперимента по стоте, проводят дальнейшую очистку с применением ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе. [c.308]

Рис. 4.7. Результаты, полученные методом связывания комплемента, с одной стороны, и методом двойной диффузии, с другой стороны, для сравнения антиген ности р-амилаз, экстрагируемых из непроросшего и пророс него зерна ячменя. В двух упомянутых методах использована одна н та же моноспецифическая иммунная сыворотка р-амилазы ячменя. Оба экстракта подвергли диализу и разбавили >1.0 получения одинаковой их активности.

Высаливание. При добавлении растворов солей щелочных и щелочноземельных металлов происходит осаждение белков из раствора. Обычно белок не теряет способности растворяться вновь в воде после удаления солей методами диализа или гельхроматографии. Высаливанием белков обычно пользуются в клинической практике при анализе белков сыворотки крови и других биологических жидкостей, а также в препаративной энзимологии для предварительного осаждения и удаления балластных белков или выделения исследуемого фермента. Различные белки высаливаются из растворов при разных концентрациях нейтральных растворов сульфата аммония. Поэтому метод нашел широкое применение в клинике для разделения глобулинов (выпадают в осадок при 50% насыщении) и альбуминов (выпадают при 100% насыщении). [c.26]

Фракционируемую сыворотку (1—30 мл) наливают в химический стакан, добавляют к ней необходимое количество влажного ионообменника и перемешивают до получения гомогенной суспензии. Смесь оставляют при 4 С на 1 ч и затем переносят на фильтровальную бумагу, выстилающую воронку Бюхнера. Гель промывают холодным 0,01 М фосфатным буерным раствором pH 6,5 до тех пор, пока в элюате не перестанет обнаруживаться белок (в реакции с суль-фосалициловой кислотой). Собранный буферный раствор, содержащий белок, смешивают со свежей порцией ДЭАЭ-сефадекса, полученную суспензию вновь оставляют при 4° С на 1 ч и снова, как описано выше, отмывают белок, не связавшийся с ионообменником. Отмывающий буферный раствор, который в данном случае уже содержит только чистый IgG, можно лиофилизировать или сконцентрировать диализом под давлением. [c.219]

При электродиализной обработке сильноконцентрированных растворов (таких, как сыворотка) возникает проблема диализного переноса растворенных твердых веществ. Если раствор с концентрацией растворенных веществ более 6% отделяется от почти чистой воды полупроницаемой мембраной, неизбежно появляется некоторый диализный перенос растворенных твердых вешеств. В процессе деминерализации молочной сыворотки этот механизм может привести к попаданию небольшого количества сахара из сыворотки в отбросный поток концентрированных солей. Возникает сложная ситуация, когда при деминерализации сыворотки диализные потери необходимо сбалансировать с оптимальной проводимостью раствора. Если концентрация диссоциированных солей в отбросном концентрированном потоке поддерживается низкой (для уменьшения перемещения диссоциированных твердых веществ путем диализа), расход электроэнергии возрастает вследствие более низкой проводимости этого потока. На практике обычно самые лучшие результаты достигаются в том случае, когда электрическая проводимость раствора сыворотки и отбросного раствора солей одинакова. [c.72]

При групповом разделении методом гель-фильтрации удается в значительной мере избежать разбавления, если учитывать объемные соотношения, подробно рассмотренные в разделе Обессоливание . При очистке суспензии вируса (выделенного из столовой свеклы) от сопутствующих пигментов путем гель-фильтрации на 4—6-кратном (по отнощению к объему образца) объеме сефадекса 0-75 разделение составляло лишь 20—30% [14]. Свободные от белков катехоламины — адреналин и норадреналин — были выделены без разбавления из 20 мл сыворотки (27% объема колонки) гель-фильтрацией на сефадексе 0-25 (2X25 сж, 78 мл) [15]. Кислюк [16] показал, что с помощью гель-фильтрации на сефадексе 0-50 удается гораздо легче отделить фермент от его кофакторов, чем с помощью диализа. Таким путем удается получить кофакторы в сравнительно небольшом объеме и изучить эффект их вторичного присоединения к ферменту. После гель-фильтрации был выделен совершенно неактивный белок, активность которого вновь восстанавливалась (до 86% исходной) после добавления низкомолекулярной фракции. При диализе активность фермента снижалась только до 38% [16]. Групповое разделение гель-фильтрацией оказалось чрезвычайно удобным методом отделения низкомолекулярных антигенов от антител. Диссоциацию комплекса антиген — антитело часто осуществляют, добавляя избыток гаптена, который затем можно легко отделить от белка гель-фильтрацией [17]. В бактериологии гель-фильтрация на сефадексе 0-75 или биогеле Р-100 может служить для удобного выделения экстрацеллюлярных токсинов. Перед засевом культуральную среду освобождают от высокомолекулярных примесей гель-фильтрацией. Затем на той же колонке после удаления бактерий можно вновь отделить высокомолекулярные токсины от культуральной среды [18]. [c.142]

Выделение белка из раствора после прибавления различных солей носит название высаливания. Процесс высаливания белка во многих случаях не связан с потерей белком способности вновь растворяться в воде после удаления водоотнимающего средства. Так, осажденный сернокислым аммонием или сернокислым натрием белок сыворотки крови после удаления основной массы соли (например, диализом) легко вновь растворяется в воде с образованием раствора, во всех отнош еннях тождественного исходному. [c.17]

Антитела выделяют из сыворотки центрифугированием при 20 ООО д в течение 1 ч при 4 °С. После удаления липидных веществ иммуносорбент смешивают с сывороткой и суспензию 2 ч перемешивают магнитной мешалкой при 4 °С. Коиъюгат целлюлозы центрифугируют при 20 ООО д в течение 20 мин. Адсорбент вновь суспендируют в 0,15М растворе хлорида натрия и центрифугируют еще 10 мин при той же скорости. Эту операцию повторяют (обычно 3 или 4 раза) до тех пор, пока поглощение промывных вод при 280 нм снизится до 0,08. Антитела элюируют из адсорбента после суспендирования комплекса антитело-иммуносорбент в 0,1М уксусной кислоте, pH 2,8. После часового перемешивания при 37 °С суспензию центрифугируют 30 мин при 20 ООО супернатант диализуют в 350—700-кратном количестве 0,01 н. трис-НС1-буфера (pH 7,0), содержащего 0,1М раствор хлорида натрия. [c.40]

II,4 аспарагиновой к-ты 19,5 глутаминовой к-ты 5,0 серииа 5,8 треонина 3,8 тирозина. В коровьем молоке содернгапие Л. составляет 11% от всех белков. Л. выделяют из сыворотки молока солевым фракционированием при диализе р-ра Л. при pH 5,2 белок выпадает в виде кристаллов. Л. соответствует Р-ком-ноненту па седи.ментационной диаграмме белков сыворотки молока (отсюда и его название р-Л.). [c.455]

Мацумара, исследуя удаление солей из белков сыворотки крови, указывает на успешное осуществление этой операции с помощью смеси ионитов [217, 218]. Преимущество этого метода перед диализом, используемым для той же цели, заключается в возможности избежать денатурацию белка. [c.194]

Широкое распространение в качестве общепринятого способа фракционирования получил метод ГПХ после опубликования в 1959 г. работы Пората и Флодина [10], где были описаны созданные авторами повые декстрановые гели с наиболее подходящими для практических целей размерами пор и довольно высокой жесткостью. Авторы этой статьи убедительно показали возможности метода ГПХ на примере фракционирования смеси глюкозы с двумя фракциями декстрана с молекулярными весами 1000 и 20 ООО соответственно. Более того, Порат и Флодин продемонстрировали возможность надежного и быстрого отделения соли от белков сыворотки и отметили преимущества подобного сцособа по сравнению с диализом. Для фракционирования методом ГПХ были также предложены в качестве гелей сшитые поливиниловые спирты. [c.115]

Типичным примером применения проточного анализа служит определение кальция в сыворотке крови (сегментация воздухом). Соответствующая аппаратура показана на рис. 25-2, а диаграмма потоков — на рис. 25-3. На последнем рисунке справа пронумерованными горизонтальными линиями показаны девять каналов стандартного 14-канального перистальтического насбса рядом указан внутренний диаметр (в дюймах) соответствующей пластиковой трубки. При работе системы разбавленная НС закачивается через канал 4 и смешивается в Т-образном переходнике с воздухом (канал 2). Расходы подобраны так, что поток кислоты разрывается пузырьками воздуха примерно через интервалы в 1 см. Образец сыворотки или плазмы прокачивается через канал 6 и присоединяется к потоку НС1. На следующем этапе проводится диализ. Подкисленный образец проходит через длинную спираль с целлофановой диаф- [c.532]

Для определения Ка и К в сыворотке проба сначала смешивается со стандартным раствором и затем диализуется для удаления белка. После дополнительного разбавления водного диализата небольшое количество этого раствора деаэрируется и непрерывно закачи-вается в пламя. Часть воздуха и большая часть жидкого потока сбрасываются с помощью вертикального тройника. Оставшийся поток закачивается через капиллярные трубки в основное пламя со скоростью 1 мл/мин. Содержание Ка и К в сыворотке должно составлять 100 -160 и 2-8 мэкв/л соответственно. Для К градуировочная кривая является линейной во всем диапазоне, В случае Ка эта кривая также линейна, однако при высоких концентрациях на ней наблюдается неболь шой изгиб. Определение обоих элементов, проверяемое путем введения стандартных добавок в сывороточные пробы, по существу является полным. Установлено, что воспроизводимость ана-таза составляет 0,75 мэкв/л для Ка и 0,15 мэкв/л для К. Скорость автоматического фотометрического анализа достигает 40 проб/ч, тогда как в ручных измерениях она составляет около 10 проб/ч. [c.180]

Гохман и Гивельбер [14], используя атомно-абсорбционный спектрометр фирмы "Instramentation Laboratory", модель 153, в сочетании с узлами Автоанализатора, разработали метод одновременного определения кальция и магния в сыворотке крови. Взаимосвязь элементов предлагаемой системы показана на рис. 4.6. Данная система имеет несколько преимуществ по сравнению с описанной выше системой Клейна и сотрудников. Вследствие использования проб небольшого объема (30 мкл) устраняется необходимость в стадии диализа это приводит к более высоким скоростям анализа (90 проб/ч). При спектрометрическом измерении в качестве внутреннего стандарта используется лантан. Д я исключения засорения горелки твердыми частицами стандартный раствор лантана готовится в водном растворе. [c.185]

Экстракты, приготовленные любым описанным выше методом, центрифугируют для удаления нерастворимых частичек. Соли, глицерин и другие вещества можно удалить диализом против дестиллированной воды. Некоторые белки нерастворимы в дестиллированной воде, и их можно выделить, воспользовавшись тем, что при диализе они выпадают в осадок. Так, например, если через раствор диализованного гемоглобина лошади пропускать кислород, то сразу же образуются кристаллы оксигемоглобина [7, 8]. Тенденция оксигемоглобина крысы к кристаллиза- ции настолько велика, что кристаллы образуются при смешении эритроцитов крысы с 5—10-кратным объемом воды. Многие растительные белки и эвглобулины кровяной сыворотки также нерастворимы в дестиллированной воде и могут быть получены в виде осадков при продолжительном диализе. [c.11]

Во многих работах концентрация сернокислого аммония, применяемого для выделения белков, выражается в процентах от насыщенного раствора. Например, раствор, содержащий равные части воды и насыщенного раствора сернокислого аммония, считается нолунасыщенным (50% насыщения). Этот способ обозначения не совсем точен, потому что насыщение до некоторой степени зависит от температуры раствора. Лучше поэтому выражать концентрацию сернокислого аммония более принятым в химии способом, например в молях. Кон и его сотрудники успешно применили метод фракционированного осаждения сернокислым аммонием и этиловым спиртом для разделения сывороточных белков. Этим способом ими было получено из сыворотки большое количество фракций, содержащих биологически активные белки (см. гл. VIII). При фракционировании больших количеств белка спиртовый метод имеет преимущества перед другими методами, так как большую часть спирта легко удалить испарением, тогда как удаление солей путем диализа требует много времени и труда. Существенной чертой нового метода является то, что при осаждении белков спиртом систематически варьируются ионная сила, концентрация водородных ионов, температура и диэлектрическая постоянная раствора. Варьируя вышеуказанные факторы, удалось выделить из кровяной сыворотки большое количество новых белков. [c.14]

Уже давно известно, что антитела находятся в глобулиновой фракции иммунной сыворотки. Это наблюдение послужило основой для представления о том, что антитела в большей или меньшей степени рыхло связаны с сывороточными глобулинами. Если иммунную сыворотку фракционировать при помощи сернокислого аммония, то антитела обнаруживаются главным образом во фракции у-глобулинов [30]. Фракционирование глобулиновой фракции этиловым спиртом показало, что антитела присутствуют во фракциях 11-1, П-2 и П-3, а также во фракции ПМ [31]. Некоторые антитела осаждаются вместе с эвглобулинами при диализе против дестиллированной воды, другие же антитела обнаруживаются во фракции псевдоглобулинов [32]. Как правило, иммунная сыворотка содержит больше у-глобулинов, чем нормальная сыворотка. Кроме а-,, 8- и у-глобулинов, присутствующих и в нормальной сыворотке, иммунная сыворотка иногда содержит также новую фракцию (Т), которая при электрофорезе движется между р- и у-фракциями. Т-фракция также содержит антитела [33, 34]. Исследования последних лет показали, что сыворотка многих новорожденных животных, например жеребят [35] или кроликов [36], бедна глобулинами. Это хорошо согласуется с тем фактом, что в сыворотке новорожденных животных антитела отсутствуют [37]. [c.335]

Ионообменное фракционирование протеинов. Фракционирование протеинов плазмы крови с использованием ионитов было разработано Рейдо.м и Джонсом В7, 68, 69]. Метод основан на принципе осаждения протеинов обессоливанием, при котором уменьшается ионная сила раствора он дает результат, аналогичный диализу или разбавлению с изоэлектрическим корректированием pH и не имеет недостаттков, свойственных таким методам, особенно в большом масштабе [70]. При периодическом добавлении катионита и анионита (в смеси или отдельно) к сыворотке протоплазмы или при пропускании раствора протеина через колонну с обоими ионитами в пределах pH = 6—8 происходит осаждение некоторых протеинов, так как ионная сила раствора непрерывно понижается. Разделение осадков, образовавшихся при определенной заданное ионной силе, позволяет выделить из плазмы или сыворотки фракции глобулярных протеинов, богатых каким-либо одним компонентом в жидкой фазе основным компонентом является альбумин. [c.616]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология