Метионин, активирование

Бифункциональные реагенты типа R—О—R с различными реакционноспособными группировками применяются для исследования аминокислотных остатков вблизи активного центра. При взаимодействии химотрипсина с л-нитрофениловым эфиром бромацетил-а-аминоизомасляной кислоты [219, 255] вначале идет модификация активированного остатка серина, затем вторая реакционноспособная группировка атакует ближайший к нему (третий в цепи) остаток метионина. После гидролиза промежуточного продукта получают белок, в котором модифицирован только остаток метионина. В трипсине на месте остатка метионина располагается остаток глутамина, поэтому под действием данного реагента модификация идет лишь по активированному серину. [c.374]

Турба и др. (1943) использовали для разделения нейтральных аминокислот различия в их изоэлектрических точках. Нейтральные аминокислоты по положению их изоэлектрических точек можно расположить в ряд цистин (pH 5,0), серия (5,5), метионин (5,82), лейцин (5,88), валин (5,89), глицин (6,05), аланин (6,11), пролин (6,13). Цистин, имеющий самое низкое значение изоэлектрической точки, адсорбируется в колонке окиси алюминия в слегка подкисленной уксусной кислотой водноспиртовой среде значительно сильнее других компонентов и поэтому может быть количественно от них отделен. Далее к раствору добавляется формальдегид, который, по предположению авторов, значительно повышает кислотность аминокислот, в особенности серина и глицина, благодаря чему последние можно отделить на колонке анионообменной окиси алюминия. Из оставшихся аминокислот формальдегид удаляется и pH раствора доводится до 5,5. Этот раствор затем пропускается через колонку отбеливающей земли — флоридина, на которой происходит отделение основных аминокислот — аланина и пролина и от более кислых компонентов — лейцина, валина и метионина. Последние можно разделить при помощи активированного угля. [c.126]

Турба разработал подробную схему разделения нейтральных аминокислот. На колонке из окиси алюминия адсорбируется цистин, а все остальные аминокислоты удаляются водно-спиртовой смесью, подкисленной уксусной кислотой. Добавление формальдегида позволяет отделить серии и глицин на колонке из окиси алюминия, обработанной соляной кислотой. Удаляя из фильтрата формальдегид и доводя pH раствора до 5,5, адсорбируют аланин и пролин на колонке из флоридина. В растворе остаются лейцин, валин и метионин, которые разделяют на активированном угле. [c.154]

Еще одним примером активации уходящей группы является использование 5-аденозилметионина, а не метионина в реакциях метилирования. От метионина должен отщепляться относительно основный тиолят-анион, а из активированного производного— вытесниться неосновная нейтральная сера. [c.90]

Своеобразие данной реакции заключается в том, что СНз-группа метионина активируется под действием положительного заряда соседнего атома серы. 8-аденозилметионин участвует во всех реакциях, где метильная группа используется в биосинтетических реакциях например, в синтезе адреналина, креатинина, тимина, фосфатидилхолина, бетаина и др. Образовавшийся после отщепления метильной группы 8-аденозилгомоцистеин подвергается гидролизу на аденозин и гомоцистеин последний используется в синтезе серина (это основной путь превращения) или служит акцептором метильной группы от СН,—ТГФК в синтезе метионина (эту реакцию катализирует гомоцистеинметилтрансфераза), завершая, таким образом, своеобразный цикл активирования метильной группы. [c.454]

Известно восстановление сульфата до сульфида, входящего в состав серосодержащих аминокислот (цистин, цистеин, метионин), в конструктивном метаболизме большинства эубактерий. Оно имеет место всегда при выращивании бактерий на среде, где источником серы служат сульфаты. Активность процесса ограничена потребностями клетки в серосодержащих компонентах, а они невелики. Ассимиляция сульфата начинается с его активирования с помощью АТФ в реакции, катализируемой АТФ-зависимой суль-фурилазой [c.391]

Эта реакция играет важную роль в процессе биологического метилирования (см. стр. 416). Она сопровождается полным дефосфорили-рованием АТФ. В опытах с использованием АТФ, меченного установлено, что конечный фосфатный остаток АТФ выделяется в виде ортофосфата, а другие фосфатные остатки — в виде пнрофос-фата. Опыты с Нг01 в среде показали, что О включается в фосфат, но не в пирофосфат. Отсюда можно сделать вывод, что АТФ при активировании метионина расщепляется, как схематически изображено ниже [c.93]

Различие между химотрипсином и трипсином состоит также в том, что химотрипсии свертывает молоко, но не свертывает кровь, в то время как трипсин свертывает кровь и не свертывает молоко (в обычных условиях). Так как поджелудочный сок (после активирования его в кишечнике) содержит трипсин и химотрипсин, то в результате их совместного действия белки и пептоны гидролизуются в кишечнике до низкомолекулярных пептидов. Химотрипсин расщепляет с наибольшей скоростью пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы тирозина, фенилаланина, триптофана или метионина. [c.334]

Реакции трансметилирования с участием ониевых соединений, таких, как бетаин или диметилтетин, не требуют наличия аденозинтрифосфата или других источников энергии. В противоположность этому процессы метилирования никотинамида за счет метионина [520, 521], метилирования норадреналина [522 и метилирования гуанидинуксусной кислоты [523—525] происходят только в присутствии аденозинтрифосфата. Для этих реакций необходимо активирование метионина аденозинтрифосфатом, которое, как показал Кентони [526—530, 1108], протекает согласно следующему уравнению [c.372]

Кентони очистил фермент, катализирующий активирование метионина, и показал, что 5-аденозилметионин может служить донатором метильной группы в отсутствие аденозинтрифосфата. В частности, метилирование гуанидинуксусной кислоты с образованием креатина протекает следующим пушм [c.372]

Механизм ферментативного синтеза активного метионина все еще не выяснен. Но известны следующие факты для синтеза необходимы глутатионин и ионы магния промежуточных продуктов, активированных по карбоксилу, не образуется, а в результате реакции получаются в стехиометрических количествах пирофосфат к ортофосфат [236]. Исследования с помощью меченых атомов [c.68]

В противоположность процессу метилирования, происходягпему в биосинтезе тимина ДНК, промежуточным источником метильных групп для тимина РНК (и метилированных пуринов, присутствующих в РНК), по-видимому, является метионин, вероятно активированный, в виде 5-аденозилпроизводного. [c.307]

Турба, Рихтер и Кухар [223] в статье, указанной выше, применяли активированный уголь для отделения тирозина и фенилаланина от алифатических аминокислот (0,5 г угля, обработанного КСН, на 5 мг каждой аминокислоты). Колонки проявлялись с 100 мл воды, а ароматические кислоты вымывались смесью пиридина с уксусной кислотой. Валин и лейцин также отделялись на колонке с 4 г угля, применяя 5 мг каждой аминокислоты (валин вымывался 300 мл М/15 фосфатного буфера при pH 5,6). Валин и метионин разделялись аналогично на колонке с 6 г угля (метионин вымывался 400 мл воды, валин — смесью пиридина, уксусной кислоты и воды 10 0,5 100). Выход в последних двух случаях разделения колебался около 93—98% более низкое значение, чем при других разделениях, возможно объясняется отсутствием предварительной обработки угля уксусной кислотой [223а]. [c.71]

Из Ь-метионина при взаимодействии его с АТР образуется 8-аденозилметионин ( активный метионин ) (рис. 31.22). Активированная 8-метильная группа может далее переноситься на целый ряд акцепторных соединений Ч При удалении метильной группы образуется 8-аденозилгомоцистеин. В результате гидролиза 8—С-связи образуются Ь-гомоцистеин и аденин. Г омоцистеин далее конденсируется с сери-ном, образуя цистатионин (рис. 31.23). При гидроли-тич ком расщеплении цистатионина образуются Ь-гомосерин и цистеин, так что суммарный процесс приводит к превращению гомоцистеина в гомосерин и серина в цистеин. Эти же две реакции участвуют в процессе биосинтеза цистеина из серина (см. гл. 29). Гомосерин превращается в а-кетобутират при участии гомосериндезаминазы (рис. 31.24). Затем происходит превращение а-кетобутирата в пропио-нил-СоА, оно осуществляется по обычному пути окислительного декарбоксилирования а-кетокислот (пирувата, а-кетоглутарата) с образованием ацил-СоА-производных. [c.335]

Эти реакции образуют цикл активированной метильной группы (рис. 21.7). Метильные группы вступают в цикл при превращении гомоцистеина в метионин и становятся весьма реакционноспособными в результате расщепления трех высокоэнергетических связей (Р). Высокий потенциал переноса метильной группы 5-аде-нозилметионина делает возможным ее перенос на самые разнообразные акцепторы, например на аминогруппу нейропередатчика норадреналина (разд. 37.11) и на остаток глутаминовой кислоты одного из регуляторных белков хемотаксиса (разд. 37.23). [c.239]

Тетрагидрофолят - переносчик активированных одноуглеродных групп он играет важную роль в метаболизме аминокислот и нуклеотидов. Этот кофермент переносит одноуглеродные фрагменты с различной степенью окисления, которые способны к взаимопревращениям наиболее восстановленная форма-метильная группа, наиболее окисленные формильная, формимино-и метенильная группы, группа с промежуточной степенью окисления-метилен. Основной донор активированных метильных групп-8-аденозилметионин, который синтезируется путем переноса аденозильной группы АТР на атом серы метионина. [c.253]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология