Аланин в мозгу

Фрагмент р-аланина входит в состав биологически активных дипептидов анзерина и карнозина (схема 4.4.8), которые в большом количестве содержатся в мозгу и скелетных мышцах большинства позвоночных. Анзерин обладает антидиуретическим действием, недостаток его в организме обуславливает развитие несахарного диабета карнозин является предшественником анзерина — он стимулирует образование АТР, увеличивает эффективность катионного (Na , К , Са ) транспорта. [c.85]

Преобладающими аминокислотными компонентами тканей у животных являются глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глицин и аланин орнитин, а-аминомасляная, -аминомасляная, саркозин, а-аминоизомасляная и а-аминоадипиновая кислоты присутствуют в относительно низких количествах. Из связанных форм аминокислот наиболее известны глутатион, ансерин и карнозин. Однако данные, полученные при исследовании продуктов кислотного гидролиза тканевых экстрактов, свидетельствуют о наличии также других связанных форм аминокислот (например, Ы-ацетил-аспарагиновая кислота в мозге) [303]. [c.66]

ГЛЮКОЗЫ. Наступившее неустойчивое равновесие может нарушаться в результате роста потребности в глюкозе или при нарушении процессов утилизации в таком случае происходит дальнейшая мобилизация жиров. Обеспечение организма глицеролом является важной функцией жировой ткани, поскольку только этот источник углеводов (наряду с углеводами, образующимися из белков при глюконеогенезе) может обеспечить голодающий организм глюкозой, необходимой для тех процессов, при осуществлении которых субстратом может служить только глюкоза. У человека при длительном голодании глюконеогенез из белков снижается из-за уменьшения высвобождения аминокислот, особенно аланина, из мышц. Это совпадает по времени с адаптацией мозга, в результате которой он оказывается способным компенсировать окисление глюкозы примерно на 50% за счет окисления кетонов. [c.298]

Одним из важнейших метаболитов головного мозга является глюкоза, поступающая в мозговую ткань преимущественно из крови. При этом глюкоза является не только основным энергетическим источником нервной ткани, но и важнейшим предшественником для биосинтеза аминокислот, особенно глу мата, аспартата, аланина, глицина и других метаболитов. [c.6]

Третья фаза продолжается несколько недель. Скорость распада белков стабилизируется на уровне примерно 20 г в сутки при распаде такого количества белков образуется и выводится около 5 г мочевины в сутки (при обычном питании — 20-25 г). Азотистый баланс во все фазы голодания отрицательный, поскольку поступление азота равно нулю. Соответственно снижению скорости распада белков уменьшается и скорость глюконеогенеза. В этой фазе и для мозга основным источником энергии становятся кетоновые тела. Если в этой фазе ввести аланин или другие гликогенные аминокислоты, немедленно повышается концентрация глюкозы в крови и снижается концентрация кетоновых тел. [c.411]

Мышцы. Основные источники энергии в мышцах-глюкоза, жирные кислоты и кетоновые тела. Мышцы отличаются от мозга большим запасом гликогена (1200 ккал). Около трех четвертых всего гликогена организма находится в мышцах (табл. 23.1). Содержание гликогена в мышцах после еды может достигать 1%. Этот гликоген легко превращается в глюкозо-б-фосфат для последующего использования в мышечных клетках. В мышцах, как и в мозгу, глюкозо-б-фосфатазы нет, в связи с чем экспорта глюкозы из этих клеток не происходит. Вместо этого мышцы задерживают глюкозу, которую они предпочитают другим источникам энергии в периоды повышенной активности, В активно сокращающихся скелетных мышцах скорость гликолиза сильно превосходит скорость цикла трикарбоновых кислот. Пируват, образующийся в этих условиях, большей частью восстанавливается до лактата. Лактат переходит в печень, где он превращается в глюкозу. В результате этих превращений, называемых циклом Кори (разд, 15.21), часть метаболических отходов мышц перемещается в печень. Кроме того, в активно работающей мышце образуется большое количество аланина в результате трансаминирования пирувата. Подобно лактату, аланин может превращаться в печени в глюкозу. Совершенно иначе организован метаболизм покоящейся мышцы. В ней основным источником энергии служат жирные кислоты. Источником энергии для сердечной мышцы могут служить также кетоновые тела. Более того, сердечная мыш ца предпочитает ацетоацетат глюкозе. [c.289]

Печень. Метаболическая активность печени обеспечивает источниками энергии мозг, мышцы и другие периферические органы. Вещества, всасываемые в кишечнике, попадают главным образом в печень, что позволяет ей регулировать концентрацию в крови многих метаболитов. Печень поглощает большое количество глюкозы и превращает ее в гликоген. Таким образом, она способна запасать до 400 ккал. Печень может выделять глюкозу в кровь, расщепляя гликоген, в виде которого глюкоза запасается, или осуществляя глюконеогенез. Основные предшественники глюкозы-лактат и аланин, посту- [c.290]

Глутаминовая кислота представляет собой один из основных компонентов всех животных тканей, но в мозге ее концентрация особенно высока, причем в нейронах выше, чем в глии. Введение глутамата в кору мозга методом микроинофореза вызывает очень сильную реакцию возбуждения. Следовательно, это вещество, как полагают, может оказаться основным медиатором возбуждения в центральной нервной системе. (Необходимо, однако, отметить, что введенные таким же образом аспарагиновая и цистеиновая кислоты также обладают мощным возбуждающим действием, но продукты их декарбоксилирования — -аланин и таурин — оказывают тормозящий эффект.) [c.340]

Примевение. Наиб, интерес представляют 20 L-a-A. (аланин, аргинин, аспарагин и др.), входящих в состав белковых молекул. Смеси L-A., а также индивидуальные А. (напр., метионин) применяют в медицине для парэнтерального питания больных с заболеваниями пищеварит. н др. органов, при нарушениях обмена в-в и др. лизин, метионин, треонин, триптофан-ъ животноводстве для обогащения кормов глутамат натрия и лизин-в пищ. пром-сти. (о-А. и их лактамы служат для пром. произ-ва полиамидов. у-Амино-масляная к-та (аминалон)-медиатор в центр, нервной системе, применяется как лек. ср-во при сосудистых заболеваниях головного мозга. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лек. ср-в. На основе аминокарбоновых и ами-нофосфоновых к-т синтезируют селективные комплексоны. комплексообразующие иониты, лигандообменные сорбенты, ПАВ. [c.139]

КЗЭ - ЭД Аспарагиновая, гаугами-новая кислоты, аланин В коре головного мозга крыс LOD 39-88 fmol [38] [c.371]

Новым методом лечения этой болезни является попытка увеличить содержание диоксифенилэтиламина (допа) (261) (т. 4, стр. 127) в мозге больного путем введения ему биосинтетического предшественника допа — добываемого из природных источников диоксифенил-ь-аланина (ь-допа) (260). [c.473]

Кроме того, описано окисление цистеинсульфиновой кислоты в р-сульфинилпиро виноградную кислоту присутствующим в печени крысы ферментом, действующим при участии дифосфопиридиннуклеотида [584]. По-видимому, существуют по крайней мере два пути превращения цистеинсульфиновой кислоты в р-сульфинилпировиноградцую кислоту, а именно окисление и переаминирование. При парентеральном введении цистеина крысам повыщается содержание аланина в печени [594], как и при введении цистеинсульфиновой кислоты [595]. Цистеинсульфиновая кислота найдена в ткани мозга нормальной крысы [596]. Следовательно, имеются убедительные данные, подтверждающие роль этого соединения как нормального метаболита. [c.382]

Это соединение у некоторых видов животных вызывает круговые движения (животные постоянно крутят головой и бегают по замкнутому кругу). Состояние необратимо, но явных патолого-анатомических изменений в мозгу не установлено. Продолжительность жизни этих животных (подопытными животными являлись преимущественно мыши) не отличается от нормы. Интерес представляет растворимость ИДПН в липоидах, что дает возможность предполагать наличие у него кожно-резорбтивного действия. По своему химическому строению ИДПН отчасти напоминает З-аланин. Это обстоятельство может служить указанием на те области в организме, которые могут быть местом действия вещества. [c.249]

Этот энзим в мозге животных находится в более высокой концентрации, чем в других органах, составляя 0,2% от общего белка мозга. Энзим требует АТФ и и подавляется глицином и аланином. К для аммония — порядка 0,39 мМ, т.е. при норма . ной концентрации аммония в мозге (0,16 мМ) фермент работает в режиме полунасыщения. В нормальных физиологических условиях, когда имеется достаточный уровень АТФ, глутаминсинтетазная реакция направлена в сторону связывания аммиака. [c.47]

Подобно другим короткоцепочечным омега-аминокислотам (глицин, р-аланин, ГАМК) таурин подавляет нейрональную возбудимость, вызывая гиперполяризацию. Таурин — предполагаемый трансмиттер в коре и стволе мозга (подробнее см. гл. 7 и 8). По последним сведениям, он может быть нейротрансмиттером в некоторых районах гиппокампа. Инактивация таурина в мозговых синапсах осуществляется с помощью высокоаффинного обратного захвата. Описан также захват таурина глиальными клетками, что указывает на роль глии в модуляции его синаптической функции. [c.61]

Второй белок (М 27-32 кД), способный связывать и как бы резервировать кальмодулин, является липопротеином. Это так называемый фосфомиристин. В его молекулу входит жирная кислота — миристиновая. Кроме того, в нем велика доля гидрофобных аминокислотных остатков (30% аланина). Все это определяет его способность встраиваться в мембраны. В то же время он может фосфорилироваться под действием протеинки-назы С. В дефосфорилированном состоянии он связывает, резервирует кальмодулин, а после фосфорилирования — освобождает его. Содержание его в ткани мозга также велико ( 12 мкМ). [c.74]

Аналогичная картина наблюдалась при использовании и других меченых предшественников. Показано, что из С-ацетата в головном мозге интенсивно синтезируется углеродный скелет аминокислот, особенно моноаминодикарбомовых кислот и прежде всего глутамата из моноаминомонокарбновых кислот достаточно интенсивно образуются глицин, аланин, серин и др. Следует отметить, что особое место в метаболизме аминокислот занимает глутамат. В опытах in vitro с использованием меченого глутамата показано, что если в реакционную среду гомогената мозга добавить только одну глутаминовую кислоту, то она может быть источником образования 90-95% аминокислот. [c.92]

Легко обратимая аланинаминотрансферазная (АлАТ) реакция протекает в митохондриальном и цитоплазматическом компартментах в связи с тем, что активность соответствующего фермента невелика, эта реакция играет относительно небольшую роль в метаболизме пирувата в мозге. Эксперименты с С-пред-шественниками позволили рассчитать, что лишь около 2% пи-рувата превращается в аланин в физиологических условиях. [c.162]

Из Других путей метаболизма аминокислот, которые играют относительно небольшую роль в энергетическом метаболизме головного мозга, можно упомянуть превращение аспартата и аспарагина в оксалоацетат, а также аланина и серина Б пируват. Очень невелико и значение аминокислот как предшественников компонентов ЦТК — сукцинил-КоА (изолейцин, метиотшн, валин) и фумарата (тирозин, фенилаланин). [c.171]

Это редкое метаболическое нарушение характеризуется повышенным содержанием свободного Р-аланина в плазме, спинномозговой жидкости и в моче, а также в тканях мозга, почек, печени и в скелетной мышце. Повышается также содержание таурина и р-аминоизобутирата. [c.345]

Из других путей метаболизма аминокислот, которые играют определенную, хотя и небольшую роль в энергетическом мета- болизме головного мозга, можно упомянуть превращение аспартата и аспарагина в оксалоацетат, а также аланина и серина в пируват. Очень невелико значение аминокислот как предшественников таких компонентов ЦТК, как сукцинил-КоА (изолейцин, метионин, валин) или фумарат (тирозин, фенилаланин). [c.55]

В головном мозгу кроме карнозина выявляется также и гомокарнозин, синтезируемый тем же ферментом - карнозинсинтазой, поскольку она обладает сходным сродством как к 3-аланину, так и к у-аминобутирату. Таким образом, соотношение между карнозином и его гомологом в разных отделах головного мозга определяется доступностью субстратов для синтеза дипептидов. В целом, тканевая специфичность в распределении и накоплении разных ГСД позволяет сформулировать предположение о вариации их свойств, предполагающей корреляцию между особенностями их распределения и спецификой функционирования различных возбудимых структур (Boldyrevetal., 1994). [c.31]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология