Белок lq также Комплемент

Иммуноглобулины, ингибитор трипсина ai (дополнение 7-В), десяток или больше факторов свертывания крови (рис. 6-16) и белки системы комплемента (дополнение 5-Ж) несут защитные функции этот вопрос будет рассмотрен несколько позже. Гормоны, многие из которых являются белками (табл. 16-1), присутствуют в крови в процессе их переноса к органам-мишеням. Функции целого ряда сывороточных белков пока не известны. К ним, в частности, относятся многие гликопротеиды. Концентрация некоторых из них, например гаптоглобина (а также аа-макроглобулина), имеет тенденцию повышаться при самых разнообразных патологических состояниях организма. [c.104]

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

В целом, довольно правдоподобно выглядит версия, что первым репликатором была РНК. Эта гипотеза значительно выиграла бы, если бы мы могли собрать простую систему копирования в пробирке без использования белка. Для облегчения задачи мы могли бы начать с одной сформированной заранее нити РНК, имеющей несколько произвольную последовательность оснований, и попытаться создать ее комплементарную спутницу, доставив необходимые исходные материалы. Для проведения реакции нам обязательно понадобятся четыре их типа, а также химическая энергия в некоторой форме. Подобные эксперименты проводились до сих пор с довольно скромными успехами. Лучший по исполнению на сегодняшний день — это эксперимент, проведенный Лесли Оргелом и его коллегами, которые поли-Ц (полицитидиловую кислоту) в качестве шаблона (то есть РНК, каждое основание которой составляет цитозин) снабдили химически активированной формой Г, обычного комплемента Ц. В присутствии ионов цинка (Zn +) (ион, найденный во всех современных ферментах, которые полимеризируют нуклеиновую кислоту) Г медленно объединяются друг с другом в правильное соединение (называемое 3 -5 ) для образования поли-Г значительной длины. В инкубационной смеси можно обнаружить молекулы, насчитывающие 0 двадцати Г в ряд, а более длинные, вероятно, будут присутствовать в Количествах, не поддающихся современным методам обнаружения. Бо- [c.69]

Поясним это на примере суперсемейства регуляторных белков комплемента, называемых также регуляторами активации комплемента. К ним относятся [c.60]

ИММУНОХИМИЯ, изучает на мол. уровне механизмы иммунитета (способность организма защищать собственную целостность, в т.ч. невосприимчивость к инфекц. заболеваниям и биол. индивидуальность), а также компоненты, участвующие в иммунном ответе. К последним относятся антигены - биополимеры (гл. обр. белки и полисахариды, а также их синтетич аналоги), вызывающие развитие иммунного ответа, в т ч аллергию, антитела - белки, вырабатывающиеся в организме в ответ на воздействие антигена (см Иммуног.юбушны). комплемент система из ряда сывороточных белков, участвующая в иммунном ответе, рецепторы лимфоидных и др клеток иммунной системы (напр, моноядерных фагоцитов), а также продуцируемые этими клетками в-ва, регулирующие иммунный ответ. [c.218]

ИНТЕРЛЕЙКИНЫ, гормоноподобные белки, обладающие способностью стимулировать рост и диффереицировку клеток. Синтезируются в клетках н.м.мунной системы и в нек-рых др. клетках. Наиб, подробно охарактеризованы три типа H.-IL-l, IL-2 и IL-3. Первый был идентифицирован вначале как продукт макрофагов, однако впоследствии было показано, что идентичные или сходные по активности белки синтезируются также др. клетками высших животных. Синтез IL-1 макрофагами стимулируется липополисахаридами бактерий, у-интерфероном, а также комплексами антиген-антитело-комплемент. У человека найдено две разновидности IL-1 (а и ), к-рые имеют одинаковую мол. м. (ок. 17 тыс.), сходную первичную структуру и одинаковую биол. активность. IL-1 способен связываться с разными типами клеток, что приводит к многообразным биол. эффектам, [c.243]

П. ф. играют важную роль во мн. процессах, происходящих в организме, напр, при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции. Во ми. этих случаях фермент расщепляет я субстрате лишь одну или неск. связей (ограниченный протеолиз). Активность П. ф. регулируется на посттрансляц. стадии путем активации их неактивных предшественников (зи-могенов), а также действием прир. ингибиторов ферментов (а -макроглобулина, ai-антитрилсина, секреторного панкреатич. ингибитора и др.). Нарушения механизмов регуляции активности П. ф.-причина мн. тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). [c.113]

В конечном счете действие комплемента приводит к разрушению клеток путем их лизиса и к активации лейкоцитов, поглощающих чужеродные клетки в результате фагоцитоза. Комплемент индуцирует также освобождение хемотаксиче-ских факторов, которые обеспечивают перемещение полиморфноядерных лейкоцитов в соответствующую зону (гл. 1, разд. Д-2). Внимание биохимиков было сконцентрировано на распознающем компоненте комплемента С1, который состоит из 3 белков, обозначаемых lq, С1г и ls. Белок lq взаимодействует с Сн2-до.меном антител, связавших антигены. Однако (дополнение 5-Е) для активации lq необходим по крайней мере димер IgG или самопроизвольно образующийся пентамер IgM. Структура фактора lq (его мол вес равен 400 ООО) довольно необычна. К центральной части молекулы, диаметр которой составляет 3—6 нм, а длина— 10—12 нм, присоединены шесть очень тонких соединительных нитей длиной 10—13 нм и диаметром около 1,5 нм, заканчивающихся глобулами, имеющими диаметр нм. [c.387]

Дж. Грир предложил конструировать экспериментальные модели, используя семейство гомологичных белков и выделяя в их последовательностях общие участки, которым приписываются конформационные состояния белка, изученного рентгеноструктурно [237, 238]. Такой способ был опробован им при формировании расчетной модели белка комплемента С5а с привлечением структуры СЗа [239] и ренина человека на основе структур нескольких последовательностей аспартатных протеиназ [240]. Аналогичный подход с использованием консервативных участков гомологов для создания у исследуемого белка структурного кора полипептидной цепи был предложен также Т. Бланделлом и соавт. [241-244]. Недавние исследования модельных структур протеиназ, применяемых в медицине, показали, что при использовании информации о семействе белков для выявления активного центра полезными могут оказаться гомологи даже с невысоким содержанием идентичных участков ( 30%) [245-248]. [c.522]

Изучение титров нормальных иммунных белков сыворотки крови также оказалось малопригодным для токсикологических исследований по определению ПДК- Эти филогенетически древние механизмы защиты от чужеродных белков достаточно устойчивы. Так, количество комплемента в сыворотке крови не изменялось или колебалось весьма незначительно при хроническом действии ртути, гамма-изомера ГХЦГ, свинца тетраэтилсвинца, нитробензола, четыреххлористого углерода дихлорэтана, бензина, сернистого газа, бензола, анилина окиси углерода в сравнительно малых концентрациях и су щественно снижалось лишь при остром отравлении (Э. В Давыдова, 1928 К- К- Макашев, 1956 П. А. Самедова, 1957 В. К- Навроцкий, 1957, 1960 Е. Н- Буркацкая, 1959, и др.) [c.285]

Вместе с возможным капсульным слоем на оболочку приходится 20% и более сухой массы клетки В оболочке имеются поры для транспорта питательных веществ (диаметр их от 0,001 до 0,01 мкм) и рецепторы (белки-порины) для фагов и бактериоцинов, а также места взаимодействия с антителами и комплементом В оболочках грамотрицательных бактерий содержатся токсические и аллергенные соединения [c.91]

Любой из природных белков обладает антигенной специфичностью. Антитела, возникшие в ответ на введение определенного белка, образуют преципитаты только с этим белком, но не с другими белками. Перекрестная реакция наблюдается только в тех случаях, когда исследуемый антиген очень близок к антигену, применявшемуся для иммунизации. Так, например, антитела, образующиеся при инъекции сывороточных белков лошади, преци-питируют также и сывороточные белки осла яичный альбумин утиных яиц преципитируется антителами, образовавшимися при иммунизации яичным альбумином куриного яйца [4]. С другой стороны, серологические свойства миоглобина резко отличаются от свойств гемоглобина, хотя оба вещества содержат один и тот же гемин [5]. Очевидно, в данном случае специфичность обусловливается белковым компонентом, а не гемином. Гемоглобин человека серологически отличается от гемоглобина быка. Однако при помощи реакции задержки комплемента можно установить наличие некоторого родства между этими двумя веществами [6]. [c.330]

Опсонизация — это процесс прикрепления к поверхности бакгерии особых белков, называемых опсонинами. Обычно опсонины относятся к системе комплемента или к антителам. Роль опсонизации проиллюстрирована рис. 14.36. На поверхности фагоцитов находятся рецепторы, структурно соответствуюшие прикрепленным к бактериям опсонинам и способные с ними соединяться. В результате при соприкосновении опсонизированной мишени с фагоцитом он ее распознает, связывает, а затем заглатывает. При этом его цитоплазма обтекает неподвижную мишень со всех сторон, так что она оказывается внутри фагоцитарной вакуоли (рис. 14.37). С этой вакуолью сливаются мелкие лизосомы, формируя фаголизосому. В нее высвобождаются лизосомные и другие гидролитические ферменты, а также кислота, перевариваюшие бактерию. Растворимые продукты переваривания поглошаются окружаюшей цитоплазмой фагоцита. [c.173]

Гены класса III кодируют белки комплемента. Этот участок локуса также известен как S-область. Название области происходит от слова serum (сыворотка) и указывает на то, что эти белки представляют собой ее компоненты. Их функция заключается в том, чтобы взаимодействовать с комплексом антитело—антиген и вызывать лизис клеток. [c.516]

Используя количественный метод связывания комплемента и применяя очищенный фетуин в качестве стандарта, Бергманн и сотр. [6] показали, что фетуин обнаруживается на наиболее ранних из изученных ими стадиях развития эмбриона, а отношение содержания фетуина к общему количеству белка колеблется в зависимости от возраста эмбриона от 0,4 до 0,5, абсолютное же содержание фетуина изменяется от 10 мг/мл на третьем месяце беременности до 22 мг/мл на девятом месяце. У взрослых животных можно обнаружить около 0,4 мг фетуина на 1 мл сыворотки. С помощью иммуноэлектрофореза Бодманн [7] обнаружил, что антитела к фетуину теленка перекрестно взаимодействуют с одним из компонентов сыворотки эмбрионов овцы и козы, а также с сывороткой крови матери. Эти результаты были подтверждены Бергманном и сотр. [6] с помощью метода диффузии в геле. [c.58]

Некоторые локальные медиаторы вырабатываются специально приспособленными для этого клетками. Например, гистамин (производное аминокислоты гистидина, см. габл. 13-1) вьщеляют главным образом тучные клетки. Эти клетки, встречаюшиеся в соединительной ткани всех частей тела, накапливают гистамин в больших секреторных пузырьках и в случае повреждения ткани, при местной инфекции или при некоторых иммунных реакциях быстро освобождают его путем экзоцитоза (разд. 18.2.5). Гистамин вызывает местное расширение кровеносных сосудов и увеличивает их проницаемость, что облегчает доступ к поврежденному участку фагоцитирующим лейкоцитам и белкам сыворотки (например, антителам и компонентам системы комплемента-см. гл. 18). Тучные клетки выделяют также два тетрапептида, привлекающих к месту своей секреции лейкоциты из группы эозинофилов эозинофилы же содержат разнообразные ферменты, участвующие в инактивации гистамина и других освобождаемых тучными клетками медиаторов, что способствует прекращению реакции. [c.347]

В ходе каскадной протеолитической активации комплемента образуется несколько небольших биологически активных белковых фрагментов. Из них наиболее важны СЗа и С5а. Оба этих фрагмента представляют собой пептиды с сильными основными свойствами, отщепляемые от N-концов исходных белков оба вызывают сокращение гладкой мускулатуры и стимулируют секрецию гистамина тучными клетками и базофилами. Гистамин местно увеличивает проницаемость кровеносных сосудов, что позволяет лейкоцитам и дополнительным количествам антител и комплемента проникать в места инфекции. С5 служит также мощным хемоаттрактаптом для нейтрофилов и усиливает механизмы, с помощью которых эти клетки уничтожают иоглошейные бактерии. Именно эти два пептида в основном ответственны за местную воспалительную реакцию, которой обычно сопровождается активация комплемента [c.257]

Наиболее богатым источником белковых ингибиторов сериновых протеаз является плазма крови. Содержание ингибиторов в плазме доходит до 10% от общего содержания белков [2758]. Наибольшую концентрацию в плазме имеет а,-антитрипсин (или -ингибитор протеиназ) [2761 1. Этит белок (М кДа ингиби рует ряд сериновых протеиназ, но подавляет, главным образом, активность лейкоцитарной эластазы [2762]. [Известна его полная аминокислотная последовательность [27631 и пространственная структура [2764,27651. В плазме со держатся также антитромбин III [27431, -антихимотрипсин [2751,2766], а -антиплазмин [2767,2768], ингибитор белка С [27691, ингибитор С1-фактора комплемента [2742,2770] и ряд других ингибиторов системы комплемента [2771, 2772]. [c.257]

Комплшент (система комплемента) — группа белков, действующая совместно для удаления внеклеточных форм патогена система активируется либо спонтанно определенными патогенами, либо комплексом антиген антитело активированные белки либо непосредственно разрушают патоген (киллерное действие), либо обеспечивают лучшее их поглощение фагоцитами (опсонизирующее действие) либо выполняют функцию хемотаксических факторов, привлекая в зону проникновения патогена клетки воспаления (см. также альтернативный пугь активации комплемента, классический путь активации комплемента). [c.463]

Влияние антиидиотипических и антивариотипических антител на лигандсвязывающие свойства рецепторов испытывали также на рецепторах одного из компонентов системы комплемента — lq. Рецепторы к этому белку продуцируют в том числе перитонеальные макрофаги, способные по этой причине связывать на холоду меченный радиоактивным иодом lq Fab-фрагменты анти-антител к lq, предварительно добавленные к макрофагам, в значительной степени подавляют связывание lq этими клетками. Аналогичные фрагменты антител против вариотипических детерминант У-района тяжелой цепи полностью отменяли связывание указанными клетками lq (А. Я. Кульберг и др., 1986). [c.51]

Тот же принцип подавления инфекции, вызванной вирусами ВИЧ, растворимыми рецепторами D4 был использован при конструировании гибридных белков, объединяющих части полипептидных цепей D4 с константными частями тяжелых или легких цепей иммуноглобулинов человека. При этом в процессе объединения генов были удалены последовательности нуклеотидов, кодирующие трансмембранный и цитоплазматический домены D4, а также вариабельную часть полипептидных цепей иммуноглобулинов. Образующиеся гибридные молекулы, названные иммуноадгезинами, за счет константной части молекулы иммуноглобулина приобретали повышенную стабильность в организме и, кроме того, сохраняли специфические свойства, опосредуемые константными частями иммуноглобулинов связывание F -рецептора и белка А, способность к фиксации комплемента и [c.395]

В развитии иммунного ответа участвует целый ряд молекул-посредников, в том числе выделяемые лимфоцитами антитела и цитокины, а также различные белки сыворотки, обычно содержащиеся в ней в низкой концентрации. Эти белки названы острофазными, так как их концентрация быстро нарастает при инфекционном процессе. Один из примеров — это С-реактивный белок ( RP), названный так за способность связываться с С-бел-ком пневмококков. Благодаря такому связыванию фагоциты начинают более активно поглощать пневмококки — процесс, называемый опсониза-цией (см. рис. 1.10). В качестве опсонинов, т. е. опсонизирующих молекул, действуют главным образом антитела и компоненты комплемента. [c.7]

Хемотаксис нейтрофилов вызывают фрагменты белков, образующиеся в результате активации комплемента (например, С5а), факторы фибри-нолитической и кининовой систем, а также продукты лейкоцитарного, тромбоцитарного и бактериального происхождения. Под действием хемотаксических стимулов происходят краевое стояние (прилипание к эндотелиальным клеткам) и диапедез нейтрофилов. Подробно этот процесс описан в гл. 5. [c.38]

Составляющие это семейсгво шесть белков выполняют также ряд общих функций в активации комплемента фактор И, С4-Ьр, ФУД, МКБ и R1 подавляют образование комплексов С4Ь2а и СЗЬВЬ, т. е. СЗ-конвертаз классического и альтернативного путей активации. Некоторые из [c.60]

Многие белки комплемента представляют собой мозаику из продуктов экзонов, относящихся к генам разных суперсемейств. Так, ls, фермент классического пути, содержит участки аминокислотной последовательности из сериновой эстеразы и рецептора для липопротеинов низкой плотности, а также короткий общий повтор, встречающийся в суперсемействе регуляторных белков комплемента. Точно так же, С6, С7, С8 и С9 — компоненты лизирующего мембрану комплекса - имеют общие свойства с перфорином цитотоксических Т-лимфоцитов и катионным белком эозинофилов. [c.61]

Активность отдельных компонентов комплемента in vivo можно проиллюстрировать на примерах расстройств, вызванных недостаточностью этих белков (см. гл. 21). У таких больных наблюдается повыщенная восприимчивость к рецидивирующим гнойным бактериальным инфекциям, а также к заболеваниям, для которых характерно повыщенное образование аутоантител и иммунных комплексов. Эти наблюдения свидетельствуют о необходимости комплемента как для антибактериальной защиты, так и для устранения иммунных комплексов, которые иначе способны вызывать аутоиммунные заболевания и болезни иммунных комплексов (см. гл. 25). [c.61]

Активация по классическому пути регулируется также путем подавления взаимодействия комплемента с поверхностью клеток хозяина. Ингибирование осуществляют регуляторные белки комплемента фактор, ускоряющий диссоциацию СЗ-конвертазы (ФУД, D55), рецепторы комплемента 1 типа ( R1, D35) и мембранный кофакторный белок (МКБ, D46). Эти белки действуют следующим образом (рис. 4.7) [c.66]

Другие хемотаксические молекулы Рял белков вызывает хемотаксис нейтрофилов и макрофагов (рис. 5.12). Эти оетки имеют рецепторы для пептидов. блокированных на N-кoнцe формилмети-онином, в частности рецептор, связывающий трипептид Г.Ме1-Ьец-РЬе (Г.МЕР). Поскольку при трансляции всех белков у прокариот в отличие от эукариот инициаторной аминокислотой служит метионин, он и выполняет роль простого специфического сигнала присутствия бактерий, по направлению к которым должны устремиться фагоциты. Нейтрофилы и макрофаги имеют также рецепторы для С5а и лейкотриена В4. Оба эти хемоаттрактанта образуются в очаге воспаления СЗа - в результате активации комплемента, лейкотриен ЕТВ4 - при активации разнообразных клеток, чаще всего макрофагов и тучных. Кроме того, хемотаксис фагоцитов вызывают молекулы, образуемые системой свертывания крови, прежде всего фибриновый пептид В и тромбин. [c.93]

Смотреть страницы где упоминается термин Белок lq также Комплемент: [c.22] [c.189] [c.119] [c.184] [c.247] [c.68] [c.68] [c.46] [c.71] [c.259] [c.264] [c.349] [c.10] [c.14] [c.178] [c.41] [c.176] [c.117] [c.68] [c.69] [c.205] [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология